Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Рисунок 1. Интерфазное ядро ​​(слева) и набор митотических хромосом (справа) из клеток культуры ткани человека. Пруток, 10 мкм.

Конденсины - это большие белковые комплексы, которые играют центральную роль в сборке и сегрегации хромосом во время митоза и мейоза (рис. 1). [1] [2] Их субъединицы изначально были идентифицированы как основные компоненты митотических хромосом, собранных в экстрактах яиц Xenopus . [3]

Состав подразделения [ править ]

Эукариотические типы [ править ]

Рисунок 2. Субъединичный состав конденсиновых комплексов.

Многие эукариотические клетки обладают двумя различными типами конденсиновых комплексов, известных как конденсин I и конденсин II , каждый из которых состоит из пяти субъединиц (рис. 2). [4] Конденсины I и II имеют одну и ту же пару основных субъединиц, SMC2 и SMC4, обе принадлежат к большому семейству хромосомных АТФаз , известных как белки SMC (SMC - это структурное поддержание хромосом ). [5] [6] Каждый из комплексов содержит отдельный набор не относящихся к SMC регуляторных субъединиц ( субъединица клейзина [7] и пара субъединиц повтора HEAT ). [8]Оба комплекса имеют большие размеры с общей молекулярной массой 650-700 кДа.

СложныйПодразделениеКлассификацияПозвоночныеD. melanogasterC. elegansС. cerevisiaeС. ПомбеA. thalianaC. merolaeT. thermophila
конденсин I и IISMC2АТФазаCAP-E / SMC2SMC2МИКС-1Smc2Вырезать14CAP-E1 и -E2SMC2Scm2
конденсин I и IISMC4АТФазаCAP-C / SMC4SMC4 / глюонSMC-4Smc4Cut3CAP-CSMC4Smc4
конденсин ICAP-D2НАГРЕВ повторятьCAP-D2CAP-D2DPY-28Ycs4Cnd1CAB72176CAP-D2Cpd1 и 2
конденсин ICAP-GНАГРЕВ повторятьCAP-GCAP-GCAP-G1Ycg1Cnd3BAB08309CAP-GCpg1
конденсин ICAP-HклейсинCAP-HCAP-H / BarrenDPY-26Brn1Cnd2AAC25941CAP-HCph1,2,3,4 и 5
конденсин IICAP-D3НАГРЕВ повторятьCAP-D3CAP-D3HCP-6--At4g15890.1CAP-D3-
конденсин IICAP-G2НАГРЕВ повторятьCAP-G2-CAP-G2--CAP-G2 / HEB1CAP-G2-
конденсин IICAP-H2клейсинCAP-H2CAP-H2КЛЭ-2--CAP-H2 / HEB2CAP-H2-
конденсин I DCВариант SMC4АТФаза--DPY-27-----

Конденсины ядерных субъединиц (SMC2 и SMC4) консервативны среди всех видов эукариот , которые были изучены на сегодняшний день. Не-SMC субъединицы, уникальные для конденсина I, также консервативны среди эукариот, но встречаемость не-SMC субъединиц, уникальных для конденсина II, сильно варьируется среди видов.

  • Например, у плодовой мушки Drosophila melanogaster нет гена субъединицы CAP-G2 конденсина II. [9] У других видов насекомых часто отсутствуют гены субъединиц CAP-D3 и / или CAP-H, что указывает на то, что не-SMC субъединицы, уникальные для конденсина II, находились под высоким давлением отбора во время эволюции насекомых. [10]
  • Нематоды Caenorhabditis Элеганс обладает оба конденсином I и II. Этот вид, однако, уникален в том смысле, что у него есть третий комплекс (тесно связанный с конденсином I), который участвует в регуляции генов на всей хромосоме , т. Е. В дозовой компенсации . [11] В этом комплексе, известном как конденсин I DC , аутентичная субъединица SMC4 заменяется ее вариантом, DPY-27 (Рисунок 2).
  • Некоторые виды, такие как грибы (например, почкующиеся дрожжи Saccharomyces cerevisiae и делящиеся дрожжи Schizosaccharomyces pombe ), лишены всех регуляторных субъединиц, уникальных для конденсина II. [12] [13] С другой стороны, одноклеточная примитивная красная водоросль Cyanidioschyzon merolae , размер генома которой сопоставим с размером генома дрожжей, содержит конденсины I и II. [14] Таким образом, нет очевидной связи между появлением конденсина II и размером эукариотических геномов.
  • У инфузорий Tetrahymena thermophila есть только конденсин I. Тем не менее, существует несколько паралогов для двух его регуляторных субъединиц (CAP-D2 и CAP-H), и некоторые из них специфически локализуются либо в макронуклеусе (ответственном за экспрессию генов), либо в микроядре (ответственном за репродукцию). [15] Таким образом, этот вид имеет несколько комплексов конденсина I, которые имеют разные регуляторные субъединицы и демонстрируют четкую ядерную локализацию. [16] Это очень уникальное свойство, которое не встречается у других видов.

Прокариотические типы [ править ]

У прокариотических видов также есть конденсиноподобные комплексы, которые играют важную роль в организации и сегрегации хромосом ( нуклеоидов ). Прокариотические конденсины можно разделить на два типа: SMC-ScpAB [17] и MukBEF . [18] Многие виды эубактерий и архей имеют SMC-ScpAB, тогда как подгруппа эубактерий (известная как γ-протеобактерии ), включая Escherichia coli, имеет MukBEF. ScpA и MukF принадлежат к семейству белков, называемых «kleisins» [7], тогда как ScpB и MukF недавно были классифицированы в новое семейство белков, названных «kite». [19]

СложныйПодразделениеКлассификацияБ. subtilisCaulobacterКишечная палочка
SMC-ScpABSMCАТФазаSMC / BsSMCSMC-
SMC-ScpABScpAклейсинScpAScpA-
SMC-ScpABScpBлетающий змейScpBScpB-
MukBEFMukBАТФаза--MukB
MukBEFMukEлетающий змей--MukE
MukBEFMukFклейсин--MukF

Несмотря на сильно различающиеся первичные структуры соответствующих субъединиц между SMC-ScpAB и MukBEF, разумно считать, что эти два комплекса играют сходные, если не идентичные функции в организации и динамике прокариотических хромосом, основываясь на их молекулярной архитектуре и их дефектных клеточных фенотипах. Поэтому оба комплекса часто называют прокариотическими (или бактериальными) конденсинами. Недавние исследования сообщают о наличии третьего комплекса, связанного с MukBEF (называемого MksBEF), у некоторых видов бактерий. [20]

Молекулярные механизмы [ править ]

Молекулярные структуры [ править ]

Рисунок 3. Структура димера SMC.

