Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Валин
L-валин-2D-скелет.png
Скелетная формула нейтрального валина
Валин при 7,4 pH.png
Валин-из-xtal-3D-bs-17.png
Валин-из-xtal-3D-sf.png
Имена
Название ИЮПАК
Валин
Другие имена
2-амино-3-метилбутановая кислота
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard100.000.703 Отредактируйте это в Викиданных
Номер ЕС
  • 208-220-0
КЕГГ
UNII
Свойства [2]
C 5 H 11 N O 2
Молярная масса117,148  г · моль -1
Плотность1,316 г / см 3
Температура плавления 298 ° С (568 ° F, 571 К) (разложение)
Растворимость в воде
растворимый
Кислотность (p K a )2,32 (карбоксил), 9,62 (амино) [1]
Магнитная восприимчивость (χ)
-74,3 · 10 −6 см 3 / моль
Страница дополнительных данных
Структура и свойства
Показатель преломления ( n ),
диэлектрическая проницаемость (ε r ) и т. Д.
Термодинамические
данные
Фазовое поведение
твердое тело – жидкость – газ
Спектральные данные
УФ , ИК , ЯМР , МС
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
проверитьY проверить  ( что есть   ?)проверитьY☒N
Ссылки на инфобоксы

Валин (символ Val или V ) [3] - это α- аминокислота, которая используется в биосинтезе белков. Он содержит альфа- аминогруппу (которая находится в протонированной -NH 3 + форме в биологических условиях), в альфа- кислотную группу карбоновой (которая находится в депротонированной -COO - форма в биологических условиях) и боковую цепь , изопропильную группу , что делает его неполярной алифатической аминокислотой. Это важноу людей это означает, что организм не может его синтезировать: он должен быть получен с пищей. Источниками питания человека являются продукты, содержащие белок, такие как мясо, молочные продукты, соевые продукты, бобы и бобовые. Он кодируется всеми кодонами, начинающимися с GU (GUU, GUC, GUA и GUG).

Как лейцин и изолейцин , валин представляет собой аминокислоту с разветвленной цепью . В серповидно-клеточной анемии , один глутаминовая кислота в бета-глобина заменена валином. Поскольку валин гидрофобен , а глутаминовая кислота гидрофильна, это изменение делает гемоглобин склонным к аномальной агрегации.

История и этимология [ править ]

Валин был впервые выделен из казеина в 1901 году Германом Эмилем Фишером . [4] Название валин происходит от валериановой кислоты , которая, в свою очередь, названа в честь растения валериана из-за присутствия кислоты в корнях растения. [5] [6]

Номенклатура [ править ]

Согласно IUPAC , атомы углерода, образующие валин, нумеруются последовательно, начиная с 1, обозначающего углерод карбоксильной группы , тогда как 4 и 4 'обозначают два концевых метильных углерода. [7]

Метаболизм [ править ]

Источник и биосинтез [ править ]

Валин, как и другие аминокислоты с разветвленной цепью, синтезируется растениями, но не животными. [8] Следовательно, это незаменимая аминокислота для животных, и она должна присутствовать в рационе. Взрослым людям требуется около 4 мг / кг массы тела в день. [9] Он синтезируется в растениях и бактериях в несколько этапов, начиная с пировиноградной кислоты . Начальная часть пути также приводит к лейцину . Промежуточный α-кетоизовалерат подвергается восстановительному аминированию с глутаматом . Ферменты, участвующие в этом биосинтезе, включают: [10]

  1. Ацетолактатсинтаза (также известная как синтаза ацетогидроксикислоты)
  2. Изомероредуктаза ацетогидроксикислоты
  3. Дегидратаза дигидроксикислот
  4. Валинаминотрансфераза

Деградация [ править ]

Как и другие аминокислоты с разветвленной цепью, катаболизм валина начинается с удаления аминогруппы путем трансаминирования с образованием альфа-кетоизовалерата , альфа- кетокислоты , которая превращается в изобутирил-КоА посредством окислительного декарбоксилирования с помощью альфа с разветвленной цепью. -кетоациддегидрогеназный комплекс . [11] Далее он окисляется и превращается в сукцинил-КоА , который может вступать в цикл лимонной кислоты .

