Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Кальмодулин
Кальмодулин.png
Трехмерная структура кальмодулина, связанного с Ca 2+ ( PDB : 1OSA )
Идентификаторы
СимволCaM
PDB1OSA
UniProtP62158
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро
Структура спираль-петля-спираль кальцийсвязывающего мотива руки EF

Кальмодулин ( СаМ ) (аббревиатура для кал cium- Modul ованной PROTE в ) представляет собой многофункциональный промежуточный продукт, связывающий кальций мессенджер белок экспрессируется во всех эукариотических клетках . [1] Это внутриклеточная мишень вторичного мессенджера Ca 2+ , и связывание Ca 2+ необходимо для активации кальмодулина. После связывания с Ca 2+ кальмодулин действует как часть пути передачи кальциевого сигнала , модифицируя его взаимодействия с различными белками-мишенями, такими как киназы или фосфатазы . [2][3] [4]

Структура [ править ]

Кальмодулин - это небольшой высококонсервативный белок, состоящий из 148 аминокислот (16,7 кДа). Белок имеет два приблизительно симметричных глобулярных домена (N- и C-домены), каждый из которых содержит пару мотивов EF hand [5], разделенных гибкой линкерной областью, в общей сложности четыре сайта связывания Ca 2+ , по два в каждом глобулярном домене. . [6] В свободном от Ca 2+ состоянии спирали, образующие четыре EF-стрелки, свернуты в компактную ориентацию, а центральный линкер неупорядочен; [5] [6] [7] [8] в Ca 2+-насыщенном состоянии, спирали EF-руки принимают открытую ориентацию, примерно перпендикулярную друг другу, а центральный линкер образует протяженную альфа-спираль в кристаллической структуре [5] [6], но остается в значительной степени неупорядоченным в растворе. [9] C-домен имеет более высокую аффинность связывания с Ca 2+, чем N-домен. [10] [11]

Кальмодулин структурно очень похож на тропонин С , другой белок, связывающий Ca 2+, содержащий четыре мотива EF-hand. [5] [12] Однако, тропонин С содержит дополнительный альфа-спирали на своем N-конце, и конститутивно связан с его мишенью, тропонин I . Следовательно, он не проявляет такого же разнообразия распознавания мишеней, как кальмодулин.

Важность гибкости кальмодулина [ править ]

Способность кальмодулина распознавать огромный спектр целевых белков во многом объясняется его структурной гибкостью. [13] В дополнение к гибкости центрального линкерного домена, N- и C-домены подвергаются открытому-закрытому конформационному циклу в связанном с Ca 2+ состоянии. [9] Кальмодулин также демонстрирует большую структурную изменчивость и претерпевает значительные конформационные флуктуации при связывании с мишенями. [14] [15] [16] Более того, преимущественно гидрофобная природа связывания между кальмодулином и большинством его мишеней позволяет распознавать широкий спектр последовательностей целевых белков. [14] [17] Вместе эти особенности позволяют кальмодулину распознавать около 300 белков-мишеней [18], демонстрирующих множество мотивов последовательности, связывающей СаМ.

Механизм [ править ]

На этих изображениях показаны конформационные изменения кальмодулина. Слева - кальмодулин без кальция, а справа - кальмодулин с кальцием. Сайты, которые связывают целевые белки, обозначены красными звездочками.
Структура раствора С- концевого домена Са 2+ -кальмодулина
Структура раствора N -концевого домена Са 2+ -кальмодулина

Связывание Ca 2+ EF-руками вызывает открытие N- и C-доменов, что обнажает гидрофобные поверхности связывания мишени. [6] Эти поверхности взаимодействуют с комплементарными неполярными сегментами белков-мишеней, обычно состоящими из групп объемных гидрофобных аминокислот, разделенных 10-16 полярными и / или основными аминокислотами. [18] [14] Гибкий центральный домен кальмодулина позволяет белку оборачиваться вокруг своей мишени, хотя известны альтернативные способы связывания. «Канонические» мишени кальмодулина, такие как киназы легких цепей миозина и CaMKII , связываются только с Ca 2+ -связанным белком, тогда как некоторые белки, такие как каналы NaV и IQ-мотивбелки также связываются с кальмодулином в отсутствие Ca 2+ . [14] Связывание кальмодулина вызывает конформационные перестройки в целевом белке посредством «взаимно индуцированного соответствия» [19], что приводит к изменениям в функции целевого белка.