Димеры SMC, которые действуют как субъединицы ядра конденсинов, демонстрируют очень характерную V-образную форму, каждое плечо которой состоит из антипараллельных спиральных спиралей (Рисунок 3; подробности см. В SMC белках ). [21] [22] Длина каждого плеча спиральной спирали достигает ~ 50 нм, что соответствует длине ~ 150 п.н. двухцепочечной ДНК (дцДНК). В эукариотических комплексах конденсина I и II субъединица клейзина связывает два головных домена димера SMC и связывается с двумя повторяющимися субъединицами HEAT (Рисунок 1). [23] [24]

Ранние исследования выяснили структуру частей бактериальных конденсинов, таких как MukBEF [25] [26] и SMC-ScpA. [27] [28] В эукариотических комплексах описано несколько структур субкомплексов и субдоменов, в том числе шарнирные и ответвительные домены димера SMC2-SMC4, [29] [30] CAP-G (ycg1) / CAP-H (brn1) подкомплекс, [31] [32] и подкомплекс CAP-D2 (ycs4) / CAP-H (brn1). [24] С другой стороны, высокоскоростная атомно-силовая микроскопия показала, что плечи димера SMC намного более гибкие, чем ожидалось. [33]

Молекулярная активность [ править ]

Конденсин I, очищенный из экстрактов яиц Xenopus, представляет собой АТФазу, стимулированную ДНК, и демонстрирует способность вносить положительное сверхспиральное натяжение в дцДНК в зависимости от АТФ- гидролиза ( положительная активность суперспирализации ). [34] [35] Аналогичная активность была обнаружена в конденсинах других организмов. [36] [37] Положительная сверхспирализация активность активируется в пробирке с помощью CDK1 фосфорилирования , предполагая, что это, вероятно, одна из физиологических активностей, непосредственно участвующих в сборке митотических хромосом. [38] Предполагается, что эта активность конденсина I помогает укладывать ДНК и способствует разрешению сестринских хроматид, опосредованному топоизомеразой II . [39] Ранние эксперименты с одной молекулой ДНК также продемонстрировали в реальном времени, что конденсин I способен уплотнять ДНК зависимым от АТФ-гидролиза образом. [40]

Совсем недавно эксперименты с одной молекулой продемонстрировали, что конденсин I почкующихся дрожжей способен перемещаться вдоль дцДНК ( двигательная активность ) [41] и «вытягивать» петли ДНК ( активность экструзии петли ) [42] зависимым от гидролиза АТФ способом. В последних экспериментах активность отдельных комплексов конденсина на ДНК была визуализирована с помощью флуоресцентной визуализации в реальном времени , что показало, что конденсин I действительно является быстрым двигателем, вытягивающим петлю, и что один комплекс конденсина I может выдавать 1500 п.н. ДНК в секунду в строго АТФ-зависимым образом. Было высказано предположение, что конденсин I закрепляет ДНК между субъединицами Ycg1-Brn1 [31]и асимметрично вытягивает ДНК, образуя большие петли. Более того, было показано, что комплексы конденсина могут пересекать друг друга, образуя динамические петлевые структуры и изменяя их размеры. [43]

Неизвестно, как конденсины могут действовать на нуклеосомную ДНК . Недавняя разработка системы восстановления определила гистоновый шаперон FACT как важный компонент сборки хромосомы, опосредованной конденсином I in vitro , что дает важный ключ к решению этой проблемы. [44] Также было показано, что конденсины могут собирать хромосомоподобные структуры в бесклеточных экстрактах даже в условиях, когда сборка нуклеосом в значительной степени подавлена. [45] Это наблюдение указывает на то, что конденсины могут работать, по крайней мере частично, на ненуклеосомной ДНК в физиологических условиях.

В настоящее время доступна лишь ограниченная информация о функциональном вкладе отдельных субъединиц конденсинов в их активность. Димер SMC2-SMC4 обладает способностью повторно отжигать комплементарную одноцепочечную ДНК . [46] Эта деятельность не требует АТФ . Для эукариотических комплексов сообщалось, что повторяющиеся субъединицы HEAT вносят вклад в часть связывания ДНК [31] [47] и в сборку осей хромосом. [48] Гибкая и расширяемая природа повторов HEAT может лежать в основе динамического действия конденсинов и архитектуры митотических хромосом. [49] [50]

Математическое моделирование [ править ]

Сообщалось о нескольких попытках математического моделирования и компьютерного моделирования сборки митотических хромосом на основе молекулярной активности конденсинов. Репрезентативные из них включают моделирование, основанное на экструзии петель, [51] стохастических парных контактах [52] и комбинации петлевых и межконденсинных притяжений. [53]

Функции сборки и сегрегации хромосом [ править ]

Митоз [ править ]

Рисунок 4. Динамика хромосом во время митоза у эукариот.
Рисунок 5. Распределение конденсина I (зеленый) и конденсина II (красный) в метафазных хромосомах человека. Пруток, 1 мкм.

В клетках культуры ткани человека два комплекса конденсина регулируются по-разному во время митотического клеточного цикла (рис. 4). [54] [55] Конденсин II присутствует в ядре клетки во время интерфазы и участвует в ранней стадии конденсации хромосом в профазном ядре. С другой стороны, конденсин I присутствует в цитоплазме во время интерфазы и получает доступ к хромосомам только после разрушения ядерной оболочки (NEBD) в конце профазы. Во время прометафазы и метафазы, конденсин I и конденсин II взаимодействуют, чтобы собрать палочковидные хромосомы, в которых две сестринские хроматиды полностью разрешены. Такие дифференциальные динамика двух комплексов наблюдается в Xenopus экстрактов яиц , [56] мыши ооцитов, [57] и нейронные стволовые клетки, [58] указывает , что он является частью фундаментального механизма регулирования среди различных организмов и типов клеток. Скорее всего, этот механизм обеспечивает упорядоченное действие двух комплексов: сначала конденсина II, а затем - конденсина I. [59]

На метафазных хромосомах конденсины I и II обогащены по центральной оси неперекрывающимся образом (рис. 5). Эксперименты по истощению in vivo [4] [58] [60] и эксперименты по иммунному истощению в экстрактах яиц Xenopus [56] демонстрируют, что эти два комплекса выполняют разные функции в сборке метафазных хромосом. Клетки, дефицитные по функциям конденсина, не блокируются на определенной стадии клеточного цикла, проявляя дефекты сегрегации хромосом (т. Е. Анафазные мостики) и прогрессируя через аномальный цитокинез. [61] [62]

Относительный вклад конденсинов I и II в митоз варьирует у разных видов эукариот . Например, каждый из конденсинов I и II играет важную роль в эмбриональном развитии мышей. [58] У них есть как перекрывающиеся, так и неперекрывающиеся функции во время митотического клеточного цикла. С другой стороны, конденсин II не является необходимым для митоза у примитивной водоросли C. merolae [14] и наземного растения A. thaliana . [63] Любопытно, что конденсин II играет доминирующую роль над конденсином I у ранних эмбрионов C. elegans . [11] Эта особенность может быть связана с тем, что C. elegans имеет особую структуру хромосом, известную какхолоцентрические хромосомы . Грибы, такие как S. cerevisiae [13] и S. pombe [12] , не имеют конденсина II с самого начала. Эти различия между видами эукариот имеют важное значение для эволюции архитектуры хромосом (см. Раздел «Эволюционные последствия» ниже).

разновидностьМ. musculusD. melanogasterC. elegansС. cerevisiaeС. ПомбеA. thalianaC. merolae
размер генома~ 2,500 Мб140 Мб100 Мб12 Мб14 Мб125 Мб16 Мб
конденсин Iсущественныйсущественныйнезначительныйсущественныйсущественныйсущественныйсущественный
конденсин IIсущественныйнесущественныйсущественный--несущественныйнесущественный

Недавно стало возможным, что зависимые от клеточного цикла структурные изменения хромосом отслеживаются с помощью основанного на геноме метода, известного как Hi-C (высокопроизводительный захват конформации хромосом ). [64] Влияние дефицита конденсина на конформацию хромосом было изучено у почкующихся дрожжей, [65] [66] делящихся дрожжей, [67] [68] и куриных клеток DT40. [69]Результаты этих исследований убедительно подтверждают представление о том, что конденсины играют решающую роль в сборке митотических хромосом и что конденсины I и II выполняют разные функции в этом процессе. Более того, количественный анализ изображений позволяет исследователям подсчитать количество комплексов конденсина, присутствующих на метафазных хромосомах человека. [70]

Мейоз [ править ]

Конденсины также играют важную роль в сборке и сегрегации хромосом в мейозе . Сообщалось о генетических исследованиях S. cerevisiae , [71] D. melanogaster , [72] [73] и C. elegans . [74] У мышей потребность в субъединицах конденсина в мейозе была решена с помощью экспериментов по блокированию антител [57] и анализов условного нокаута гена . [75] В мейозе I млекопитающих функциональный вклад конденсина II оказывается больше, чем вклад конденсина I. Как было показано в митозе, [58]однако два комплекса конденсина имеют как перекрывающиеся, так и неперекрывающиеся функции в мейозе. В отличие от cohesin , специфичных для мейоза субъединиц конденсинов не идентифицировано.

