Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Основные взаимодействия структурных белков на стыке адгеринов на основе кадгерина. Актиновые филаменты связаны с α-актинином и с мембраной через винкулин. Головной домен винкулина связывается с E-кадгерином через α-, β- и γ-катенины. Хвостовой домен винкулина связывается с липидами мембран и филаментами актина.

Кадгерины (названные в честь «кальций-зависимой адгезии») представляют собой тип молекулы клеточной адгезии (CAM), которые важны в формировании адгезионных соединений для связывания клеток друг с другом. [1] Кадгерины представляют собой класс типа 1 трансмембранных белков , и они зависят от кальция (Са 2+ ) ионы к функции, отсюда их название. Адгезия между клетками опосредуется внеклеточными доменами кадгерина, тогда как внутриклеточный цитоплазматический хвост связан с многочисленными адаптерами и сигнальными белками, которые вместе называются адгезомами кадгерина .

Суперсемейство кадгеринов включает кадгерины, протокадгерины , десмоглеины , десмоколлины и другие. [2] [3] В структуре, они разделяют кадгерин повторов , которые являются внеклеточный Ca 2+ - связывающие домены . Существует несколько классов молекул кадгерина, каждый из которых обозначается префиксом (в общем, с указанием типов ткани, с которой он связан). Было замечено, что клетки, содержащие определенный подтип кадгерина, имеют тенденцию группироваться вместе, исключая другие типы, как в культуре клеток, так и во время развития . [4] Например, клетки, содержащие N-кадгеринимеют тенденцию к скоплению с другими клетками, экспрессирующими N-кадгерин. Однако было отмечено, что скорость перемешивания в экспериментах с культурами клеток может влиять на степень гомотипической специфичности. [5] Кроме того, несколько групп наблюдали гетеротипическое сродство связывания (т.е. связывание разных типов кадгерина вместе) в различных анализах. [6] [7] Одна из современных моделей предполагает, что клетки различают подтипы кадгерина на основе кинетической специфичности, а не термодинамической специфичности, поскольку разные типы гомотипических связей кадгерина имеют разное время жизни. [8]

Структура [ править ]

Доменная организация разных типов кадгеринов

Кадгерины синтезируются в виде полипептидов и претерпевают множество посттрансляционных модификаций, чтобы стать белками, которые опосредуют межклеточную адгезию и распознавание. [9] Эти полипептиды состоят примерно из 720–750 аминокислот. Каждый кадгерин имеет небольшой C-концевой цитоплазматический компонент, трансмембранный компонент, а остальная часть белка является внеклеточной (вне клетки). Трансмембранный компонент состоит из одноцепочечных гликопротеиновых повторов. [10]  Поскольку кадгерины зависят от Ca 2+ , они имеют пять тандемных повторов внеклеточных доменов, которые действуют как сайт связывания для ионов Ca 2+ . [11]   Их внеклеточный домен взаимодействует с двумя отдельными  транс димерные конформации: димеры с заменой цепей (S-димеры) и X-димеры. [11] На сегодняшний день идентифицировано и секвенировано более 100 типов кадгеринов у человека. [12]

 Функциональность кадгеринов зависит от образования двух идентичных субъединиц, известных как гомодимеры. [10] Гомодимерные кадгерины создают межклеточную адгезию с кадгеринами, присутствующими в мембранах других клеток, путем изменения конформации с цис -димеров на транс- димеры. [10] Как только сформируется межклеточная адгезия между кадгеринами, присутствующими в клеточных мембранах двух разных клеток, могут быть образованы слипчивые соединения, когда белковые комплексы, обычно состоящие из α-, β- и γ-катенинов , связываются с цитоплазматическая часть кадгерина. [10]

Функция [ править ]

Развитие [ править ]

Кадгерины действуют как рецепторы и лиганды для других молекул. Во время развития их поведение помогает правильно позиционировать клетки: они несут ответственность за разделение различных слоев ткани и за миграцию клеток. [13] На самых ранних стадиях развития наиболее сильно экспрессируются E-кадгерины (эпителиальный кадгерин).  Многие кадгерины предназначены для выполнения определенных функций в клетке, и они по-разному экспрессируются в развивающемся эмбрионе. Например, во время нейруляции , когда у эмбриона формируется нервная пластинка , в тканях, расположенных рядом с черепными нервными складками, снижается экспрессия N-кадгерина. [14]Напротив, экспрессия N-кадгеринов остается неизменной в других регионах нервной трубки, которая расположена на передне-задней оси позвоночного. [14] Экспрессия различных типов кадгеринов в клетках варьируется в зависимости от специфической дифференцировки и спецификации организма во время развития.