Кальций связывания кальмодулина проявляет значительную кооперативность , [5] [11] делает кальмодулин необычным примером мономерной (одноцепочечной) кооперативно-связывающий белок. Более того, связывание с мишенью изменяет аффинность связывания кальмодулина с ионами Ca 2+ , [20] [21] [22], что делает возможным сложное аллостерическое взаимодействие между Ca 2+ и взаимодействиями связывания с мишенью. [23] Это влияние связывания мишени на аффинность Ca 2+, как полагают, делает возможным активацию Ca 2+ белков, которые конститутивно связаны с кальмодулином, таких как Ca 2+ с низкой проводимостью.-активированные калиевые (SK) каналы. [24]

Роль у животных [ править ]

Кальмодулин опосредует многие важные процессы, такие как воспаление , метаболизм , апоптоз , сокращение гладких мышц , внутриклеточное движение, кратковременную и долговременную память и иммунный ответ . [25] [26] Кальций участвует во внутриклеточной системе передачи сигналов , действуя как диффузный вторичный посредник для начальных стимулов. Это достигается путем связывания различных мишеней в клетке, включая большое количество ферментов , ионных каналов , аквапоринов и других белков. [4]Кальмодулин экспрессируется во многих типах клеток и может иметь различные субклеточные местоположения, включая цитоплазму , внутри органелл или связанный с мембранами плазмы или органелл, но всегда обнаруживается внутриклеточно. [26] Многие из белков, которые связывает кальмодулин, не могут сами связывать кальций и используют кальмодулин в качестве датчика кальция и преобразователя сигнала. Кальмодулин также может использовать запасы кальция в эндоплазматическом ретикулуме и саркоплазматическом ретикулуме . Кальмодулин может подвергаться посттрансляционным модификациям, таким как фосфорилирование , ацетилирование , метилирование ипротеолитическое расщепление , каждое из которых может модулировать свои действия.

Конкретные примеры [ править ]

Роль в сокращении гладких мышц [ править ]

Кальмодулин, связанный с пептидом киназы MLC ( PDB : 2LV6 )

Кальмодулин играет важную роль в сцеплении возбуждающих сокращений (ЕС) и инициировании цикла поперечных мостиков в гладких мышцах , в конечном итоге вызывая сокращение гладких мышц. [27] Чтобы активировать сокращение гладких мышц, головка легкой цепи миозина должна быть фосфорилирована. Это фосфорилирование осуществляется киназой легкой цепи миозина (MLC) . Эта киназа MLC активируется кальмодулином, когда он связывается кальцием, что делает сокращение гладких мышц зависимым от присутствия кальция за счет связывания кальмодулина и активации киназы MLC. [27]

Другой способ, которым кальмодулин влияет на сокращение мышц, - это контролировать движение Ca 2+ как через мембраны клеток, так и через мембраны саркоплазматического ретикулума . В Ca 2+ каналы , такие как Рианодин рецептор саркоплазматического ретикулума, может быть ингибированы кальмодулиным , связанным с кальцием, влияя таким образом на общих уровни кальция в клетке. [28] Кальциевые насосы забирают кальций из цитоплазмы или накапливают его в эндоплазматическом ретикулуме, и этот контроль помогает регулировать многие последующие процессы.