Хромосомные функции вне митоза или мейоза [ править ]

Недавние исследования показали, что конденсины участвуют в большом количестве функций хромосом за пределами митоза или мейоза . [59]

  • У почкующихся дрожжей конденсин I (единственный конденсин в этом организме) участвует в регуляции числа копий повтора рДНК [76], а также в кластеризации генов тРНК . [77]
  • У делящихся дрожжей конденсин I участвует в регуляции репликативной контрольной точки [78] и кластеризации генов, транскрибируемых РНК-полимеразой III. [79]
  • У C. elegans третий конденсиновый комплекс (конденсин I DC ), связанный с конденсином I, регулирует структуру Х-хромосом более высокого порядка как главный регулятор дозовой компенсации . [80]
  • У D. melanogaster субъединицы конденсина II вносят вклад в растворение политенных хромосом [81] и формирование хромосомных территорий [82] в кормящих клетках яичников . Имеются данные, что они негативно регулируют трансвекцию в диплоидных клетках. Также сообщалось, что компоненты конденсина I необходимы для обеспечения правильной экспрессии гена в нейронах после выхода из клеточного цикла. [83]
  • У A. thaliana конденсин II необходим для устойчивости к избыточному стрессу бором, возможно, за счет уменьшения повреждения ДНК. [63]
  • В клетках млекопитающих, вероятно, конденсин II участвует в регуляции интерфазной архитектуры и функции хромосом. Например, в клетках человека конденсин II участвует в инициации разрешения сестринских хроматид во время S фазы, задолго до митотической профазы, когда сестринские хроматиды становятся цитологически видимыми. [84]
  • В интерфазных ядрах мышей перицентромерный гетерохроматин на разных хромосомах ассоциируется друг с другом, образуя большую структуру, известную как хромоцентры. Клетки, дефицитные по конденсину II, но не по конденсину I, обнаруживают гиперкластеризацию хромоцентров, указывая тем самым, что конденсин II играет специфическую роль в подавлении кластеризации хромоцентров. [58]
  • В то время как ранние исследования предполагали возможность того, что конденсины могут напрямую участвовать в регуляции экспрессии генов , некоторые недавние исследования опровергают эту гипотезу. [85] [86]

Посттрансляционные модификации [ править ]

Субъединицы конденсина подвергаются различным посттрансляционным модификациям в зависимости от клеточного цикла. Среди них наиболее изученным примером является фосфорилирование . [87] Например, Cdk1 (циклин-зависимая киназа 1) активирует конденсин I [38], тогда как CK2 (казеинкиназа 2) негативно регулирует его активность. [88]

сложныйподразделениеразновидностьсайт фосфорилированиякиназассылка
конденсин I и IISMC4С. ПомбеT19Cdk1[12]
С. cerevisiaeмногоCdk1[89]
конденсин ICAP-D2X. laevisТ1314, Т1348, Т1353Cdk1[38] [44]
CAP-HХ. сапиенсS570CK2[88]
Х. сапиенсS70Аврора Б[90]
С. ПомбеS5, S41, S52Аврора Б[90] [91]
CAP-D2, -G, -HХ. сапиенс-Аврора Б[92]
С. cerevisiaeмногополо / Cdc5[37]
конденсин IICAP-D3Х. сапиенсT1415Cdk1[93]
Х. сапиенсS1419Plk1[93]
CAP-G2Х. сапиенсT1010 (связывание PBD)?[94]
CAP-H2Х. сапиенсS492Mps1[95]
D. melanogaster-CK1α[96]

Сообщалось, что у D. melanogaster субъединица CAP-H2 конденсина II разрушается под действием убиквитинлигазы SCF Slimb . [97]

Связь с болезнями [ править ]

Было продемонстрировано, что MCPH1, один из белков, ответственных за первичную микроцефалию человека , обладает способностью отрицательно регулировать конденсин II. [98] В клетках пациентов с mcph1 конденсин II (но не конденсин I) гиперактивирован, что приводит к преждевременной конденсации хромосом в фазе G2 (то есть перед вступлением в митоз). [99] Однако нет доказательств того, что неправильная регуляция конденсина II напрямую связана с этиологией микроцефалии mcph1 . Совсем недавно появилось сообщение о том, что гипоморфные мутации в субъединицах конденсина I или II вызывают микроцефалию у людей. [100] У мышей гипоморфныймутации в субъединицах конденсина II вызывают специфические дефекты в развитии Т-клеток [101], приводя к Т-клеточной лимфоме . [102] Интересно отметить, что типы клеток со специализированными способами деления клеток, такие как нервные стволовые клетки и Т-клетки , особенно чувствительны к мутациям в субъединицах конденсина.

Эволюционные последствия [ править ]

Прокариоты имеют примитивные типы конденсинов [17] [18], что указывает на то, что эволюционное происхождение конденсинов предшествует происхождению гистонов . Тот факт, что конденсины I и II широко консервативны среди существующих видов эукариот, сильно указывает на то, что последний общий предок эукариот ( LECA ) имел оба комплекса. [59] Поэтому разумно предположить, что некоторые виды, такие как грибы, потеряли конденсин II в ходе эволюции .

Тогда почему у многих эукариот есть два разных комплекса конденсина? Как обсуждалось выше, относительный вклад конденсинов I и II в митоз варьирует у разных организмов. Они играют не менее важную роль в митозе млекопитающих, тогда как конденсин I играет преобладающую роль по сравнению с конденсином II у многих других видов. У этих видов конденсин II мог быть адаптирован для различных несущественных функций, кроме митоза . [63] [81] Хотя нет очевидной взаимосвязи между наличием конденсина II и размером геномов, похоже, что функциональный вклад конденсина II становится большим по мере увеличения размера генома. [14] [58]Относительный вклад двух комплексов конденсина в архитектуру митотических хромосом также изменяется во время развития, оказывая влияние на морфологию митотических хромосом. [56] Таким образом, уравновешивание конденсинов I и II, по-видимому, отрегулировано как в эволюции, так и в развитии.

Родственники [ править ]

У эукариотических клеток есть два дополнительных класса белковых комплексов SMC . Cohesin содержит SMC1 и SMC3 и участвует в слипании сестринских хроматид. Комплекс SMC5 / 6 содержит SMC5 и SMC6 и участвует в рекомбинационной репарации.

