Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Капля воды имеет сферическую форму, сводя к минимуму контакт с гидрофобным листом.

Гидрофобный эффект является наблюдаемой тенденцией неполярных веществ к агрегации в водном растворе , включают водные молекулы. [1] [2] Слово гидрофобный буквально означает «водобоязненный», и оно описывает разделение воды и неполярных веществ, которое максимизирует водородные связи между молекулами воды и минимизирует площадь контакта между водой и неполярными молекулами. С точки зрения термодинамики, гидрофобный эффект - это изменение свободной энергии воды, окружающей растворенное вещество. [3] Положительное изменение свободной энергии окружающего растворителя указывает на гидрофобность, тогда как отрицательное изменение свободной энергии подразумевает гидрофильность.

Гидрофобный эффект отвечает за разделение смеси масла и воды на два компонента. Он также отвечает за эффекты, связанные с биологией, в том числе: образование клеточных мембран и пузырьков, сворачивание белков , встраивание мембранных белков в неполярную липидную среду и ассоциации белок- малые молекулы . Следовательно, гидрофобный эффект необходим для жизни. [4] [5] [6] [7] Вещества, для которых наблюдается этот эффект, известны как гидрофобы .


Амфифилы [ править ]

Амфифилы - это молекулы, которые имеют как гидрофобные, так и гидрофильные домены. Детергенты состоят из амфифилов, которые позволяют гидрофобным молекулам растворяться в воде, образуя мицеллы и бислои (как в мыльных пузырях ). Они также важны для клеточных мембран, состоящих из амфифильных фосфолипидов, которые предотвращают смешивание внутренней водной среды клетки с внешней водой.

Складывание макромолекул [ править ]

В случае сворачивания белка гидрофобный эффект важен для понимания структуры белков, которые содержат гидрофобные аминокислоты (такие как глицин , аланин , валин , лейцин , изолейцин , фенилаланин , триптофан и метионин ), сгруппированные вместе в белке. Структуры водорастворимых белков имеют гидрофобное ядро, в котором боковые цепи скрыты от воды, что стабилизирует сложенное состояние. Заряженный и полярныйбоковые цепи расположены на поверхности, открытой для растворителя, где они взаимодействуют с окружающими молекулами воды. Сведение к минимуму количества гидрофобных боковых цепей, подверженных воздействию воды, является основной движущей силой процесса сворачивания, [8] [9] [10], хотя образование водородных связей внутри белка также стабилизирует структуру белка. [11] [12]

В энергетике из ДНК третичной структуры сборки были определена, будет обусловлена гидрофобным эффектом, в дополнении к Уотсону-Крику , который отвечает за последовательность селективности и укладку взаимодействий между ароматическими основаниями. [13] [14]

Очистка белков [ править ]

В биохимии гидрофобный эффект можно использовать для разделения смесей белков на основе их гидрофобности. После колоночная хроматографии с гидрофобной стационарной фазой , такими как фенил - сефароз будет вызывать более гидрофобные белки путешествовать более медленно, в то время как менее гидрофобные те элюировании с колонками раньше. Для достижения лучшего разделения может быть добавлена ​​соль (более высокие концентрации соли увеличивают гидрофобный эффект), и ее концентрация уменьшается по мере продвижения разделения. [15]

Причина [ править ]

Смотрите также: Энтропическая сила § Гидрофобная сила
Динамические водородные связи между молекулами жидкой воды