Это очень важная функция кальмодулина, потому что он косвенно играет роль во всех физиологических процессах, на которые влияет сокращение гладких мышц, таких как пищеварение и сокращение артерий (что помогает распределять кровь и регулировать кровяное давление ). [29]

Роль в метаболизме [ править ]

Кальмодулин играет важную роль в активации фосфорилазы киназы , что в конечном итоге приводит к глюкозе отщепла из гликогена с помощью гликогенфосфорилазы . [30]

Кальмодулин также играет важную роль в метаболизме липидов , влияя на кальцитонин . Кальцитонин - это полипептидный гормон, который снижает уровень Ca 2+ в крови и активирует каскады G-белка, что приводит к образованию цАМФ. Действие кальцитонина можно блокировать, подавляя действие кальмодулина, что позволяет предположить, что кальмодулин играет решающую роль в активации кальцитонина. [30]

Роль в краткосрочной и долгосрочной памяти [ править ]

Ca 2+ / кальмодулин-зависимая протеинкиназа II (CaMKII) играет решающую роль в типе синаптической пластичности, известной как долговременная потенциация (LTP), которая требует присутствия кальция / кальмодулина. CaMKII способствует к фосфорилированию в качестве рецептора АМРЫ , что повышает чувствительность рецепторов АМРА. [31] Кроме того, исследования показывают, что ингибирование CaMKII мешает LTP. [31]

Роль в растениях [ править ]

Растение сорго содержит гены, чувствительные к температуре. Эти гены помогают растению адаптироваться к экстремальным погодным условиям, таким как жаркая и сухая среда .

В то время как дрожжи имеют только один ген CaM, растения и позвоночные содержат эволюционно консервативную форму генов CaM. Различие между растениями и животными в передаче сигналов Ca 2+ состоит в том, что растения содержат расширенное семейство CaM в дополнение к эволюционно консервативной форме. [32] Кальмодулины играют важную роль в развитии растений и адаптации к внешним воздействиям.

Кальций играет ключевую роль в структурной целостности клеточной стенки и мембранной системы клетки. Однако высокие уровни кальция могут быть токсичными для клеточного энергетического метаболизма растений, и, следовательно, концентрация Ca 2+ в цитозоле поддерживается на субмикромолярном уровне за счет удаления цитозольного Ca 2+ либо из апопласта, либо из просвета внутриклеточных органелл. . Импульсы Ca 2+, создаваемые из-за увеличения притока и оттока, действуют как клеточные сигналы в ответ на внешние раздражители, такие как гормоны, свет, сила тяжести, факторы абиотического стресса, а также взаимодействия с патогенами.

CML (белки, связанные с CaM) [ править ]

Растения содержат CaM-родственные белки (CML) помимо типичных CaM-белков. CML имеют примерно 15% аминокислотное сходство с типичными CaM. Arabidopsis thaliana содержит около 50 различных генов CML, что приводит к вопросу о том, какой цели эти разнообразные белки служат для клеточной функции. Все виды растений демонстрируют это разнообразие генов CML. Различные CaM и CML различаются по своей аффинности связывать и активировать CaM-регулируемые ферменты in vivo . CaM или CML также обнаруживаются в разных компартментах органелл.

Рост и развитие растений [ править ]

У арабидопсиса белок DWF1 играет ферментативную роль в биосинтезе брассиностероидов, стероидных гормонов растений, которые необходимы для роста. Взаимодействие происходит между CaM и DWF1, [ необходимо пояснение ], и DWF1, будучи неспособным связывать CaM, не может вызывать фенотип обычного роста у растений. Следовательно, CaM необходим для функции DWF1 в росте растений.

Также известно, что белки, связывающие СаМ, регулируют репродуктивное развитие растений. Например, СаМ-связывающая протеинкиназа в табаке действует как негативный регулятор цветения. Однако эти СаМ-связывающие протеинкиназы также присутствуют в апикальной меристеме побегов табака, и высокая концентрация этих киназ в меристеме вызывает задержку перехода к цветению у растения.

Киназа рецептора S- локуса (SRK) - еще одна протеинкиназа, которая взаимодействует с CaM. SRK участвует в реакциях самонесовместимости, участвующих во взаимодействиях пыльца-пестик у Brassica .

