Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Клеточная стенка растений
Диаграмма, показывающая сложное строение клеточной стенки растений; область, в которой расположены интегриноподобные белки

Интегриноподобные рецепторы (ILR) обнаружены в растениях и обладают уникальными функциональными свойствами, подобными истинным интегриновым белкам. Истинные гомологи интегринов существуют у млекопитающих, беспозвоночных и некоторых грибов, но не в клетках растений. Интегрины млекопитающих представляют собой гетеродимерные трансмембранные белки, которые играют большую роль в двунаправленной передаче сигнала. [1] Как трансмембранные белки, интегрины соединяют внеклеточный матрикс (ЕСМ) с плазматической мембраной клетки животного. [1] Внеклеточный матрикс растительных клеток, грибов и некоторых протистов называется клеточной стенкой.. Стенка растительной клетки состоит из жесткого полисахарида целлюлозы, а не из коллагеновых волокон внеклеточного матрикса животных. Даже несмотря на эти различия, исследования показывают, что аналогичные белки, участвующие во взаимодействии между ЕСМ и клетками животных, также участвуют во взаимодействии клеточной стенки и клеток растений. [2]

Интегрин-подобные рецепторы и связанные с интегрином киназы вместе участвуют в поверхностной адгезии, иммунном ответе и накоплении ионов в растительных клетках аналогично семейству интегриновых белков.

Структура [ править ]

ILR содержат трансмембранную область с большой внеклеточной частью и меньшей внутриклеточной частью. [1] [3] Чаще всего ILR напоминают субъединицу β 1, обнаруженную в белках интегринов. Это структурное сходство между ILR и интегринами определяли с помощью различных методов визуализации, SDS-PAGE, вестерн-блоттинга и кинетических исследований. [4] Эти белки составляют около 55 до 110 кДа , и некоторые исследования показали их реагировать с животными анти-бетой 1 антитело , предполагающее структурное сходством между интегринами животных и растениями этих интегриными-подобными рецепторами. [1] [3] [5]

Некоторые ILR имитируют α-субъединицу белков интегрина, содержащую лиганд-связывающую область, известную как I-домен. I-домен функционирует в первую очередь при распознавании и связывании лиганда. [6] Конформационные изменения в I-домене приводят к активации ILR и зависят от взаимодействия ионов металлов на сайтах адгезии, зависящей от ионов металлов (MIDAS). [6] [7] Активация этих сайтов происходит в присутствии Mg 2+ , Mn 2+ и Ca 2+ . [6] [7]

Внеклеточный домен большинства ILR содержит высококонсервативную трипептидную последовательность Arg-Gly-Asp (RGD). [8] Эта последовательность обычно встречается в интегринах и других молекулах, которые прикрепляются к внеклеточному матриксу для клеточной адгезии. [9] Открытие последовательности RGD во многих белках предполагает такую ​​же адгезионную способность. Хотя последовательность RGD является наиболее распространенной, были обнаружены некоторые ILR с последовательностями, которые похожи, но отличаются одной аминокислотой. Растительный белок со структурным сходством с интегринами содержит аминокислотную последовательность Asn-Gly-Asp (NGD). [10]

Функция [ править ]

Растения [ править ]

ILR играют роль во взаимодействии белок-белок и обнаруживаются в плазматической мембране растительных клеток в листьях, корнях и сосудистой сети растений. [3] [4] Растения производят физиологический ответ, который зависит от информации, полученной из окружающей среды. Большая часть этой информации поступает с помощью механических сигналов, включая прикосновение, звук и гравитацию. [5]Следовательно, взаимодействие между ЕСМ и ответом внутренней клетки невероятно важно для получения и интерпретации информации. Специфическая функциональность ILR в растениях недостаточно хорошо изучена, но в дополнение к механической передаче сигналов считается, что они играют определенную роль в иммунном ответе растений, чувствительности к осмотическому стрессу и регуляции ионов внутри клетки. [11]

Поверхностная адгезия [ править ]

Некоторые β 1 интегрин-подобные рецепторам на корневых шапках Tabaco растений, играют важную роль в способности растения обнаружить гравитационное притяжение и помощь в корневом удлинении в процессе , известном как геотропизм . [12]

ILR находятся на клеточной мембране протопластов растений . [13] Дисперсия ILR на этих протопластах может варьироваться от вида к виду. Вариации в расположении поверхности ILR коррелировали с поведением видов при росте. [13] Например, клетки Rubus fruticosus имеют однородное распределение ILR на своей клеточной мембране, в то время как Arabidopsis thaliana содержит ILR, которые образуют кластеры, приводящие к кластерам роста клеток. [13]

Иммунология [ править ]

Интегриноподобные рецепторы обладают способностью передавать сообщения изнутри клетки за пределы клетки и наоборот. Это важный фактор в инициировании и поддержании иммунологического ответа. Хороший объем исследований обнаружил белки ILR, которые моделируют гликопротеины витронектин и фибронектин , две важные молекулы для стабильности мембран и гомеостаза. [5] Эти виртонектин-подобные и фибронектин-подобные белки дополнительно подтверждают, что соединения клеточной мембраны растительных клеток выполняют важные регуляторные функции иммунного ответа, такие как активация иммунных клеток.

