| CBM_1 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 трехмерные структуры трех сконструированных целлюлозосвязывающих доменов целлобиогидролазы i из trichoderma reesei, ЯМР, 18 структур | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_1 | ||||||||
| Pfam | PF00734 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000254 | ||||||||
| ПРОФИЛЬ | PDOC00486 | ||||||||
| SCOP2 | 1cel / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM1 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_2 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 структура раствора целлюлозного связывающего домена из Cellulomonas fimi с помощью спектроскопии ядерного магнитного резонанса | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_2 | ||||||||
| Pfam | PF00553 | ||||||||
| Клан пфам | CL0203 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001919 | ||||||||
| ПРОФИЛЬ | PDOC00485 | ||||||||
| SCOP2 | 1exg / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM2 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_3 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
кристаллическая структура семейства iiia cbd из clostridium cellulolyticum | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_3 | ||||||||
| Pfam | PF00942 | ||||||||
| Клан пфам | CL0203 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001956 | ||||||||
| SCOP2 | 1nbc / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM3 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_5 / 12 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
взаимодействия хитиназы семейства 18 с разработанным ингибитором hm508 и продуктом его разложения хитобионо-дельта-лактон | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_5_12 | ||||||||
| Pfam | PF02839 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR003610 | ||||||||
| SCOP2 | 1ed7 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM12 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_6 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
cbm6ct из Clostridium thermocellum в комплексе с ксилопентаозой | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_6 | ||||||||
| Pfam | PF03422 | ||||||||
| Клан пфам | CL0202 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR005084 | ||||||||
| SCOP2 | 1гмм / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / СУПФАМ | ||||||||
| CAZy | CBM6 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_4 / 9 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
структура и функции cbm4 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_4_9 | ||||||||
| Pfam | PF02018 | ||||||||
| Клан пфам | CL0202 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR003305 | ||||||||
| SCOP2 | 1ulp / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM22 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_10 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
структура раствора типа х м.м. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_10 | ||||||||
| Pfam | PF02013 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002883 | ||||||||
| SCOP2 | 1qld / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM10 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_11 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
семейство 11 углеводсвязывающий модуль целлюлосомной целлюлазы lic26a-cel5e Clostridium thermocellum | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_11 | ||||||||
| Pfam | PF03425 | ||||||||
| Клан пфам | CL0202 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR005087 | ||||||||
| CAZy | CBM11 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_14 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_14 | ||||||||
| Pfam | PF01607 | ||||||||
| Клан пфам | CL0155 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002557 | ||||||||
| SCOP2 | 1dqc / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM14 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_15 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
ксилан-связывающий модуль cbm15 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_15 | ||||||||
| Pfam | PF03426 | ||||||||
| Клан пфам | CL0202 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR005088 | ||||||||
| SCOP2 | 1gny / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM15 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_17 / 28 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
структура модуля связывания углеводов fam17 из Clostridium cellulovorans | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_17_28 | ||||||||
| Pfam | PF03424 | ||||||||
| Клан пфам | CL0202 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR005086 | ||||||||
| SCOP2 | 1g0c / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM28 | ||||||||
| |||||||||
| Chitin_bind_1 (CBM18) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Анализ кристаллической структуры комплекса сшитый-wga3 / glcnacbeta1,4glcnac | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | Chitin_bind_1 | ||||||||
| Pfam | PF00187 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001002 | ||||||||
| ПРОФИЛЬ | PDOC00025 | ||||||||
| SCOP2 | 1wgt / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM18 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_19 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_19 | ||||||||
| Pfam | PF03427 | ||||||||
| Клан пфам | CL0155 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR005089 | ||||||||
| CAZy | CBM19 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_20 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
глюкоамилаза, гранулированный комплекс крахмал-связывающего домена с циклодекстрином, ЯМР, минимизированная средняя структура | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_20 | ||||||||