Мишени CaM у Arabidopsis также участвуют в развитии пыльцы и оплодотворении. Транспортеры Ca 2+ необходимы для роста пыльцевых трубок . Следовательно, на вершине пыльцевой трубки поддерживается постоянный градиент Ca 2+ для удлинения в процессе оплодотворения. Точно так же СаМ также важен на верхушке пыльцевой трубки, где его основная роль заключается в руководстве ростом пыльцевой трубки.

Взаимодействие с микробами [ править ]

Формирование узелков [ править ]

Ca 2+ играет очень важную роль в формировании клубеньков у бобовых. Азот является важным элементом, необходимым для растений, и многие бобовые, не способные связывать азот самостоятельно, симбиотически соединяются с азотфиксирующими бактериями, которые восстанавливают азот до аммиака. Для установления такого взаимодействия бобовых и Rhizobium необходим фактор Nod, который продуцируется бактериями Rhizobium . Фактор Nod распознаются клетками корней волос, которые участвуют в узелках образования в бобовых. Характерно, что ответы Ca 2+ различной природы вовлечены в распознавание фактора Nod. На кончике корневых волосков наблюдается поток Ca 2+, за которым сначала следует повторяющееся колебание Ca 2+.2+ в цитозоле, а также спайк Ca 2+ возникает вокруг ядра. DMI3, важный ген для функций передачи сигналов фактора Nod ниже сигнатуры всплеска Ca 2+ , может распознавать сигнатуру Ca 2+ . Кроме того, несколько генов CaM и CML у Medicago и Lotus экспрессируются в узелках.

Защита от патогенов [ править ]

Среди разнообразного спектра защитных стратегий, которые растения используют против патогенов, очень распространена передача сигналов Ca 2+ . Уровни свободного Ca 2+ в цитоплазме повышаются в ответ на патогенную инфекцию. Такие сигнатуры Ca 2+ обычно активируют защитную систему растений, индуцируя связанные с защитой гены и гибель гиперчувствительных клеток. CaM, CML и CaM-связывающие белки являются одними из недавно идентифицированных элементов сигнальных путей защиты растений. Некоторые гены CML в табаке , бобах и помидорах чувствительны к патогенам. CML43 представляет собой CaM-родственный белок, который, как выделен из гена APR134 в устойчивых к болезням листьях Arabidopsisдля анализа экспрессии генов быстро индуцируется, когда листья инокулируют Pseudomonas syringae . Эти гены также обнаружены в помидорах ( Solanum lycopersicum ). CML43 из APR134 также связывается с ионами Ca 2+ in vitro, что показывает, что CML43 и APR134, следовательно, участвуют в Ca 2+ -зависимой передаче сигналов во время иммунного ответа растений на бактериальные патогены. [33] Экспрессия CML9 у Arabidopsis thaliana быстро индуцируется фитопатогенными бактериями, флагеллином и салициловой кислотой. [34] Экспрессия SCaM4 и SCaM5 сои в трансгенном табаке и Arabidopsis.вызывает активацию генов, связанных с устойчивостью к патогенам, а также приводит к повышенной устойчивости к широкому спектру инфекций патогенов. То же самое не относится к SCaM1 и SCaM2 сои, которые являются высококонсервативными изоформами CaM. На белках BAG6 является СаМим-связывающим белком , который связывается с СаМ только в отсутствии Ca 2+ , а не в присутствии его. ВBAG6 отвечает за сверхчувствительный ответ запрограммированной гибели клеток, чтобы предотвратить распространение патогенной инфекции или ограничить рост патогена. Мутации в связывающих белках CaM могут привести к серьезным последствиям для защитной реакции растений на патогенные инфекции. Циклические нуклеотид-управляемые каналы (CNGC) представляют собой функциональные белковые каналы в плазматической мембране, которые имеют перекрывающиеся сайты связывания CaM, транспортирующие двухвалентные катионы, такие как Ca 2+ . Однако точная роль позиционирования CNGCs на этом пути защиты растений все еще неясна.

