Фибриллы (от латинского fibra [1] ) - это структурные биологические материалы, обнаруженные почти во всех живых организмах. Не путать с волокнами или филаментами , фибриллы обычно имеют диаметр в диапазоне от 10 до 100 нанометров (тогда как волокна имеют структуру от микро до миллиметров, а волокна имеют диаметр приблизительно 10-50 нанометров). Фибриллы обычно не обнаруживаются по отдельности, а скорее являются частями более крупных иерархических структур, обычно обнаруживаемых в биологических системах. Из-за преобладания фибрилл в биологических системах их изучение имеет большое значение в области микробиологии , биомеханики и материаловедения .
Структура и механика [ править ]
Фибриллы состоят из линейных биополимеров и характеризуются стержневидными структурами с высоким отношением длины к диаметру. Часто они самопроизвольно образуют спиральные структуры. В задачах биомеханики фибриллы можно охарактеризовать как классические пучки с примерно круглой площадью поперечного сечения в нанометровом масштабе. По существу, простые уравнения изгиба балки можно применять для расчета прочности фибрилл на изгиб в условиях сверхнизкой нагрузки. Как и для большинства биополимеров, соотношение напряжения и деформации фибрилл имеет тенденцию показывать характерную область между пальцами и пяткой перед линейной эластичной областью . [2]В отличие от биополимеров, фибриллы не ведут себя как гомогенные материалы, поскольку было показано, что предел текучести зависит от объема, что указывает на структурные зависимости. [3]
Различия в структуре между фибриллами разного происхождения обычно определяют с помощью дифракции рентгеновских лучей. [2] с помощью сканирующего электронного микроскоп (SEM) , может быть использовано для наблюдения конкретной информации о более крупных видах , таких как фибриллы характерных 67 нм полос в коллагене, но часто не в порядке достаточно , чтобы определить полную структуру.
Было показано, что гидратация оказывает заметное влияние на механические свойства фибриллярных материалов. Было показано, что присутствие воды снижает жесткость коллагеновых фибрилл, а также увеличивает скорость их релаксации и прочности. [4] С биологической точки зрения, содержание воды действует как механизм упрочнения фибриллярных структур, обеспечивая более высокое поглощение энергии и большую способность к деформации.
Фибриллогенез [ править ]
Фибриллогенез - это расширение тонких фибрилл, которые часто встречаются в коллагеновых волокнах соединительной ткани . Определенные механизмы фибриллогенеза до сих пор неизвестны, хотя многие гипотезы, вытекающие из фундаментальных исследований, помогают обнаружить множество возможных механизмов. В ранних экспериментах коллаген I можно было выделять из тканей и рекомбинировать в фибриллы, контролируя растворы. Более поздние исследования помогают понять состав и структуру сайтов связывания мономеров коллагена. Коллаген синтезируется в виде растворимого предшественника проколлагена, который поддерживает самосборку коллагена. Поскольку коллагеновые фибриллы имеют почти 50 связывающих компонентов in vivo, определенная потребность в генерации фибриллогенеза in vivo все еще остается загадкой. [5]
С помощью кислого или физиологического раствора коллаген может быть извлечен из тканей и преобразован в фибриллы путем изменения температуры или значения pH. [6] Эксперименты обнаружили силу притяжения между мономерами коллагена, которая помогает перегруппировке. [7] Коллаген служит предшественником проколлагена в реакции синтеза, которая определяет самополимеризацию коллагена.
Природные процессы [ править ]
В природе существует более 30 коллагенов, которые похожи по химическому составу, но различаются по кристаллической структуре. Безусловно, наиболее распространены коллаген I и II. Они инициативно образуют фибриллы in vitro, в то время как фибронектин, фибронектин-связывающий, коллаген-связывающий интегрины и коллаген V необходимы для образования коллагена I, а коллаген XI - для образования коллагена II. Следовательно, клеточные механизмы играют ключевую роль в процессе самосборки белка.