| Pfam | PF00686 | ||||||||
| Клан пфам | CL0369 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002044 | ||||||||
| SCOP2 | 1cdg / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | CBM20 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_21 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_21 | ||||||||
| Pfam | PF03370 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR005036 | ||||||||
| CAZy | CBM21 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_25 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_25 | ||||||||
| Pfam | PF03423 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR005085 | ||||||||
| CAZy | CBM25 | ||||||||
| |||||||||
| CBM27 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
структурное и термодинамическое расчленение специфического распознавания маннана с помощью модуля связывания углеводов, tmcbm27 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM27 | ||||||||
| Pfam | PF09212 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR015295 | ||||||||
| SCOP2 | 1ох4 / СФЕРА / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
| Chitin_bind_3 (CBM33) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
кристаллическая структура мутанта хитинсвязывающего белка serratia marcescens cbp21 y54a. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | Chitin_bind_3 | ||||||||
| Pfam | PF03067 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR004302 | ||||||||
| CAZy | CBM33 | ||||||||
| |||||||||
| CBM_48 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
кристаллическая структура гликозилтрехалозной трегалогидролазы из sulfolobus solfataricus | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM_48 | ||||||||
| Pfam | PF02922 | ||||||||
| Клан пфам | CL0369 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR004193 | ||||||||
| SCOP2 | 1bf2 / СФЕРА / СУПФАМ | ||||||||
| CAZy | CBM48 | ||||||||
| |||||||||
| CBM49 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | CBM49 | ||||||||
| Pfam | PF09478 | ||||||||
| Клан пфам | CL0203 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR019028 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии углеводсвязывающий модуль (CBM) представляет собой белковый домен, обнаруженный в углеводно- активных ферментах (например, гликозидгидролазах ). Большинство этих доменов обладают углеводсвязывающей активностью. Некоторые из этих доменов находятся на белках целлюлосомного скаффолдина . CBM ранее были известны как связывающие целлюлозу домены. [1] CBM подразделяются на множество семейств на основании сходства аминокислотных последовательностей. В настоящее время (июнь 2011 г.) 64 семейства CBM в базе данных CAZy. [2]
CBM микробных гликозидгидролаз играют центральную роль в рециркуляции фотосинтетически фиксированного углерода посредством их связывания со специфическими структурными полисахаридами растений . [3] CBM могут распознавать как кристаллическую, так и аморфную формы целлюлозы. [4] CBM являются наиболее распространенными некаталитическими модулями, связанными с ферментами, активными в гидролизе клеточной стенки растений . Многие предполагаемые CBM были идентифицированы путем выравнивания аминокислотных последовательностей, но экспериментально было показано, что только несколько представителей обладают функцией связывания углеводов. [5]
CBM1 [ править ]
Семейство модулей связывания углеводов 1 (CBM1) состоит из 36 аминокислот. Этот домен содержит 4 консервативных остатка цистеина, которые участвуют в образовании двух дисульфидных связей .
CBM2 [ править ]
Семейство модулей связывания углеводов 2 (CBM2) содержит два консервативных цистеина - по одному на каждом конце домена - которые, как было показано [6], участвуют в дисульфидной связи . Есть также четыре консервативных триптофана , два из которых участвуют в связывании целлюлозы. [7] [8] [9]
CBM3 [ править ]
Семейство модулей связывания углеводов 3 (CBM3) участвует в связывании целлюлозы [10] и, как обнаружено, связано с широким спектром бактериальных гликозилгидролаз. Структура этой области известна; он образует бета-бутерброд . [11]
CBM4 [ править ]
Семейство 4 углеводосвязывающих модулей (CBM4) включает два целлюлозосвязывающих домена, CBD (N1) и CBD (N2), расположенных тандемно на N-конце 1,4-бета-глюканазы CenC из Cellulomonas fimi . Эти гомологичные CBM отличаются своей селективностью связывания аморфной и некристаллической целлюлозы. [12] Многомерные гетероядерной ядерного магнитного резонанса (ЯМР) был использован для определения третичной структуры из 152 аминокислотных N-концевой целлюлозо-связывающий домен из С. FIMI 1,4-бета-глюканазы Cenc (CBDN1). Третичная структураCBDN1 поразительно сходен с таковым из бактериальных 1,3-1,4-бета-глюканаз, а также с другими сахаросвязывающими белками со складками желеобразного валика . [13] CBM4 и CBM9 тесно связаны.
CBM5 [ править ]
Семейство 5 углеводсвязывающих модулей (CBM5) связывает хитин. [14] CBM5 и CBM12 отдаленно связаны.
CBM6 [ править ]
Семейство 6 углеводосвязывающих модулей (CBM6) необычно тем, что оно содержит два сайта связывания субстрата, щель A и щель B. Эндоглюканаза 5A Cellvibrio mixtus содержит два домена CBM6, домен CBM6 на С-конце демонстрирует различные специфичности связывания лиганда в каждая из субстрат-связывающих щелей. Оба расщелины А и В могут расщелину связать cello- олигосахаридов , ЛАМИНАРИН преимущественно связывается в расщелинах А, ксилоолигосахариды только связывается в расщелинах А и beta1,4, -beta1,3-смешанный связанные глюканы только связывается в расщелинах Б. [15]
CBM9 [ править ]
Семейство 9 связывающих углеводы модулей (CBM9) связывается с кристаллической целлюлозой. [16] CBM4 и CBM9 тесно связаны.