Реакция растений на абиотический стресс [ править ]

Изменение уровней внутриклеточного Ca 2+ используется в качестве признака различных реакций на механические стимулы, осмотические и солевые обработки, а также холодовые и тепловые шоки. Различные типы клеток корня показывают разную реакцию Ca 2+ на осмотический и солевой стресс, и это подразумевает клеточную специфичность паттернов Ca 2+ . В ответ на внешний стресс СаМ активирует глутаматдекарбоксилазу (GAD), которая катализирует превращение L- глутамата в ГАМК. Жесткий контроль синтеза ГАМК важен для развития растений, и, следовательно, повышенный уровень ГАМК может существенно повлиять на развитие растений. Следовательно, внешний стресс может влиять на рост и развитие растений, и СаМ участвует в этом пути, контролирующем этот эффект. [цитата необходима ]

Примеры растений [ править ]

Сорго [ править ]

Растение сорго является хорошо зарекомендовавшим себя модельным организмом и может адаптироваться в жарких и сухих условиях. По этой причине он используется в качестве модели для изучения роли кальмодулина в растениях. [35] Сорго содержит проростки, которые экспрессируют богатый глицином РНК-связывающий белок , SbGRBP. Этот конкретный белок можно регулировать, используя тепло как фактор стресса. Его уникальное расположение в ядре клетки и цитозоле демонстрирует взаимодействие с кальмодулином, которое требует использования Ca 2+ . [36] Подвергая растение разнообразным стрессовым условиям, оно может вызывать появление различных белков.которые позволяют клеткам растений терпеть изменения окружающей среды и подавлять их. Показано, что эти модулированные стрессовые белки взаимодействуют с CaM. В CaMBP гены , выраженные в сорго изображены как «модель культуры» для исследования толерантности к жаре и засухе .

Арабидопсис [ править ]

В исследовании Arabidopsis thaliana сотни различных белков продемонстрировали возможность связываться с CaM в растениях. [35]

Члены семьи [ править ]

  • Кальмодулин 1 ( CALM1 )
  • Кальмодулин 2 ( CALM2 )
  • Кальмодулин 3 ( CALM3 )
  • кальмодулин 1 псевдоген 1 ( CALM1P1 )
  • Кальмодулиноподобный 3 ( CALML3 )
  • Кальмодулиноподобный 4 ( CALML4 )
  • Кальмодулиноподобный 5 ( CALML5 )
  • Кальмодулин-подобный 6 ( CALML6 )

Другие кальций-связывающие белки [ править ]

Кальмодулин принадлежит к одной из двух основных групп кальций-связывающих белков, называемых белками рук EF . Другая группа, называемая аннексинами , связывает кальций и фосфолипиды, такие как липокортин . Многие другие белки связывают кальций, хотя связывание кальция не может считаться их основной функцией в клетке.

См. Также [ править ]

  • Страница Proteopedia для кальмодулина и его конформационных изменений
  • Протеинкиназа
  • Ca 2+ / кальмодулин-зависимая протеинкиназа

Ссылки [ править ]

