• цитоплазма • неотъемлемый компонент мембраны • мембрана • интеркалированный диск • межклеточное соединение • очаговая адгезия • основание плазматической мембраны • соединение сращений • клеточная мембрана • синапс • базолатеральная плазматическая мембрана • апикальная плазматическая мембрана • кортикальный актиновый цитоскелет • катениновый комплекс • адгезивная фасция • внеклеточная экзосома • ламеллиподиум • GO: 0097483, GO: 0097481 постсинаптическая плотность • сарколемма • просвет эндоплазматического ретикулума • поверхность клетки • соединение клеток • внеклеточный матрикс • неотъемлемый компонент плазматической мембраны • проекция нейрона • апикальная часть клетки • внеклеточный матрикс, содержащий коллаген • неотъемлемый компонент мембраны пресинаптической активной зоны • неотъемлемый компонент мембраны постсинаптической специализации
Биологический процесс
• кальций-зависимая клеточная адгезия через молекулы адгезии клеток плазматической мембраны • гетерофильная межклеточная адгезия через молекулы адгезии клеток плазматической мембраны • морфогенез кровеносных сосудов • гомеостаз числа клеток • положительная регуляция дифференцировки мышечных клеток • регуляция постсинаптической плотности белка 95 кластеризация • дифференцировка глиальных клеток • дифференцировка нейроэпителиальных клеток • межклеточная адгезия, опосредованная кадгерином • дифференцировка радиальных глиальных клеток • поддержание популяции нейрональных стволовых клеток • регуляция пролиферации олигодендроцитов-предшественников • развитие конечного мозга • кластеризация нейролигинов, участвующая в сборке постсинаптической мембраны • позитивная регуляция кластеризации синаптических пузырьков • клеточная адгезия • регуляция передачи сигнала • развитие коры головного мозга • дифференцировка поперечно-полосатых мышечных клеток • организация слипчивых соединений • миграция клеток • негативная регуляция канонического пути передачи сигналов Wnt • положительная регуляция каскада MAPK • адгезия гомофильных клеток через молекулы адгезии плазматической мембраны • морфогенез головного мозга • посттрансляционная модификация • процесс клеточного метаболизма белков • локализация белка на плазматической мембране • клеточный морфогенез • сборка межклеточных соединений • сборка синапсов • регуляция аксоногенеза • регуляция синаптической передачи, глутаматергия • межклеточная адгезия
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
1000
12558
Ансамбль
ENSG00000170558
ENSMUSG00000024304
UniProt
P19022
P15116
RefSeq (мРНК)
NM_001308176 NM_001792
NM_007664
RefSeq (белок)
NP_001295105 NP_001783 NP_001783.2
NP_031690
Расположение (UCSC)
Chr 18: 27.93 - 28.18 Мб
Chr 18: 16.59 - 16.81 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
N-кадгерина , также известный как кадгерин-2 ( CDH2 ) или нейронная кадгерин ( NCAD ) представляет собой белок , который у человека кодируется CDH2 гена . [5] [6] CDH2 также был обозначен как CD325 ( кластер дифференцировки 325). N-кадгерин - это трансмембранный белок, экспрессирующийся во многих тканях и обеспечивающий межклеточную адгезию. В сердечной мышце N-кадгерин является неотъемлемым компонентом спаек, расположенных на интеркалированных дисках., которые действуют для механического и электрического связывания соседних кардиомиоцитов . Изменения в экспрессии и целостности белка N-кадгерина наблюдались при различных формах заболеваний, включая дилатационную кардиомиопатию человека . Также было выявлено, что варианты CDH2 вызывают синдромальное расстройство нервного развития . [7]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Структура
2 Функция
2.1 Роль в развитии
2.2 Роль в сердечной мышце
2.3 Роль в нейронах
2.4 Роль в метастазировании рака
3 Клиническое значение
4 взаимодействия
5 См. Также
6 Ссылки
7 Дальнейшее чтение
8 Внешние ссылки
Структура [ править ]
N-кадгерин представляет собой белок с молекулярной массой 99,7 кДа и длиной 906 аминокислот . [8] N-кадгерин, классический кадгерин из суперсемейства кадгеринов, состоит из пяти внеклеточных повторов кадгерина , трансмембранной области и высококонсервативного цитоплазматического хвоста. N-кадгерин, как и другие кадгерины, взаимодействует с N-кадгерином на соседней клетке в антипараллельной конформации , таким образом создавая линейную адгезивную «молнию» между клетками. [9]