CBM10 [ править ]
Семейство модулей связывания углеводов 10 (CBM10) обнаружено в двух различных наборах белков с разными функциями. Те, что содержатся в аэробных бактериях, связывают целлюлозу (или другие углеводы); но у анаэробных грибов они представляют собой белковые связывающие домены, называемые доменами докерина . Считается, что докериновые домены ответственны за сборку мультибелкового комплекса целлюлаза / гемицеллюлаза, подобного целлюлосоме, обнаруженной у некоторых анаэробных бактерий . [17] [18]
У анаэробных бактерий , разрушающих стенки клеток растений, примером которых является Clostridium thermocellum , докериновые домены каталитических полипептидов могут одинаково хорошо связываться с любым когезином одного и того же организма . Совсем недавно было предложено, чтобы анаэробные грибы, представленные Piromyces equi , также синтезировали целлюлосомный комплекс, хотя последовательности докерина бактериальных и грибковых ферментов полностью различаются. [19] Например, грибковые ферменты содержат одну, две или три копии последовательности докерина.в тандеме с каталитическим полипептидом. Напротив, все каталитические компоненты целлюлозомы C. thermocellum содержат единственный домен докерина. Анаэробные бактериальные докерины гомологичны EF hands (кальций-связывающие мотивы) и требуют кальция для активности, тогда как грибковый докерин не требует кальция. Наконец, взаимодействие между Cohesin и dockerin , как представляется, виды конкретными бактерий, почти нет видовой специфичности связывания в пределах видов грибов и не идентифицированные сайты , которые отличают различные виды.
Докерин из P. equi содержит два спиральных участка и четыре короткие бета-нити, которые образуют антипараллельную пластинчатую структуру, прилегающую к дополнительной короткой скрученной параллельной нити. N- и C-концы примыкают друг к другу. [19]
CBM11 [ править ]
Семейство 11 связывающих углеводы модулей (CBM11) обнаружено в ряде бактериальных целлюлаз . Одним из примеров является CBM11 Clostridium thermocellum Cel26A-Cel5E, этот домен, как было показано, связывает как β-1,4-глюкан, так и β-1,3-1,4-смешанные глюканы. [20] CBM11 имеет бета-сэндвич-структуру с вогнутой стороной, образующей щель для связывания субстрата. [20]
CBM12 [ править ]
Семейство 12 углеводосвязывающих модулей (CBM12) состоит из двух бета-листов , состоящих из двух и трех антипараллельных бета-цепей соответственно. Он связывает хитин через ароматические кольца остатков триптофана . [14] CBM5 и CBM12 отдаленно связаны.
CBM14 [ править ]
Семейство 14 углеводсвязывающих модулей (CBM14) также известно как домен перитрофина-A. Он содержится в белках, связывающих хитин , особенно в белках перитрофического матрикса насекомых и хитиназ животных . [21] [22] [23] Копии домена также встречаются у некоторых бакуловирусов . Это внеклеточный домен, содержащий шесть консервативных цистеинов, которые, вероятно, образуют три дисульфидных мостика . Связывание хитина было продемонстрировано для белка, содержащего только два из этих доменов. [21]
CBM15 [ править ]
Углеводы-связывающий модуль семейства 15 (CBM15), найденный в бактериальных ферментов, как было показано, связываются с ксилана и ксилоолигосахаридов. Он имеет складку из бета-желе в виде рулона с канавкой на вогнутой поверхности одного из бета-листов . [3]
CBM17 [ править ]
Семейство 17 связывающих углеводы модулей (CBM17), по-видимому, имеет очень мелкую связывающую щель, которая может быть более доступной для цепей целлюлозы в некристаллической целлюлозе, чем более глубокие связывающие щели CBM семейства 4. [24] Последовательность и структурная консервативность в семействах CBM17 и CBM28 предполагает, что они эволюционировали в результате дупликации генов и последующей дивергенции. [4] CBM17 не конкурирует с модулями CBM28 при связывании с некристаллической целлюлозой. Было показано, что разные CBM связываются с разными sirtes в аморфной целлюлозе, CBM17 и CBM28 распознают отдельные неперекрывающиеся сайты в аморфной целлюлозе. [25]
CBM18 [ править ]
Семейство модулей связывания углеводов 18 (CBM18) (также известных как связывающий хитин 1 или белок распознавания хитина) обнаружен в ряде белков растений и грибов, которые связывают N-ацетилглюкозамин (например, лектины пасленовых помидоров и картофеля, эндохитиназы растений , рана индуцированные белки: Hevein , win1 и win2 и Kluyveromyces Lactis убийцы токсин альфа - субъединиц). [26] Домен может иметь одну или несколько копий и, как полагают, участвует в распознавании или связывании субъединиц хитина . [27] [28] В хитиназах, а также в белках, индуцированных раной картофеля , этот домен из 43 остатков непосредственно следует за сигнальной последовательностью и, следовательно, находится на N-конце зрелого белка; в альфа-субъединице киллерного токсина он расположен в центральной части белка.