См. Также [ править ]

  • хромосома
  • нуклеоид
  • митоз
  • мейоз
  • клеточный цикл
  • когезин
  • Белок SMC
  • АТФаза
  • НАГРЕВ повторять
  • Топоизомераза II
  • ДНК суперспираль

Ссылки [ править ]

  1. Перейти ↑ Hirano T (2016). «Конденсин-основанная хромосомная организация от бактерий до позвоночных» . Cell . 164 (5): 847–857. DOI : 10.1016 / j.cell.2016.01.033 . PMID  26919425 .
  2. ^ Kalitsis Р, Т Жанг, Маршалл К. М. , Нильсен УТС, Хадсон DF (2017). «Конденсин, мастер-организатор генома». Chromosome Res . 25 (1): 61–76. DOI : 10.1007 / s10577-017-9553-0 . PMID 28181049 . S2CID 28241964 .  CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  3. Перейти ↑ Hirano T, Kobayashi R, Hirano M (1997). «Конденсины, комплекс конденсации хромосом, содержащий XCAP-C, XCAP-E и гомолог Xenopus белка Drosophila Barren». Cell . 89 (4): 511–21. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 80233-0 . PMID 9160743 . S2CID 15061740 .  
  4. ^ а б Оно Т., Лосада А., Хирано М., Майерс М.П., ​​Нойвальд А.Ф., Хирано Т. (2003). «Дифференциальный вклад конденсина I и конденсина II в архитектуру митотических хромосом в клетках позвоночных». Cell . 115 (1): 109–21. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (03) 00724-4 . PMID 14532007 . S2CID 18811084 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  5. ^ Ульман F (2016). «Комплексы SMC: от ДНК до хромосом». Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 17 (7): 399–412. DOI : 10.1038 / nrm.2016.30 . PMID 27075410 . S2CID 20398243 .  
  6. Перейти ↑ Yatskevich S, Rhodes J, Nasmyth K (2019). «Организация хромосомной ДНК комплексами SMC» . Анну. Преподобный Жене . 53 : 445–482. DOI : 10.1146 / annurev-genet-112618-043633 . PMID 31577909 . CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  7. ^ a b Schleiffer A, Kaitna S, Maurer-Stroh S, Glotzer M, Nasmyth K, Eisenhaber F (2003). «Клейсины: суперсемейство бактериальных и эукариотических белков-партнеров SMC». Мол. Cell . 11 (3): 571–5. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (03) 00108-4 . PMID 12667442 . 
  8. ^ Neuwald AF, Хирано T (2000). «Повторы HEAT, связанные с конденсинами, когезинами и другими комплексами, участвующими в функциях, связанных с хромосомами» . Genome Res . 10 (10): 1445–52. DOI : 10.1101 / gr.147400 . PMC 310966 . PMID 11042144 .  
  9. ^ Херзог S, S Nagarkar Джайсвал, городской Е, Ример А, Фишер S, Heidmann SK (2013). «Функциональное вскрытие субъединицы конденсина Cap-G Drosophila melanogaster показывает ее исключительную ассоциацию с конденсином I» . PLOS Genet . 9 (4): e1003463. DOI : 10.1371 / journal.pgen.1003463 . PMC 3630105 . PMID 23637630 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  10. ^ Король, Томас D; Леонард, Кристофер Дж; Купер, Джейкоб С; Нгуен, Сын; Джойс, Эрик Ф; Фаднис, Нитин; Такахаши, Ая (октябрь 2019 г.). «Повторяющиеся потери и быстрая эволюция комплекса конденсина II у насекомых» . Молекулярная биология и эволюция . 36 (10): 2195–2204. DOI : 10.1093 / molbev / msz140 . PMC 6759200 . PMID 31270536 .  
  11. ^ a b Csankovszki G, Collette K, Spahl K, Carey J, Snyder M, Petty E, Patel U, Tabuchi T, Liu H, McLeod I, Thompson J, Sarkeshik A, Yates J, Meyer BJ, Hagstrom K (2009) . «Три различных комплекса конденсина контролируют хромосомную динамику C. elegans» . Curr. Биол . 19 (1): 9–19. DOI : 10.1016 / j.cub.2008.12.006 . PMC 2682549 . PMID 19119011 .  
  12. ^ a b c Сутани Т., Юаса Т., Томонага Т., Дохмае Н., Такио К., Янагида М. (1999). «Конденсиновый комплекс делящихся дрожжей: существенная роль субъединиц, не относящихся к SMC, для конденсации и фосфорилирования Cdc2 Cut3 / SMC4» . Genes Dev . 13 (17): 2271–83. DOI : 10.1101 / gad.13.17.2271 . PMC 316991 . PMID 10485849 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  13. ^ a b Freeman L, Aragon-Alcaide L, Струнников A (2000). «Конденсиновый комплекс управляет конденсацией хромосом и митотической передачей рДНК» . J. Cell Biol . 149 (4): 811–824. DOI : 10,1083 / jcb.149.4.811 . PMC 2174567 . PMID 10811823 .  
  14. ^ a b c Фудзивара Т., Танака К., Куроива Т., Хирано Т. (2013). «Пространственно-временная динамика конденсинов I и II: эволюционное понимание примитивной красной водоросли Cyanidioschyzon merolae» . Мол. Биол. Cell . 24 (16): 2515–27. DOI : 10,1091 / mbc.E13-04-0208 . PMC 3744952 . PMID 23783031 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  15. ^ Ховард-До R, Loidl J (2018). «Конденсины способствуют индивидуализации и сегрегации хромосом во время митоза, мейоза и амитоза у Tetrahymena thermophila» . Мол. Биол. Cell . 29 (4): 466–478. DOI : 10,1091 / mbc.E17-07-0451 . PMC 6014175 . PMID 29237819 .  
  16. ^ Ховард-Тилль, Рэйчел; Тиан, Мяо; Лойдл, Йозеф; Коэн-Фикс, Орна (15 мая 2019 г.). «Специализированный комплекс конденсина участвует в созревании соматического ядра» . Молекулярная биология клетки . 30 (11): 1326–1338. DOI : 10,1091 / mbc.E18-08-0487 . PMC 6724606 . PMID 30893010 .  
  17. ^ a b Mascarenhas J, Soppa J, Струнников А.В., Грауманн П.Л. (2002). «Зависимая от клеточного цикла локализация двух новых прокариотических белков сегрегации и конденсации хромосом в Bacillus subtilis, которые взаимодействуют с белком SMC» . EMBO J . 21 (12): 3108–18. DOI : 10,1093 / emboj / cdf314 . PMC 126067 . PMID 12065423 .  
  18. ^ а б Ямазоэ М., Оноги Т., Сунако Ю., Ники Х, Яманака К., Ичимура Т., Хирага С. (1999). «Комплексное образование белков MukB, MukE и MukF, участвующих в разделении хромосом у Escherichia coli» . EMBO J . 18 (21): 5873–84. DOI : 10.1093 / emboj / 18.21.5873 . PMC 1171653 . PMID 10545099 .  
  19. ^ Palecek JJ, Gruber S (2015). «Белки капусты: суперсемейство партнеров SMC / клейзина, законсервированных у бактерий, архей и эукариот» . Структура . 23 (12): 2183–2190. DOI : 10.1016 / j.str.2015.10.004 . PMID 26585514 . 
  20. ^ Петрушенко З.М., она W, Rybenkov В.В. (2011). «Новое семейство бактериальных конденсинов» . Мол. Microbiol . 81 (4): 881–896. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2011.07763.x . PMC 3179180 . PMID 21752107 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  21. ^ Мелби TE, Ciampaglio CN, Бриско G, Эриксон HP (1998). «Симметричная структура структурного поддержания хромосом (SMC) и белков MukB: длинные антипараллельные спиральные спирали, сложенные на гибком шарнире» . J. Cell Biol . 142 (6): 1595–1604. DOI : 10,1083 / jcb.142.6.1595 . PMC 2141774 . PMID 9744887 .  
  22. ^ Anderson DE, Losada A, Эриксон HP, Хирано T (2002). «Конденсин и когезин демонстрируют разные формы плеч с характерными углами поворота» . J. Cell Biol . 156 (6): 419–424. DOI : 10.1083 / jcb.200111002 . PMC 2173330 . PMID 11815634 .  