Функция [ править ]
N-кадгерин, первоначально названный в честь его роли в нервной ткани , играет роль в нейронах, а позже было обнаружено, что он также играет роль в сердечной мышце и в метастазах рака . N-кадгерин представляет собой трансмембранный гомофильный гликопротеин, принадлежащий к семейству кальций-зависимых молекул клеточной адгезии . Эти белки имеют внеклеточные домены , которые опосредуют гомофильные взаимодействия между соседними клетками, и С-концевые , цитоплазматические хвосты , которые опосредуют связывание с катенинов , который , в свою очередь , взаимодействуют с актином цитоскелета .[10] [11] [12]
Роль в развитии [ править ]
N-cadherin играет роль в развитии как кальций-зависимый гликопротеин межклеточной адгезии, который функционирует во время гаструляции и необходим для установления лево-правой асимметрии . [13]
N-кадгерин широко экспрессируется в эмбрионе после имплантации, показывая высокие уровни в мезодерме с устойчивой экспрессией в течение взрослого возраста. [14] Мутация N-кадгерина во время развития имеет наиболее значительный эффект на клеточную адгезию в примитивном сердце; происходят диссоциированные миоциты и аномальное развитие сердечной трубки. [15] N-кадгерин играет роль в развитии сердца позвоночных при переходе эпителиальных клеток в трабекулярный и компактный слой миокардиальных клеток. [16] Дополнительное исследование показало, что миоцитыэкспрессия доминантно-отрицательного мутанта N-кадгерина показала значительные аномалии в распределении миоцитов и миграции к эндокарду , что привело к дефектам трабекулярного образования в миокарде . [17] [18]
Роль в сердечной мышце [ править ]
В сердечной мышце N-кадгерин обнаруживается в интеркалированных дисковых структурах, которые обеспечивают концевые межклеточные связи, которые облегчают механическое и электрическое соединение между соседними кардиомиоцитами . Внутри интеркалированных дисков есть три типа соединений: адгезивные соединения , десмосомы и щелевые соединения ; [19] N-кадгерин является важным компонентом в слипчивых соединениях , который обеспечивает межклеточную адгезию и передачу силы через сарколемму . [20] N-кадгерин в комплексе с катенинами был описан как главный регуляторфункция вставочного диска . [21] N-кадгерин появляется на межклеточных соединениях до образования щелевых соединений , [22] [23] и является критическим для нормального миофибриллогенеза . [24] Экспрессия мутантной формы N-cadherin, несущей большую делецию во внеклеточном домене, ингибировала функцию эндогенного N-cadherin в кардиомиоцитах желудочков взрослых , а соседние кардиомиоциты также теряли межклеточный контакт и бляшки щелевых соединений . [25]
Мышиные модели, использующие трансгенез, подчеркнули функцию N-кадгерина в сердечной мышце . У мышей с измененной экспрессией N-кадгерина и / или E-кадгерина обнаружен фенотип дилатационной кардиомиопатии , вероятно, из-за неисправности интеркалированных дисков . [26] В соответствии с этим, у мышей с удалением N-кадгерина во взрослых сердцах с помощью кардиоспецифического трансгена Cre N-кадгерина, индуцируемого тамоксифеном, были обнаружены нарушения сборки интеркалированных дисков , дилатационная кардиомиопатия , нарушение сердечной функции, уменьшение длины саркомера , увеличение Толщина Z-линии , уменьшается в коннексине 43и потеря мышечного напряжения. Мыши умерли в течение двух месяцев после экспрессии трансгена, в основном из-за спонтанной желудочковой тахикардии . [27] Дальнейший анализ мышей с нокаутом N-кадгерина показал, что аритмии, вероятно, были вызваны ремоделированием ионных каналов и аберрантной функцией канала Kv1.5. Эти животные показали увеличенную продолжительность потенциала действия, пониженную плотность внутреннего выпрямительного калиевого канала и пониженную экспрессию Kv1.5 , KCNE2 и кортактина в сочетании с нарушенным актиновым цитоскелетом в сарколемме . [28]
Роль в нейронах [ править ]
В нервных клетках, в определенных синапсах центральной нервной системы , пресинаптическая к постсинаптической адгезии, по крайней мере частично, опосредуется N-кадгерином. [29] N-кадгерины взаимодействуют с катенинами, чтобы играть важную роль в обучении и памяти ( полный текст статьи см. В разделе Кадгерин-катенин комплекс в обучении и памяти ).