У животных [ править ]
Коллаген [ править ]
Коллаген является основным структурным белком вне клеток во многих соединительных тканях животных. [8] Как основной компонент соединительной ткани, он имеет наибольшее количество среди белков у млекопитающих, занимая от 25% до 35% всего содержания белка в организме.
Фибриллы в коллагене упакованы в извитую структуру. Кривая напряжения / деформации коллагена, такого как сухожилие, может быть подразделена на несколько областей. Область малых деформаций, область "пальца" соответствует удалению макроскопической извитости, разгибания, в фибриллах коллагена, видимой в световой микроскоп. При больших деформациях, «пятке» и «линейной» области дальнейших структурных изменений не наблюдается.
Тропоколлаген - это молекулярный компонент волокна, состоящий из трех левых полипептидных цепей (красная, зеленая, синяя), намотанных друг на друга, образуя правую тройную спираль.
Актин и миозин [ править ]
Мышцы сокращаются и растягиваются за счет управляемого скольжения / захвата миозина, взаимодействующего с актиновыми волокнами. Актин состоит из двух полипептидов, образующих спираль, а миозин имеет небольшую сердцевидную структуру, поперечный мостик. Процессы связывания и развязывания поперечного мостика на актиновой нити помогают относительному перемещению этих коллагенов и, следовательно, всей мышцы.
Эластин и кератин [ править ]
Эластин - это волокнистый белок, распространенный в различных мягких тканях, таких как кожа, кровеносные сосуды и ткань легких. Каждый мономер соединяется друг с другом, образуя трехмерную сеть, способную выдерживать более 200% деформации перед деформацией. [9]
Кератин - это структурный белок, который в основном содержится в волосах, ногтях, копытах, рогах и перьях. [10] В основном кератин образован полипептидными цепями, которые скручиваются в α-спирали с поперечными связями серы или связываются в β-слои, связанные водородными связями. β-кератин, более жесткий, чем α-конформация, чаще встречается у птиц и рептилий.
Резилин и паучий шелк [ править ]
Ресилин - это эластомерный белок насекомых, состоящий как из α-спиралей, так и из β-листовых структур. [11] Это один из самых устойчивых белков в природе. Он имеет низкую жесткость ~ 0,6 МПа, но высокий процент восстановления энергии ~ 98%, и эффективно помогает летающим насекомым махать крыльями или блохам прыгать.
Волокна паучьего шелка состоят из жесткой кристаллизованной структуры β-листов, отвечающих за прочность, и аморфной матрицы, окружающей их, улучшающей ударную вязкость и способность к удлинению. [12] По сравнению с другими натуральными волокнами, он имеет исключительно высокий предел прочности на разрыв и пластичность при соответственно низкой плотности. Его особенность варьируется от разных видов пауков для разной полезности.
В растениях [ править ]
Целлюлоза [ править ]
Первичная клеточная стенка получает свою значительную прочность на разрыв из молекул целлюлозы или длинных цепочек остатков глюкозы, стабилизированных водородными связями . [13] Цепи целлюлозы выстраиваются в перекрывающиеся параллельные массивы с аналогичной полярностью, образуя микрофибриллы целлюлозы. У растений эти микрофибриллы целлюлозы образуют слои, формально известные как ламели , и стабилизируются в клеточной стенке за счет поверхностных длинных поперечно сшивающих молекул гликана . Молекулы гликана усложняют потенциальные сети, в которые может формировать себя целлюлоза на растительной основе. Коэкстенсивный в первичной клеточной стенке на оба микрофибриллы целлюлозы и дополнительные гликаны сетей, является пектинкоторый представляет собой полисахарид, содержащий множество отрицательно заряженных единиц галактуроновой кислоты. [13] Кроме того, микрофибриллы целлюлозы также вносят вклад в форму растения посредством контролируемого роста клеток. Стереоскопическое расположение микрофибрилл в клеточной стенке создает системы тургорного давления, что в конечном итоге приводит к росту и расширению клеток. Микрофибриллы целлюлозы представляют собой уникальные макромолекулы матрикса, поскольку они собраны ферментами синтазы целлюлозы, расположенными на внеклеточной поверхности плазматической мембраны. [13] Считается, что растения могут «предвидеть свою будущую морфологию, контролируя ориентацию микрофибрилл» с помощью механизма, при котором микрофибриллы целлюлозы располагаются на кортикальном массиве микротрубочек.
