Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Эта статья про белковый комплекс. Для белкового домена у бактерий, разрушающих целлюлозу, см. Домен Cohesin .
Схема когезина, показывающая его четыре составляющие белковые субъединицы

Cohesin - это белковый комплекс, который обеспечивает сцепление сестринских хроматид , гомологичную рекомбинацию и образование петель ДНК . Когезин состоит из SMC3 , SMC1 , SCC1 и SCC3 ( SA1 или SA2 у человека). Cohesin удерживает сестринские хроматиды вместе после репликации ДНК до анафазы, когда удаление когезина приводит к разделению сестринских хроматид. Комплекс образует кольцеобразную структуру, и считается, что сестринские хроматиды удерживаются вместе за счет захвата внутри когезинового кольца. Cohesin является членом семейства белковых комплексов SMC, в которое входят Condensin , MukBEF и SMC-ScpAB.

Cohesin был отдельно обнаружен в почкующихся дрожжах Дугласом Кошландом [1] и Кимом Нэсмитом . [2]

Структура [ править ]

Модели структуры SMC и когезина

Когезин - это мультисубъединичный белковый комплекс, состоящий из SMC1, SMC3, RAD21 и SCC3 (SA1 или SA2). [3] SMC1 и SMC3 являются членами семейства Structural Maintenance of Chromosomes (SMC) . Белки SMC обладают двумя основными структурными характеристиками: АТФ-связывающий кассетоподобный «головной» домен с АТФазной активностью (образованный взаимодействием N- и C-концов) и шарнирный домен, который позволяет димеризовать SMC. Головка и шарнирные области соединены друг с другом через длинные встречно-параллельные витки. Димер имеет V-образную форму, соединенную петлями.

N-концевой домен RAD21 содержит две α-спирали, которые образуют пучок из трех спиралей со свернутой спиралью SMC3. [4] Центральная область RAD21, как полагают, в значительной степени неструктурирована, но содержит несколько сайтов связывания для регуляторов когезина. Это включает сайт связывания для SA1 или SA2, [5] мотивы распознавания для расщепления сепаразой [6] и область, которая конкурентно связывается с PDS5A , PDS5B или NIPBL . [7] [8] [9] С-концевой домен RAD21 образует крылатую спираль, которая связывает два β-листа в головном домене Smc1. [10]

Как только RAD21 связывает белки SMC, SCC3 может также связываться с RAD21. Когда RAD21 связывается как с SMC1, так и с SMC3, когезиновый комплекс образует замкнутую кольцевую структуру. Интерфейсы между субъединицами SMC и RAD21 могут открываться, позволяя ДНК проходить внутрь и из кольца когезина. [11]

Хотя структуры доступны для многих субъединиц и их интерфейсов, структура всего комплекса cohesin не решена. Наши знания о конформации когезина в основном получены с помощью электронной микроскопии. Эти исследования выявили cohesin во многих конформациях, включая кольца, удлиненные стержни и совсем недавно в складчатых конформациях. Неизвестно, какая конформация преобладает внутри клетки и вызваны ли некоторые из них подготовкой образца. [12]

Функция [ править ]

Кольцо когезина выполняет множество функций:

1. Он используется для того, чтобы сестринские хроматиды оставались связанными друг с другом во время метафазы, гарантируя, что во время митоза (и мейоза ) каждая сестринская хроматида разделяется на противоположные полюса. Без cohesin клетка была бы неспособна контролировать сегрегацию сестринских хроматид, так как не было бы способа гарантировать, что веретенообразное волокно, прикрепленное к каждой сестринской хроматиде, от разных полюсов.

2. Облегчает прикрепление веретена к хромосомам .

3. Он способствует восстановлению ДНК путем рекомбинации .