  23. ^ Онн я, Аоно N, Хирано М, Хирано Т (2007). «Реконструкция и субъединичная геометрия конденсиновых комплексов человека» . EMBO J . 26 (4): 1024–1034. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7601562 . PMC 1852836 . PMID 17268547 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  24. ^ а б Хасслер М., Шалтиэль И.А., Кшонсак М., Саймон Б., Меркель Ф., Теричен Л., Бейли Х. Дж., Макошек Дж., Браво С., Мец Дж., Хенниг Дж., Херинг СН (2019). «Структурные основы асимметричного конденсинового АТФазного цикла» . Mol Cell . 74 (6): 1175–1188.e24. DOI : 10.1016 / j.molcel.2019.03.037 . PMC 6591010 . PMID 31226277 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  25. ^ Феннелл-Fezzie R, Gradia SD, Akey D, Бергер JM (2005). «Субъединица MukF конденсина Escherichia coli: архитектура и функциональное отношение к клейзинам» . EMBO J . 24 (11): 1921–1930. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7600680 . PMC 1142612 . PMID 15902272 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  26. ↑ Woo JS, Lim JH, Shin HC, Suh MK, Ku B, Lee KH, Joo K, Robinson H, Lee J, Park SY, Ha NC, Oh BH (2009). «Структурные исследования бактериального комплекса конденсина выявляют АТФ-зависимое нарушение межсубъединичных взаимодействий». Cell . 136 (1): 85–96. DOI : 10.1016 / j.cell.2008.10.050 . PMID 19135891 . S2CID 4608756 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  27. ^ Бурманн Р, Шин НС, Basquin Дж, Сох Ю.М., Хименес-Оя В, Ким Е.Г., О BH, Грубер S (2013). «Асимметричный SMC-клейзиновый мостик в прокариотическом конденсине». Nat. Struct. Мол. Биол . 20 (3): 371–379. DOI : 10.1038 / nsmb.2488 . PMID 23353789 . S2CID 21584205 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  28. ^ Камада К, Miyata М, Хирано Т (2013). «Молекулярные основы активации АТФазы SMC: роль внутренних структурных изменений регуляторного субкомплекса ScpAB» . Структура . 21 (4): 581–594. DOI : 10.1016 / j.str.2013.02.016 . PMID 23541893 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  29. ^ Griese JJ, Витте G, Хопфнер КП (2010). «Структура и ДНК-связывающая активность шарнирного домена конденсина мыши подчеркивают общие и разнообразные особенности белков SMC» . Nucleic Acids Res . 38 (10): 3454–3465. DOI : 10.1093 / NAR / gkq038 . PMC 2879519 . PMID 20139420 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  30. ^ Сох Y, Бурманн Ж, Шины Н, ОДА Т, Джин К.С., Тоузлэнд СР, Ким С, Ли Н, Ким SJ, Конг М, Дюран-Diebold М, Ким У, Ким НМ, Ли Н. К., Сато М, О Б , Грубер С (2015). «Молекулярная основа образования стержней SMC и его растворение при связывании ДНК» . Мол. Cell . 57 (2): 290–303. DOI : 10.1016 / j.molcel.2014.11.023 . PMC 4306524 . PMID 25557547 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  31. ^ a b c Kschonsak M, Merkel F, Bisht S, Metz J, Rybin V, Hassler M, Haering CH (2017). «Структурная основа механизма ремня безопасности, который прикрепляет конденсин к хромосомам» . Cell . 171 (3): 588–600.e24. DOI : 10.1016 / j.cell.2017.09.008 . PMC 5651216 . PMID 28988770 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  32. ^ Хара, Кодай; Киношита, Казухиса; Мигита, Томоко; Мураками, Кей; Симидзу, Кеничиро; Такеучи, Кодзо; Хирано, Тацуя; Хашимото, Хироши (12 марта 2019 г.). «Структурная основа взаимодействий HEAT-kleisin в подкомплексе конденсина I человека» . EMBO Reports . 20 (5). DOI : 10.15252 / embr.201847183 . PMC 6501013 . PMID 30858338 .  
  33. ^ Eeftens JM, Katan AJ, Kschonsak M, Hassler M, de Wilde L, Dief EM, Haering CH, Dekker C (2016). «Димеры Condensin Smc2-Smc4 гибкие и динамичные» . Cell Rep . 14 (8): 1813–1818. DOI : 10.1016 / j.celrep.2016.01.063 . PMC 4785793 . PMID 26904946 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  34. Перейти ↑ Kimura K, Hirano T (1997). «АТФ-зависимая положительная суперспирализация ДНК 13S конденсином: биохимическое значение для конденсации хромосом». Cell . 90 (4): 625–634. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (00) 80524-3 . PMID 9288743 . S2CID 15876604 .  
  35. ^ Кимура К, Rybenkov В.В., Crisona штат Нью - Джерси, Хирано Т, Cozzarelli NR (1999). «Конденсин 13S активно реконфигурирует ДНК, создавая глобальную позитивную кривую: последствия для конденсации хромосом». Cell . 98 (2): 239–248. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (00) 81018-1 . PMID 10428035 . S2CID 16671030 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  36. ^ Хэгстр К.А., Holmes В.Ф., Cozzarelli NR, Meyer BJ (2002). «Конденсин C. elegans способствует архитектуре митотических хромосом, организации центромер и сегрегации сестринских хроматид во время митоза и мейоза» . Genes Dev . 16 (6): 729–742. DOI : 10,1101 / gad.968302 . PMC 155363 . PMID 11914278 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  37. ^ a b Сен-Пьер Дж., Дузие М., Базиль Ф., Паскариу М., Бонней Э., Сове В., Рацима Н., Д'Амур Д. (2009). «Полокиназа регулирует конденсацию митотических хромосом за счет гиперактивации активности суперспирализации конденсиновой ДНК». Mol Cell . 120 (Pt 7): 1245–1255. DOI : 10.1016 / j.molcel.2009.04.013 . PMID 19481522 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  38. ^ a b c Кимура К., Хирано М., Кобаяши Р., Хирано Т. (1998). «Фосфорилирование и активация 13S конденсина Cdc2 in vitro». Наука . 282 (5388): 487–490. DOI : 10.1126 / science.282.5388.487 . PMID 9774278 . 
  39. ^ Бакстер Дж, Сен Н, Мартинес Л., Де Carandini М.Е., Schvartzman JB, Diffley ДФ, Арагон L (2011). «Положительная суперспирализация митотической ДНК приводит к декатенации топоизомеразой II у эукариот». Наука . 331 (6022): 1328–1332. DOI : 10.1126 / science.1201538 . PMID 21393545 . S2CID 34081946 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  40. ^ Стрик TR, Кавагути T, Хирано T (2004). «Обнаружение в реальном времени уплотнения ДНК одной молекулы конденсином I». Curr. Биол . 14 (10): 874–880. DOI : 10.1016 / j.cub.2004.04.038 . PMID 15186743 . S2CID 10078994 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  41. ^ Теракав Т, Bisht S, Eeftens Ю.М., Деккер С, Haering СН, Greene EC (2017). «Конденсиновый комплекс - это механохимический двигатель, который перемещается вдоль ДНК» . Наука . 358 (6363): 672–676. DOI : 10.1126 / science.aan6516 . PMC 5862036 . PMID 28882993 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  42. ^ Ганжи М, Shaltiel И.А., Bisht S, Ким Е, Kalichava А, Haering СН, Деккер С (2018). «Визуализация в реальном времени экструзии петли ДНК конденсином» . Наука . 