Кадгерины играют жизненно важную роль в миграции клеток через эпителиально-мезенхимальный переход (EMT) , который требует, чтобы кадгерины образовывали адгезивные соединения с соседними клетками. В клетках нервного гребня, которые являются временными клетками, которые возникают в развивающемся организме во время гаструляции и функционируют в формировании паттерна плана тела позвоночных, кадгерины необходимы для обеспечения миграции клеток с образованием тканей или органов. [14] Кроме того, было показано, что кадгерины, ответственные за событие EMT на раннем этапе развития, имеют решающее значение для перепрограммирования определенных взрослых клеток в плюрипотентное состояние, формируя индуцированные плюрипотентные стволовые клетки (ИПСК). [1]

После развития кадгерины играют роль в поддержании структуры клеток и тканей, а также в клеточном движении. [12] Регуляция экспрессии кадгерина может происходить посредством метилирования промотора среди других эпигенетических механизмов. [15]

Метастаз опухоли [ править ]

Комплекс E-кадгерин-катенин играет ключевую роль в клеточной адгезии; потеря этой функции была связана с повышенной инвазивностью и метастазированием опухолей. [16] Подавление экспрессии E-кадгерина рассматривается как одно из основных молекулярных событий, ответственных за дисфункцию межклеточной адгезии, которая может привести к локальной инвазии и, в конечном итоге, к развитию опухоли. Поскольку E-кадгерины играют важную роль в подавлении опухолей, их также называют «супрессорами инвазии». [17]

Связь с раком [ править ]

Было обнаружено, что кадгерины и другие дополнительные факторы коррелируют с образованием и ростом некоторых видов рака и тем, как опухоль продолжает расти. E-кадгерины, известные как эпителиальные кадгерины, находятся на поверхности одной клетки и могут связываться с такими же кадгеринами на другой, образуя мостики. [18] Потеря молекул клеточной адгезии, E кадгеринов, причинно участвует в формировании эпителиальных типов рака, таких как карциномы. Изменения в любых типах экспрессии кадгерина могут не только контролировать адгезию опухолевых клеток, но также могут влиять на передачу сигнала, приводя к неконтролируемому росту раковых клеток. [19]


При раке эпителиальных клеток нарушение адгезии клеток к клеткам может привести к развитию вторичных злокачественных новообразований; они удалены от первичного очага рака и могут быть результатом аномалий экспрессии E-кадгеринов или связанных с ним катенинов . САМтакие как гликопротеины кадгерина, которые обычно действуют как клей и удерживают клетки вместе, действуют как важные медиаторы межклеточных взаимодействий. E-кадгерины на поверхности всех эпителиальных клеток связаны с актиновым цитоскелетом посредством взаимодействия с катенинами в цитоплазме. Таким образом, прикрепленные к цитоскелету, E-кадгерины на поверхности одной клетки могут связываться с таковыми на другой, образуя мосты. При раке эпителиальных клеток нарушение клеточной адгезии, которое может приводить к метастазам, может быть результатом аномалий экспрессии E-кадгерина или связанных с ним катенинов . [18]

Корреляция с эндометрием и эмбриогенезом [ править ]

Это семейство гликопротеинов отвечает за кальций-зависимый механизм внутриклеточной адгезии. E-кадгерины имеют решающее значение в эмбриогенезе во время нескольких процессов, включая гаструляцию, нейруляцию и органогенез. Кроме того, подавление E-кадгеринов ухудшает внутриклеточную адгезию. Уровни этих молекул повышаются во время лютеиновой фазы, в то время как их экспрессия регулируется прогестероном с кальцитонином эндометрия. [20]

Типы [ править ]

Кадгериновый домен (повтор)
Ленточное изображение повторяющейся единицы во внеклеточном эктодомене E-кадгерина мыши ( PDB : 3Q2V ) [21]
Идентификаторы
СимволКадгерин
PfamPF00028
ИнтерПроIPR002126
УМНАЯCA
PROSITEPDOC00205
SCOP21nci / SCOPe / SUPFAM
Мембранома114
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
См. Pfam CL0159 для других семейств Cadherin .