Неспецифическая резистентность к заболеванию-1 (NDR1), как было первоначально обнаружено, играет большую роль в иммунном ответе растений. [14] Этот белок имеет функциональную гомологию с интегринами млекопитающих в том смысле, что он соединяет ЕСМ с внутриклеточным матриксом как для стабилизации клеточной структуры, так и для обеспечения обмена сигналами. [10] Также считается, что NDR1 участвует в адгезии клеточной стенки к плазматической мембране и удержании жидкости клеткой. [15]

Грибы [ править ]

Помимо адгезионных свойств, интегрин-подобные рецепторы с сайтами связывания RGD выполняют у грибов особые функции. Используя пептиды, которые ингибируют активность белков с активацией RGD, ILR были обнаружены в Magnaporthe oryzae, чтобы инициировать грибковую конидиальную адгезию и образование аппрессориев, необходимых для инфекции хозяина. [16] Candida albicans - условно-патогенные грибы с интегрин-подобным рецепторным белком, известным как αInt1p. Этот белок сохраняет структурное сходство и гомологию последовательностей с α-субъединицами интегринов лейкоцитов человека. [17]Белок αInt1p содержит внеклеточный сайт связывания RGD и позволяет организму прикрепляться к эпителиальным клеткам организма-хозяина, чтобы начать процесс инфекции. [17] После связывания белок участвует в морфогенезе грибов в трубчатую структуру. [17]

Беспозвоночные [ править ]

