ЭФ-Ц

ЭФ-Ц, бактериальный
Идентификаторы
Условное обозначение	ЭФ-Ц / ЭФ-1Б
ИнтерПро	IPR001816

EF-Ts домен димеризации

Идентификаторы

Условное обозначение

EF_TS

Pfam

PF00889

ИнтерПро

IPR014039

Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum	краткое изложение структуры

EF-Ts ( термостабильный фактор удлинения ) - один из факторов удлинения прокариот . Он обнаружен в митохрондриях человека как TSFM . Он похож на эукариотический EF-1B .

EF-Ts служит фактором обмена гуаниновых нуклеотидов для EF-Tu (фактор удлинения, термоустойчивый), катализируя высвобождение гуанозиндифосфата из EF-Tu. Это позволяет EF-Tu связываться с новой молекулой гуанозинтрифосфата , высвобождать EF-Ts и продолжать катализировать добавление другой аминоацил тРНК . ^[1]

Структура [ править ]

Димеры ЭФ-Ц и ЭФ-Ту, образующие полную структуру комплекса факторов удлинения

Белок Qβ-репликаза представляет собой тетрамерный белок, что означает, что он содержит четыре субъединицы. Эти субъединицы представляют собой два фактора элонгации, EF-Tu и EF-Ts, субъединицу S1 рибосомного белка и β-субъединицу РНК-зависимой РНК-полимеразы. Два фактора элонгации образуют гетеродимерную структуру, известную как комплекс факторов элонгации, которая необходима для полимеризационной активности β-субъединицы RDRP. ^[2] Его вторичные структурные компоненты состоят из α-спиралей, β-листов и β-цилиндров.

EF-Ts составляет большую часть верхней части белка, в то время как EF-Tu составляет нижнюю половину, где видны бета-стволы. Конформация считается открытой, если гуаниновый нуклеотид не связан с активным центром в EF-Tu. Цепь EF-Ts содержит четыре важных домена, C-концевой домен, N-концевой домен, домен димеризации и Core домен, которые все играют определенную роль в структуре и функциональности белка. Домен димеризации содержит четыре антипараллельных α-спирали, которые являются основным источником контакта между EF-Tu и EF-Ts с образованием димерной структуры ^[3]

Домены [ править ]

Домены ЭФ-Ц

N-концевой домен простирается от участков 1-54 (n1-n54), основной домен от n55-n179, домен димеризации от n180-n228 и, наконец, C-концевой домен от n264-n282. основной домен содержит два субдомена, C и N, которые взаимодействуют с доменами 3 и 1 EF-Tu соответственно. ^[4]

Путь процесса удлинения [ править ]

EF-Ts действует как фактор обмена гуаниновых нуклеотидов, он катализирует реакцию EF-Tu * GDP (неактивная форма) на EF-Tu * GTP (активная). EF-Tu (активный) затем доставляет аминоацил-тРНК к рибосоме. Следовательно, основная роль EF-Ts заключается в возврате EF-Tu в его активное состояние, чтобы завершить еще один цикл удлинения.

Большая часть этого пути осуществляется за счет конформационных изменений домена EF-Tu 1, который содержит активный сайт, и манипулирования участками переключателя 1 и 2 с помощью рибосомы и тРНК. Во-первых, в домене 1 EF-Tu сайт активности GTPase блокируется рядом гидрофобных остатков, которые блокируют каталитический остаток His 84 в неактивной форме до активации через EF-Ts. ^[5] Как только тРНК связывается с EF-Tu, она затем доставляется к рибосоме, которая гидролизует GTP, оставляя EF-Tu с более низким сродством к связыванию тРНК. Рибосома делает это посредством манипулирования областью switch 1, после гидролиза GTP вторичная структура переключается с преимущественно α-спиралей на β-шпильку. ^[6] Затем EF-Tu высвобождается из рибосомы в неактивном состоянии, завершая цикл, пока не будет снова активирован EF-Ts.

Спираль D EF-Tu должна взаимодействовать с N-концевым доменом EF-Ts для обмена гуаниновых нуклеотидов. В недавнем исследовании изучалась кинетика реакции обмена гуаниновых нуклеотидов путем мутации определенных остатков на спирали D EF-Tu, чтобы увидеть первичные остатки, участвующие в этом пути. Мутация Leu148 и Glu 152 значительно снижает скорость связывания N-концевого домена EF-Ts со спиралью D, что позволяет сделать вывод, что эти два остатка играют важную роль в пути реакции. ^[7]

Сохранение аминокислот между организмами [ править ]

В этой статье основное внимание уделяется EF-Ts в том виде, в каком он существует в Qβ-бактериофаге, однако многие организмы используют аналогичный процесс удлинения с белками, которые имеют почти ту же функцию, что и EF-Ts. EF-Ts принадлежит к группе белков, известных как факторы обмена гуаниновых нуклеотидов, и эти белки действуют во многих различных биохимических путях, он также принадлежит к суперсемейству tsf. Большая часть аминокислотной консервации, наблюдаемой между другими организмами, находится в N-концевом домене, где EF-Ts связывается с EF-Tu, и происходит обмен гуаниновых нуклеотидов. ниже приведено выравнивание важного N-концевого домена EF-Ts, существующего в других организмах.