Происхождение гидрофобного эффекта до конца не изучено. Некоторые утверждают, что гидрофобное взаимодействие в основном является энтропийным эффектом, возникающим из-за разрушения высокодинамичных водородных связей между молекулами жидкой воды неполярным растворенным веществом. [16]Углеводородная цепь или подобная неполярная область большой молекулы неспособна образовывать водородные связи с водой. Введение такой поверхности, не связывающей водород, в воду вызывает нарушение сети водородных связей между молекулами воды. Водородные связи переориентируются по касательной к такой поверхности, чтобы минимизировать разрушение связанной водородной связью трехмерной сети молекул воды, и это приводит к структурированной водной «клетке» вокруг неполярной поверхности. Молекулы воды, образующие «клетку» (или клатрат ), имеют ограниченную подвижность. В сольватной оболочке мелких неполярных частиц ограничение составляет около 10%. Например, в случае растворенного ксенона при комнатной температуре было обнаружено ограничение подвижности на 30%. [17]В случае более крупных неполярных молекул реориентационное и поступательное движение молекул воды в сольватной оболочке может быть ограничено в два-четыре раза; таким образом, при 25 ° C время переориентационной корреляции воды увеличивается с 2 до 4-8 пикосекунд. Как правило, это приводит к значительным потерям поступательной и вращательной энтропии молекул воды и делает процесс невыгодным с точки зрения свободной энергии в системе. [18] За счет агрегирования неполярные молекулы уменьшают площадь поверхности, подверженную воздействию воды, и сводят к минимуму их разрушительный эффект.

Гидрофобный эффект может быть определен количественно путем измерения коэффициентов распределения неполярных молекул между водой и неполярными растворителями. Коэффициенты разделения могут быть преобразованы в свободную энергию переноса, которая включает энтальпийную и энтропийную составляющие, ΔG = ΔH - TΔS . Эти компоненты определены экспериментально калориметрическим методом.. Было обнаружено, что гидрофобный эффект обусловлен энтропией при комнатной температуре из-за пониженной подвижности молекул воды в сольватной оболочке неполярного растворенного вещества; однако энтальпийный компонент энергии переноса оказался благоприятным, что означает усиление водородных связей вода-вода в сольватной оболочке из-за пониженной подвижности молекул воды. При более высокой температуре, когда молекулы воды становятся более подвижными, этот выигрыш в энергии уменьшается вместе с энтропийной составляющей. Гидрофобный эффект зависит от температуры, что приводит к «холодной денатурации » белков. [19]

Гидрофобный эффект можно рассчитать путем сравнения свободной энергии сольватации с объемной водой. Таким образом, гидрофобный эффект можно не только локализовать, но и разложить на энтальпийный и энтропийный вклады. [3]

См. Также [ править ]

  • Энтропическая сила
  • Гидрофоб
  • Гидрофил
  • Шкалы гидрофобности
  • Межфазное натяжение
  • Супергидрофоб
  • Супергидрофобное покрытие

Ссылки [ править ]