Говорят, что у позвоночных встречается более 100 различных типов кадгеринов, которые можно разделить на четыре группы: классические, десмосомальные, протокадгерины и нетрадиционные. [22] [23] Такое большое разнообразие достигается за счет сочетания нескольких генов, кодирующих кадгерин, с альтернативными механизмами сплайсинга РНК. Беспозвоночные содержат менее 20 типов кадгеринов. [23]

Классический [ править ]

Различные члены семейства кадгеринов находятся в разных местах.

  • CDH1 - E-кадгерин (эпителиальный): E-кадгерины обнаруживаются в эпителиальной ткани; не путать с белком-активатором APC / C CDH1 .
  • CDH2 - N-кадгерин (нейронный): N-кадгерины обнаружены в нейронах.
  • CDH12 - кадгерин 12, тип 2 (N-кадгерин 2)
  • CDH3 - Р-кадгерин (плацентарный): Р-кадгерины обнаруживаются в плаценте.

Десмосома [ править ]

  • Десмоглеин ( DSG1 , DSG2 , DSG3 , DSG4 )
  • Desmocollin ( DSC1 , DSC2 , DSC3 )

Протокадгерины [ править ]

Основная статья: Протокадгерин

Протокадгерины являются крупнейшей подгруппой млекопитающих в суперсемействе кадгеринов гомофильных белков клеточной адгезии.

  • PCDH1
  • PCDH7
  • PCDH8
  • PCDH9
  • PCDH10
  • PCDH11X / 11Y
  • PCDH12
  • PCDH15
  • PCDH17
  • PCDH18
  • PCDH19
  • PCDH20
  • PCDHA1
  • PCDHA2
  • PCDHA3
  • PCDHA4
  • PCDHA5
  • PCDHA6
  • PCDHA7
  • PCDHA8
  • PCDHA9
  • PCDHA10
  • PCDHA11
  • PCDHA12
  • PCDHA13
  • PCDHAC1
  • PCDHAC2
  • PCDHB1
  • PCDHB2
  • PCDHB3
  • PCDHB4
  • PCDHB5
  • PCDHB6
  • PCDHB7
  • PCDHB8
  • PCDHB9
  • PCDHB10
  • PCDHB11
  • PCDHB12
  • PCDHB13
  • PCDHB14
  • PCDHB15
  • PCDHB16
  • PCDHB17
  • PCDHB18
  • PCDHGA1
  • PCDHGA2
  • PCDHGA3
  • PCDHGA4
  • PCDHGA5
  • PCDHGA6
  • PCDHGA7
  • PCDHGA8
  • PCDHGA9
  • PCDHGA10
  • PCDHGA11
  • PCDHGA12
  • PCDHGB1
  • PCDHGB2
  • PCDHGB3
  • PCDHGB4
  • PCDHGB5
  • PCDHGB6
  • PCDHGB7
  • PCDHGC3
  • PCDHGC4
  • PCDHGC5
  • ТОЛСТЫЙ
  • FAT2
  • FAT4

Нетрадиционный / несгруппированный [ править ]

  • CDH4 - R-кадгерин (сетчатка)
  • CDH5 - VE-кадгерин (эндотелий сосудов)
  • CDH6 - К-кадгерин (почки)
  • CDH7 - кадгерин 7, тип 2
  • CDH8 - кадгерин 8, тип 2
  • CDH9 - кадгерин 9, тип 2 (Т1-кадгерин)
  • CDH10 - кадгерин 10, тип 2 (Т2-кадгерин)
  • CDH11 - OB-кадгерин (остеобласт)
  • CDH13 - Т-кадгерин - H-кадгерин (сердце)
  • CDH15 - М-кадгерин (миотубула)
  • CDH16 - KSP-кадгерин
  • CDH17 - LI кадгерин (печень-кишечник)
  • CDH18 - кадгерин 18, тип 2
  • CDH19 - кадгерин 19, тип 2
  • CDH20 - кадгерин 20, тип 2
  • CDH23 - кадгерин 23 (нейросенсорный эпителий)
  • CDH22 , CDH24 , CDH26 , CDH28
  • CELSR1 , CELSR2 , CELSR3
  • CLSTN1 , CLSTN2 , CLSTN3
  • DCHS1 , DCHS2 ,
  • LOC389118
  • PCLKC
  • RESDA1
  • RET

См. Также [ править ]

