Дегидрогеназа монооксида углерода
Из Википедии, свободной энциклопедии
  (Перенаправлено с CO-дегидрогеназы )
Перейти к навигации Перейти к поиску
углерод-моноксиддегидрогеназа (акцептор)
Идентификаторы
ЭК №.1.2.7.4
КАС №.64972-88-9
Базы данных
ИнтЭнзПредставление IntEnz
БРЕНДАзапись БРЕНДЫ
ExPASyвид NiceZyme
КЕГГзапись КЕГГ
МетаЦикметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияАмиГО / КвикГО
Поиск
ЧВКстатьи
пабмедстатьи
NCBIбелки

В энзимологии дегидрогеназа моноксида углерода (CODH) ( EC 1.2.7.4 ) представляет собой фермент , катализирующий химическую реакцию

СО + Н 2 О + А СО 2 + АН 2

Химический процесс, катализируемый дегидрогеназой монооксида углерода, называется реакцией конверсии водяного газа .

Тремя субстратами этого фермента являются CO , H 2 O и A, а двумя его продуктами являются CO 2 и AH 2 .

Различные доноры/ресиверы электронов (обозначенные как «A» и «AH 2 » в приведенном выше уравнении реакции) наблюдаются в микроорганизмах, которые используют CODH. Несколько примеров кофакторов переноса электронов включают ферредоксин , НАДФ+/НАДФН и комплексы флавопротеинов, такие как флавинадениндинуклеотид (ФАД). [1] [2] [3] Дегидрогеназы монооксида углерода поддерживают метаболизм различных прокариот, включая метаногены , аэробные карбоксидотрофы, ацетогены , сульфатредукторы и гидрогеногенные бактерии. Двунаправленная реакция, катализируемая CODH, играет роль в углеродном цикле .позволяя организмам использовать СО в качестве источника энергии и использовать СО 2 в качестве источника углерода. CODH может образовывать монофункциональный фермент, как в случае Rhodospirillum rubrum , или может образовывать кластер с ацетил-КоА-синтазой, как было показано у M.thermoacetica . При совместном действии либо как структурно независимые ферменты, либо в составе бифункциональной единицы CODH/ACS, два каталитических центра являются ключевыми для фиксации углерода в восстановительном пути ацетил-КоА . Микробные организмы ( как аэробные , так и анаэробные ) кодируют и синтезируют CODH для этой цели. фиксации углерода (окисление CO и CO 2снижение). В зависимости от прикрепленных дополнительных белков (кластеры A, B, C, D) они выполняют различные каталитические функции, включая восстановление кластеров [4Fe-4S] и вставку никеля. [4]

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , особенно тех, которые действуют на альдегидную или оксогруппу донора с другими акцепторами. Систематическое название этого класса ферментов — угарный газ: акцепторная оксидоредуктаза. Другие широко используемые названия включают анаэробную дегидрогеназу монооксида углерода, оксигеназу монооксида углерода, дегидрогеназу монооксида углерода и окись углерода: (акцепторную) оксидоредуктазу.

Классы

Аэробные карбоксидотрофные бактерии используют медно-молибденовые флавоферменты. Анаэробные бактерии используют ХПКГ на основе никеля и железа из-за их чувствительной к кислороду природы. CODH, содержащий активный центр Mo-[2Fe-2S]-FAD, был обнаружен в аэробных бактериях, в то время как отдельный класс ферментов Ni-[3Fe-4S] CODH был выделен из анаэробных бактерий. [5] [6] [7] Оба класса CODH катализируют обратимую конверсию между двуокисью углерода (CO 2 ) и окисью углерода (CO). ХОДГ существует как в монофункциональной, так и в бифункциональной формах. В последнем случае ХОДГ образует бифункциональный кластер с ацетил-КоА-синтазой , что было хорошо охарактеризовано у анаэробных бактерий Moorella thermoacetica . [8] [9]

Структура

Структура CODH/ACS в M.thermoacetica. Показаны альфа (ACS) и бета (CODH) субъединицы. (1) A-кластер Ni-[4Fe-4S]. (2) C-кластер Ni-[3Fe- 4S]. (3) B-кластер [4Fe-4S]. (4) D-кластер [4Fe-4S].Разработан из 3I01