Роль в метастазировании рака [ править ]
N-кадгерин обычно обнаруживается в раковых клетках и обеспечивает механизм трансэндотелиальной миграции. Когда раковая клетка прикрепляется к эндотелиальным клеткам кровеносного сосуда, она активирует путь src-киназы , который фосфорилирует бета-катенины, прикрепленные как к N-кадгерину (этому белку), так и к E-кадгеринам . Это приводит к нарушению межклеточной связи между двумя соседними эндотелиальными клетками и позволяет раковой клетке проскользнуть сквозь них. [30]
Клиническое значение [ править ]
Было выявлено, что варианты CDH2 вызывают синдромальное расстройство нервного развития, характеризующееся мозолистым телом , аксоном, сердечными, глазными и генитальными различиями. [7]
Одно исследование, изучающее генетические основы обсессивно-компульсивного расстройства и расстройства Туретта, показало, что, хотя варианты CDH2 , вероятно, не вызывают болезни как отдельные объекты, они могут создавать риск при исследовании в рамках панели связанных генов межклеточной адгезии. [31] Для однозначного определения этого потребуются дальнейшие исследования в более крупных когортах.
При дилатационной кардиомиопатии у человека было показано, что экспрессия N-кадгерина была усилена и организована беспорядочно, предполагая, что дезорганизация белка N-кадгерина при сердечных заболеваниях может быть компонентом ремоделирования. [32]
Взаимодействия [ править ]
CDH2 взаимодействует с:
Бета-катенин , [33] [34]
CDH11 , [33]
RPTP типа IIb, включая PTPmu ( CTNND1 ), [33] [34]
CTNNA1 , [33] [34]
LRRC7 , [35]
PTPRM ) [36] [37]
PTPrho ( PTPRT ), [38] и
Плакоглобин . [33] [39]
XIRP1 [40]
SCARB2 [41]
См. Также [ править ]
ADH-1
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000170558 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024304 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Уолш ФС, Бартон СН, Путт Вт, Мур SE, Kelsell D, Spurr N, Гудфелий ПН (сентябрь 1990). «Ген N-кадгерина отображается на хромосоме 18 человека и не связан с геном E-кадгерина». Журнал нейрохимии . 55 (3): 805–12. DOI : 10.1111 / j.1471-4159.1990.tb04563.x . PMID 2384753 . S2CID 29840435 .
^ Рид Р., Hemperly JJ (октябрь 1990). «Человеческий N-кадгерин: нуклеотидная и выведенная аминокислотная последовательность» . Исследования нуклеиновых кислот . 18 (19): 5896. DOI : 10,1093 / NAR / 18.19.5896 . PMC 332345 . PMID 2216790 .
^ a b Accogli A, Calabretta S, St-Onge J, Boudrahem-Addour N, Dionne-Laporte A, Joset P и др. (Октябрь 2019 г.). «Патогенные варианты De Novo в N-кадгерине вызывают синдромное расстройство нервного развития с мозолистым телом, аксоном, сердечными, глазными и генитальными дефектами» . Американский журнал генетики человека . 105 (4): 854–868. DOI : 10.1016 / j.ajhg.2019.09.005 . PMC 6817525 . PMID 31585109 .
^ «Белковая последовательность человеческого CDH2 (Uniprot ID: P19022)» . Атлас кардиоорганических белков (COPaKB) . Архивировано из оригинального 24 сентября 2015 года . Проверено 20 июля 2015 года .
^ Шапиро Л., Фаннон А.М., Квонг П.Д., Томпсон А., Леманн М.С., Грюбель Г. и др. (Март 1995 г.). «Структурные основы межклеточной адгезии кадгеринами» . Природа . 374 (6520): 327–37. Bibcode : 1995Natur.374..327S . DOI : 10.1038 / 374327a0 . PMID 7885471 . S2CID 4314442 .
Перейти ↑ Buxton RS, Magee AI (июнь 1992 г.). «Структура и взаимодействие десмосомных и других кадгеринов». Семинары по клеточной биологии . 3 (3): 157–67. DOI : 10.1016 / s1043-4682 (10) 80012-1 . PMID 1623205 .
