Семейство P II включает группу широко распространенных белков сигнальной трансдукции, обнаруженных почти у всех бактерий, а также присутствующих в архее и хлоропластах водорослей и растений. [2] P II образуют бочкообразные гомотримеры с гибкой петлей, а именно Т-петлей, выходящей из каждой субъединицы. [2] Белки P II обладают исключительными сенсорными свойствами; они могут существовать в широком диапазоне структурных состояний в соответствии с уровнями АТФ, АДФ и 2-оксоглуратата. Эти метаболиты аллостерически взаимодействуют с P II в трех консервативных сайтах связывания, расположенных в боковой полости между каждым P II.субъединица. АТФ и АДФ конкурентно связываются со связыванием нуклеотидов, тогда как 2-оксоглутарат взаимодействует с P II только в присутствии MgATP. [3]
Белок, регулирующий азот P-II | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||
Символ | P-II | |||||||
Pfam | PF00543 | |||||||
Клан пфам | CL0089 | |||||||
ИнтерПро | IPR002187 | |||||||
УМНАЯ | SM00938 | |||||||
ПРОФИЛЬ | PDOC00439 | |||||||
SCOP2 | 1пил / СФЕРА / СУПФАМ | |||||||
|
У Proteobacteria белки P II также подвергаются циклу обратимой посттрансляционной модификации (Huergo et al., 2013). В режиме с низким содержанием азота низкий внутриклеточный уровень глутамина запускает уридилилтрансферазную активность бифункционального фермента GlnD, способствуя уридилилированию консервативного Tyr-51, расположенного наверху Т-петли P II . Напротив, в режиме с высоким содержанием азота накопление внутриклеточного глутамина запускает уридилил-удаляющую активность GlnD, а P II накапливается в немодифицированной форме (Huergo et al., 2013).
Способность P II воспринимать важные метаболиты и интегрировать сигналы, происходящие от энергетического статуса (соотношение АТФ и АДФ), уровней углерода (2-оксоглуратат) и азота (глутамин и 2-оксоглутарат), были капитализированы в процессе эволюции, так что P II может действовать как диссоциируемая регуляторная субъединица ряда транспортеров, регуляторов транскрипции и ферментов. [4]
Состав
Белки PII существуют в тримерах in vivo и связывают АТФ в щели между субъединицами. Есть две гибкие петли, называемые B-петлей и T-петлей, которые участвуют в регуляции белка. Т-петля содержит консервативный тирозин, который является местом прикрепления уридила.
Роль в метаболизме азота
После азотного голодания повышенные внутриклеточные концентрации аммиака вызывают деуридилилирование GlnK. Затем он напрямую связывается с каналом аммиака AmtB, блокируя проводимость аммиака. [5] [6] Белки PII, такие как SbtB , также участвуют в регуляции углеродного метаболизма, эти белки способны контролировать активность ацетил-КоА-карбоксилазы в растениях, водорослях и бактериях [7]
Рекомендации
- ^ Карр PD, Cheah E, Suffolk PM, Васудеван SG, Dixon NE, Ollis DL (январь 1996). «Рентгеновская структура белка передачи сигнала от Escherichia coli при 1,9 A». Acta Crystallographica Раздел D . 52 (Pt 1): 93–104. DOI : 10.1107 / S0907444995007293 . PMID 15299730 .
- ^ а б Уэрго Л.Ф., Чандра Г., Меррик М. (март 2013 г.). «Белки передачи сигнала P (II): регулирование азота и не только» . FEMS Microbiology Reviews . 37 (2): 251–83. DOI : 10.1111 / j.1574-6976.2012.00351.x . PMID 22861350 .
- ^ Уэрго Л.Ф., Педроса Ф.О., Мюллер-Сантос М., Чубацу Л.С., Монтейро Р.А., Меррик М., Соуза Е.М. (январь 2012 г.). «Белки передачи сигнала PII: ключевые игроки в посттрансляционном контроле активности нитрогеназы» . Микробиология . 158 (Pt 1): 176–90. DOI : 10.1099 / mic.0.049783-0 . PMID 22210804 .
- ^ Huergo LF, Dixon R (декабрь 2015 г.). «Появление 2-оксоглутарата в качестве основного регулятора метаболита» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 79 (4): 419–35. DOI : 10.1128 / MMBR.00038-15 . PMC 4651028 . PMID 26424716 .
- ^ Дюран А., Меррик М. (октябрь 2006 г.). «Анализ комплекса Escherichia coli AmtB-GlnK in vitro показывает стехиометрическое взаимодействие и чувствительность к АТФ и 2-оксоглутарату» . Журнал биологической химии . 281 (40): 29558–67. DOI : 10.1074 / jbc.M602477200 . PMID 16864585 .
- ^ Конрой MJ, Durand A, Lupo D, Li XD, Bullough PA, Winkler FK, Merrick M (январь 2007 г.). «Кристаллическая структура комплекса Escherichia coli AmtB-GlnK показывает, как GlnK регулирует аммиачный канал» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (4): 1213–8. Bibcode : 2007PNAS..104.1213C . DOI : 10.1073 / pnas.0610348104 . PMC 1783118 . PMID 17220269 .
- ^ Герхардт Е.С., Родригес Т.Э., Мюллер-Сантос М., Педроса Ф.О., Соуза Е.М., Форчхаммер К., Уэрго Л.Ф. (март 2015 г.). «Бактериальный белок трансдукции сигнала GlnB регулирует коммитируемую стадию биосинтеза жирных кислот, действуя как диссоциируемая регуляторная субъединица ацетил-КоА-карбоксилазы» . Молекулярная микробиология . 95 (6): 1025–35. DOI : 10.1111 / mmi.12912 . PMID 25557370 . S2CID 20384007 .