CBM19 [ править ]
Семейство 19 углеводсвязывающих модулей (CBM19), обнаруженных в хитиназах грибов , связывает хитин . [29]
CBM20 [ править ]
Семейство 20 связывающих углеводы модулей (CBM20) связывается с крахмалом . [30] [31]
CBM21 [ править ]
Семейство 21 связывающих углеводы модулей (CBM21), обнаруженное во многих эукариотических белках, участвующих в метаболизме гликогена , связывается с гликогеном. [32]
CBM25 [ править ]
Семейство 25 углеводосвязывающих модулей (CBM25) связывает альфа-глюкоолигосахариды, особенно те, которые содержат связи альфа-1,6, и гранулированный крахмал. [33]
CBM27 [ править ]
Углеводы-связывающий модуль семейство 27 (CBM27) связывается с бета-1,4-манноолигосахаридов, рожковым галактоманнаном и конжековым глюкоманнана, но не к целлюлозе (нерастворимый и растворимый) или растворимый Birchwood ксилан. CBM27 имеет бета-сэндвич-структуру, состоящую из 13 бета-нитей с одной маленькой альфа-спиралью и одним атомом металла . [34]
CBM28 [ править ]
Семейство 28 модулей связывания углеводов (CBM28) не конкурирует с модулями CBM17 при связывании с некристаллической целлюлозой. Было показано, что разные CBM связываются с разными sirtes в аморфной целлюлозе, CBM17 и CBM28 распознают отдельные неперекрывающиеся сайты в аморфной целлюлозе. CBM28 имеет топологию «бета-желейного рулона», которая по структуре аналогична доменам CBM17. Последовательность и структурная консервативность в семействах CBM17 и CBM28 предполагает, что они эволюционировали в результате дупликации генов и последующей дивергенции. [4] [25]
CBM32 [ править ]
Семейство 32 связывающих углеводы модулей (CBM32) связывается с различными субстратами, от полисахаридов клеточной стенки растений до сложных гликанов. [35] Модуль был обнаружен у микроорганизмов, включая археи, эубактерии и грибы. [35] CBM32 имеет бета-сэндвич-складку и имеет связанный атом металла, чаще всего кальция. [36] Модули CBM32 связаны с каталитическими модулями, такими как сиалидазы, BN-ацетилглюкозаминидазы, α-N-ацетилглюкозаминидазы, маннаназы и оксидазы галактозы. [36]
CBM33 [ править ]
Семейство 33 углеводсвязывающих модулей (CBM33) представляет собой хитин-связывающий домен. [37] Он имеет почковидную складку фибронектина типа III, состоящую из двух бета-листов, расположенных в виде сэндвича с бета-слоями, и зачатка, состоящего из трех коротких спиралей, расположенных между бета-нитями 1 и 2. Он связывает хитин посредством консервативных полярных аминов. кислоты. [38] Этот домен изолированно обнаружен в бакуловирусных сфероидине и белках спиндолина.
CBM48 [ править ]
Семейство 48 связывающих углеводы модулей (CBM48) часто встречается в ферментах, содержащих каталитические домены гликозилгидролаз семейства 13. Он содержится в ряде ферментов, которые действуют на разветвленные субстраты, например, изоамилаза, пуллуланаза и фермент разветвления. Изоамилаза гидролизует 1,6-альфа-D-глюкозидные разветвленные связи в гликогене, амилопектине и декстрине ; Фермент разветвления 1,4-альфа-глюкана участвует в образовании 1,6-глюкозидных связей гликогена; и пуллуланаза представляет собой фермент, разветвляющий крахмал. CBM48 связывает гликоген. [39] [40] [41] [42]
CBM49 [ править ]
Семейство 49 связывающих углеводы модулей (CBM49) обнаружено на С-конце целлюлаз, и исследования связывания in vitro показали, что они связываются с кристаллической целлюлозой. [43]
Ссылки [ править ]
- ^ Gilkes NR, Henrissat B, Килбурн DG, Миллер RC, Уоррен Р. (июнь 1991). «Домены микробных бета-1,4-гликаназ: сохранение последовательности, функции и семейства ферментов» . Microbiol. Ред . 55 (2): 303–15. DOI : 10.1128 / MMBR.55.2.303-315.1991 . PMC 372816 . PMID 1886523 .