^ Takeichi М (1990). «Кадгерины: молекулярное семейство, важное в селективной межклеточной адгезии». Ежегодный обзор биохимии . 59 : 237–52. DOI : 10.1146 / annurev.bi.59.070190.001321 . PMID 2197976 .
^ Одзава M, Baribault H, Кемлеру R (июнь 1989). «Цитоплазматический домен молекулы клеточной адгезии увоморулин ассоциируется с тремя независимыми белками, структурно связанными у разных видов» . Журнал EMBO . 8 (6): 1711–7. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1989.tb03563.x . PMC 401013 . PMID 2788574 .
^ Гарсия-Кастро М.И., Vielmetter E, Bronner-Fraser M (май 2000). «N-кадгерин, молекула клеточной адгезии, участвующая в установлении эмбриональной лево-правой асимметрии». Наука . 288 (5468): 1047–51. Bibcode : 2000Sci ... 288.1047G . DOI : 10.1126 / science.288.5468.1047 . PMID 10807574 .
^ Angst BD, Хан LU, Северс NJ, Whitely K, Rothery S, Thompson RP и др. (Январь 1997 г.). «Диссоциированное пространственное формирование паттерна щелевых контактов и стыков клеточной адгезии во время постнатальной дифференцировки желудочкового миокарда». Циркуляционные исследования . 80 (1): 88–94. DOI : 10.1161 / 01.res.80.1.88 . PMID 8978327 .
^ Радич Г.Л., Райбурн Н, Мацуны Н, Нудсен К.А., Takeichi М, Хайнзы РО (январь 1997). «Дефекты развития у эмбрионов мыши, лишенные N-кадгерина». Биология развития . 181 (1): 64–78. DOI : 10,1006 / dbio.1996.8443 . PMID 9015265 .
Перейти ↑ Kostetskii I, Moore R, Kemler R, Radice GL (июнь 2001 г.). «Дифференциальная адгезия приводит к сегрегации и исключению N-кадгерин-дефицитных клеток в химерных эмбрионах». Биология развития . 234 (1): 72–9. DOI : 10.1006 / dbio.2001.0250 . PMID 11356020 .
^ Linask К. К., Кнудсен К.А., Gui YH (май 1997). «Взаимодействие N-кадгерин-катенин: необходимый компонент компартментализации сердечных клеток во время раннего развития сердца позвоночных». Биология развития . 185 (2): 148–64. DOI : 10,1006 / dbio.1997.8570 . PMID 9187080 .
↑ Онг Л.Л., Ким Н., Мима Т., Коэн-Гулд Л., Микава Т. (январь 1998 г.). «Трабекулярным миоцитам эмбрионального сердца требуется N-кадгерин для идентификации мигрирующих единиц». Биология развития . 193 (1): 1–9. DOI : 10,1006 / dbio.1997.8775 . PMID 9466883 .
^ Peters NS, Северов NJ, Rothery SM, Lincoln C, Якуб MH, зеленый CR (август 1994). «Пространственно-временная связь между щелевыми соединениями и соединениями фасций во время постнатального развития миокарда желудочков человека» . Тираж . 90 (2): 713–25. DOI : 10.1161 / 01.cir.90.2.713 . PMID 8044940 .
^ Forbes MS, Sperelakis N (1985). «Вставные диски сердца млекопитающих: обзор структуры и функций». Ткани и клетки . 17 (5): 605–48. DOI : 10.1016 / 0040-8166 (85) 90001-1 . PMID 3904080 .
↑ Vite A, Radice GL (июнь 2014 г.). «Комплекс N-кадгерин / катенин как главный регулятор функции интеркалированного диска» . Связь и адгезия клеток . 21 (3): 169–79. DOI : 10.3109 / 15419061.2014.908853 . PMC 6054126 . PMID 24766605 .
^ Zuppinger C, шоб MC, Eppenberger HM (апрель 2000). «Динамика образования ранних контактов в культивируемых кардиомиоцитах взрослых крыс, изученная с помощью N-кадгерина, слитого с зеленым флуоресцентным белком». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 32 (4): 539–55. DOI : 10,1006 / jmcc.1999.1086 . PMID 10756112 .