Гомодимерный Ni-CODH состоит из пяти комплексов металлов, называемых кластерами. Каждый из них отличается индивидуальной координационной геометрией , наличием никеля и расположением активного центра либо в субъединице α, либо в β. [10] Несколько исследовательских групп предложили кристаллические структуры тетрамерного фермента α 2 β 2 CODH/ACS из ацетогенных бактерий M. thermoacetica , включая два недавних примера с 2009 года: 3I01 2Z8Y.. Две β-единицы являются местом активности CODH и образуют центральное ядро ​​фермента. Всего фермент массой 310 кДа содержит семь кластеров железо-сера [4Fe-4S]. Каждая единица α содержит один металлический кластер. Вместе две β-единицы содержат пять кластеров трех типов. Каталитическая активность CODH проявляется в кластерах Ni-[3Fe-4S] C, в то время как внутренние кластеры [4Fe-4S] B и D переносят электроны от C-кластера к внешним переносчикам электронов, таким как ферредоксин . Активность ACS возникает в А-кластере, расположенном в двух внешних α-единицах. [6] [7]

Примечательной особенностью CODH/ACS M. thermoacetica является внутренний газовый туннель, соединяющий несколько активных центров. [11] Полная роль газового канала в регулировании скорости каталитической активности все еще является предметом исследования, но несколько исследований подтверждают представление о том, что молекулы CO действительно перемещаются непосредственно из C-кластера в активный центр ACS, не покидая его. фермент. Например, на скорость активности ацетил-КоА-синтазы в бифункциональном ферменте не влияет добавление гемоглобина, который будет конкурировать за CO в нерасфасованном растворе [12] , а исследования изотопного мечения показывают, что монооксид углерода, полученный из C-кластера предпочтительно используется в A-кластере по сравнению с немеченым CO в растворе. [13]Белковая инженерия CODH/ACS у M.thermoacetica показала, что мутирующие остатки, функционально блокирующие туннель, останавливали синтез acety-CoA, когда присутствовал только CO 2 . [14] Открытие функционального туннеля CO помещает CODH в растущий список ферментов, которые независимо развили эту стратегию для переноса реактивных промежуточных продуктов из одного активного центра в другой. [15]

Механизмы реакции

окислительный

Каталитический центр CODH, называемый C-кластером, представляет собой кластер [3Fe-4S], связанный с фрагментом Ni-Fe. Две основные аминокислоты (Lys587 и His 113 в M.thermoacetica ) находятся вблизи С-кластера и способствуют кислотно-щелочной химии, необходимой для ферментативной активности. [16] Основываясь на ИК-спектрах, указывающих на присутствие комплекса Ni-CO, предлагаемая первая стадия окислительного катализа CO в CO 2 включает связывание CO с Ni 2+ и соответствующее комплексообразование Fe 2+ с молекулой воды. . [17]

Связывание молекулы СО вызывает сдвиг координации атома Ni от квадратно-плоской к квадратно-пирамидальной геометрии. [18] Доббек и др. далее предполагают, что движение цистеинового лиганда атома никеля приближает CO к гидроксильной группе и облегчает катализируемую основанием нуклеофильную атаку связанной железом гидроксильной группы. В качестве промежуточного соединения предложен карбоксильный мостик между атомами Ni и Fe. [19] Декарбоксилирование приводит к высвобождению CO 2и уменьшение кластера. Хотя результирующая промежуточная степень окисления Ni и степень, в которой электроны распределяются по всему кластеру Ni-[3Fe-4S], являются предметом некоторых дискуссий, электроны в восстановленном C-кластере переносятся в соседние B и D [4Fe -4S], возвращая С-кластер Ni-[3Fe-4S] в окисленное состояние и восстанавливая одноэлектронный переносчик ферредоксин . [20] [21]

редуктивный

Учитывая роль CODH в фиксации CO 2 , в литературе по биохимии восстановительный механизм обычно рассматривается как «прямой обратный» окислительному механизму по «принципу микрообратимости». [22] В процессе восстановления диоксида углерода С-кластер фермента должен сначала быть активирован из окисленного состояния в восстановленное, прежде чем образуется связь Ni-CO 2 . [23]

Экологическая значимость

Дегидрогеназа моноксида углерода тесно связана с регулированием атмосферных уровней CO и CO 2 , поддерживая оптимальные уровни CO, подходящие для других форм жизни. Микробные организмы полагаются на эти ферменты как для сохранения энергии, так и для связывания CO 2 . Часто кодирование и синтез нескольких уникальных форм CODH для целевого использования. Дальнейшие исследования конкретных типов CODH показывают, что CO используется и конденсируется с CH 3 ( метильные группы ) с образованием ацетил-КоА. [24] Анаэробные микроорганизмы, такие как ацетогены , проходят путь Вуда-Льюнгдала , полагаясь на ХПКГ для производства CO путем восстановления CO2 .необходим для синтеза ацетил-КоА из метилового, кофермента А (КоА) и корриноидного железо-серного белка . [25] Другие типы показывают, что CODH используется для создания протонной движущей силы в целях производства энергии. CODH используется для окисления CO с образованием двух протонов, которые впоследствии восстанавливаются с образованием диводорода (H 2 , известного в просторечии как молекулярный водород ), обеспечивая необходимую свободную энергию для запуска генерации АТФ. [26]