- ^ Cantarel, BL; Коутиньо, премьер-министр; Rancurel, C .; Бернард, Т .; Lombard, V .; Хенриссат, Б. (2009). «База данных по углеводно-активным ферментам (CAZy): экспертный ресурс по гликогеномике» . Исследования нуклеиновых кислот . 37 (выпуск базы данных): D233 – D238. DOI : 10.1093 / NAR / gkn663 . PMC 2686590 . PMID 18838391 .
- ^ a b Szabo, L .; Jamal, S .; Xie, H .; Чарнок, SJ; Болам, DN; Гилберт, HJ ; Дэвис, GJ (2001). «Структура модуля связывания углеводов семейства 15 в комплексе с ксилопентаозой. Доказательства того, что ксилан связывается приблизительно в 3-х спиральной конформации» . Журнал биологической химии . 276 (52): 49061–49065. DOI : 10.1074 / jbc.M109558200 . PMID 11598143 .
- ^ a b c Jamal S, Nurizzo D, Boraston AB, Davies GJ (май 2004 г.). «Рентгеновская кристаллическая структура некристаллического целлюлозо-специфического углеводно-связывающего модуля: CBM28». J. Mol. Биол . 339 (2): 253–8. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.03.069 . PMID 15136030 .
- ^ Roske Y, Сунна A, Pfeil W, Heinemann U (июль 2004). «Кристаллические структуры с высоким разрешением Caldicellulosiruptor штамма Rt8B.4 углеводсвязывающего модуля CBM27-1 и его комплекса с манногексаозой». J. Mol. Биол . 340 (3): 543–54. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.04.072 . PMID 15210353 .
- ^ Gilkes NR, Claeyssens M, Aebersold R, Henrissat B, Мейнке A, Morrison HD, Килбурн DG, Уоррен Р. Миллер RC (декабрь 1991). «Структурные и функциональные отношения в двух семействах бета-1,4-гликаназ» . Евро. J. Biochem . 202 (2): 367–77. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1991.tb16384.x . PMID 1761039 .
- ^ Мейнке A, Gilkes NR, Килбурн DG, Миллер RC, Уоррен Р. (декабрь 1991). «Бактериальные последовательности, подобные домену связывания целлюлозы в эукариотических полипептидах». Protein Seq. Data Anal . 4 (6): 349–53. PMID 1812490 .
- ^ Simpson PJ, Се H, Болам Д.Н., Gilbert HJ, Williamson MP (декабрь 2000). «Структурная основа лигандной специфичности углеводсвязывающих модулей семейства 2» . J. Biol. Chem . 275 (52): 41137–42. DOI : 10.1074 / jbc.M006948200 . PMID 10973978 .
- ^ Сюй, GY; Ong, E .; Gilkes, NR; Kilburn, DG; Muhandiram, DR; Harris-Brandts, M .; Карвер, JP; Kay, LE; Харви, Т.С. (1995). «Структура раствора целлюлозосвязывающего домена из Cellulomonas fimi с помощью спектроскопии ядерного магнитного резонанса». Биохимия . 34 (21): 6993–7009. DOI : 10.1021 / bi00021a011 . PMID 7766609 .
- Перейти ↑ Poole DM, Morag E, Lamed R, Bayer EA, Hazlewood GP, Gilbert HJ (декабрь 1992 г.). «Идентификация целлюлозосвязывающего домена субъединицы целлюлосомы S1 из Clostridium thermocellum YS» . FEMS Microbiol. Lett . 78 (2–3): 181–6. DOI : 10.1016 / 0378-1097 (92) 90022-г . PMID 1490597 .
- ^ Tormo Дж, Ламэд R, Чирино AJ, Мораг Е, Байер Е.А., Shoham Y, Steitz Т.А. (ноябрь 1996 года). «Кристаллическая структура бактериального семейства III целлюлозосвязывающего домена: общий механизм прикрепления к целлюлозе» . EMBO J . 15 (21): 5739–51. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00960.x . PMC 452321 . PMID 8918451 .