4. Недавно было обнаружено много новых функций когезина во многих различных клеточных процессах. Было показано, что когезин отвечает за регуляцию транскрипции, репарацию двухцепочечных разрывов ДНК , конденсацию хромосом, спаривание гомологичных хромосом во время мейоза I , моноориентацию сестринских кинетохор во время мейоза I, негомологичное сцепление центромер , архитектуру и перестройку хромосом, ДНК репликация и т. д. [13]

Диссоциация сцепления сестринских хроматид [ править ]

Комплекс, способствующий анафазе, связанный с Cdc20 (APC / C-cdc20), маркирует секурин (ингибитор анафазы) для деградации протеасомой. Секурин расщепляется в анафазе после опосредованной APC / C-cdc20 деградации, и он обеспечивает сепаразу (протеазу, ингибируемую ассоциацией с секурином) для расщепления субъединицы клейзина. Альфа-клейзин связан с комплексом когезина, связывая как SMC 3, так и SMC 1 вместе, причем точный клейзин варьируется между митозом и мейозом (Scc1 и Rec8 соответственно), и его расщепление в конечном итоге приводит к удалению когезина из хромосом. [14]

Диссоциация сцепления сестринских хроматид определяет начало анафазы, которая устанавливает два набора идентичных хромосом на каждом полюсе клетки ( телофаза ). Затем две дочерние клетки отделяются, и в каждой из них начинается новый раунд клеточного цикла на стадии G0. Когда клетки готовы к делению, потому что размер клеток достаточно велик или потому что они получают соответствующий стимул, [15] они активируют механизм перехода на стадию G1 клеточного цикла и дублируют большинство органелл во время фазы S (синтеза), включая их центросомы. Следовательно, когда процесс деления клеток завершится, каждая дочерняя клетка получит полный набор органелл. В то же время во время фазы S все клетки должны дублировать свою ДНК.очень точно, процесс, названный репликацией ДНК . После завершения репликации ДНК у эукариот молекула ДНК уплотняется и конденсируется, образуя митотические хромосомы , каждая из которых состоит из двух сестринских хроматид , которые остаются вместе за счет установления сцепления между ними; каждая хроматида представляет собой полную молекулу ДНК, прикрепленную через микротрубочки к одной из двух центросом делящейся клетки, расположенных на противоположных полюсах клетки. Чтобы избежать преждевременного разделения сестринских хроматид, APC / C поддерживается в неактивном состоянии, связанном с разными молекулами, которые являются частью сложного механизма, называемого контрольной точкой сборки веретена .

Механизм сплочения сестринских хроматид [ править ]

Неясно, как кольцо когезина связывает вместе сестринские хроматиды. Возможны два сценария:

  1. Субъединицы когезина связываются с каждой сестринской хроматидой и образуют мост между ними.
  2. Поскольку когезин имеет кольцевую структуру, он способен окружать обе сестринские хроматиды.

Текущие данные свидетельствуют о том, что наиболее вероятен второй сценарий. Белки, которые необходимы для слипания сестринских хроматид, такие как Smc3 и Scc1, не регулируют образование ковалентных связей между cohesin и ДНК, указывая тем самым, что взаимодействия ДНК недостаточно для слипчивости. [11] Кроме того, нарушение кольцевой структуры cohesin посредством расщепления Smc3 или Scc1 запускает преждевременную сегрегацию сестринских хроматид in vivo. [16] Это показывает, что кольцевая структура важна для функции когезина.

Ранние исследования предложили различные пути, с помощью которых cohesin может захватывать ДНК, [17] в том числе как мономер, который удерживает оба гомолога вместе, и модель "наручников", где два переплетающихся комплекса cohesin каждый удерживают одну сестринскую хроматиду. Хотя некоторые исследования подтверждают идею модели наручников [17], эта модель несовместима с рядом экспериментальных наблюдений [18] и обычно считается захватывающим хроматин как мономер.

Несмотря на то, что гипотеза о кольцах кажется верной, все еще остаются вопросы о количестве колец, необходимых для удержания вместе сестринских хроматид. Одна из возможностей состоит в том, что одно кольцо окружает две хроматиды. Другая возможность включает создание димера, в котором каждое кольцо окружает одну сестринскую хроматиду. Два кольца связаны друг с другом посредством образования моста, который скрепляет две сестринские хроматиды.