У беспозвоночных белковые структуры с RGD-связывающей последовательностью помогают выполнять множество различных функций, таких как заживление ран и адгезия клеток. [18] Интегриноподобные рецепторы обнаружены у моллюсков и участвуют в распространении гемоцитов в поврежденные участки клеточной системы. [18] Исследования, которые блокируют сайт связывания RGD этих интегрин-подобных рецепторов, указывают на уменьшение агрегации и распространения гемоцитов, предполагая, что сайт связывания RGD на интегрин-подобных рецепторах является необходимым компонентом иммунного ответа организма. [18] [19]Дальнейшее подтверждение этого спокойствия показывает, что ингибирование связывания RGD снижает образование узелков и инкапсуляцию иммунного ответа беспозвоночных. [20]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c d Хайнс, Ричард (1992). «Интегрины: универсальность, модуляция и передача сигналов в клеточной адгезии». Cell . 69 (1): 11–25. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (92) 90115-S . PMID  1555235 .
  2. ^ Reuzeau, C .; Понт-Лезица, РФ (01.09.1995). «Сравнивая связи внеклеточного матрикса и цитоскелета растений и животных - они похожи?». Протоплазма . 186 (3–4): 113–121. DOI : 10.1007 / BF01281321 . ISSN 0033-183X . 
  3. ^ a b c Сватцелл, Люсинда; Эдельманн, Ричард; Макаров, Кристофер; Поцелуй, Джон (1999). «Интегриноподобные белки у Arabidopsis локализованы во фракциях плазматической мембраны, а не в пластидах» . Физиология растительной клетки . 40 (2): 173–183. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.pcp.a029525 . PMID 10202813 . 
  4. ^ a b Попеску, Сорина С .; Брауэр, Элизабет К .; Dimlioglu, Gizem; Попеску, Джордж В. (2017). «Понимание структуры, функции и ионно-опосредованных сигнальных путей, передаваемых растительными интегрин-связанными киназами» . Границы растениеводства . 8 : 376. DOI : 10.3389 / fpls.2017.00376 . ISSN 1664-462X . PMC 5376563 . PMID 28421082 .   
  5. ^ a b c Кларк, Грегори Б.; Томпсон-младший, Гай; Ру, Стэнли. «Механизм передачи сигнала в растениях: обзор» (PDF) . Современная наука . 80 (2): 170–177.
  6. ^ a b c Ли, Джо; Бэнкстон, Луизиана; Арнаут, Массачусетс; Лиддингтон, RC (1995-12-15). «Две конформации интегринового А-домена (I-домена): путь активации?». Структура . 3 (12): 1333–1340. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (01) 00271-4 . ISSN 0969-2126 . PMID 8747460 .  
  7. ^ а б Кэмпбелл, Иэн Д .; Хамфрис, Мартин Дж. (01.03.2011). «Структура интегрина, активация и взаимодействия» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 3 (3): а004994. DOI : 10.1101 / cshperspect.a004994 . ISSN 1943-0264 . PMC 3039929 . PMID 21421922 .   
  8. ^ Канут, Эрве; Карраско, Антуан; Гало, Жан-Филипп; Кассан, Кэтрин; Буису, Гугетт; Вита, Наталио; Феррара, Паскуаль; Понт-Лезика, Рафаэль (1998-10-01). «Сайты связывания RGD с высоким сродством на плазматической мембране Arabidopsis thalianalinks клеточной стенки». Заводской журнал . 16 (1): 63–71. DOI : 10.1046 / j.1365-313x.1998.00276.x . ISSN 1365-313X . PMID 9807828 .  
  9. Перейти ↑ Bellis, Susan L. (2011). «Преимущества пептидов RGD для управления ассоциацией клеток с биоматериалами» . Биоматериалы . 32 (18): 4205–4210. DOI : 10.1016 / j.biomaterials.2011.02.029 . ISSN 0142-9612 . PMC 3091033 . PMID 21515168 .   
  10. ^ a b Неппер, Калеб; Пикантные, Элизабет А; День, Брэд (2011). «Роль NDR1 в восприятии патогенов и передаче сигналов защиты растений» . Сигнализация и поведение растений . 6 (8): 1114–1116. DOI : 10.4161 / psb.6.8.15843 . ISSN 1559-2316 . PMC 3260705 . PMID 21758001 .   
  11. ^ Брауэр, Элизабет К .; Ахсан, Нагиб; Дейл, Рене; Като, Наохиро; Колуччио, Элисон Э .; Piñeros, Miguel A .; Кочян, Леон В .; Телен, Джей Дж .; Попеску, Сорина С. (2016). «Raf-подобная киназа ILK1 и высокоаффинный K + транспортер HAK5 необходимы для врожденного иммунитета и абиотического стрессового ответа1 [OPEN]» . Физиология растений . 171 (2): 1470–1484. DOI : 10.1104 / pp.16.00035 . ISSN 0032-0889 . PMC 4902592 . PMID 27208244 .   
  12. ^ Линч, Тимоти М .; Lintilhac, Philip M .; Домозыч, Давид (1998-03-01). «Молекулы механотрансдукции в грависенсорной реакции растений: мембраны амилопластов / статолитов содержат β1-интегрин-подобный белок». Протоплазма . 201 (1-2): 92–100. DOI : 10.1007 / BF01280715 . ISSN 0033-183X . PMID 11541257 .  
  13. ^ a b c Фаик, Ахмед; Лабуре, Энн Мари; Гулино, Даниэль; Мандарон, Пол; Фальконе, Денис (1 мая 1998 г.). «Белок поверхности растений, разделяющий структурные свойства с интегринами животных» . Европейский журнал биохимии . 253 (3): 552–559. DOI : 10.1046 / j.1432-1327.1998.2530552.x . ISSN 1432-1033 . PMID 9654050 .  
  14. ^ В., KS; Голуб, Е.Б .; Стаскавич, Би Джей (1995-07-03). «NDR1, локус Arabidopsis thaliana, который необходим для устойчивости к болезням как бактериальным, так и грибковым патогенам» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (14): 6597–6601. DOI : 10.1073 / pnas.92.14.6597 . ISSN 0027-8424 . PMC 41565 . PMID 11607554 .   
  15. ^ Неппер, Калеб; Savory, Элизабет А .; День, Брэд (2011-05-01). «Arabidopsis NDR1 представляет собой интегриноподобный белок с ролью в потере жидкости и адгезии плазматической мембраны к клеточной стенке» . Физиология растений . 156 (1): 286–300. DOI : 10.1104 / pp.110.169656 . ISSN 0032-0889 . PMC 3091050 . PMID 21398259 .   
  16. ^ Bae CY, Ким S, Choi ВБ, Ли YH (июль 2007). «Вовлечение внеклеточного матрикса и интегрин-подобных белков на конидиальную адгезию и дифференцировку аппрессоров у Magnaporthe oryzae». J. Microbiol. Biotechnol . 17 (7): 1198–203. PMID 18051333 . 
  17. ^ a b c Гейл С., Финкель Д., Тао Н., Мейнке М., Макклеллан М., Олсон Дж., Кендрик К., Хостеттер М. (январь 1996 г.). «Клонирование и экспрессия гена, кодирующего интегрин-подобный белок в Candida albicans» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 93 (1): 357–61. DOI : 10.1073 / pnas.93.1.357 . PMC 40237 . PMID 8552638 .  
  18. ^ a b c Дэвидс Б.Дж., Йошино Т.П. (1998). «Интегрин-подобный RGD-зависимый механизм связывания, участвующий в распространении ответа циркулирующих фагоцитов моллюсков». Dev. Комп. Иммунол . 22 (1): 39–53. DOI : 10.1016 / S0145-305X (97) 00039-6 . PMID 9617582 . 
  19. ^ Lapointe, Джейсон Ф .; Данфи, Гэри Б.; Мандато, Крейг А. (01.01.2012). «Реакции адгезии гемоцитов и клубеньков большой восковой моли, Galleria mellonella находятся под влиянием холерного токсина и его B-субъединицы» . Результаты по иммунологии . 2 (Дополнение C): 54–65. DOI : 10.1016 / j.rinim.2012.02.002 . PMC 3862387 . PMID 24371567 .  
  20. Перейти ↑ Johansson MW (1999). «Молекулы клеточной адгезии в иммунитете беспозвоночных». Dev. Комп. Иммунол . 23 (4–5): 303–15. DOI : 10.1016 / S0145-305X (99) 00013-0 . PMID 10426424 .