Макс Фердинанд Пе́руц (нем. Max Ferdinand Perutz; 19 мая 1914, Вена — 6 февраля 2002, Кембридж) — английский биохимик австрийского происхождения, специализировавшийся в области молекулярной биологии. Лауреат Нобелевской премии 1962 года.
Член Лондонского королевского общества (1954)[1]. Член Американской академии искусств и наук (1963), Национальной академии наук США (1970)[2], член Австрийской академии наук (1963), Папской академии наук (1981)[3] и многих научных обществ.
Родился в еврейской семье. Отец — Гуго Перуц (сефардского происхождения), мать — Адель Гольдшмидт. Учился в Венском университете (1932—1936), затем переехал в Кембридж (Великобритания), где работал над диссертацией в Кавендишской лаборатории под руководством Джона Бернала и Уильяма Брэгга. Степень доктора философии (PhD.) присвоена в 1940 году за выполнение работы по исследованию гемоглобина. В 1942 году женился, а в 1944 и 1949 годах стал отцом двоих детей, которые впоследствии также делали карьеру в науке (Вивьен — искусствовед, Робин Перуц — профессор химии).
Во время Второй мировой войны вместе с другими лицами немецкого и австрийского происхождения по приказанию У. Черчилля был выслан в Канаду[4]. Впоследствии как специалист-кристаллограф участвовал в секретных проектах по созданию в Атлантическом океане плавучей военно-воздушной базы на основе пайкерита и после войны некоторое время продолжал работы в области гляциологии[5][6][7][8][9].
Руководил группой молекулярной биологии Медицинского научно-исследовательского совета (1947—1962). В 1962—1976 годах — заведующий лабораторией молекулярной биологии Кембриджского университета. В 1950-х годах усовершенствовал метод рентгеноструктурного анализа дифракции, наблюдаемой на белковых кристаллах, применив кристаллизацию в присутствии солей тяжёлых металлов. Это позволило впервые в мире получить данные о пространственной структуре белка, в качестве которого Перуц применил гемоглобин. За эту работу вместе с Джоном Кендрю был удостоен Нобелевской премии по химии в 1962 году. Впоследствии метод Перуца был применён к анализу структуры десятков тысяч других белков. В 1980-х годах Перуц заложил основы анализа взаимодействия белков с низкомолекулярными соединениями, на которых теперь строят дизайн лекарственных препаратов в фармацевтической индустрии.