Франц Хофмайстер

Мемориальная доска Францу Хофмайстеру на Первом медицинском факультете Карлова университета в Праге

Франц Хофмайстер (30 августа 1850 г., Прага - 26 июля 1922 г., Вюрцбург ) был одним из первых исследователей белков и известен своими исследованиями солей, которые влияют на растворимость и конформационную стабильность белков . В 1902 году Хофмайстер стал первым, кто предположил, что полипептиды представляют собой аминокислоты, связанные пептидными связями , хотя эта модель первичной структуры белка была независимо и одновременно разработана Эмилем Фишером . ^{[1] [2]}

Ранняя жизнь [ править ]

Отец Хофмайстера был врачом в Праге, где Хофмайстер впервые начал свое обучение под руководством физиолога Карла Хуго Хупперта , который сам был учеником Карла Леманна. Отказ Хофмайстера о правах человека в 1879 году касался пептических продуктов пищеварения.

Хофмайстер стал профессором фармакологии на Первом медицинском факультете Карлова университета в Праге в 1885 году, а затем в 1896 году переехал в Страсбург.

Серии Хофмайстера [ править ]

Хофмайстер обнаружил ряд солей, которые последовательно влияют на растворимость белков и (это было обнаружено позже) на стабильность их вторичной и третичной структуры . Анионы, по-видимому, имеют больший эффект, чем катионы, и обычно их упорядочивают.

${\displaystyle \mathrm {F^{-}\approx SO_{4}^{2-}>HPO_{4}^{2-}>acetate>Cl^{-}>NO_{3}^{-}>Br^{-}>ClO_{3}^{-}>I^{-}>ClO_{4}^{-}>SCN^{-}} }$

(Это неполный список; было изучено еще много солей.) Порядок катионов обычно указывается как

${\displaystyle \mathrm {NH_{4}^{+}>K^{+}>Na^{+}>Li^{+}>Mg^{2+}>Ca^{2+}>guanidinium} }$

Механизм серии Хофмайстера не совсем ясен, но, по-видимому, в основном это результат воздействия на растворитель при более высоких концентрациях соли (> 100 мМ). Ранние члены этой серии увеличивают поверхностное натяжение растворителя и уменьшают растворимость неполярных молекул (выделение соли ); в сущности, они укрепляют в гидрофобное взаимодействие . Напротив, более поздние соли в серии увеличивают растворимость неполярных молекул ( соль в ) и уменьшают порядок в воде; в действительности, они ослабляют в гидрофобный эффект. Однако эти соли также напрямую взаимодействуют с белками (которые заряжены и имеют сильные дипольные моменты) и могут даже специфически связываться (например, связывание фосфатов и сульфатов с рибонуклеазой A ). Ионы , которые оказывают сильное соление в силе таких , как я ^- и SCN ^- сильные денатурирующие, потому что они соль в пептидной группе, и , таким образом значительно сильнее взаимодействует с развернутой формой белка , чем с его нативной формой. Следовательно, они тянут разворачивающуюся реакцию. ^[3] Кроме того, они могут напрямую взаимодействовать с некоторыми стандартными гидрофобными молекулами, например, с бензолом .

Очистка белков [ править ]

Не следует недооценивать важность серии исследований Хофмайстера для ранней работы с белками, поскольку они предоставили главный инструмент для очистки белков (осаждение сульфатом) в течение следующих ~ 50 лет, который используется до сих пор. Сам Хофмайстер, возможно, был первым, кто кристаллизовал белок, альбумин куриного яйца. Повторная кристаллизация была излюбленным методом очистки на заре белковой науки и имела важное значение для ее развития.

Предложение о первичной структуре белка [ править ]

Хофмайстер утверждал, что пептидные связи являются процессами отщепления. СС, эфирные и сложноэфирные связи маловероятны с учетом расщепления трипсином . Связи R = CNC = R могут быть устранены, потому что это будет означать гораздо большее количество карбоксилатных групп, чем наблюдается экспериментально.

Хофмайстер также выступал за пептидные связи на основе реакции биурета, наблюдаемой со всеми белками, но никогда со свободными аминокислотами. Поскольку биурет имеет формулу NH ₂ -CO-NH-CO-NH ₂ , это свидетельствует о наличии аналогичных пептидных связей в белках.

См. Также [ править ]

• первичная структура
• пептидная связь
• Фотография Хофмайстера на сайте "Наука и общество", Великобритания
• Хофмайстер все еще мистифицирует, Химические и технические новости , 16 июля 2012 г.

Ссылки [ править ]

Викискладе есть медиафайлы по теме Франца Хофмайстера .

• Хофмайстер Ф. (1888) Arch. Exptl. Патол. Фармакол. , 24 , 247.
• Чжан, Й; Кремер, П. (декабрь 2006 г.). «Взаимодействие макромолекул с ионами: серия Хофмайстера». Текущее мнение в химической биологии . 10 (6): 658–63. DOI : 10.1016 / j.cbpa.2006.09.020 . PMID  17035073 .
• Чжоу, Хуань-Сян (октябрь 2005 г.). «Взаимодействие макромолекул с ионами соли: электростатическая теория эффекта Хофмайстера». Белки: структура, функции и биоинформатика . 61 (1): 69–78. DOI : 10.1002 / prot.20500 . PMID  16044460 . S2CID  4996928 .
• Танфорд С. и Рейнольдс Дж. (2001) Роботы природы: история белков , Oxford University Press. ISBN 0-19-850466-7 
• Creighton TE. (1993) Proteins , 2-е изд., WH Freeman. ISBN 0-7167-2317-4 
• Дженкс В.П. (1969) Катализ в химии и энзимологии , Дуврское переиздание (1987). ISBN 0-486-65460-5 
• Collins, KD .; Вашабау, MW. (1985). «Эффект Хофмайстера и поведение воды на границах раздела». Q Rev Biophys . 18 (4): 323–422. DOI : 10.1017 / s0033583500005369 . PMID  3916340 .
• Джон Лео, Абернети (1967). «Франц Хофмайстер - Влияние его жизни и исследований на химию». Журнал химического образования . 44 (3): 177–80. Bibcode : 1967JChEd..44..177A . DOI : 10.1021 / ed044p177 . PMID  5343300 .

Внешние ссылки [ править ]

• Работы Франца Хофмайстера или о нем в Internet Archive