Пиррокорицин представляет собой антимикробный пептид огненного жука Pyrrhocoris apterus, состоящий из 20 остатков . [1]
Пиррокорицин | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||
Символ | ? | |||||
Количество CAS | ||||||
PDB | 5FDV | |||||
UniProt | P37362 | |||||
|
Структура и функции
Пиррокорицин в первую очередь активен против грамотрицательных бактерий . Пептид богат пролином, пролин-аргининовыми повторами, а также критическим остатком треонина, который необходим для активности посредством O- гликозилирования. Подобно антимикробным пептидам дрозоцин и абаецин , пиррокорицин связывается с бактериальным белком DnaK , подавляя клеточные механизмы и репликацию. [2] Только L-энантиомер пиррокорицина активен против бактерий. [3] Действие пиррокорицин-подобных пептидов усиливается присутствием порообразующих пептидов, которые облегчают проникновение пиррокорицин-подобных пептидов в бактериальную клетку. [4] Богатые пролином пептиды, такие как пиррокорицин, также могут связываться с рибосомами микробов , предотвращая трансляцию белков . [5] В отсутствие порообразующих пептидов пиррокорицин попадает в бактерии под действием бактериальных пермеаз. [6]
Рекомендации
- ^ Rosengren KJ, Göransson U, L Отвос, Крейк DJ (24 февраля 2019). «Циклизация пиррокорицина сохраняет структурные элементы, важные для антимикробной активности нативного пептида». Биополимеры . 76 (5): 446–58. DOI : 10.1002 / bip.20159 . PMID 15478127 .
- ^ Зан М., Бертольд Н., Кислих Б., Кнаппе Д., Хоффманн Р., Стретер Н. (июль 2013 г.). «Структурные исследования способов прямого и обратного связывания пептидов с шапероном DnaK». Журнал молекулярной биологии . 425 (14): 2463–79. DOI : 10.1016 / j.jmb.2013.03.041 . PMID 23562829 .
- ^ Kragol G, Hoffmann R, Chattergoon MA, Lovas S, Cudic M, Bulet P, Condie BA, Rosengren KJ, Montaner LJ, Otvos L (сентябрь 2002 г.). «Идентификация критических остатков для антибактериальной активности богатого пролином пептида пиррокорицина» . Европейский журнал биохимии . 269 (17): 4226–37. DOI : 10.1046 / j.1432-1033.2002.03119.x . PMID 12199701 .
- ^ Rahnamaeian M, Cytryńska M, Zdybicka-Barabas A, Dobslaff K, Wiesner J, Twyman RM, Zuchner T, Sadd BM, Regoes RR, Schmid-Hempel P, Vilcinskas A (май 2015 г.). «Противомикробные пептиды насекомых проявляют потенцирующие функциональные взаимодействия против грамотрицательных бактерий» . Ход работы. Биологические науки . 282 (1806): 20150293. DOI : 10.1098 / rspb.2015.0293 . PMC 4426631 . PMID 25833860 .
- ^ Флорин Т., Мараччи С., Граф М., Карки П., Клепаки Д., Бернингхаузен О., Бекманн Р., Васкес-Ласлоп Н., Уилсон Д. Н., Роднина М. В., Манкин А. С. (сентябрь 2017 г.). «Противомикробный пептид, который ингибирует трансляцию, улавливая факторы высвобождения на рибосоме» . Структурная и молекулярная биология природы . 24 (9): 752–757. DOI : 10.1038 / nsmb.3439 . PMC 5589491 . PMID 28741611 .
- ^ Нараянан С., Модак Дж. К., Райан С. С., Гарсия-Бустос Дж., Дэвис Дж. К., Ружейникова А. (май 2014 г.). «Механизм устойчивости Escherichia coli к пиррокорицину» . Противомикробные препараты и химиотерапия . 58 (5): 2754–62. DOI : 10,1128 / AAC.02565-13 . PMC 3993218 . PMID 24590485 .