E.Coli: 8-LVKE L RERTGAGMMDCKK A LT-20
LACBS: 8-LVAE L RKRTEVSITKARE A LS-20
Bos Taurus: 8-LLMK L RRKTGYSFINCKK A LE-20
Дрозофила: 8-ALAA L RKKTGYTFANCKK A LE-20

Консервативными аминокислотами во всех четырех являются Leu12 и Arg18 (буквы выделены жирным шрифтом выше), можно сделать вывод, что эти два остатка играют важную роль в обмене гуаниновых нуклеотидов, поскольку они являются единственными полностью консервативными. У эукариот EF-1 выполняет ту же функцию, а механизм обмена гуаниновых нуклеотидов почти идентичен EF-Ts, но структурно отличается. ^[3]

См. Также [ править ]

Факторы удлинения прокариот
EF-Tu (коэффициент удлинения термоустойчивый)
EF-G (коэффициент удлинения G)
EF-P (коэффициент удлинения P)
Перевод белков
GTPase

Ссылки [ править ]

^ Кавасима Т, Бертэт-Colominas С, М Вульфа, Кузэк S, Leberman R (февраль 1996 г.). «Структура комплекса Escherichia coli ЭФ-Ту.ЭФ-Ц при разрешении 2,5 А». Природа . 379 (6565): 511–8. DOI : 10.1038 / 379511a0 . PMID 8596629 .
↑ Tomita K (сентябрь 2014 г.). «Структуры и функции репликазы Qβ: факторы трансляции за пределами синтеза белка» . Международный журнал молекулярных наук . 15 (9): 15552–70. DOI : 10.3390 / ijms150915552 . PMC 4200798 . PMID 25184952 .
^ a b Паркер Дж (2001). «Факторы удлинения; перевод». Энциклопедия генетики . С. 610–611.
^ Spremulli Л.Л., Coursey А, Т Навратил, Хантер С. Е. (2004). «Факторы инициации и удлинения в биосинтезе митохондриальных белков млекопитающих». Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии . 77 : 211–61. DOI : 10.1016 / S0079-6603 (04) 77006-3 . ISBN 9780125400770. PMID 15196894 .
^ Schmeing TM, Воорис RM, Kelley AC, Гао YG, Мерфи Ф.В., Weir JR, Ramakrishnan V (октябрь 2009). «Кристаллическая структура рибосомы, связанной с EF-Tu и аминоацил-тРНК» . Наука . 326 (5953): 688–694. Bibcode : 2009Sci ... 326..688S . DOI : 10.1126 / science.1179700 . PMC 3763470 . PMID 19833920 .
^ Schuette JC, Мерфи Ф.В., Келли переменного тока, Weir JR, Giesebrecht Дж, Коннелл Р., и др. (Март 2009 г.). «Активация GTPase фактора элонгации EF-Tu рибосомой во время декодирования» . Журнал EMBO . 28 (6): 755–65. DOI : 10.1038 / emboj.2009.26 . PMC 2666022 . PMID 19229291 .
^ Виден HJ, Gromadski K, Роднин D, Роднина MV (февраль 2002). «Механизм катализируемого фактором элонгации (EF) -Ts нуклеотидного обмена в EF-Tu. Вклад контактов на гуаниновом основании» . Журнал биологической химии . 277 (8): 6032–6. DOI : 10.1074 / jbc.M110888200 . PMID 11744709 .

Эта статья о ферментах незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Кавасима Т, Бертэт-Colominas С, М Вульфа, Кузэк S, Leberman R (февраль 1996 г.). «Структура комплекса Escherichia coli ЭФ-Ту.ЭФ-Ц при разрешении 2,5 А». Природа . 379 (6565): 511–8. DOI : 10.1038 / 379511a0 . PMID 8596629 .

[pmid25184952-2] Tomita K (сентябрь 2014 г.). «Структуры и функции репликазы Qβ: факторы трансляции за пределами синтеза белка» . Международный журнал молекулярных наук . 15 (9): 15552–70. DOI : 10.3390 / ijms150915552 . PMC 4200798 . PMID 25184952 .

[:0-3] Паркер Дж (2001). «Факторы удлинения; перевод». Энциклопедия генетики . С. 610–611.

[pmid15196894-4] Spremulli Л.Л., Coursey А, Т Навратил, Хантер С. Е. (2004). «Факторы инициации и удлинения в биосинтезе митохондриальных белков млекопитающих». Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии . 77 : 211–61. DOI : 10.1016 / S0079-6603 (04) 77006-3 . ISBN 9780125400770. PMID 15196894 .

[pmid19833920-5] Schmeing TM, Воорис RM, Kelley AC, Гао YG, Мерфи Ф.В., Weir JR, Ramakrishnan V (октябрь 2009). «Кристаллическая структура рибосомы, связанной с EF-Tu и аминоацил-тРНК» . Наука . 326 (5953): 688–694. Bibcode : 2009Sci ... 326..688S . DOI : 10.1126 / science.1179700 . PMC 3763470 . PMID 19833920 .

[pmid19229291-6] Schuette JC, Мерфи Ф.В., Келли переменного тока, Weir JR, Giesebrecht Дж, Коннелл Р., и др. (Март 2009 г.). «Активация GTPase фактора элонгации EF-Tu рибосомой во время декодирования» . Журнал EMBO . 28 (6): 755–65. DOI : 10.1038 / emboj.2009.26 . PMC 2666022 . PMID 19229291 .

[pmid11744709-7] Виден HJ, Gromadski K, Роднин D, Роднина MV (февраль 2002). «Механизм катализируемого фактором элонгации (EF) -Ts нуклеотидного обмена в EF-Tu. Вклад контактов на гуаниновом основании» . Журнал биологической химии . 277 (8): 6032–6. DOI : 10.1074 / jbc.M110888200 . PMID 11744709 .

[1]