использованная литература

  1. ^ Бакель В., Тауэр Р.К. (2018). «+ (Rnf) как акцепторы электронов: исторический обзор» . Границы микробиологии . 9 : 401. doi : 10.3389/fmicb.2018.00401 . ПВК 5861303  . PMID 29593673 . 
  2. ↑ Краке Ф., Вирдис Б., Бернхардт П.В., Рабей К., Кремер Д.О. (декабрь 2016 г.) . «Clostridium autoethanogenum за счет доставки внеклеточных электронов» . Биотехнология для биотоплива . 9 (1): 249. doi : 10.1186/s13068-016-0663-2 . ПВК 5112729 . PMID 27882076 .  
  3. ^ Ван ден Берг В.А., Хаген В.Р., ван Донген В.М. (февраль 2000 г.). «Гибридно-кластерный белок («призматический белок») из Escherichia coli. Характеристика гибридно-кластерного белка, окислительно-восстановительные свойства кластеров [2Fe-2S] и [4Fe-2S-2O] и идентификация ассоциированной НАДН-оксидоредуктазы, содержащей ФАД и [2Fe-2S]» . Европейский журнал биохимии . 267 (3): 666–76. doi : 10.1046/j.1432-1327.2000.01032.x . PMID 10651802 . 
  4. ↑ Хадж-Саид Дж., Панделия М.Е., Леже С., Фурмонд В., Дементин С. (декабрь 2015 г.). «Дегидрогеназа угарного газа из Desulfovibrio vulgaris» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1847 (12): 1574–1583. doi : 10.1016/j.bbabio.2015.08.002 . PMID 26255854 . 
  5. ^ Чон Дж., Фесселер Дж., Гетцль С., Доббек Х. (2014). «Глава 3. Угарный газ. Токсичный газ и топливо для анаэробов и аэробов: дегидрогеназы угарного газа ». В Kroneck PM, Torres ME (ред.). Биогеохимия газообразных соединений окружающей среды, обусловленная металлами . Ионы металлов в науках о жизни. 14 . Спрингер. стр. 37–69. doi : 10.1007/978-94-017-9269-1_3 . PMID 25416390 . 
  6. ^ a b Доббек Х., Светличный В., Гремер Л., Хубер Р., Мейер О. (август 2001 г.). «Кристаллическая структура дегидрогеназы монооксида углерода обнаруживает кластер [Ni-4Fe-5S]». Наука . 293 (5533): 1281–1285. Бибкод : 2001Sci...293.1281D . doi : 10.1126/science.1061500 . PMID 11509720 . S2CID 21633407 .  
  7. ^ a b Ragsdale S (сентябрь 2010 г.). Сигель Х., Сигель А. (ред.). Связи металл-углерод в ферментах и ​​кофакторах . Ионы металлов в науках о жизни. Королевское химическое общество. дои : 10.1039/9781847559333 . ISBN 978-1-84755-915-9.
  8. ↑ Дуков Т.И., Бласиак Л.С., Серавалли Дж., Рэгсдейл С.В., Дреннан К.Л. (март 2008 г.). «Ксенон в и в конце туннеля бифункциональной дегидрогеназы моноксида углерода / ацетил-КоА-синтазы» . Биохимия . 47 (11): 3474–83. дои : 10.1021/bi702386t . ПМС 3040099 . PMID 18293927 .  
  9. ↑ Tan X, Volbeda A, Fontecilla-Camps JC, Lindahl PA (апрель 2006 г.). «Функция туннеля в ацетилкоэнзим А-синтазе / дегидрогеназе монооксида углерода». Журнал биологической неорганической химии . 11 (3): 371–378. doi : 10.1007/s00775-006-0086-9 . PMID 16502006 . S2CID 25285535 .  
  10. ^ Wittenborn EC, Merrouch M, Ueda C, Fradale L, Léger C, Fourmond V и др. (октябрь 2018 г.). «Окислительно-восстановительные перестройки кластера NiFeS дегидрогеназы моноксида углерода» . электронная жизнь . 7 : e39451. doi : 10.7554/eLife.39451 . ПВК 6168284 . PMID 30277213 .  
  11. ↑ Дуков Т.И., Бласиак Л.С., Серавалли Дж., Рэгсдейл С.В., Дреннан К.Л. (март 2008 г.). «Ксенон в и в конце туннеля бифункциональной дегидрогеназы моноксида углерода / ацетил-КоА-синтазы» . Биохимия . 47 (11): 3474–83. дои : 10.1021/bi702386t . ПМС 3040099 . PMID 18293927 .  
  12. ↑ Дуков Т.И., Айверсон Т.М., Серавалли Дж., Рэгсдейл С.В., Дреннан К.Л. (октябрь 2002 г.). «Центр Ni-Fe-Cu в бифункциональной дегидрогеназе моноксида углерода / ацетил-КоА-синтазе» (PDF) . Наука . 298 (5593): 567–72. Бибкод : 2002Sci...298..567D . doi : 10.1126/science.1075843 . PMID 12386327 . S2CID 39880131 .   [ постоянная мертвая ссылка ]
  13. ^ Серавалли Дж., Рэгсдейл С.В. (февраль 2000 г.). «Направление монооксида углерода при анаэробной фиксации диоксида углерода». Биохимия . 39 (6): 1274–1277. дои : 10.1021/bi991812e . PMID 10684606 . 