360 (6384): 102–105. DOI : 10.1126 / science.aar7831 . PMC 6329450 . PMID 29472443 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  43. ^ Ким Е, Kerssemakers Дж, Shaltiel И.А., Haering СН, Деккер С (2020). «Конденсиновые комплексы, вытесняющие петлю ДНК, могут пересекать друг друга» . Природа . 579 (7799): 438–442. DOI : 10.1038 / s41586-020-2067-5 . PMID 32132705 . S2CID 212407150 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  44. ^ a b Синтоми К., Такахаши Т.С., Хирано Т. (2015). «Восстановление митотических хроматид с минимальным набором очищенных факторов». Nat Cell Biol . 17 (8): 1014–1023. DOI : 10.1038 / ncb3187 . PMID 26075356 . S2CID 8332012 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  45. ^ Shintomi К, Р Inoue, Ватанабе Н, Осуми К, Ohsugi М, Хирано Т (2017). «Сборка митотических хромосом, несмотря на истощение нуклеосом в экстрактах яиц Xenopus » . Наука . 356 (6344): 1284–1287. DOI : 10.1126 / science.aam9702 . PMID 28522692 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  46. ^ Sutani Т, Yanagida М (1997). «Активность ренатурации ДНК комплекса SMC, участвующего в конденсации хромосом». Природа . 388 (6644): 798–801. DOI : 10,1038 / 42062 . PMID 9285594 . S2CID 4332572 .  
  47. ↑ Piazza I, Rutkowska A, Ori A, Walczak M, Metz J, Pelechano V, Beck M, Haering CH (2014). «Ассоциация конденсина с хромосомами зависит от связывания ДНК его субъединицами HEAT-повторов». Nat Struct Mol Biol . 21 (6): 560–568. DOI : 10.1038 / nsmb.2831 . PMID 24837193 . S2CID 10741875 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  48. Перейти ↑ Kinoshita K, Kobayashi TJ, Hirano T (2015). «Балансировка двух субъединиц HEAT конденсина I поддерживает динамическую сборку хромосомных осей» . Dev Cell . 33 (1): 94–106. DOI : 10.1016 / j.devcel.2015.01.034 . PMID 25850674 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  49. ↑ Yoshimura SH, Hirano T (2016). "HEAT Repeats - универсальные массивы амфифильных спиралей, работающих в тесноте?" . J. Cell Sci . 129 (21): 3963–3970. DOI : 10,1242 / jcs.185710 . PMID 27802131 . 
  50. ^ Каппель С, Zachariae U, Dölker Н, Grubmüller Н (2010). «Необычное гидрофобное ядро ​​придает исключительную гибкость повторяющимся белкам HEAT» . Биофиз. Дж . 99 (5): 1596–1603. DOI : 10.1016 / j.bpj.2010.06.032 . PMC 2931736 . PMID 20816072 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  51. ↑ Голобородько, Антон; Имакаев, Максим В; Марко, Джон Ф; Мирный, Леонид (18 мая 2016 г.). «Уплотнение и сегрегация сестринских хроматид посредством экструзии активной петли» . eLife . 5 . DOI : 10.7554 / eLife.14864 . PMC 4914367 . PMID 27192037 .  
  52. ^ Ченг, Тэмми МК; Хигер, Себастьян; Chaleil, Raphaël AG; Мэтьюз, Ник; Стюарт, Энгус; Райт, Джон; Лим, Кармей; Бейтс, Пол А; Ульманн, Франк (29 апреля 2015 г.). «Простая биофизическая модель имитирует конденсацию хромосом почкующихся дрожжей» . eLife . 4 : e05565. DOI : 10.7554 / eLife.05565 . PMC 4413874 . PMID 25922992 .  
  53. ^ Сакаи, Юдзи; Мотидзуки, Ацуши; Киношита, Казухиса; Хирано, Тацуя; Татикава, Масаси; Морозов, Александр В. (18 июня 2018 г.). «Моделирование функций конденсина в формировании хромосом и сегрегации» . PLOS Вычислительная биология . 14 (6): e1006152. DOI : 10.1371 / journal.pcbi.1006152 . PMC 6005465 . PMID 29912867 .  
  54. Перейти ↑ Ono T, Fang Y, Spector DL, Hirano T (2004). «Пространственная и временная регуляция Конденсинов I и II в сборке митотических хромосом в клетках человека» . Мол. Биол. Cell . 15 (7): 3296–308. DOI : 10,1091 / mbc.E04-03-0242 . PMC 452584 . PMID 15146063 .  
  55. Перейти ↑ Hirota T, Gerlich D, Koch B, Ellenberg J, Peters JM (2004). «Отличительные функции конденсина I и II в сборке митотических хромосом» . J. Cell Sci . 117 (Pt 26): 6435–45. DOI : 10,1242 / jcs.01604 . PMID 15572404 . 
  56. ^ a b c Синтоми К., Хирано Т. (2011). «Относительное соотношение конденсина I и II определяет форму хромосом» . Genes Dev . 25 (14): 1464–1469. DOI : 10,1101 / gad.2060311 . PMC 3143936 . PMID 21715560 .  
  57. ^ а б Ли Дж, Огуши С, Сайто М, Хирано Т (2011). «Конденсины I и II необходимы для построения двухвалентных хромосом в ооцитах мышей» . Мол. Биол. Cell . 22 (18): 3465–3477. DOI : 10,1091 / mbc.E11-05-0423 . PMC 3172270 . PMID 21795393 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  58. ^ Б с д е е Нишиде K, Хирано T (2014). «Перекрывающиеся и неперекрывающиеся функции конденсинов I и II в делениях нервных стволовых клеток» . PLOS Genet . 10 (12): e1004847. DOI : 10.1371 / journal.pgen.1004847 . PMC 4256295 . PMID 25474630 .  
  59. ^ а б в Хирано Т. (2012). «Конденсины: универсальные организаторы хромосом с разнообразными функциями» . Genes Dev . 26 (4): 1659–1678. DOI : 10,1101 / gad.194746.112 . PMC 3418584 . PMID 22855829 .  
  60. ^ Green LC, Kalitsis P, Chang TM, Cipetic M, Kim JH, Marshall O, Turnbull L, Whitchurch CB, Vagnarelli P, Samejima K, Earnshaw WC, Choo KH, Hudson DF (2012). «Противопоставление роли конденсина I и конденсина II в формировании митотических хромосом» . J. Cell Sci . 125 (Pt6): 1591–1604. DOI : 10,1242 / jcs.097790 . PMC 3336382 . PMID 22344259 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  61. ^ Сак Y, Sutani Т, Ямашит Y, Saitoh S, Такеучите М, Nakaseko Y, Yanagida М (1994). «Делящиеся дрожжи cut3 и cut14, члены вездесущего семейства белков, необходимы для конденсации и сегрегации хромосом в митозе» . EMBO J . 13 (20): 4938–4952. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06821.x . PMC 395434 . PMID 7957061 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  62. ^ Hudson DF, Vagnarelli P, R Гассманна, Эрншо WC (2003). «Конденсин необходим для сборки негистонового белка и структурной целостности митотических хромосом позвоночных». Dev. Cell . 5 (2): 323–336. DOI : 10.1016 / s1534-5807 (03) 00199-0 . PMID 12919682 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  63. ^ a b c Сакамото Т., Инуи Ю.Т., Урагучи С., Йошизуми Т., Мацунага С., Мастуи М., Умеда М., Фукуи К., Фудзивара Т. (2011). «Конденсин II облегчает повреждение ДНК и необходим для устойчивости к стрессу от перегрузки бором у Arabidopsis» . Растительная клетка . 23 (9): 3533–3546. DOI : 10.1105 / tpc.111.086314 . PMC 3203421 . PMID 21917552 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  64. ^ Наумова N, Имакаев M, Fudenberg G, Жан Y, Lajoie BR, Мирный LA, Dekker J (2013). «Организация митотической хромосомы» . Наука . 342 (6161): 948–953. DOI : 10.1126 / science.1236083 . PMC 4040465 . PMID 24200812 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  65. ^ Schalbetter С.