Топология и структура этих субъединиц лучше всего охарактеризованы у почкующихся дрожжей [19] [20], но сохранение последовательности этих белков и биохимические и электронные микроскопические наблюдения предполагают, что комплексы когезинов у других видов очень похожи по своей структуре, [1 ] .

Комплекс когезина устанавливается на начальных этапах S-фазы . Комплексы связываются с хромосомами до того, как происходит репликация ДНК. Как только клетки начинают реплицировать свою ДНК, кольца когезина замыкаются и связывают сестринские хроматиды вместе. [11] Комплексы Cohesin должны присутствовать во время S-фазы для того, чтобы иметь место слипание. Однако неясно, как cohesin загружается в хромосомы во время G1 . На данный момент есть две предложенные гипотезы:

  1. Домен АТФазы белков SMC взаимодействует с ДНК, и это взаимодействие первоначально опосредует загрузку комплексов когезина на хромосомы.
  2. Несколько белков помогают в процессе загрузки. Например, Scc2 и Scc4 оба необходимы для загрузки cohesin в почкующиеся дрожжи.

Локализация колец когезина [ править ]

Связывание когезина вдоль хромосомной ДНК считается динамическим, и его местоположение изменяется в зависимости от транскрипции гена, конкретной последовательности ДНК и присутствия белков, связанных с хромосомами. Возможны три сценария:

  1. На расположение Cohesin влияет ориентация соседних генов, и он чаще всего располагается в областях конвергентной транскрипции. Ориентация генов зависит от направления транскрипции и может быть трех типов: голова к голове, голова к хвосту и хвост к хвосту. Конфигурация "хвост к хвосту" приводит к конвергенции аппарата транскрипции. Одна гипотеза утверждает, что РНК-полимераза «проталкивает» когезин вдоль ДНК, заставляя их двигаться в направлении РНК-полимераз. Изменение паттерна транскрипции генов изменяет расположение когезина, указывая на то, что локализация когезина может зависеть от транскрипции. [21]
  2. В другой модели экструзия хроматиновой петли подталкивается генерируемой транскрипцией суперспирализацией, гарантируя также, что cohesin быстро перемещается и петли растут с разумной скоростью и в хорошем направлении. Кроме того, механизм экструзии петель, управляемый supercoiling, согласуется с более ранними объяснениями, предлагающими, почему топологически ассоциированные домены (TADs), фланкированные конвергентными сайтами связывания CTCF, образуют более стабильные петли хроматина, чем TADs, фланкированные дивергентными сайтами связывания CTCF. В этой модели суперспирализация также стимулирует контакты энхансера с промотором, и предполагается, что транскрипция эРНК посылает первую волну суперспирализации, которая может активировать транскрипцию мРНК в данном TAD. [22]
  3. Несколько колец когезина обнаружены в плечах хромосом, которые имеют последовательности ДНК, богатые AT, что указывает на то, что последовательность ДНК может быть независимым фактором связывания когезина. [21]
  4. Кольца когезина, особенно у почкующихся дрожжей , также расположены в области, окружающей центромеру. [21] Это можно объяснить двумя гипотезами: наличие повторяющейся гетерохроматической ДНК в центромерах и присутствие белков, связанных с хромосомами. Например, у Schizosaccharomyces pombe есть несколько копий специфической гетерохроматической ДНК, участие которой в связывании когезией доказано. У почкующихся дрожжей отсутствуют повторяющиеся последовательности и, следовательно, им нужен другой механизм для связывания слипчивости. Данные свидетельствуют о том, что связывание когезина с областью центромеры почкующихся дрожжей зависит от связанных с хромосомами белков кинетохоры.которые обеспечивают ассоциацию когезии с перицентрическими областями (кинетохора является усилителем связывания перицентрических когезинов). [23]

Cohesin и CTCF [ править ]

Многие петли хроматина образуются по так называемому механизму экструзии петель, когда когезиновое кольцо активно перемещается по двум двойным спиралям ДНК, перемещая одну из них по отношению к другой. Таким образом, петля может становиться меньше или больше. Процесс экструзии петли останавливается, когда cohesin встречает архитектурный белок хроматина CTCF. Сайт CTCF должен быть в правильной ориентации, чтобы остановить cohesin.