- Перейти ↑ Brun E, Johnson PE, Creagh AL, Tomme P, Webster P, Haynes CA, McIntosh LP (март 2000 г.). «Структура и специфичность связывания второго N-концевого целлюлозосвязывающего домена из эндоглюканазы C Cellulomonas fimi». Биохимия . 39 (10): 2445–58. DOI : 10.1021 / bi992079u . PMID 10704194 .
- Перейти ↑ Johnson PE, Joshi MD, Tomme P, Kilburn DG, McIntosh LP (ноябрь 1996 г.). «Структура N-концевого целлюлозосвязывающего домена Cellulomonas fimi CenC, определенная с помощью спектроскопии ядерного магнитного резонанса». Биохимия . 35 (45): 14381–94. DOI : 10.1021 / bi961612s . PMID 8916925 .
- ^ a b Акаги, К. -И .; Watanabe, J .; Hara, M .; Kezuka, Y .; Chikaishi, E .; Yamaguchi, T .; Akutsu, H .; Нонака, Т .; Watanabe, T .; Икегами, Т. (2006). «Идентификация области взаимодействия субстрата хитин-связывающего домена хитиназы C Streptomyces griseus». Журнал биохимии . 139 (3): 483–493. DOI : 10.1093 / Jb / mvj062 . PMID 16567413 .
- ^ Хеншоу, JL; Болам, DN; Пирес, ВМ; Czjzek, M .; Henrissat, B .; Феррейра, Л. М.; Fontes, CM; Гилберт, HJ (2004). «Модуль связывания углеводов семейства 6 CmCBM6-2 содержит два сайта связывания лиганда с различными специфичностями» . Журнал биологической химии . 279 (20): 21552–21559. DOI : 10.1074 / jbc.M401620200 . PMID 15004011 .
- ^ Winterhalter, C .; Heinrich, P .; Candussio, A .; Wich, G .; Либл, В. (1995). «Идентификация нового целлюлозосвязывающего домена в многодоменной 120 кДа ксиланазе XynA гипертермофильной бактерии Thermotoga maritima». Молекулярная микробиология . 15 (3): 431–444. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.1995.tb02257.x . PMID 7783614 .
- ^ Millward-Sadler SJ, Davidson K, Хазлвуд GP, черный GW, Гилберт HJ, Кларк JH (ноябрь 1995). «Новые целлюлозосвязывающие домены, гомологи NodB и консервативная модульная архитектура в ксиланазах из аэробных почвенных бактерий Pseudomonas fluorescens subsp. Cellulosa и Cellvibrio mixtus» . Биохим. Дж . 312 (1): 39–48. DOI : 10.1042 / bj3120039 . PMC 1136224 . PMID 7492333 .
- ^ Fanutti C, Ponyi T, черный GW, Хазлвуд GP, Gilbert HJ (декабрь 1995). «Консервативная некаталитическая последовательность из 40 остатков в целлюлазах и гемицеллюлазах анаэробных грибов функционирует как стыковочный домен белка» . J. Biol. Chem . 270 (49): 29314–22. DOI : 10.1074 / jbc.270.49.29314 . PMID 7493964 .
- ^ a b Рагхотама С., Эберхард Р. Ю., Симпсон П., Вигелсворт Д., Уайт П., Хазлвуд Г. П., Надь Т., Гилберт Г. Дж., Уильямсон М. П. (сентябрь 2001 г.). «Характеристика домена докерина целлюлосомы из анаэробного гриба Piromyces equi». Nat. Struct. Биол . 8 (9): 775–8. DOI : 10.1038 / nsb0901-775 . PMID 11524680 . S2CID 6442375 .
- ^ а б Карвалью, Алабама; Goyal, A .; Prates, JA; Болам, DN; Гилберт, HJ ; Пирес, ВМ; Феррейра, Л. М.; Planas, A .; Romão, MJ; Фонтес, CM (2004). "Модуль связывания углеводов семейства 11 Clostridium thermocellum Lic26A-Cel5E вмещает -1,4- и -1,3-1,4-смешанные связанные глюканы в единственном сайте связывания" . Журнал биологической химии . 279 (33): 34785–34793. DOI : 10.1074 / jbc.M405867200 . PMID 15192099 .