А., Голобородько А, Fudenberg G, Белтона Ю.М., Майлз С, Ю М, Деккер Дж, Мирный л, Бакстер J (2017). «Комплексы SMC дифференциально компактные митотические хромосомы в соответствии с геномным контекстом» . Nat Cell Biol . 19 (9): 1071–1080. DOI : 10.1038 / ncb3594 . PMC 5640152 . PMID 28825700 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  66. ↑ Lazar-Stefanita L, Scolari VF, Mercy G, Muller H, Guérin TM, Thierry A, Mozziconacci J, Koszul R (2017). «Когезины и конденсины управляют четырехмерной динамикой дрожжевых хромосом во время клеточного цикла» . EMBO J . 36 (18): 2684–2697. DOI : 10.15252 / embj.201797342 . PMC 5599795 . PMID 28729434 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  67. ^ Kakui Y, Рабинович A, Barry DJ, Ульман F (2017). «Конденсин-опосредованное ремоделирование митотического пейзажа хроматина у делящихся дрожжей» . Нат Жене . 49 (10): 1553–1557. DOI : 10.1038 / ng.3938 . PMC 5621628 . PMID 28825727 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  68. ^ Танизава Х, Ким К.Д., Ивасаки О, Нома К.И. (2017). «Архитектурные изменения генома делящихся дрожжей во время клеточного цикла» . Nat Struct Mol Biol . 24 (11): 965–976. DOI : 10.1038 / nsmb.3482 . PMC 5724045 . PMID 28991264 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  69. ^ Гибкус, Йохан Х .; Самедзима, Кумико; Голобородько, Антон; Самедзима, Итару; Наумова Наталья; Нюблер, Йоханнес; Kanemaki, Masato T .; Се, Линьфэн; Полсон, Джеймс Р .; Эрншоу, Уильям С.; Мирный, Леонид А .; Деккер, Джоб (9 февраля 2018 г.). «Путь образования митотических хромосом» . Наука . 359 (6376): eaao6135. DOI : 10.1126 / science.aao6135 . PMC 5924687 . PMID 29348367 .  
  70. ^ Вальтер, Найк; Хоссейн, М. Юлиус; Politi, Антонио З .; Кох, Биргит; Кюблбек, Мориц; Ødegård-Fougner, Øyvind; Лампе, Марко; Элленберг, янв (2 июля 2018 г.). «Количественная карта конденсинов человека дает новое понимание архитектуры митотических хромосом» . Журнал клеточной биологии . 217 (7): 2309–2328. DOI : 10,1083 / jcb.201801048 . PMC 6028534 . PMID 29632028 .  
  71. ↑ Yu HG, Koshland DE (2003). «Мейотический конденсин необходим для правильного уплотнения хромосом, сборки SC и разрешения зависимых от рекомбинации хромосомных связей» . J. Cell Biol . 163 (5): 937–947. DOI : 10,1083 / jcb.200308027 . PMC 2173617 . PMID 14662740 .  
  72. ^ Hartl TA, Sweeney SJ, Knepler PJ, Bosco G (2008). «Condensin II разрешает хромосомные ассоциации, чтобы сделать возможным сегрегацию анафазы I в мейозе самцов дрозофилы» . PLOS Genet . 4 (10): e1000228. DOI : 10.1371 / journal.pgen.1000228 . PMC 2562520 . PMID 18927632 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  73. ^ Резник TD, Дей KJ, Сян Y, Хоули RS, Ahn C, Орр-Weaver TL (2009). «Мутации в хромосомном пассажирском комплексе и конденсиновом комплексе по-разному влияют на разборку синаптонемного комплекса и конфигурацию метафазы I в мейозе самок дрозофилы» . Генетика . 181 (3): 875–887. DOI : 10.1534 / genetics.108.097741 . PMC 2651061 . PMID 19104074 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  74. ^ Chan RC, Северсон AF, Meyer BJ (2004). «Конденсин перестраивает хромосомы при подготовке к мейотическим делениям» . J. Cell Biol . 167 (4): 613–625. DOI : 10.1083 / jcb.200408061 . PMC 2172564 . PMID 15557118 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  75. ^ Houlard М, Гудвин Дж, Metson Дж, Ли Дж, Хирано Т, Нэсмит К (2015). «Конденсин придает продольную жесткость хромосомам» . Nat Cell Biol . 17 (6): 771–81. DOI : 10.1038 / ncb3167 . PMC 5207317 . PMID 25961503 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  76. ^ Johzuka К, М Terasawa, Огава Н, Огава Т, Хориучи Т (2006). «Конденсин, загруженный на сайт барьера репликационной вилки в гене рРНК, повторяется во время фазы S FOB1-зависимым образом, чтобы предотвратить сокращение длинного повторяющегося массива в Saccharomyces cerevisiae» . Mol Cell Biol . 26 (6): 2226–2236. DOI : 10.1128 / MCB.26.6.2226-2236.2006 . PMC 1430289 . PMID 16507999 .  
  77. ^ Haeusler Р.А., Pratt-Хаятт M, хороший PD, Гипсон TA, Engelke DR (2008). «Кластеризация генов тРНК дрожжей опосредована специфической ассоциацией конденсина с комплексами транскрипции генов тРНК» . Genes Dev . 22 (16): 2204–2214. DOI : 10,1101 / gad.1675908 . PMC 2518813 . PMID 18708579 .  
  78. ^ Аоно Н, Sutani Т, Т Томонага, Мочид S, Yanagida М (2002). «Cnd2 выполняет двойную роль в митотической конденсации и интерфазе». Природа . 417 (6885): 197–202. DOI : 10.1038 / 417197a . PMID 12000964 . S2CID 4332524 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  79. ^ Ивасаки О, Танака А, Tanizawa Н, Греуол С.И., Noma К (2010). «Центромерная локализация диспергированных генов Pol III у делящихся дрожжей» . Мол. Биол. Cell . 21 (2): 254–265. DOI : 10.1091 / mbc.e09-09-0790 . PMC 2808234 . PMID 19910488 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  80. ↑ Crane E, Bian Q, McCord RP, Lajoie BR, Wheeler BS, Ralston EJ, Uzawa S, Dekker J, Meyer BJ (2015). «Конденсин-управляемое ремоделирование топологии Х-хромосомы во время дозовой компенсации» . Природа . 523 (7559): 210–244. DOI : 10,1038 / природа14450 . PMC 4498965 . PMID 26030525 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  81. ^ а б Хартл Т.А., Смит Х.Ф., Bosco G (2008). «Выравнивание хромосом и трансвекция противодействуют конденсину II». Наука . 322 (5906): 1384–1387. DOI : 10.1126 / science.1164216 . PMID 19039137 . S2CID 5154197 .  
  82. ^ Bauer CR, Hartl TA, Bosco G (2012). «Конденсин II способствует формированию хромосомных территорий, вызывая осевое уплотнение полиплоидных интерфазных хромосом» . PLOS Genet . 8 (8): e1002873. DOI : 10.1371 / journal.pgen.1002873 . PMC 3431300 . PMID 22956908 .  