^ Dou JP, Цзяо B, Sheng JJ, Ю. ZB (октябрь 2014). «[Динамическая сборка вставочного диска во время постнатального развития в миокарде крысы]». Шэн Ли Сюэ Бао . 66 (5): 569–74. PMID 25332002 .
Перейти ↑ Goncharova EJ, Kam Z, Geiger B (январь 1992 г.). «Участие компонентов соединения адгезивов в миофибриллогенезе в культивируемых сердечных миоцитах». Развитие . 114 (1): 173–83. PMID 1576958 .
^ Хертиг СМ, Eppenberger-Eberhardt М, S Коха, Eppenberger НМ (январь 1996). «N-кадгерин в кардиомиоцитах взрослых крыс в культуре. I. Функциональная роль N-кадгерина и нарушение межклеточного контакта усеченным мутантом N-кадгерина». Журнал клеточной науки . 109 (Pt 1) (1): 1–10. PMID 8834785 .
Перейти ↑ Ferreira-Cornwell MC, Luo Y, Narula N, Lenox JM, Lieberman M, Radice GL (апрель 2002 г.). «Ремоделирование вставочного диска приводит к кардиомиопатии у мышей, неправильно экспрессирующих кадгерины в сердце». Журнал клеточной науки . 115 (Pt 8): 1623–34. PMID 11950881 .
↑ Костецкий И., Ли Дж., Сюн Ю., Чжоу Р., Феррари В. А., Патель В. В. и др. (Февраль 2005 г.). «Индуцированная делеция гена N-кадгерина в сердце приводит к растворению структуры интеркалированного диска» . Циркуляционные исследования . 96 (3): 346–54. DOI : 10.1161 / 01.RES.0000156274.72390.2c . PMID 15662031 .
↑ Cheng L, Yung A, Covarrubias M, Radice GL (июнь 2011 г.). «Кортактин необходим для регуляции N-кадгерином функции канала Kv1.5» . Журнал биологической химии . 286 (23): 20478–89. DOI : 10,1074 / jbc.m111.218560 . PMC 3121477 . PMID 21507952 .
^ Рами-Conde I, капеллан М. А., Андерсон Р., Drasdo D (март 2009). «Многомасштабное моделирование интравазации раковых клеток: роль кадгеринов в метастазировании». Физическая биология . 6 (1): 016008. Bibcode : 2009PhBio ... 6a6008R . DOI : 10.1088 / 1478-3975 / 6/1/016008 . PMID 19321920 .
^ Мойя П.Р., Додман Н.Х., Тимпано К.Р., Рубенштейн Л.М., Рана З., Фрид Р.Л. и др. (Август 2013). «Редкие варианты миссенс-гена кадгерина нейронов (CDH2) при специфическом обсессивно-компульсивном расстройстве и фенотипах расстройства Туретта» . Европейский журнал генетики человека . 21 (8): 850–4. DOI : 10.1038 / ejhg.2012.245 . PMC 3722668 . PMID 23321619 .
^ Ципис A, Athanassiadou AM, Athanassiadou P, Kavantzas N, Agrogiannis G, Patsouris E (сентябрь 2010). «Связанные с апоптозом факторы p53, bcl-2 и дефекты передачи силы при дилатационной кардиомиопатии». Патология, исследования и практика . 206 (9): 625–30. DOI : 10.1016 / j.prp.2010.05.007 . PMID 20591580 .
^ a b c d e Straub BK, Boda J, Kuhn C, Schnoelzer M, Korf U, Kempf T, et al. (Декабрь 2003 г.). «Новая система межклеточного соединения: мозаика коры adhaerens из клеток волокна хрусталика» . Журнал клеточной науки . 116 (Pt 24): 4985–95. DOI : 10,1242 / jcs.00815 . PMID 14625392 .
^ a b c Уол Дж. К., Ким Ю. Дж., Каллен Дж. М., Джонсон К. Р., Уилок М. Дж. (май 2003 г.). «Комплексы N-кадгерин-катенин образуются до расщепления прорегиона и транспорта на плазматическую мембрану» . Журнал биологической химии . 278 (19): 17269–76. DOI : 10.1074 / jbc.M211452200 . PMID 12604612 .
^ Идзав I, Нишизав M, Ohtakara K, Инагаки M (февраль 2002). «Денсин-180 взаимодействует с белком, связанным с дельта-катенином / нейральным плакофилином, повторением броненосца в синапсах» . Журнал биологической химии . 277 (7): 5345–50. DOI : 10.1074 / jbc.M110052200 . PMID 11729199 .