- ^ a b Шен З, Джейкобс-Лорена М (июль 1998 г.). «Белок перитрофического матрикса типа I из переносчика малярии Anopheles gambiae связывается с хитином. Клонирование, экспрессия и характеристика» . J. Biol. Chem . 273 (28): 17665–70. DOI : 10.1074 / jbc.273.28.17665 . PMID 9651363 .
- ^ Элвин CM, Vuocolo T, Pearson RD, East IJ, езда GA, Eisemann CH, Tellam RL (апрель 1996). «Характеристика основного белка перитрофической мембраны, перитрофина-44, из личинок Lucilia cuprina. КДНК и выведенные аминокислотные последовательности» . J. Biol. Chem . 271 (15): 8925–35. DOI : 10.1074 / jbc.271.15.8925 . PMID 8621536 .
- ^ Кашу R, Eisemann C, Pearson R, G езда, East I, Donaldson A, Cadogan L, R Tellam (август 1997). «Опосредованное антителами ингибирование роста личинок насекомых, вызывающих кожный миаз у млекопитающего-хозяина» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 94 (17): 8939–44. DOI : 10.1073 / pnas.94.17.8939 . PMC 22971 . PMID 9256413 .
- ^ Notenboom V, Boraston AB, Чиу P, Freelove AC, Килбурн DG, Rose DR (декабрь 2001). «Распознавание целлоолигосахаридов с помощью модуля связывания углеводов семейства 17: рентгеноструктурное, термодинамическое и мутагенное исследование». J. Mol. Биол . 314 (4): 797–806. DOI : 10.1006 / jmbi.2001.5153 . PMID 11733998 .
- ^ a b Jamal, S .; Нуриццо, Д .; Борастон, АБ; Дэвис, GJ (2004). "Рентгеновская кристаллическая структура некристаллического целлюлозо-специфического углеводно-связывающего модуля: CBM28". Журнал молекулярной биологии . 339 (2): 253–258. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.03.069 . PMID 15136030 .
- ^ Райт HT, Сандрасегарам G, Райт CS (сентябрь 1991 г.). «Эволюция семейства белков, связывающих N-ацетилглюкозамин, содержащих богатый дисульфидом домен агглютинина зародышей пшеницы». J. Mol. Evol . 33 (3): 283–94. DOI : 10.1007 / bf02100680 . PMID 1757999 . S2CID 8327744 .
- ^ Butler AR, O'Donnell RW, Мартин VJ, Gooday GW, Старк MJ (июль 1991). «Токсин Kluyveromyces lactis обладает существенной хитиназной активностью» . Евро. J. Biochem . 199 (2): 483–8. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1991.tb16147.x . PMID 2070799 .
- ^ Лернер DR, Райхель NV (июнь 1992). «Ген лектина крапивы двудомной (агглютинин Urtica dioica) кодирует как лектин, так и хитиназу». J. Biol. Chem . 267 (16): 11085–91. PMID 1375935 .
- ^ Куранда, MJ; Роббинс, П. У. (1991). «Хитиназа необходима для разделения клеток во время роста Saccharomyces cerevisiae». Журнал биологической химии . 266 (29): 19758–19767. PMID 1918080 .
- ^ Penninga, D .; Ван Дер Вин, BA; Кнегтель, РМ; Van Hijum, SA; Rozeboom, HJ; Kalk, KH; Dijkstra, BW; Дийкхёйзен, Л. (1996). «Связывающий неочищенный крахмал домен циклодекстрингликозилтрансферазы из штамма 251 Bacillus Circumans» . Журнал биологической химии . 271 (51): 32777–32784. DOI : 10.1074 / jbc.271.51.32777 . PMID 8955113 .
- ^ Ояма, Т .; Кусуноки, М .; Кишимото, Й .; Takasaki, Y .; Нитта, Ю. (1999). «Кристаллическая структура бета-амилазы из Bacillus cereus var. Mycoides при разрешении 2,2». Журнал биохимии . 125 (6): 1120–1130. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a022394 . PMID 10348915 .
- ^ Армстронг, CG; Доэрти, MJ; Коэн, PT (1998). «Идентификация отдельных доменов в субъединице нацеливания на гликоген в печени протеинфосфатазы 1, которые взаимодействуют с фосфорилазой а, гликогеном и протеинфосфатазой 1» . Биохимический журнал . 336 (3): 699–704. DOI : 10.1042 / bj3360699 . PMC 1219922 . PMID 9841883 .