Мейоз [ править ]

Белки когезина SMC1ß , SMC3 , REC8 и STAG3, по- видимому, участвуют в слипании сестринских хроматид на протяжении мейотического процесса в ооцитах человека . [24] SMC1ß, Rec8 и STAG3 белки мейоза специфические cohesins.

Белок STAG3, по-видимому, необходим для женского мейоза. Гомозиготные мутации рамки считывания в Stag3 гене была идентифицированы в большом однокровной семьей с преждевременной недостаточностью яичников . [25] Кроме того, самки мышей с дефицитом STAG3 стерильны, и их фетальные ооциты задерживаются на ранней профазе 1.

Эволюция [ править ]

Структура и функция когезина были сохранены в процессе эволюции. Белки SMC обнаружены у прокариот и были сохранены в ходе эволюции. Спирали SMC1 и SMC3 консервативны с аминокислотным расхождением менее 0,5%. [26]

ИмяSaccharomyces cerevisiaeSchizosaccharomyces pombeДрозофилаПозвоночные
Smc1Smc1Psm1DmSmc1Smc1
Smc3Smc3Psm3DmSmc3Smc3
Scc1Mcd1 / Pds3Rad21DmRad21Rad21
Scc3Scc3Psc3DmSASA1 и SA2

Клиническое значение [ править ]

Термин «когезинопатия» был использован для описания состояний, влияющих на когезиновый комплекс. [27] [28] [29]

Эти условия включают:

  • Синдром Корнелии де Ланге
  • Синдром Робертса
  • Синдром Варшавской поломки
  • Многие виды злокачественных новообразований

См. Также [ править ]

  • Конденсин
  • Белок SMC
  • Установление сцепления сестринских хроматид

Ссылки [ править ]