^ Brady-Kalnay С.М., Rimm DL, Тонкс NK (август 1995). «Рецепторный белок тирозинфосфатаза PTPmu ассоциирует с кадгеринами и катенинами in vivo» . Журнал клеточной биологии . 130 (4): 977–86. DOI : 10,1083 / jcb.130.4.977 . PMC 2199947 . PMID 7642713 .
^ Brady-Kalnay SM, Mourton T, Nixon JP, Pietz GE, Kinch M, Chen H и др. (Апрель 1998 г.). «Динамическое взаимодействие PTPmu с несколькими кадгеринами in vivo» . Журнал клеточной биологии . 141 (1): 287–96. DOI : 10.1083 / jcb.141.1.287 . PMC 2132733 . PMID 9531566 .
^ Besco JA, Хуфт ван Huijsduijnen R, Frostholm A, Роттер A (октябрь 2006). «Внутриклеточные субстраты мозга, обогащенные рецептором протеина тирозинфосфатазы rho (RPTPrho / PTPRT)». Исследование мозга . 1116 (1): 50–7. DOI : 10.1016 / j.brainres.2006.07.122 . PMID 16973135 . S2CID 23343123 .
^ Сакко PA, McGranahan TM, Вилок MJ, Johnson KR (август 1995). «Идентификация доменов плакоглобина, необходимых для ассоциации с N-кадгерином и альфа-катенином» . Журнал биологической химии . 270 (34): 20201–6. DOI : 10.1074 / jbc.270.34.20201 . PMID 7650039 .
↑ Sinn HW, Balsamo J, Lilien J, Lin JJ (сентябрь 2002 г.). «Локализация нового белка Xin в комплексе сращений в сердечной и скелетной мышцах во время развития» . Динамика развития . 225 (1): 1–13. DOI : 10.1002 / dvdy.10131 . PMID 12203715 . S2CID 23393425 .
^ Schroen В, Линдерс JJ, ван Эрк А, Бертрана АТ, ван Лун М, ван Лиувен RE, и др. (Май 2007 г.). «Интегральный лизосомный мембранный белок 2 является новым компонентом интеркалированного диска сердца и жизненно важен для индуцированной нагрузкой гипертрофии сердечных миоцитов» . Журнал экспериментальной медицины . 204 (5): 1227–35. DOI : 10,1084 / jem.20070145 . PMC 2118572 . PMID 17485520 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Доэрти П., Смит П., Уолш Ф. С. (1997). «Общие домены гомологии молекулы клеточной адгезии (CAM) указывают на передачу сигналов CAM через рецепторы FGF». Перспективы нейробиологии развития . 4 (2–3): 157–68. PMID 9168198 .
Макригианнакис A, Coukos G, Blaschuk O, Coutifaris C (2000). «Фолликулярная атрезия и лютеолиз. Доказательства роли N-кадгерина». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 900 (1): 46–55. Bibcode : 2000NYASA.900 ... 46М . DOI : 10.1111 / j.1749-6632.2000.tb06215.x . PMID 10818391 . S2CID 30583247 .
Хазан РБ, Цяо Р., Керен Р., Бадано И., Суяма К. (апрель 2004 г.). «Кадгериновый переключатель в прогрессии опухоли». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 1014 (1): 155–63. Bibcode : 2004NYASA1014..155H . DOI : 10.1196 / annals.1294.016 . PMID 15153430 . S2CID 37486403 .
Кавалларо У (декабрь 2004 г.). «N-кадгерин как промотор инвазии: новая мишень для противоопухолевой терапии?». Текущее мнение об исследуемых лекарствах . 5 (12): 1274–8. PMID 15648948 .
Саломон Д., Аялон О., Патель-Кинг Р., Хайнс Р.О., Гейгер Б. (май 1992 г.). «Внефункциональное распределение N-кадгерина в культивируемых эндотелиальных клетках человека». Журнал клеточной науки . 102 (Pt 1) (1): 7–17. PMID 1500442 .
Кнудсен К.А., Уилок М.Дж. (август 1992 г.). «Плакоглобин или гомолог массой 83 кДа, отличный от бета-катенина, взаимодействует с E-кадгерином и N-кадгерином» . Журнал клеточной биологии . 118 (3): 671–9. DOI : 10,1083 / jcb.118.3.671 . PMC 2289540 . PMID 1639850 .