Синтез [ править ]

Рацемический валин можно синтезировать бромированием изовалериановой кислоты с последующим аминированием α-бромпроизводного [12]

HO 2 CCH 2 CH (CH 3 ) 2 + Br 2 → HO 2 CCHBrCH (CH 3 ) 2 + HBr
HO 2 CCHBrCH (CH 3 ) 2 + 2 NH 3 → HO 2 CCH (NH 2 ) CH (CH 3 ) 2 + NH 4 Br

Медицинское значение [ править ]

Инсулинорезистентность [ править ]

Валин, как и другие аминокислоты с разветвленной цепью, связан с инсулинорезистентностью: более высокие уровни валина наблюдаются в крови диабетических мышей, крыс и людей. [13] Мыши, получавшие диету с депривацией валина в течение одного дня, улучшили чувствительность к инсулину, а кормление диетой с депривацией валина в течение одной недели значительно снизило уровень глюкозы в крови. [14] У мышей с ожирением и инсулинорезистентностью, вызванных диетой, диета с пониженным уровнем валина и других аминокислот с разветвленной цепью приводит к снижению ожирения и повышению чувствительности к инсулину. [15] Валиновый катаболит 3-гидроксиизобутират способствует развитию инсулинорезистентности скелетных мышц у мышей, стимулируя поглощение жирных кислот мышцами и накопление липидов. [16]У людей диета с ограничением белка снижает уровень валина в крови и снижает уровень глюкозы в крови натощак. [17]

Гематопоэтические стволовые клетки [ править ]

Как показали эксперименты на мышах, диетический валин необходим для самообновления гемопоэтических стволовых клеток (HSC). [18] Ограничение валина с пищей выборочно истощает долгосрочное репопуляцию HSC в костном мозге мышей. Успешная трансплантация стволовых клеток была достигнута у мышей без облучения через 3 недели на диете с ограничением валина. Долгосрочная выживаемость пересаженных мышей была достигнута, когда валин постепенно возвращался в рацион в течение 2-недельного периода, чтобы избежать синдрома возобновления питания .

См. Также [ править ]

  • Валинол

Ссылки [ править ]