  1. ^ Guacci, V; Кошланд, Д; Струнников А (3 октября 1997 г.). «Прямая связь между сцеплением сестринских хроматид и конденсацией хромосом, выявленная посредством анализа MCD1 в S. cerevisiae» . Cell . 91 (1): 47–57. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (01) 80008-8 . PMC  2670185 . PMID  9335334 .
  2. ^ Михаэлис, C; Ciosk, R; Нэсмит, К. (3 октября 1997 г.). «Когезины: хромосомные белки, предотвращающие преждевременное разделение сестринских хроматид». Cell . 91 (1): 35–45. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (01) 80007-6 . PMID 9335333 . S2CID 18572651 .  
  3. ^ Лосада А, Хирано М, Хирано Т (1998). «Идентификация белковых комплексов Xenopus SMC, необходимых для сцепления сестринских хроматид» . Genes Dev . 12 (13): 1986–1997. DOI : 10.1101 / gad.12.13.1986 . PMC 316973 . PMID 9649503 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  4. ^ Gligoris, TG; Scheinost, JC; Bürmann, F; Петела, Н; Чан, KL; Uluocak, P; Beckouët, F; Грубер, S; Нэсмит, К; Лёве, Дж (21 ноября 2014 г.). «Замыкание когезинового кольца: структура и функция его интерфейса Smc3-kleisin» . Наука . 346 (6212): 963–7. Bibcode : 2014Sci ... 346..963G . DOI : 10.1126 / science.1256917 . PMC 4300515 . PMID 25414305 .  
  5. ^ Хара, К; Чжэн, G; Qu, Q; Лю, H; Оуян, Z; Чен, Z; Томчик, доктор медицины; Ю, Х (октябрь 2014 г.). «Структура субкомплекса cohesin указывает на прямой антагонизм шугошина и Wapl в центромерном слипании» . Структурная и молекулярная биология природы . 21 (10): 864–70. DOI : 10.1038 / nsmb.2880 . PMC 4190070 . PMID 25173175 .  
  6. ^ Uhlmann, F; Lottspeich, F; Нэсмит, К. (1 июля 1999 г.). «Разделению сестринских хроматид в начале анафазы способствует расщепление субъединицы когезина Scc1». Природа . 400 (6739): 37–42. Bibcode : 1999Natur.400 ... 37U . DOI : 10.1038 / 21831 . PMID 10403247 . S2CID 4354549 .  
  7. ^ Петела, Нью-Джерси; Gligoris, TG; Metson, J; Lee, BG; Вулгарис, М; Центр; Кикучи, S; Chapard, C; Чен, Вт; Раджендра, Э; Сринивисан, М; Yu, H; Löwe, J; Нэсмит, Калифорния (21 июня 2018 г.). «Scc2 является мощным активатором АТФазы когезина, который способствует загрузке путем связывания Scc1 без Pds5» . Молекулярная клетка . 70 (6): 1134–1148.e7. DOI : 10.1016 / j.molcel.2018.05.022 . PMC 6028919 . PMID 29932904 .  
  8. ^ Кикути, S; Борек, DM; Отвиновский, З; Томчик, доктор медицины; Yu, H (1 ноября 2016 г.). «Кристаллическая структура загрузчика когезина Scc2 и понимание когезинопатии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (44): 12444–12449. DOI : 10.1073 / pnas.1611333113 . PMC 5098657 . PMID 27791135 .  
  9. ^ Muir, KW; Кшонсак, М; Ли, У; Мец, Дж; Haering, CH; Панне, Д. (8 марта 2016 г.). «Структура комплекса Pds5-Scc1 и значение для функции Cohesin» . Сотовые отчеты . 14 (9): 2116–2126. DOI : 10.1016 / j.celrep.2016.01.078 . PMID 26923589 . 
  10. ^ Haering, CH; Schoffnegger, D; Нишино, Т; Helmhart, W; Нэсмит, К; Лёве, Дж (24 сентября 2004 г.). «Структура и стабильность взаимодействия когезина Smc1-клейзин». Молекулярная клетка . 15 (6): 951–64. DOI : 10.1016 / j.molcel.2004.08.030 . PMID 15383284 . 
  11. ^ a b c Gruber S, Haering CH, Nasmyth K (март 2003 г.). «Хромосомный когезин образует кольцо» . Cell . 112 (6): 765–77. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00162-4 . PMID 12654244 . 