  14. ↑ Tan X, Loke HK, Fitch S, Lindahl PA (апрель 2005 г.). «Туннель ацетил-кофермента синтазы / дегидрогеназы моноксида углерода регулирует доставку CO к активному центру». Журнал Американского химического общества . 127 (16): 5833–9. дои : 10.1021/ja043701v . PMID 15839681 . 
  15. ↑ Weeks A, Lund L, Raushel FM (октябрь 2006 г.). «Туннелирование промежуточных продуктов в реакциях, катализируемых ферментами». Современное мнение в области химической биологии . 10 (5): 465–72. doi : 10.1016/j.cbpa.2006.08.008 . PMID 16931112 . 
  16. ↑ Ragsdale SW (август 2006 г.). «Металлы и их каркасы для обеспечения сложных ферментативных реакций». Химические обзоры . 106 (8): 3317–37. DOI : 10.1021/ cr0503153 . PMID 16895330 . 
  17. ↑ Chen J, Huang S, Seravalli J, Gutzman H, Swartz DJ, Ragsdale SW, Bagley KA (декабрь 2003 г.). «Инфракрасные исследования связывания монооксида углерода с дегидрогеназой / ацетил-КоА-синтазой монооксида углерода из Moorella thermoacetica». Биохимия . 42 (50): 14822–30. дои : 10.1021/bi0349470 . PMID 14674756 . 
  18. ↑ Доббек Х., Светличный В., Гремер Л., Хубер Р., Мейер О. (август 2001 г.). «Кристаллическая структура дегидрогеназы монооксида углерода обнаруживает кластер [Ni-4Fe-5S]». Наука . 293 (5533): 1281–1285. Бибкод : 2001Sci...293.1281D . doi : 10.1126/science.1061500 . PMID 11509720 . S2CID 21633407 .  
  19. ^ Ха С.В., Корбас М., Клепш М., Мейер-Клауке В., Мейер О., Светличный В. (апрель 2007 г.). «Взаимодействие цианида калия с кластером активных центров [Ni-4Fe-5S] CO-дегидрогеназы из Carboxydothermus hydronoformans» . Журнал биологической химии . 282 (14): 10639–46. doi : 10.1074/jbc.M610641200 . PMID 17277357 . 
  20. ^ Ван В.К., Рэгсдейл С.В., Армстронг Ф.А. (2014). «Исследование эффективных электрокаталитических взаимопревращений диоксида углерода и монооксида углерода никельсодержащими дегидрогеназами монооксида углерода». В Питере М. Х. Кронеке, Марте Э. Соса Торрес (ред.). Биогеохимия газообразных соединений окружающей среды, обусловленная металлами . Ионы металлов в науках о жизни. 14 . Спрингер. стр. 71–97. doi : 10.1007/978-94-017-9269-1_4 . ISBN 978-94-017-9268-4. ПМС  4261625 . PMID  25416391 .
  21. ↑ Ragsdale SW (ноябрь 2007 г.). «Никель и углеродный цикл» . Журнал неорганической биохимии . 101 (11–12): 1657–66. doi : 10.1016/j.jinorgbio.2007.07.014 . ПМК 2100024 . PMID 17716738 .  
  22. ↑ Рэгсдейл С.В., Пирс Э. (декабрь 2008 г.). «Ацетогенез и путь фиксации CO (2) Вуда-Льюнгдала» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1784 (12): 1873–1898. doi : 10.1016/j.bbapap.2008.08.012 . ПВК 2646786 . PMID 18801467 .  
  23. ↑ Feng J, Lindahl PA (февраль 2004 г.). «Дегидрогеназа монооксида углерода из Rhodospirillum rubrum: влияние окислительно-восстановительного потенциала на катализ». Биохимия . 43 (6): 1552–159. дои : 10.1021/bi0357199 . PMID 14769031 . 
  24. ↑ Хадж-Саид Дж., Панделия М.Е., Леже С., Фурмонд В., Дементин С. (декабрь 2015 г.). «Дегидрогеназа угарного газа из Desulfovibrio vulgaris» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1847 (12): 1574–1583. doi : 10.1016/j.bbabio.2015.08.002 . PMID 26255854 . 
  25. ↑ Рэгсдейл С.В., Пирс Э. (декабрь 2008 г.). «Ацетогенез и путь фиксации CO (2) Вуда-Льюнгдала» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1784 (12): 1873–1898. doi : 10.1016/j.bbapap.2008.08.012 . ПВК 2646786 . PMID 18801467 .  
  26. ↑ Ensign SA, Ludden PW (сентябрь 1991 г.). «Характеристика системы окисления CO / выделения H2 у Rhodospirillum rubrum. Роль железо-серного белка массой 22 кДа в опосредовании переноса электронов между дегидрогеназой монооксида углерода и гидрогеназой» . Журнал биологической химии . 266 (27): 18395–403. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55283-2 . PMID 1917963 . 