  1. Перейти ↑ Stevens FC (август 1983). «Кальмодулин: введение». Канадский журнал биохимии и клеточной биологии . 61 (8): 906–10. DOI : 10.1139 / o83-115 . PMID  6313166 .
  2. ↑ Chin D, Means AR (август 2000 г.). «Кальмодулин: прототип датчика кальция». Тенденции в клеточной биологии . 10 (8): 322–8. DOI : 10.1016 / S0962-8924 (00) 01800-6 . PMID 10884684 . 
  3. ^ Первс D, Augustine G, D Фицпатрик, зал W, LaMantia A, Белый L (2012). Неврология . Массачусетс: Sinauer Associates. С. 95, 147, 148. ISBN 9780878936953.
  4. ^ a b «CALM1 - Кальмодулин - Homo sapiens (Человек) - Ген и белок CALM1» . www.uniprot.org . Проверено 23 февраля 2016 .
  5. ^ a b c d e Гиффорд JL, Walsh MP, Vogel HJ (июль 2007). «Структуры и свойства связывания ионов металлов Ca2 + -связывающих мотивов EF-руки спираль-петля-спираль». Биохимический журнал . 405 (2): 199–221. DOI : 10.1042 / BJ20070255 . PMID 17590154 . 
  6. ↑ a b c d Chin D, Means AR (август 2000 г.). «Кальмодулин: прототип датчика кальция». Тенденции в клеточной биологии . 10 (8): 322–8. DOI : 10.1016 / s0962-8924 (00) 01800-6 . PMID 10884684 . 
  7. ^ Кубонива Н, Н Tjandra, Grzesiek S, Рен Н, Кли СВ, Бакс А (сентябрь 1995 года). «Состав раствора кальмодулина без кальция». Структурная биология природы . 2 (9): 768–76. DOI : 10.1038 / nsb0995-768 . PMID 7552748 . S2CID 22220229 .  
  8. Перейти ↑ Zhang M, Tanaka T, Ikura M (сентябрь 1995 г.). «Индуцированный кальцием конформационный переход, обнаруженный структурой раствора апокальмодулина». Структурная биология природы . 2 (9): 758–67. DOI : 10.1038 / nsb0995-758 . PMID 7552747 . S2CID 35098883 .  
  9. ^ a b Чжоу Дж. Дж., Ли С., Кли CB, Bax A (ноябрь 2001 г.). «Структура раствора Ca (2 +) - кальмодулина обнаруживает гибкие ручные свойства его доменов». Структурная биология природы . 8 (11): 990–7. DOI : 10.1038 / nsb1101-990 . PMID 11685248 . S2CID 4665648 .  
  10. ^ Ян JJ, Gawthrop А, Е. Y (август 2003). «Получение сайт-специфических кальций-связывающих аффинностей кальмодулина». Буквы о белках и пептидах . 10 (4): 331–45. DOI : 10.2174 / 0929866033478852 . PMID 14529487 . 
  11. ^ a b Linse S, Helmersson A, Forsén S (май 1991 г.). «Связывание кальция с кальмодулином и его глобулярными доменами». Журнал биологической химии . 266 (13): 8050–4. PMID 1902469 . 
  12. ^ Houdusse A, Любовь ML, Домингес R, Grabarek Z, Cohen C (декабрь 1997). «Структуры четырех Ca2 + -связанных тропонинов C при разрешении 2,0 A: дальнейшее понимание Ca2 + -переключателя в суперсемействе кальмодулина» . Структура . 5 (12): 1695–711. DOI : 10.1016 / (s0969-2126 97) 00315-8 . PMID 9438870 . 
  13. ^ Yamniuk А.П., Vogel HJ (май 2004). «Гибкость кальмодулина допускает беспорядочные связи во взаимодействии с целевыми белками и пептидами». Молекулярная биотехнология . 27 (1): 33–57. DOI : 10.1385 / MB: 27: 1: 33 . PMID 15122046 . S2CID 26585744 .  
  14. ^ a b c d Tidow H, Nissen P (ноябрь 2013 г.). «Структурное разнообразие связывания кальмодулина с его сайтами-мишенями» . Журнал FEBS . 280 (21): 5551–65. DOI : 10.1111 / febs.12296 . PMID 23601118 . 