  12. ^ Яцкевич, S; Родос, Дж; Нэсмит, К. (3 декабря 2019 г.). «Организация хромосомной ДНК комплексами SMC» . Ежегодный обзор генетики . 53 : 445–482. DOI : 10.1146 / annurev-genet-112618-043633 . PMID 31577909 . 
  13. Перейти ↑ Mehta GD, Kumar R, Srivastava S, Ghosh SK (август 2013). «Cohesin: функции за пределами сплочения сестринских хроматид» . Письма FEBS . 587 (15): 2299–312. DOI : 10.1016 / j.febslet.2013.06.035 . PMID 23831059 . S2CID 39397443 .  
  14. ^ Мехта GD, Ризви С.М., Гоша SK (август 2012). «Cohesin: хранитель целостности генома» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1823 (8): 1324–42. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2012.05.027 . PMID 22677545 . 
  15. ↑ Conlon I, Raff M (январь 1999 г.). «Контроль размера в развитии животных» . Cell . 96 (2): 235–44. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 80563-2 . PMID 9988218 . 
  16. ^ Петерс JM, Тедеши А, Schmitz J (ноябрь 2008 г.). «Когезиновый комплекс и его роли в биологии хромосом» . Гены и развитие . 22 (22): 3089–114. DOI : 10,1101 / gad.1724308 . PMID 19056890 . 
  17. ^ a b Чжан Н., Кузнецов С.Г., Шаран С.К., Ли К, Рао PH, Пати Д. (декабрь 2008 г.). «Модель наручников для когезинового комплекса» . Журнал клеточной биологии . 183 (6): 1019–31. DOI : 10,1083 / jcb.200801157 . PMC 2600748 . PMID 19075111 .  
  18. ^ Нэсмит K (октябрь 2011). «Cohesin: цепочка с отдельными входными и выходными воротами?». Природа клеточной биологии . 13 (10): 1170–7. DOI : 10.1038 / ncb2349 . PMID 21968990 . S2CID 25382204 .  
  19. ^ Haering, CH; Löwe, J; Hochwagen, A; Нэсмит, К. (апрель 2002 г.). «Молекулярная архитектура белков SMC и дрожжевого когезинового комплекса». Молекулярная клетка . 9 (4): 773–88. DOI : 10.1016 / s1097-2765 (02) 00515-4 . PMID 11983169 . 
  20. ^ Haering, CH; Фаркас, AM; Арумугам, П; Metson, J; Нэсмит, К. (17 июля 2008 г.). «Кольцо когезина объединяет сестринские молекулы ДНК» (PDF) . Природа . 454 (7202): 297–301. Bibcode : 2008Natur.454..297H . DOI : 10,1038 / природа07098 . PMID 18596691 . S2CID 1190883 .   
  21. ^ a b c Росс KE, Cohen-Fix O (июль 2004 г.). «Молекулярная биология: ускользание когезинов» . Природа . 430 (6999): 520–1. Bibcode : 2004Natur.430..520R . DOI : 10.1038 / 430520b . PMID 15282594 . S2CID 52818523 .  
  22. ^ Racko D, Бенедетти F, J Dorier, Stasiak (13 ноября 2017 г.). «Транскрипционно-индуцированная суперспирализация как движущая сила экструзии петли хроматина во время образования TAD в интерфазных хромосомах» . Nucleic Acids Res . 46 (4): 1648–1660. DOI : 10.1093 / NAR / gkx1123 . PMC 5829651 . PMID 29140466 .  
  23. ^ Вебер С.А., Gerton JL, Polancic JE, DeRisi JL, Кошланда D, Megee PC (сентябрь 2004). «Кинетохора является усилителем связывания перицентрического когезина» . PLOS Биология . 2 (9): E260. DOI : 10.1371 / journal.pbio.0020260 . PMC 490027 . PMID 15309047 .  
  24. ^ Garcia-Cruz R, Brieño MA, Roig I, Гроссман M, Velilla E, Пуйоль A, Cabero L, Pessarrodona A, Барберо JL, Гарсиа CalDes M (сентябрь 2010). «Динамика белков когезина REC8, STAG3, SMC1 beta и SMC3 согласуется с ролью в сцеплении сестринских хроматид во время мейоза в человеческих ооцитах» . Репродукция человека . 25 (9): 2316–27. DOI : 10.1093 / humrep / deq180 . PMID 20634189 . 
  25. ^ Caburet S, Arboleda В.А., Llano E, Overbeek PA, Барберо JL, Oka K, Харрисон W, Вайман D, Бен-Нирия Z, Гарсия-Туньон I, Фелла M, Pendás А.М., Veitia Р.А., Vilain E (март 2014) . «Мутантный когезин при преждевременной недостаточности яичников» . Медицинский журнал Новой Англии . 370 (10): 943–949. DOI : 10.1056 / NEJMoa1309635 . PMC 4068824 . PMID 24597867 .  