Амилоза [ править ]
Говорят, что при перемешивании данного образца амилозы образуются фибриллярные кристаллы, которые, как говорят, выпадают в осадок из маточного раствора. Эти длинные фибриллы можно визуализировать с помощью электронной микроскопии, обнаружив поперечные полосы, напоминающие шашлык . [ необходима цитата ] Фибриллы амилозы подразделяются на одну из двух морфологий: фибриллы с маленькими стержневидными фибриллами и другие с решетчатыми кристаллами.
Вуд [ править ]
Считается, что волокнистая структура древесины играет важную роль как в механической стабильности, так и в способности древесины иметь каналы для транспортировки минералов и воды. Сообщается, что ель (Picea abies), среди прочего, обладает целлюлозными фибриллами с нормализованным диаметром 2,5 нм. Также сообщается о связи между возрастом древесины и углом спирали фибрилл по отношению к продольному направлению. Утверждается, что эрливуд имеет постоянный угол покоя 4,6 ± 0,6 °, тогда как у поздней древесины угол перехода от 4,6 ° до 19,8 ± 0,7 °. [14] В поздней древесине две спиральные угловые области фибрилл целлюлозы не являются непрерывными, что означает, что у «старых» деревьев есть две независимые трахеидные структуры, отвечающие различным механическим требованиям. Кроме того, продольно ориентированные фибриллы улучшают прочность на разрыв, тогда как добавление фибрилл, наклоненных под углом 20 °, исключительно к трахеидам поздней древесины, обеспечивает стабильность против сжатия. [14]
Биомимикрия и фибриллы [ править ]
Самоочищающиеся свойства [ править ]
Чтобы имитировать прочную адгезию, легкое отслоение и самоочищающиеся свойства подушечки пальца геккона , можно создать клей на фибриллярной основе. Эти характеристики проистекают из лежащей в основе иерархической структуры, которая состоит из миллиона микрофибрилл, называемых щетинками, а также миллиардов наноразмерных ветвей, называемых лопатками .
Имитация этого явления включает четыре отдельных этапа проектирования: [15]
- Изготовление вертикально ориентированных массивов микро- / нано-фибрилл
- Создание наконечников различной формы
- Включая анизотропную геометрию
- Построение иерархии.
Зрелый костный матрикс [ править ]
Чтобы имитировать зрелый костный матрикс, можно использовать самоорганизованные фибриллы для выравнивания данного минерального матрикса. Это достигается с помощью самособирающейся молекулы с гидрофобным алкильным хвостом и гидрофильной олигопептидной головкой. Эти молекулы образуют мицеллярные структуры in situ и дисульфидные мостики при низких значениях pH, что приводит к образованию и кристаллизации полимерных нанофибрилл 200 кДа. [ необходима цитата ] Минеральная матрица в конечном итоге взаимодействует с синтетическими фибриллами через остаток фосфосерина, что приводит к зародышеобразованию и росту минералов.
См. Также [ править ]
- Волокно
- Микрофибрилла
- Миофибриллы
- Нейрофибрилла
- Фибриллогенез
- Протеиновая нить
Ссылки [ править ]
- ^ "Интернет-словарь этимологии" . www.etymonline.com . Проверено 31 марта 2017 .
- ^ a b Fratzl, Питер (1998). «Фибриллярная структура и механические свойства коллагена». Журнал структурной биологии . 122 (1–2): 119–122. DOI : 10,1006 / jsbi.1998.3966 . PMID 9724612 .