  • Катенин
  • Список антигенов-мишеней при пузырчатке

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Alimperti S, Andreadis ST (май 2015 г.). «CDH2 и CDH11 действуют как регуляторы решения судьбы стволовых клеток» . Исследования стволовых клеток . 14 (3): 270–82. DOI : 10.1016 / j.scr.2015.02.002 . PMC  4439315 . PMID  25771201 .
  2. ^ Hulpiau P, Ван Рой F (февраль 2009). «Молекулярная эволюция суперсемейства кадгеринов». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 41 (2): 349–69. DOI : 10.1016 / j.biocel.2008.09.027 . PMID 18848899 . 
  3. ^ Angst BD, Marcozzi C, Маги AI (февраль 2001). «Надсемейство кадгеринов: разнообразие форм и функций». Журнал клеточной науки . 114 (Pt 4): 629–41. PMID 11171368 . 
  4. ^ Bello SM, Милло H, M Rajebhosale, Цена SR (январь 2012). «Катенин-зависимая функция кадгерина управляет разделенной сегрегацией спинномозговых мотонейронов» . Журнал неврологии . 32 (2): 490–505. DOI : 10.1523 / jneurosci.4382-11.2012 . PMC 3292792 . PMID 22238085 .  
  5. ^ Duguay D, Фотий RA, Steinberg MS (январь 2003). «Кадгерин-опосредованная адгезия клеток и сегрегация тканей: качественные и количественные детерминанты». Биология развития . 253 (2): 309–23. DOI : 10.1016 / S0012-1606 (02) 00016-7 . PMID 12645933 . 
  6. ^ Нейссен CM, Gumbiner BM (январь 2002). «Кадгерин-опосредованная сортировка клеток, не определяемая по специфичности связывания или адгезии» . Журнал клеточной биологии . 156 (2): 389–399. DOI : 10.1083 / jcb.200108040 . PMC 2199232 . PMID 11790800 .  
  7. Перейти ↑ Volk T, Cohen O, Geiger B (сентябрь 1987 г.). «Формирование гетеротипических соединений типа адгезива между L-CAM-содержащими клетками печени и A-CAM-содержащими клетками хрусталика». Cell . 50 (6): 987–94. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (87) 90525-3 . PMID 3621349 . 
  8. ^ Bayas М.В., Leung A, E Evans, Leckband D (февраль 2006). «Измерения продолжительности жизни показывают кинетические различия между гомофильными кадгериновыми связями» . Биофизический журнал . 90 (4): 1385–95. Bibcode : 2006BpJ .... 90.1385B . DOI : 10.1529 / biophysj.105.069583 . PMC 1367289 . PMID 16326909 .  
  9. ^ Harris TJ, Tepass U (июль 2010). «Адгезивные соединения: от молекул к морфогенезу». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 11 (7): 502–14. DOI : 10.1038 / nrm2927 . PMID 20571587 . 
  10. ^ а б в г Мари П.Дж., Хаÿ Э, Модровски Д., Револло Л., Мбалавиеле Г., Чивителли Р. (январь 2014 г.). «Кадгерин-опосредованная адгезия между клетками и передача сигналов в скелете» . Calcified Tissue International . 94 (1): 46–54. DOI : 10.1007 / s00223-013-9733-7 . PMC 4272239 . PMID 23657489 .  
  11. ^ a b Священник А.В., Шафраз О., Сивасанкар С. (сентябрь 2017 г.). «Биофизические основы клеточной адгезии, опосредованной кадгерином». Экспериментальные исследования клеток . 358 (1): 10–13. DOI : 10.1016 / j.yexcr.2017.03.015 . PMID 28300566 . 