  83. ^ Хасан А, Арагуас Родригес П., Хайдманн С.К., Уолмсли Э.Л., Огхи Г.Н., Саутхолл ТД. (2020). «Субъединица конденсина I Cap-G необходима для правильной экспрессии генов во время созревания постмитотических нейронов» . eLife . 9 : e55159. DOI : 10.7554 / eLife.55159 . PMC 7170655 . PMID 32255428 .  CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  84. Перейти ↑ Ono T, Yamashita D, Hirano T (2013). «Конденсин II инициирует разделение сестринских хроматид во время S фазы» . J. Cell Biol . 200 (4): 429–441. DOI : 10,1083 / jcb.201208008 . PMC 3575537 . PMID 23401001 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  85. ^ Пол MR, Марковиц TE, Hochwagen A, Эркан S (2018). «Истощение конденсина вызывает разуплотнение генома без изменения уровня глобальной экспрессии генов у Saccharomyces cerevisiae» . Генетика . 210 (1): 331–344. DOI : 10.1534 / genetics.118.301217 . PMC 6116964 . PMID 29970489 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  86. ^ Hocquet C, Robellet X, Modolo L, Sun XM, Burny C, Cuylen-Haering S, Toselli E, Clauder-Münster S, Steinmetz L, Haering CH, Marguerat S, Bernard P (2018). «Конденсин контролирует клеточные уровни РНК посредством точного разделения хромосом вместо прямого регулирования транскрипции» . eLife . 7 : e38517. DOI : 10.7554 / eLife.38517 . PMC 6173581 . PMID 30230473 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  87. ^ Bazile Р, Сен-Пьер - J, D'амуры D (2010). «Трехступенчатая модель активации конденсина во время конденсации митотических хромосом» . Клеточный цикл . 9 (16): 3243–3255. DOI : 10.4161 / cc.9.16.12620 . PMID 20703077 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  88. ^ a b Такемото А., Кимура К., Янагисава Дж., Йокояма С., Ханаока Ф. (2006). «Отрицательная регуляция конденсина I посредством CK2-опосредованного фосфорилирования» . EMBO J . 25 (22): 5339–5348. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7601394 . PMC 1636611 . PMID 17066080 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  89. ^ Robellet Х, У Thattikota, Ван Ж, Ви Т.Л., Pascariu М, Шанкар S, Bonneil Э., Браун СМ, Д амуры D (2015). «Высокочувствительный фосфопереключатель, запускаемый Cdk1, управляет морфогенезом хромосомы во время деления клетки» . Genes Dev . 29 (4): 426–439. DOI : 10,1101 / gad.253294.114 . PMC 4335297 . PMID 25691469 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  90. ^ а б Тада К., Сусуму Х, Сакуно Т, Ватанабэ Ю. (2011). «Ассоциация конденсина с гистоном H2A формирует митотические хромосомы». Природа . 474 (7352): 477–483. DOI : 10,1038 / природа10179 . PMID 21633354 . S2CID 205225378 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  91. ^ Наказаву N, Мехротр R, Эб М, Yanagida М. (2011). «Конденсин, фосфорилированный Aurora-B-подобной киназой Ark1, постоянно требуется до тех пор, пока не будет телофаза в режиме, отличном от Top2» . J Cell Sci . 124 (Pt 11): 1795–1807. DOI : 10,1242 / jcs.078733 . PMID 21540296 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  92. ^ Lipp JJ, Хирота T, Poser I, Петерс JM (2007). «Аврора B контролирует ассоциацию конденсина I, но не конденсина II, с митотическими хромосомами» . J Cell Sci . 120 (Pt 7): 1245–1255. DOI : 10,1242 / jcs.03425 . PMID 17356064 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  93. ^ а б Абэ С., Нагасака К., Хираяма Ю., Кодзука-Хата Х, Ояма М., Аояги Ю., Обусе С., Хирота Т. (2011). «Начальная фаза конденсации хромосом требует Cdk1-опосредованного фосфорилирования CAP-D3 субъединицы конденсина II» . Genes Dev . 25 (8): 863–874. DOI : 10,1101 / gad.2016411 . PMC 3078710 . PMID 21498573 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  94. ↑ Kim JH, Shim J, Ji MJ, Jung Y, Bong SM, Jang YJ, Yoon EK, Lee SJ, Kim KG, Kim YH, Lee C, Lee BI, Kim KT (2014). «Компонент конденсина NCAPG2 регулирует прикрепление микротрубочек к кинетохорам посредством рекрутирования Polo-подобной киназы 1 на кинетохоры» . Nat Commun . 5 : 4588. DOI : 10.1038 / ncomms5588 . PMID 25109385 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  95. ^ Каги У, Nihira К, Вада S, Ono М, Хонда М, Yoshida К (2014). «Фосфорилирование Mps1 конденсина II контролирует конденсацию хромосом в начале митоза» . J. Cell Biol . 205 (6): 781–790. DOI : 10,1083 / jcb.201308172 . PMC 4068140 . PMID 24934155 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  96. ^ Нгуен HQ, Най Дж, Бастер DW, Klebba JE, Роджерс ГХ, Боско G (2015). «Казеинкиназа I альфа дрозофилы регулирует спаривание гомологов и организацию генома путем модуляции уровней Cap-H2 субъединицы конденсина II» . PLOS Genet . 11 (2): e1005014. DOI : 10.1371 / journal.pgen.1005014 . PMC 4344196 . PMID 25723539 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  97. ↑ Buster DW, Daniel SG, Nguyen HQ, Windler SL, Skwarek LC, Peterson M, Roberts M, Meserve JH, Hartl T, Klebba JE, Bilder D, Bosco G, Rogers GC (2013). «Убиквитинлигаза SCFSlimb подавляет реорганизацию ядра, опосредованную конденсином II, разрушая Cap-H2» . J. Cell Biol . 201 (1): 49–63. DOI : 10,1083 / jcb.201207183 . PMC 3613687 . PMID 23530065 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  98. ^ Ямашита Д, Shintomi К, Т Оно, Gavvovidis я, Schindler Д, Neitzel Н, Тримборн М, Хирано Т (2011). «MCPH1 регулирует конденсацию и формирование хромосом как составной модулятор конденсина II» . J. Cell Biol . 194 (6): 841–854. DOI : 10,1083 / jcb.201106141 . PMC 3207293 . PMID 21911480 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  99. ^ Тримборн М, Schindler Д, Neitzel Н, Хирано Т (2006). «Неправильная регуляция конденсации хромосом в первичной микроцефалии MCPH1 опосредуется конденсином II» . Клеточный цикл . 5 (3): 322–326. DOI : 10.4161 / cc.5.3.2412 . PMID 16434882 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  100. ^ Мартин CA, Мюррей JE, Кэрролл P, Leitch A, Mackenzie KJ, Halachev M, Fetit AE, Keith C, Bicknell LS, Fluteau A, Gautier P, Hall EA, Joss S, Soares G, Silva J, Bober MB, Duker A, Wise CA, Куигли А.Дж., Фадке С.Р., Расшифровка исследования нарушений развития., Вуд А.Дж., Вагнарелли П., Джексон А.П. (2016). «Мутации в генах, кодирующих белки комплекса конденсина, вызывают микроцефалию из-за отказа декатенации при митозе» . Genes Dev . 30 (19): 2158–2172. DOI : 10,1101 / gad.286351.116 . PMC 5088565 . PMID 27737959 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  101. ^ Гослинг КМ, Makaroff Л.Е., Theodoratos А, Ким YH, Виттли В, Руях л, В Н, Хонг Н.А., Кеннеди ГХ, Фриц JA, Йейтс А.Л., Goodnow CC, Fahrer А.М. (2007). «Мутация в субъединице конденсина II хромосомы, бета-клейзине, специфически нарушает развитие Т-клеток» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 104 (30): 12445–12450. DOI : 10.1073 / pnas.0704870104 . PMC 1941488 . PMID 17640884 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  102. ↑ Woodward J, Taylor GC, Soares DC, Boyle S, Sie D, Read D, Chathoth K, Vukovic M, Tarrats N, Jamieson D, Campbell KJ, Blyth K, Acosta JC, Ylstra B, Arends MJ, Kranc KR, Jackson А.П., Бикмор В.А., Вуд А.Дж. (2016). «Мутация Condensin II вызывает Т-клеточную лимфому из-за тканеспецифической нестабильности генома» . Genes Dev . 30 (19): 2173–2186. DOI : 10,1101 / gad.284562.116 . PMC 5088566 . PMID 27737961 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )

Внешние ссылки [ править ]

  • конденсин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)