Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Возражает белок является одним из трех белков , кодируемых МИнБ оперона , а также частью Para семейства АТФаз. Требуется генерировать колебания от полюса к полюсу до деления бактериальной клетки в качестве средства определения средней зоны клетки. Это периферическая мембранная АТФаза, участвующая в разделении плазмиды. [1]

История [ править ]

Когда впервые был обнаружен у E.coli , считалось, что MinD связывается с MinC и образует стабильную шапку на каждом бактериальном полюсе, тем самым определяя среднюю зону клетки, снижая тормозное давление в этой области. Используя визуализацию живых клеток с помощью слитых белков GFP , Раскин и де Бур выявили динамическое взаимодействие белков Min, демонстрируя, что MinC и MinD вместо этого быстро колеблются между двумя полюсами нестатическим образом.[2]

Функция [ править ]

АТФазная активность MinD активируется MinE в присутствии фосфолипидов , что позволяет предположить, что связывание с мембраной вызывает конформационные изменения, позволяющие ей стать восприимчивой к активации MinE. Активность MinD зависит от локальной концентрации MinD, что указывает на процесс олигомеризации [3] и кооперативность. [2]

В пробирке исследования [ править ]

In vitro исследования системы Min выполняются на двумерном поддерживающем липидном бислое. Флуоресцентное мечение MinD показало, что он имеет тенденцию образовывать мембранно-связанный ковер у мутантов MinE (АТФ не может быть ограничивающим). При повторном добавлении MinE система становится нестабильной и динамичной. Локализованные очаги повышенной концентрации MinE приводят к последующему отрыву мембраны MinD, и через несколько итераций этого процесса прикрепления и отсоединения наблюдалось появление стоячих волн . Этот процесс свидетельствует о способности системы Min к самоорганизации. Исследования флуоресценции показывают образование сфокусированного волнового фронта. [4]

Динамика одиночных молекул показала, что MinD димеризуется, будучи связанным с мембраной, что приводит к более сильной мембранной ассоциации в задней части стоячей волны и вызывает градиент диффузии. Это наблюдение объясняет присутствие сфокусированных полос флуоресценции в этих исследованиях стоячей волны.

Дополнительное изучение этой системы и ее взаимодействующих молекулярных партнеров необходимо для полной характеристики min-системы и понимания молекулярной динамики.

Ссылки [ править ]

  1. ^ де Бур PA, Crossley RE, Hand AR, Rothfield LI (1991). «Белок MinD - это мембранная АТФаза, необходимая для правильного размещения сайта деления Escherichia coli» . Журнал EMBO . 10 (13): 4371–80. PMC  453190 . PMID  1836760 .
  2. ^ a b Раскин Д.М.; де Бур PA. (1999). «Быстрое межполюсное колебание белка, необходимого для направления деления к середине Escherichia coli» . PNAS . 96 (9): 4971–6. DOI : 10.1073 / pnas.96.9.4971 . PMC 21801 . PMID 10220403 .  
  3. ^ Hu Z; Люткенхаус Дж. (2001). «Топологическая регуляция клеточного деления в E. coli. Пространственно-временные колебания MinD требует стимуляции его АТФазы с помощью MinE и фосфолипидов». Молекулярная клетка . 7 (6): 1337–43. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (01) 00273-8 . PMID 11430835 . 
  4. ^ Мартин Свободный; Элизабет Фишер-Фридрих; Джонас Райс; Карстен Крузе; Петра Швилле (2008). «Пространственные регуляторы для самоорганизации бактериальных клеток в поверхностные волны in vitro». Наука . 320 (5877): 789–792. DOI : 10.1126 / science.1154413 . PMID 18467587 .