  15. Перейти ↑ Frederick KK, Marlow MS, Valentine KG, Wand AJ (июль 2007 г.). «Конформационная энтропия в молекулярном распознавании белками» . Природа . 448 (7151): 325–9. Bibcode : 2007Natur.448..325F . DOI : 10,1038 / природа05959 . PMC 4156320 . PMID 17637663 .  
  16. ^ Gsponer J, J Христодола, Кавалли А, Буй JM, Рихтер В, Добсон СМ, Vendruscolo М (май 2008 г.). «Связанный механизм сдвига равновесия при передаче сигнала, опосредованной кальмодулином» . Структура . 16 (5): 736–46. DOI : 10.1016 / j.str.2008.02.017 . PMC 2428103 . PMID 18462678 .  
  17. Перейти ↑ Ishida H, Vogel HJ (2006). «Исследования белок-пептидного взаимодействия демонстрируют универсальность связывания целевого белка кальмодулина». Буквы о белках и пептидах . 13 (5): 455–65. DOI : 10.2174 / 092986606776819600 . PMID 16800798 . 
  18. ^ a b «База данных по кальмодулину» . Проверено 27 июля 2020 .
  19. ^ Ван Кью, Чжан П., Хоффман Л., Трипати С., Хомуз Д., Лю И и др. (Декабрь 2013). «Распознавание и отбор белков посредством конформационного и взаимно индуцированного соответствия» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (51): 20545–50. Bibcode : 2013PNAS..11020545W . DOI : 10.1073 / pnas.1312788110 . PMC 3870683 . PMID 24297894 .  
  20. Перейти ↑ Johnson JD, Snyder C, Walsh M, Flynn M (январь 1996). «Влияние киназы легкой цепи миозина и пептидов на обмен Ca2 + с N- и C-концевыми сайтами связывания Ca2 + кальмодулина» . Журнал биологической химии . 271 (2): 761–7. DOI : 10.1074 / jbc.271.2.761 . PMID 8557684 . S2CID 9746955 .  
  21. Перейти ↑ Bayley PM, Findlay WA, Martin SR (июль 1996). «Распознавание цели кальмодулином: анализ кинетики и аффинности взаимодействия с использованием коротких пептидных последовательностей» . Белковая наука . 5 (7): 1215–28. DOI : 10.1002 / pro.5560050701 . PMC 2143466 . PMID 8819155 .  
  22. ^ Theoharis NT, Соренсен BR, Theisen-Toupal J, Shea MA (январь 2008). «Нейрональный потенциал-зависимый мотив IQ типа II натриевого канала снижает сродство к кальцию С-домена кальмодулина». Биохимия . 47 (1): 112–23. DOI : 10.1021 / bi7013129 . PMID 18067319 . 
  23. ^ Стефан М. Эдельштейн SJ, Le Novère N (август 2008). «Аллостерическая модель кальмодулина объясняет дифференциальную активацию PP2B и CaMKII» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (31): 10768–73. Bibcode : 2008PNAS..10510768S . DOI : 10.1073 / pnas.0804672105 . PMC 2504824 . PMID 18669651 .  
  24. ^ Zhang M, Abrams C, Wang L, Gizzi A, He L, Lin R и др. (Май 2012 г.). «Структурная основа кальмодулина как динамического сенсора кальция» . Структура . 20 (5): 911–23. DOI : 10.1016 / j.str.2012.03.019 . PMC 3372094 . PMID 22579256 .  
  25. ^ «Домашняя страница Кальмодулина» . structbio.vanderbilt.edu . Проверено 23 февраля 2016 .
  26. ^ a b МакДауэлл, Дженнифер. «Кальмодулин» . InterPro Protein Архив . Проверено 23 февраля +2016 .
  27. ^ a b Tansey MG, Luby-Phelps K, Kamm KE, Stull JT (апрель 1994). «Са (2 +) - зависимое фосфорилирование киназы легкой цепи миозина снижает чувствительность к Са2 + фосфорилирования легкой цепи в гладкомышечных клетках» . Журнал биологической химии . 269 (13): 9912–20. PMID 8144585 . 
  28. Перейти ↑ Walsh MP (июнь 1994). «Кальмодулин и регуляция сокращения гладких мышц». Молекулярная и клеточная биохимия . 135 (1): 21–41. DOI : 10.1007 / bf00925958 . PMID 7816054 . S2CID 2304136 .  