  12. ^ a b Tepass U, Truong K, Godt D, Ikura M, Peifer M (ноябрь 2000 г.). «Кадгерины в эмбриональном и нервном морфогенезе». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 1 (2): 91–100. DOI : 10.1038 / 35040042 . PMID 11253370 . 
  13. ^ Gumbiner BM (август 2005). «Регуляция адгезии, опосредованной кадгерином в морфогенезе». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 6 (8): 622–34. DOI : 10.1038 / nrm1699 . PMID 16025097 . 
  14. ^ a b c Taneyhill LA, Schiffmacher AT (июнь 2017 г.). «Должен ли я остаться или уйти? Функция кадгерина и регуляция нервного гребня» . Бытие . 55 (6): н / д. DOI : 10.1002 / dvg.23028 . PMC 5468476 . PMID 28253541 .  
  15. ^ Reinhold WC, Reimers MA, Maunakea AK, Kim S, Lababidi S, Scherf U, et al. (Февраль 2007 г.). «Подробные профили метилирования ДНК промотора E-кадгерина в раковых клетках NCI-60» . Молекулярная терапия рака . 6 (2): 391–403. DOI : 10.1158 / 1535-7163.MCT-06-0609 . PMID 17272646 . 
  16. ^ Beavon IR (август 2000). «Комплекс E-кадгерин-катенин в метастазах опухоли: структура, функция и регуляция». Европейский журнал рака . 36 (13 Спец. №): 1607–20. DOI : 10.1016 / S0959-8049 (00) 00158-1 . PMID 10959047 . 
  17. ^ Nives Pecina-Šlaus (2003). «Ген супрессора опухолей Е-кадгерин и его роль в нормальных и злокачественных клетках» . Cancer Cell Int . 3 (17). DOI : 10.1186 / 1475-2867-3-17 . PMC 270068 . PMID 14613514 .  
  18. ^ a b Morales CP, Souza RF, Spechler SJ (ноябрь 2002 г.). «Признаки прогрессирования рака пищевода Барретта». Ланцет . 360 (9345): 1587–9. DOI : 10.1016 / S0140-6736 (02) 11569-8 . PMID 12443613 . 
  19. ^ Cavallaro U, Schaffhauser B, Christofori G (февраль 2002). «Кадгерины и прогрессирование опухоли: все дело в переключателе?». Письма о раке . 176 (2): 123–8. DOI : 10.1016 / S0304-3835 (01) 00759-5 . PMID 11804738 . 
  20. ↑ Григорян И.Ю., Линькова Н.С., Полякова В.О., Пальцева Е.М., Козлов К.Л. (январь 2016 г.). «Сигнальные молекулы эндометрия: геронтологические и общие патологические аспекты». Успехи геронтологии . 6 (1): 36–43. DOI : 10.1134 / S2079057016010045 .
  21. ^ Харрисон OJ, Джин X, Хонг S, Bahna F, Ahlsen G, Brasch J, и др. (Февраль 2011 г.). «Внеклеточная архитектура адгезивных соединений, выявленная кристаллическими структурами кадгеринов I типа» . Структура . 19 (2): 244–56. DOI : 10.1016 / j.str.2010.11.016 . PMC 3070544 . PMID 21300292 .  
  22. ^ Offermanns S, Rosenthal W (2008). Энциклопедия молекулярной фармакологии . Springer. С. 306–. ISBN 978-3-540-38916-3. Проверено 14 декабря 2010 года .
  23. ^ a b Лодиш Х, Берк А, Кайзер С, Кригер М, Бретчер А, Плоег Х, Амон А (2013). Молекулярная клеточная биология (седьмое изд.). Нью-Йорк: Worth Publ. п. 934. ISBN 978-1-4292-3413-9.