Рейд Р.А., Хемперли Дж. Дж. (Октябрь 1990 г.). «Человеческий N-кадгерин: нуклеотидная и выведенная аминокислотная последовательность» . Исследования нуклеиновых кислот . 18 (19): 5896. DOI : 10,1093 / NAR / 18.19.5896 . PMC 332345 . PMID 2216790 .
Уолш Ф.С., Бартон С.Х., Путт В., Мур С.Е., Келселл Д., Сперр Н., Гудфеллоу П.Н. (сентябрь 1990 г.). «Ген N-кадгерина отображается на хромосоме 18 человека и не связан с геном E-кадгерина». Журнал нейрохимии . 55 (3): 805–12. DOI : 10.1111 / j.1471-4159.1990.tb04563.x . PMID 2384753 . S2CID 29840435 .
Селиг С., Бруно С., Шарф Дж.М., Ван С.Х., Витале Э., Гиллиам Т.С., Кункель Л.М. (апрель 1995 г.). «Экспрессированные псевдогены кадгерина локализованы в критической области гена спинальной мышечной атрофии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (9): 3702–6. Bibcode : 1995PNAS ... 92.3702S . DOI : 10.1073 / pnas.92.9.3702 . PMC 42029 . PMID 7731968 .
Уоллис Дж., Фокс М.Ф., Уолш Ф.С. (июль 1994 г.). «Структура гена N-кадгерина человека: анализ YAC и точное картирование хромосом на 18q11.2». Геномика . 22 (1): 172–9. DOI : 10.1006 / geno.1994.1358 . PMID 7959764 .
Андерссон А.М., Эдвардсен К., Скаккебек Н.Е. (август 1994 г.). «Экспрессия и локализация N- и E-кадгерина в яичках и придатках яичка человека». Международный журнал андрологии . 17 (4): 174–80. DOI : 10.1111 / j.1365-2605.1994.tb01239.x . PMID 7995652 .
Мацуёси Н., Имамура С. (июнь 1997 г.). «Множественные кадгерины экспрессируются в фибробластах человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 235 (2): 355–8. DOI : 10.1006 / bbrc.1997.6707 . PMID 9199196 .
Наварро П., Руко Л., Дежана Е. (март 1998 г.). «Дифференциальная локализация VE- и N-кадгеринов в эндотелиальных клетках человека: VE-кадгерин конкурирует с N-кадгерином за локализацию в соединении» . Журнал клеточной биологии . 140 (6): 1475–84. DOI : 10,1083 / jcb.140.6.1475 . PMC 2132661 . PMID 9508779 .
Гайдар Ю.А., Лепехин Е.А., Шейчетова Г.А., Витт М. (февраль 1998 г.). «Распределение N-кадгерина и NCAM в нейронах и эндокринных клетках эмбриональной и фетальной гастроэнтеропанкреатической системы». Acta Histochemica . 100 (1): 83–97. DOI : 10.1016 / s0065-1281 (98) 80008-1 . PMID 9542583 .
Креммидиотис Дж., Бейкер Э., Кроуфорд Дж., Эйр Х. Дж., Нахмиас Дж., Каллен Д. Ф. (май 1998 г.). «Локализация генов кадгерина человека в областях хромосом, демонстрирующих связанную с раком потерю гетерозиготности». Геномика . 49 (3): 467–71. DOI : 10.1006 / geno.1998.5281 . PMID 9615235 .
Лу Кью, Паредес М., Медина М., Чжоу Дж., Кавалло Р., Пайфер М. и др. (Февраль 1999 г.). «дельта-катенин, белок, связанный с адгезивным соединением, который способствует рассеянию клеток» . Журнал клеточной биологии . 144 (3): 519–32. DOI : 10.1083 / jcb.144.3.519 . PMC 2132907 . PMID 9971746 .
Шан В.С., Танака Х., Филлипс Г.Р., Арндт К., Йошида М., Колман Д.Р., Шапиро Л. (февраль 2000 г.). «Функциональные цис-гетеродимеры N- и R-кадгеринов» . Журнал клеточной биологии . 148 (3): 579–90. DOI : 10,1083 / jcb.148.3.579 . PMC 2174798 . PMID 10662782 .