  1. ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Онлайн-исправленная версия: (2006–) « гидрофобное взаимодействие ». DOI : 10,1351 / goldbook.H02907
  2. Перейти ↑ Chandler D (2005). «Интерфейсы и движущая сила гидрофобной сборки». Природа . 437 (7059): 640–7. Bibcode : 2005Natur.437..640C . DOI : 10,1038 / природа04162 . PMID  16193038 . S2CID  205210634 .
  3. ^ а б Шауперль, М; Подевиц, М; Waldner, BJ; Лидл, КР (2016). «Энтальпийный и энтропийный вклады в гидрофобность» . Журнал химической теории и вычислений . 12 (9): 4600–10. DOI : 10.1021 / acs.jctc.6b00422 . PMC 5024328 . PMID 27442443 .  
  4. ^ Kauzmann W (1959). «Некоторые факторы в интерпретации денатурации белков». Достижения в химии белков Том 14 . Достижения в химии белков . 14 . С. 1–63. DOI : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60608-7 . ISBN 9780120342143. PMID  14404936 .
  5. ^ Чартон M, Чартон BI (1982). «Структурная зависимость параметров гидрофобности аминокислот». Журнал теоретической биологии . 99 (4): 629–644. DOI : 10.1016 / 0022-5193 (82) 90191-6 . PMID 7183857 . 
  6. ^ Локетт М.Р., Ланге Н, Breiten В, Heroux А, Шерман Вт, Раппопорта Д, Яу ПО, Снайдер PW, Уайтсайдс GM (2013). «Связывание бензоарилсульфонамидных лигандов с карбоангидразой человека нечувствительно к формальному фторированию лиганда» . Энгью. Chem. Int. Эд. Англ . 52 (30): 7714–7. DOI : 10.1002 / anie.201301813 . PMID 23788494 . 
  7. ^ Breiten В, Локетт М.Р., Шерман Вт, Фуджита S, Al-Sayah М, Ланге Н, Bowers СМ, Heroux А, G Крылова, Уайтсайдс ГМ (2013). «Водные сети способствуют компенсации энтальпии / энтропии в связывании белок-лиганд». Варенье. Chem. Soc . 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648 . DOI : 10.1021 / ja4075776 . PMID 24044696 .  
  8. ^ Пейс CN, Ширли Б.А., Макнатты М, Gajiwala К (1 январю 1996 года). «Силы, способствующие конформационной стабильности белков» . FASEB J . 10 (1): 75–83. DOI : 10.1096 / fasebj.10.1.8566551 . PMID 8566551 . 
  9. ^ Compiani M, Capriotti E (декабрь 2013). «Вычислительные и теоретические методы сворачивания белков» (PDF) . Биохимия . 52 (48): 8601–24. DOI : 10.1021 / bi4001529 . PMID 24187909 . Архивировано из оригинального (PDF) 04.09.2015.  
  10. ^ Callaway, Дэвид JE (1994). «Организация, индуцированная растворителем: физическая модель сворачивания миоглобина». Белки: структура, функции и биоинформатика . 20 (1): 124–138. arXiv : cond-mat / 9406071 . Bibcode : 1994 second.mat..6071C . DOI : 10.1002 / prot.340200203 . PMID 7846023 . S2CID 317080 .  
  11. ^ Rose GD, Fleming PJ, Banavar JR, Maritan A (2006). «Основанная на позвоночнике теория сворачивания белка» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 103 (45): 16623–33. Bibcode : 2006PNAS..10316623R . DOI : 10.1073 / pnas.0606843103 . PMC 1636505 . PMID 17075053 .  
  12. ^ Джеральд Карп (2009). Клеточная и молекулярная биология: концепции и эксперименты . Джон Уайли и сыновья. С. 128–. ISBN 978-0-470-48337-4.
  13. ^ Гилберта HF (2001). Основные понятия в биохимии: руководство по выживанию для студентов (2-е, международное изд.). Сингапур: Макгроу-Хилл. п. 9 . ISBN 978-0071356572.
  14. ^ Хо PS, ван Holde KE, Джонсон WC, Shing P (1998). Основы физической биохимии . Река Аппер Сэдл, Нью-Джерси: Прентис-Холл. п. 18. ISBN 978-0137204595. См. Также обсуждение термодинамики на страницах 137-144.
  15. ^ Ахмад, Ризван (2012). Очистка белков . InTech. ISBN 978-953-307-831-1.
  16. Перейти ↑ Silverstein TP (январь 1998 г.). «Настоящая причина, по которой масло и вода не смешиваются». Журнал химического образования . 75 (1): 116. Bibcode : 1998JChEd..75..116S . DOI : 10.1021 / ed075p116 .
  17. ^ Haselmeier R, Holz М, Марбы Вт, Вайнгарднер Н (1995). «Динамика воды около растворенного благородного газа. Первое прямое экспериментальное свидетельство замедляющего эффекта». Журнал физической химии . 99 (8): 2243–2246. DOI : 10.1021 / j100008a001 .
  18. ^ Танфорду С (1973). Гидрофобный эффект: образование мицелл и биологических мембран . Нью-Йорк: Вили. ISBN 978-0-471-84460-0.
  19. ^ Jaremko МЫ, Jaremko Ł, Ким Г, Cho MK, Schwieters CD, Гиллер K, Becker S, M Zweckstetter (2013). «Холодная денатурация белкового димера под контролем атомного разрешения» . Nat. Chem. Биол . 9 (4): 264–70. DOI : 10.1038 / nchembio.1181 . PMC 5521822 . PMID 23396077 .  

Дальнейшее чтение [ править ]