- ^ Шен, Чжилей Л .; Додж, Мохаммад Реза; Кан, Гарольд; Балларини, Роберто; Эппелл, Стивен Дж. (2008-10-15). «Эксперименты по напряжению-напряжению на отдельных фибриллах коллагена» . Биофизический журнал . 95 (8): 3956–3963. Bibcode : 2008BpJ .... 95.3956S . DOI : 10.1529 / biophysj.107.124602 . ISSN 0006-3495 . PMC 2553131 . PMID 18641067 .
- ^ Чимич, Д. (1992). «Содержание воды изменяет вязкоупругое поведение медиальной коллатеральной связки здорового подростка кролика». Журнал биомеханики . 25 (8): 831–837. DOI : 10.1016 / 0021-9290 (92) 90223-N . PMID 1639827 .
- ^ Кадлер, Карл Э; Хилл, Адель; Кэнти-Лэрд, Элизабет Дж. (2017-05-02). «Фибриллогенез коллагена: фибронектин, интегрины и минорные коллагены как организаторы и нуклеаторы» . Текущее мнение в клеточной биологии . 20 (5–24): 495–501. DOI : 10.1016 / j.ceb.2008.06.008 . ISSN 0955-0674 . PMC 2577133 . PMID 18640274 .
- ^ Гросс, Дж .; Кирк, Д. (1958-08-01). «Тепловое осаждение коллагена из нейтральных солевых растворов: некоторые факторы, регулирующие скорость». Журнал биологической химии . 233 (2): 355–360. ISSN 0021-9258 . PMID 13563501 .
- ^ Прокоп, DJ; Фертала, А. (19.06.1998). «Ингибирование самосборки коллагена I в фибриллы с помощью синтетических пептидов. Демонстрация того, что сборка управляется специфическими сайтами связывания мономеров» . Журнал биологической химии . 273 (25): 15598–15604. DOI : 10.1074 / jbc.273.25.15598 . ISSN 0021-9258 . PMID 9624151 .
- ^ Кадлер, Карл Э; Хилл, Адель; Кэнти-Лэрд, Элизабет Дж. (31 марта 2017 г.). «Фибриллогенез коллагена: фибронектин, интегрины и минорные коллагены как организаторы и нуклеаторы» . Текущее мнение в клеточной биологии . 20 (5–24): 495–501. DOI : 10.1016 / j.ceb.2008.06.008 . ISSN 0955-0674 . PMC 2577133 . PMID 18640274 .
- ^ Госилин, JM; Аарон, BB (1981). «Эластин как эластомер со случайной сеткой, механический и оптический анализ отдельных эластиновых волокон». Биополимеры . 20 (6): 1247–1260. DOI : 10.1002 / bip.1981.360200611 . S2CID 96734048 .
- Перейти ↑ Meyers, MA (2014). Биология в материаловедении . Кембридж, Великобритания: Издательство Кембриджского университета.
- ^ Вайс-Fough, Т (1961). «Молекулярная интерпретация эластичности резилина, резиноподобного белка». J. Mol. Биол . 3 (5): 648–667. DOI : 10.1016 / s0022-2836 (61) 80028-4 .
- ^ Денни, МВ; Гослайн, Дж. М. (1986). «Структура и свойства паучьего шелка». Усилия . 10 : 37–43. DOI : 10.1016 / 0160-9327 (86) 90049-9 .
- ^ a b c Альбертс, Брюс (2002). «Молекулярная биология клетки, 4-е издание». Наука о гирляндах . 4 : 1–43.
- ^ а б Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Рафф, Мартин; Робертс, Кейт; Уолтер, Питер (01.01.2002). «Клеточная стенка растений» . Цитировать журнал требует
|journal=( помощь ) - ^ Ху, Шихао (2012). «Рациональный дизайн и нанофабрикация фибриллярных адгезивов на основе гекконов». Nano Micro Small . 8 (16): 2464–2468. DOI : 10.1002 / smll.201200413 . PMID 22641471 .