дальнейшее чтение

  • Дреннан К.Л., Хео Дж., Синчак М.Д., Шрайтер Э., Ладден П.В. (октябрь 2001 г.). «Жизнь на монооксиде углерода: рентгеновская структура Rhodospirillum rubrum Ni-Fe-S дегидрогеназы монооксида углерода» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (21): 11973–8. Бибкод : 2001PNAS...9811973D . doi : 10.1073/pnas.211429998 . ПМС  59822 . PMID  11593006 .
  • Чон Дж. Х., Мартинс Б. М., Доббек Х. (2019). «Дегидрогеназы монооксида углерода». В Ху И (ред.). Металлопротеины . Методы молекулярной биологии. 1876 . Нью-Йорк: Спрингер. стр. 37–54. doi : 10.1007/978-1-4939-8864-8_3 . ISBN 9781493988631. PMID  30317473 .
  • Чон Дж. Х., Доббек Х. (ноябрь 2007 г.). «Активация углекислого газа в Ni, Fe-кластере анаэробной дегидрогеназы монооксида углерода». Наука . Американская ассоциация развития науки. 318 (5855): 1461–1464. Бибкод : 2007Sci...318.1461J . doi : 10.1126/science.1148481 . JSTOR  20051712 . PMID  18048691 . S2CID  41063549 .
  • Доббек Х., Светличный В., Гремер Л., Хубер Р., Мейер О. (август 2001 г.). «Кристаллическая структура дегидрогеназы монооксида углерода обнаруживает кластер [Ni-4Fe-5S]». Наука . 293 (5533): 1281–1285. Бибкод : 2001Sci...293.1281D . doi : 10.1126/science.1061500 . PMID  11509720 . S2CID  21633407 .* Хегг Э.Л. (октябрь 2004 г.). «Раскрытие структуры и механизма ацетил-кофермента А-синтазы». Отчеты о химических исследованиях . 37 (10): 775–83. doi : 10.1021/ar040002e . PMID 15491124 . S2CID 29401674 .  *
  • Ху З., Спенглер Н.Дж., Андерсон М.Е., Ся Дж., Ладден П.В., Линдал П.А., Мюнк Э. (1 января 1996 г.). «Природа C-кластера в Ni-содержащих дегидрогеназ монооксида углерода». Журнал Американского химического общества . 118 (4): 830–845. дои : 10.1021/ja9528386 . ISSN  0002-7863 .
  • Варфоломей Г.В., Александр М. (май 1979 г.). «Микробный метаболизм оксида углерода в культуре и почве» . Прикладная и экологическая микробиология . 37 (5): 932–937. Бибкод : 1979ApEnM..37..932B . doi : 10.1128/AEM.37.5.932-937.1979 . ПВК 243327  . PMID 485139 . 
Получено с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Carbon_monoxide_dehydrogenase&oldid=1054998465 .
Contribute a better translation