  29. ^ Martinsen А, Dessy С, Н Морель (2014-10-31). «Регуляция кальциевых каналов в гладких мышцах: новое понимание роли киназы легкой цепи миозина» . Каналы . 8 (5): 402–13. DOI : 10.4161 / 19336950.2014.950537 . PMC 4594426 . PMID 25483583 .  
  30. ^ a b Нисидзава Ю., Окуи Ю., Инаба М., Окуно С., Юкиока К., Мики Т. и др. (Октябрь 1988 г.). «Кальций / кальмодулин-опосредованное действие кальцитонина на липидный обмен у крыс» . Журнал клинических исследований . 82 (4): 1165–72. DOI : 10,1172 / jci113713 . PMC 442666 . PMID 2844851 .  
  31. ^ a b Lledo PM, Hjelmstad GO, Mukherji S, Soderling TR, Malenka RC, Nicoll RA (ноябрь 1995 г.). «Кальций / кальмодулин-зависимая киназа II и долгосрочное потенцирование усиливают синаптическую передачу по одному и тому же механизму» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (24): 11175–9. Bibcode : 1995PNAS ... 9211175L . DOI : 10.1073 / pnas.92.24.11175 . PMC 40594 . PMID 7479960 .  
  32. ^ Ranty B, Aldon D, Galaud JP (май 2006). «Растительные кальмодулины и родственные кальмодулину белки: многогранные реле для декодирования сигналов кальция» . Сигнализация и поведение растений . 1 (3): 96–104. DOI : 10.4161 / psb.1.3.2998 . PMC 2635005 . PMID 19521489 .  
  33. ^ Чиассон D, Ekengren SK, Мартин GB, Dobney SL, Snedden WA (август 2005). «Кальмодулиноподобные белки Arabidopsis и томата участвуют в защите хозяина от Pseudomonas syringae pv. Томат». Молекулярная биология растений . 58 (6): 887–897. DOI : 10.1007 / s11103-005-8395-х . PMID 16240180 . S2CID 1572549 .  
  34. ^ Леба LJ, Шеваль С, Ортис-Мартин I, Ranty В, Beuzón CR, Galaud JP, Олдон D (сентябрь 2012). «CML9, кальмодулиноподобный белок Arabidopsis, способствует врожденному иммунитету растений через флагеллин-зависимый сигнальный путь» . Заводской журнал . 71 (6): 976–89. DOI : 10.1111 / j.1365-313x.2012.05045.x . PMID 22563930 . 
  35. ^ a b Sanchez AC, Subudhi PK, Rosenow DT, Nguyen HT (2002). «Картирование QTL, связанных с засухоустойчивостью сорго (Sorghum bicolor L. Moench)». Молекулярная биология растений . 48 (5–6): 713–26. DOI : 10.1023 / а: 1014894130270 . PMID 11999845 . S2CID 25834614 .  
  36. ^ Сингх С., Вирди А.С., Джасвал Р., Чавла М., Капур С., Мохапатра С.Б. и др. (Июнь 2017 г.). «Чувствительный к температуре ген в сорго кодирует богатый глицином белок, который взаимодействует с кальмодулином». Биохимия . 137 (Дополнение C): 115–123. DOI : 10.1016 / j.biochi.2017.03.010 . PMID 28322928 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • «Миелин-ассоциированный гликопротеин» . Молекула месяца . RCSB PDB. Июль 2020.
  • Нельсон М., Чазин В. "Домашняя страница Кальмодулина" . Библиотека данных по кальциево-связывающим белкам EF-Hand . Университет Вандербильта . Проверено 22 марта 2008 .
  • Икура М (2000). «Целевая база данных кальмодулина» . Журнал структурной и функциональной геномики . Институт рака Онтарио, Университет Торонто. 1 (1): 8–14. DOI : 10.1023 / а: 1011320027914 . PMID  12836676 . S2CID  23097597 . Проверено 22 марта 2008 .
  • Кальмодулин в Национальной медицинской библиотеке США по предметным рубрикам по медицине (MeSH)
  • InterPro :  IPR015754