Димер белка

Мультяшная диаграмма димера галактозо-1-фосфат-уридилтрансферазы Escherichia coli (GALT) в комплексе с UDP-галактозой (модели в виде палочек). Ионы калия, цинка и железа видны в виде сфер пурпурного, серого и бронзового цвета соответственно.

В биохимии , А белковый димер представляет собой макромолекул рный комплекс , образованный двумя белковых мономеров, или отдельных белков, которые, как правило , не- ковалентно связаны . Многие макромолекулы , такие как белки или нуклеиновые кислоты , образуют димеры. Слово димер имеет корни, означающие «две части», ди- + -мер . Димер белка - это тип четвертичной структуры белка .

Гомодимер белка состоит из двух идентичных белков . Гетеродимер белка образован двумя разными белками.

Большинство димеров белков в биохимии не связаны ковалентными связями . Примером нековалентного гетеродимера является фермент обратная транскриптаза , который состоит из двух разных аминокислотных цепей. ^[1] Исключение составляют димеры, которые связаны дисульфидными мостиками, такие как гомодимерный белок NEMO . ^[2]

Некоторые белки содержат специализированные домены для обеспечения димеризации (домены димеризации) и специфичности. ^[3]

Примеры [ править ]

Факторы транскрипции
- Белки с лейциновой застежкой-молнией
14-3-3 белков
Переменные поверхностные гликопротеины по Trypanosoma паразита
Тубулин
Некоторые факторы свертывания крови
Некоторые рецепторы
- Ядерные рецепторы
- G-белковые рецепторы ^{[ требуется пояснение ]}
- Димер βγ-субъединицы G-белка
- Толл-подобный рецептор
- Рецепторные тирозинкиназы
Некоторые ферменты

Щелочная фосфатаза [ править ]

Щелочная фосфатаза E. coli , димерный фермент, обнаруживает внутригенную комплементацию . ^[4] То есть, когда были объединены определенные мутантные версии щелочной фосфатазы, гетеродимерные ферменты, образованные в результате, проявляли более высокий уровень активности, чем можно было бы ожидать, исходя из относительных активностей исходных ферментов. Эти данные показали, что димерная структура щелочной фосфатазы E. coli допускает кооперативные взаимодействия между составляющими мутантными мономерами, которые могут генерировать более функциональную форму холофермента .

См. Также [ править ]

Димер (химия)
Тример протеина
Олигомер
ProtCID

Ссылки [ править ]

^ Слуис-Кремер N, N Hamamouch, Сан - Феликс A, Веласкес S, Balzarini J, Камараса MJ (август 2006). «Взаимосвязь между структурой и активностью [2 ', 5'-бис-O- (трет-бутилдиметилсилил) -бета-D-рибофуранозил] - 3'-спиро-5' '- (4' '-амино-1' ', 2 '' -оксатиол-2 '', 2 '' -диоксид) производные тимина как ингибиторы димеризации обратной транскриптазы ВИЧ-1 ". J. Med. Chem . 49 (16): 4834–41. DOI : 10.1021 / jm0604575 . PMID 16884295 .
^ Herscovitch М, расческа Вт, Эннис Т, Колман К, Ен S, Армстед В, D Kalaitzidis, Chandani S, Джилмор ТД (февраль 2008 г.). «Для образования межмолекулярной дисульфидной связи в димере NEMO требуются Cys54 и Cys347» . Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 367 (1): 103–8. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2007.12.123 . PMC 2277332 . PMID 18164680 .
^ Amoutzias, Grigoris D .; Робертсон, Дэвид Л .; Ван де Пер, Ив; Оливер, Стивен Г. (01.05.2008). «Выбери себе партнеров: димеризация в факторах транскрипции эукариот». Направления биохимических наук . 33 (5): 220–229. DOI : 10.1016 / j.tibs.2008.02.002 . ISSN 0968-0004 . PMID 18406148 .
^ Хехир MJ, Мерфи JE, Kantrowitz ER. Характеристика гетеродимерных щелочных фосфатаз из Escherichia coli: исследование внутригенной комплементации. J Mol Biol. 2000; 304 (4): 645-656. DOI: 10.1006 / jmbi.2000.4230

[pmid16884295-1] Слуис-Кремер N, N Hamamouch, Сан - Феликс A, Веласкес S, Balzarini J, Камараса MJ (август 2006). «Взаимосвязь между структурой и активностью [2 ', 5'-бис-O- (трет-бутилдиметилсилил) -бета-D-рибофуранозил] - 3'-спиро-5' '- (4' '-амино-1' ', 2 '' -оксатиол-2 '', 2 '' -диоксид) производные тимина как ингибиторы димеризации обратной транскриптазы ВИЧ-1 ". J. Med. Chem . 49 (16): 4834–41. DOI : 10.1021 / jm0604575 . PMID 16884295 .

[pmid18164680-2] Herscovitch М, расческа Вт, Эннис Т, Колман К, Ен S, Армстед В, D Kalaitzidis, Chandani S, Джилмор ТД (февраль 2008 г.). «Для образования межмолекулярной дисульфидной связи в димере NEMO требуются Cys54 и Cys347» . Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 367 (1): 103–8. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2007.12.123 . PMC 2277332 . PMID 18164680 .

[3] Amoutzias, Grigoris D .; Робертсон, Дэвид Л .; Ван де Пер, Ив; Оливер, Стивен Г. (01.05.2008). «Выбери себе партнеров: димеризация в факторах транскрипции эукариот». Направления биохимических наук . 33 (5): 220–229. DOI : 10.1016 / j.tibs.2008.02.002 . ISSN 0968-0004 . PMID 18406148 .

[4] Хехир MJ, Мерфи JE, Kantrowitz ER. Характеристика гетеродимерных щелочных фосфатаз из Escherichia coli: исследование внутригенной комплементации. J Mol Biol. 2000; 304 (4): 645-656. DOI: 10.1006 / jmbi.2000.4230

[1]