  26. ^ Белый GE, Эриксон HP (2009). «Спиральные спирали когезина сохраняются у животных, но не у дрожжей» . PLOS ONE . 4 (3): e4674. Bibcode : 2009PLoSO ... 4.4674W . DOI : 10.1371 / journal.pone.0004674 . PMC 2650401 . PMID 19262687 .  
  27. ^ Гард S, Лайт W, Xiong B, Bose T, McNairn AJ, Harris B, Fleharty B, Seidel C, Brickner JH, Gerton JL (ноябрь 2009 г.). «Мутации когезинопатии нарушают субядерную организацию хроматина» . Журнал клеточной биологии . 187 (4): 455–62. DOI : 10,1083 / jcb.200906075 . PMC 2779225 . PMID 19948494 .  
  28. ^ Ван дер Lelij P, Chrzanowska KH, Godthelp BC, Rooimans М.А., Oostra AB, Штумм M, Zdzienicka М.З., Joenje H, Винтер JP (февраль 2010 г.). «Синдром Варшавского разрыва, когезинопатия, связанная с мутациями в члене семейства геликаз XPD DDX11 / ChlR1» . Американский журнал генетики человека . 86 (2): 262–6. DOI : 10.1016 / j.ajhg.2010.01.008 . PMC 2820174 . PMID 20137776 .  
  29. ^ Ван - дер - Lelij P, Godthelp BC, ван Зон W, ван Gosliga D, Oostra AB, Steltenpool J, De Groot J, Шепер RJ, Wolthuis RM, Waisfisz Q, Darroudi F, Joenje H, Винтер JP (сентябрь 2009). Варбертон PE (ред.). «Клеточный фенотип фибробластов синдрома Робертса, выявленный эктопической экспрессией ESCO2» . PLOS ONE . 4 (9): e6936. Bibcode : 2009PLoSO ... 4.6936V . DOI : 10.1371 / journal.pone.0006936 . PMC 2734174 . PMID 19738907 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Мехта Г.Д., Ризви С.М., Гош СК (август 2012 г.). «Cohesin: хранитель целостности генома» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1823 (8): 1324–42. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2012.05.027 . PMID  22677545 .
  • Мехта Г.Д., Кумар Р., Шривастава С., Гош С.К. (август 2013 г.). «Cohesin: функции за пределами сплочения сестринских хроматид» . Письма FEBS . 587 (15): 2299–312. DOI : 10.1016 / j.febslet.2013.06.035 . PMID  23831059 . S2CID  39397443 .
  • Михаэлис С., Сиоск Р., Нэсмит К. (октябрь 1997 г.). «Когезины: хромосомные белки, предотвращающие преждевременное разделение сестринских хроматид» . Cell . 91 (1): 35–45. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (01) 80007-6 . PMID  9335333 .
  • Гуаччи В., Кошланд Д., Струнников А. (октябрь 1997 г.). «Прямая связь между сцеплением сестринских хроматид и конденсацией хромосом, выявленная посредством анализа MCD1 в S. cerevisiae» . Cell . 91 (1): 47–57. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (01) 80008-8 . PMC  2670185 . PMID  9335334 .
  • Тот А., Циоск Р., Ульманн Ф. , Галова М., Шлейффер А., Нэсмит К. (февраль 1999 г.). «Когезиновому комплексу дрожжей требуется консервативный белок Eco1p (Ctf7), чтобы установить сцепление между сестринскими хроматидами во время репликации ДНК» . Гены и развитие . 13 (3): 320–33. DOI : 10,1101 / gad.13.3.320 . PMC  316435 . PMID  9990856 .
  • Ульманн Ф. , Лотцпайх Ф., Нэсмит К. (июль 1999 г.). «Разделению сестринских хроматид в начале анафазы способствует расщепление субъединицы когезина Scc1». Природа . 400 (6739): 37–42. Bibcode : 1999Natur.400 ... 37U . DOI : 10.1038 / 21831 . PMID  10403247 . S2CID  4354549 .

Внешние ссылки [ править ]

  • СМИ, связанные с Cohesins на Викискладе?
  • cohesin в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)