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Beavon IR (август 2000 г.). «Комплекс E-кадгерин-катенин в метастазах опухоли: структура, функция и регуляция». Европейский журнал рака . 36 (13 Спец. №): 1607–20. DOI : 10.1016 / S0959-8049 (00) 00158-1 . PMID  10959047 .
  • Berx G, Becker KF, Höfler H, van Roy F (1998). «Мутации гена Е-кадгерина человека (CDH1)» . Мутация человека . 12 (4): 226–37. DOI : 10.1002 / (SICI) 1098-1004 (1998) 12: 4 <226 :: AID-HUMU2> 3.0.CO; 2-D . PMID  9744472 .
  • Брайант Д.М., Стоу Д.Л. (август 2004 г.). «Тонкости торговли электронным кадгерином». Тенденции в клеточной биологии . 14 (8): 427–34. DOI : 10.1016 / j.tcb.2004.07.007 . PMID  15308209 .
  • Чун Ю.С., Линдор Н.М., Смирк Т.С., Петерсен Б.Т., Бургарт Л.Дж., Гилфорд П.Дж., Донохью Дж.Х. (июль 2001 г.). «Мутации гена E-кадгерина зародышевой линии: показана ли профилактическая тотальная гастрэктомия?». Рак . 92 (1): 181–7. DOI : 10.1002 / 1097-0142 (20010701) 92: 1 <181 :: АИД-CNCR1307> 3.0.CO; 2-J . PMID  11443625 .
  • Георголиос А., Батистату А., Манолопулос Л., Харалабопулос К. (март 2006 г.). «Роль и паттерны экспрессии E-кадгерина в плоскоклеточной карциноме головы и шеи (HNSCC)». Журнал экспериментальных и клинических исследований рака . 25 (1): 5–14. PMID  16761612 .
  • Хазан РБ, Цяо Р., Керен Р., Бадано И., Суяма К. (апрель 2004 г.). «Кадгериновый переключатель в прогрессии опухоли». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 1014 (1): 155–63. Bibcode : 2004NYASA1014..155H . DOI : 10.1196 / annals.1294.016 . PMID  15153430 .
  • Моран CJ, Джойс М., МакАнена О.Дж. (апрель 2005 г.). «CDH1-ассоциированный рак желудка: отчет семьи и обзор литературы». Европейский журнал хирургической онкологии . 31 (3): 259–64. DOI : 10.1016 / j.ejso.2004.12.010 . PMID  15780560 .
  • Рейнольдс А.Б., Карнахан Р.Х. (декабрь 2004 г.). «Регулирование стабильности и оборота кадгерина с помощью p120ctn: последствия для болезней и рака». Семинары по клеточной биологии и биологии развития . 15 (6): 657–63. DOI : 10.1016 / j.semcdb.2004.09.003 . PMID  15561585 .
  • Ван HD, Рен Дж, Чжан Л. (ноябрь 2004 г.). «Мутация зародышевой линии CDH1 при наследственной карциноме желудка» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 10 (21): 3088–93. DOI : 10,3748 / wjg.v10.i21.3088 . PMC  4611247 . PMID  15457549 .
  • Wijnhoven BP, Dinjens WN, Pignatelli M (август 2000 г.). «Комплекс клеточной адгезии E-кадгерин-катенин и рак человека» . Британский журнал хирургии . 87 (8): 992–1005. DOI : 10.1046 / j.1365-2168.2000.01513.x . hdl : 1765/56571 . PMID  10931041 .
  • Wilson PD (апрель 2001 г.). «Полицистин: новые аспекты структуры, функции и регуляции». Журнал Американского общества нефрологов . 12 (4): 834–45. PMID  11274246 .
  • Рено-Янг М., Галлин В.Дж. (октябрь 2002 г.). «В первом внеклеточном домене E-кадгерина для адгезии необходимы гетерофильные взаимодействия, но не консервативный мотив His-Ala-Val» . Журнал биологической химии . 277 (42): 39609–16. DOI : 10.1074 / jbc.M201256200 . PMID  12154084 .
  • Зайдель-Бар Р. (январь 2013 г.). «Кадгерин адгезивный с первого взгляда» . Журнал клеточной науки . 126 (Pt 2): 373–8. DOI : 10,1242 / jcs.111559 . PMID  23547085 .</ref>
  • Хмеларова М., Баранова И., Рузова Е., Лако Дж., Хрохова К., Дворакова Е., Палицкая В. (октябрь 2019 г.). «Важность метилирования кадгеринов при раке яичников: подход к секвенированию следующего поколения». Патология онкологического исследования: ПОР . 25 (4): 1457–1465. DOI : 10.1007 / s12253-018-0500-у . PMID  30368729 .
  • Daw S, Law S (февраль 2021 г.). «Функциональное взаимодействие факторов транскрипции и молекул клеточной адгезии в экспериментальной миелодисплазии, включая компартмент гематопоэтического ствола-предшественника». Молекулярная и клеточная биохимия . 476 (2): 535–551. DOI : 10.1007 / s11010-020-03920-6 . PMID  33011884 .
  • Священник А.В., Коирала Р., Сивасанкар С. (декабрь 2019 г.). «Одномолекулярные исследования адгезии классического и десмосомального кадгерина» . Текущее мнение в области биомедицинской инженерии . 12 : 43–50. DOI : 10.1016 / j.cobme.2019.08.006 . PMC  6859941 . PMID  31742239 .
  • Аду-Гьямфи Е.А., Чика А., Горлеку П.Н., Улла А., Панхвар З., Руан Л.Л., Дин Й.Б., Ван YX (февраль 2021 г.). «Участие молекул клеточной адгезии, плотных и щелевых соединений в плацентации человека». Репродуктивные науки (Таузенд-Оукс, Калифорния) . 28 (2): 305–320. DOI : 10.1007 / s43032-020-00364-7 . PMID  33146876 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Proteopedia Cadherin - вид кадхерина структура в интерактивном 3D
  • Cadherin домен в ПРОСТО
  • Семья кадгеринов
  • Ресурс кадгерина
  • ИнтерПро :  IPR002126
  • [1]