- ^ Борастон, AB; Healey, M .; Klassen, J .; Ficko-Blean, E .; Lammerts Van Bueren, A .; Закон, В. (2005). «Структурный и функциональный анализ распознавания -глюканов семейством 25 и 26 модулей, связывающих углеводы, выявляет консервативный режим распознавания крахмала» . Журнал биологической химии . 281 (1): 587–598. DOI : 10.1074 / jbc.M509958200 . PMID 16230347 .
- ^ Boraston AB, Revett TJ, Boraston CM, Nurizzo D, Дэвис GJ (июнь 2003). «Структурное и термодинамическое расчленение специфического распознавания маннана с помощью модуля связывания углеводов, TmCBM27». Структура . 11 (6): 665–75. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (03) 00100-X . PMID 12791255 .
- ^ а б Аббат, DW; Эйрин-Лопес, JM; Борастон, AB (январь 2008 г.). «Понимание разнообразия лигандов и новых биологических ролей для модулей связывания углеводов семейства 32» . Молекулярная биология и эволюция . 25 (1): 155–67. DOI : 10.1093 / molbev / msm243 . PMID 18032406 .
- ^ a b Фико-Блин, Элизабет; Борастон, Алисдэр, «Семейство модулей связывания углеводов 32». Архивировано 20 августа 2016 г. в Wayback Machine , CAZypedia , 4 мая 2017 г.
- ^ Schnellmann, J .; Зелтинс, А .; Blaak, H .; Шремпф, Х. (1994). «Новый лектин-подобный белок CHB1 кодируется индуцируемым хитином геном Streptomyces olivaceoviridis и специфически связывается с кристаллическим альфа-хитином грибов и других организмов». Молекулярная микробиология . 13 (5): 807–819. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.1994.tb00473.x . PMID 7815940 .
- ^ Vaaje-Kolstad, G .; Хьюстон, ДР; Римен, AH; Eijsink, VG; Ван Аалтен, DM (2005). «Кристаллическая структура и связывающие свойства хитинсвязывающего белка CBP21 Serratia marcescens» . Журнал биологической химии . 280 (12): 11313–11319. DOI : 10.1074 / jbc.M407175200 . PMID 15590674 .
- ^ Кацуя, Й .; Mezaki, Y .; Кубота, М .; Мацуура, Ю. (1998). «Трехмерная структура изоамилазы Pseudomonas при разрешении 2,2 Å1». Журнал молекулярной биологии . 281 (5): 885–897. DOI : 10.1006 / jmbi.1998.1992 . PMID 9719642 .
- ^ Wiatrowski, HA; Ван Дендерен, Б.Дж.; Berkey, CD; Кемп, BE; Stapleton, D .; Карлсон, М. (2004). «Мутации в гликоген-связывающем домене gal83 активируют путь киназы snf1 / gal83 по гликоген-независимому механизму» . Молекулярная и клеточная биология . 24 (1): 352–361. DOI : 10.1128 / mcb.24.1.352-361.2004 . PMC 303368 . PMID 14673168 .
- ^ Полехина, Г .; Gupta, A .; Мичелл, Би Джей; Van Denderen, B .; Murthy, S .; Feil, SC; Дженнингс, И. Г.; Кэмпбелл, диджей; Виттерс, Лос-Анджелес; Паркер, МВт; Кемп, BE; Стэплтон, Д. (2003). «Бета-субъединица AMPK нацелена на гликоген, чувствительный к метаболическому стрессу». Текущая биология . 13 (10): 867–871. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (03) 00292-6 . PMID 12747837 . S2CID 16778615 .
- ^ Хадсон, ER; Пан, DA; James, J .; Lucocq, JM; Hawley, SA; Зеленый, штат Калифорния; Баба, О .; Терашима, Т .; Харди, Д.Г. (2003). «Новый домен в AMP-активированной протеинкиназе вызывает тельца-накопители гликогена, подобные тем, которые наблюдаются при наследственных сердечных аритмиях». Текущая биология . 13 (10): 861–866. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (03) 00249-5 . PMID 12747836 . S2CID 2295263 .
- ^ Урбанович BR, Катала C, D Ирвин, Wilson DB, Риполь DR, Rose JK (апрель 2007). «Эндо-бета-1,4-глюканаза томатов, SlCel9C1, представляет отдельный подкласс с новым семейством модулей связывания углеводов (CBM49)» . J. Biol. Chem . 282 (16): 12066–74. DOI : 10.1074 / jbc.M607925200 . PMID 17322304 .
Внешние ссылки [ править ]
- Модули связывания углеводов CAZy