  1. ^ Доусон, RMC и др., Данные для биохимических исследований , Оксфорд, Clarendon Press, 1959.
  2. ^ Weast, Роберт С., изд. (1981). Справочник CRC по химии и физике (62-е изд.). Бока-Ратон, Флорида: CRC Press. п. С-569. ISBN 0-8493-0462-8.
  3. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано 9 октября 2008 года . Проверено 5 марта 2018 .
  4. ^ «валин» . Энциклопедия Britannica Online . Дата обращения 6 декабря 2015 .
  5. ^ «валин» . Онлайн-словарь Merriam-Webster . Дата обращения 6 декабря 2015 .
  6. ^ "валериановая кислота" . Онлайн-словарь Merriam-Webster . Дата обращения 6 декабря 2015 .
  7. ^ Джонс, JH, изд. (1985). Аминокислоты, пептиды и белки . Специализированные периодические отчеты. 16 . Лондон: Королевское химическое общество . п. 389. ISBN. 978-0-85186-144-9.
  8. ^ Basuchaudhuri, Pranab (2016). Метаболизм азота в рисе . Бока-Ратон, Флорида: CRC Press. п. 159. ISBN. 9781498746687. OCLC  945482059 .
  9. ^ Институт медицины (2002). «Белок и аминокислоты» . Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот с пищей . Вашингтон, округ Колумбия: The National Academies Press. С. 589–768.
  10. ^ Lehninger, Альберт L .; Нельсон, Дэвид Л .; Кокс, Майкл М. (2000). Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: У. Х. Фриман. ISBN 1-57259-153-6..
  11. ^ Мэтьюз, Кристофер К. (2000). Биохимия . Ван Холд, К.Е., Ахерн, Кевин Г. (3-е изд.). Сан-Франциско, Калифорния: Бенджамин Каммингс. п. 776. ISBN. 0805330666. OCLC  42290721 .
  12. Перейти ↑ Marvel, CS (1940). " дл -Валин" . Органический синтез . 20 : 106.; Сборник , 3 , с. 848.
  13. ^ Линч, Кристофер Дж .; Адамс, Шон Х. (1 декабря 2014 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью в метаболической передаче сигналов и резистентности к инсулину» . Обзоры природы. Эндокринология . 10 (12): 723–736. DOI : 10.1038 / nrendo.2014.171 . ISSN 1759-5037 . PMC 4424797 . PMID 25287287 .   
  14. ^ Сяо, Фэй; Ю, Джунджи; Го, Яцзе; Дэн, Цзяли; Ли, Кай; Ду, Инь; Чен, Шанхай; Чжу, Цзяньминь; Шэн, Хунгуан (1 июня 2014 г.). «Влияние депривации отдельных аминокислот с разветвленной цепью на чувствительность к инсулину и метаболизм глюкозы у мышей». Метаболизм: клинический и экспериментальный . 63 (6): 841–850. DOI : 10.1016 / j.metabol.2014.03.006 . ISSN 1532-8600 . PMID 24684822 .  
  15. ^ Каммингс, Николь Э .; Уильямс, Элизабет М .; Каса, Ильдико; Konon, Elizabeth N .; Шайд, Майкл Д .; Schmidt, Brian A .; Пудель, Четан; Sherman, Dawn S .; Ю, Дэян (19 декабря 2017 г.). «Восстановление метаболического здоровья за счет уменьшения потребления аминокислот с разветвленной цепью» . Журнал физиологии . 596 (4): 623–645. DOI : 10,1113 / JP275075 . ISSN 1469-7793 . PMC 5813603 . PMID 29266268 .   
  16. ^ Джанг, Чхолсун; О, Сунгвхан Ф .; Вада, Сёго; Rowe, Glenn C .; Лю, Лаура; Чан, Мун Чун; Ри, Джеймс; Хосино, Ацуши; Ким, Боа (1 апреля 2016 г.). «Метаболит аминокислот с разветвленной цепью управляет транспортом жирных кислот в сосудах и вызывает инсулинорезистентность» . Природная медицина . 22 (4): 421–426. DOI : 10.1038 / nm.4057 . ISSN 1546-170X . PMC 4949205 . PMID 26950361 .   
  17. ^ Фонтана, Луиджи; Каммингс, Николь Э .; Арриола Апело, Себастьян I .; Neuman, Joshua C .; Каса, Ильдико; Schmidt, Brian A .; Кава, Эдда; Спелта, Франческо; Тости, Валерия (21 июня 2016 г.). «Снижение потребления аминокислот с разветвленной цепью улучшает метаболическое здоровье» . Сотовые отчеты . 16 (2): 520–30. DOI : 10.1016 / j.celrep.2016.05.092 . ISSN 2211-1247 . PMC 4947548 . PMID 27346343 .   
  18. ^ Тая, Юки; Ота, Ясунори; Wilkinson, Adam C .; Канадзава, Аяно; Ватараи, Хироши; Касаи, Масатака; Накаучи, Хиромицу; Ямазаки, Сатоши (2 декабря 2016 г.). «Истощение диетического валина делает возможной трансплантацию немиелоаблативных гемопоэтических стволовых клеток мыши». Наука . 354 (6316): 1152–1155. Bibcode : 2016Sci ... 354.1152T . DOI : 10.1126 / science.aag3145 . PMID 27934766 . S2CID 45815137 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Валин МС Спектр
  • Биосинтез изолейцина и валина
  • Отношение валина к прионам