Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Викисловарь-логотип-v2.svg
Глоссарий рестрикционных ферментов
Ограничение
Нарезка ДНК на определенных участках
Фермент
Белок , который катализирует в химическую реакцию
Молекулярное распознавание
Используется рестрикционными ферментами для обнаружения конкретных последовательностей ДНК, с которыми они связываются и впоследствии расщепляются.
Последовательность распознавания
Последовательность ДНК, с которой связываются ферменты рестрикции
Сайт ограничения
Сайт последовательности ДНК, где она расщепляется рестрикционным ферментом.
Фрагмент ограничения
Фрагмент ДНК, полученный в результате разрезания цепи ДНК рестрикционным ферментом.

Фермент рестрикции , эндонуклеаза рестрикции , или рестриктаза представляет собой фермент , который расщепляет ДНК на фрагменты или вблизи распознавания определенных сайтов в пределах молекул , известные как сайты рестрикции . [1] [2] [3] Рестрикционные ферменты представляют собой один класс из более широкой группы эндонуклеазных ферментов. Рестрикционные ферменты обычно делятся на пять типов, которые различаются по своей структуре и по тому, разрезают ли они свой ДНК- субстрат. на их сайте узнавания, или если сайты узнавания и расщепления отделены друг от друга. Чтобы разрезать ДНК, все рестрикционные ферменты делают два разреза, по одному через каждую сахарно-фосфатную основу (т.е. каждую цепь) двойной спирали ДНК ...

Эти ферменты содержатся в бактериях и архее и обеспечивают механизм защиты от вторжения вирусов . [4] [5] Внутри прокариота рестрикционные ферменты избирательно разрезают чужеродную ДНК в процессе, называемом рестрикционным перевариванием ; Между тем ДНК хозяина защищена модифицирующим ферментом ( метилтрансферазой ), который модифицирует прокариотическую ДНК и блокирует расщепление. Вместе эти два процесса образуют систему модификации ограничений . [6]

Подробно изучено более 3000 рестрикционных ферментов, и более 800 из них коммерчески доступны. [7] Эти ферменты обычно используются для модификации ДНК в лабораториях, и они являются жизненно важным инструментом в молекулярном клонировании . [8] [9] [10]

История [ править ]

Термин рестрикционный фермент возник в результате исследований фага λ , вируса, инфицирующего бактерии, и феномена контролируемой хозяином рестрикции и модификации такого бактериального фага или бактериофага . [11] Это явление было впервые выявлено в ходе работ, проведенных в лабораториях Сальвадора Лурия , Вейгле и Джузеппе Бертани в начале 1950-х годов. [12] [13] Было обнаружено, что для бактериофага λ, который может хорошо расти в одном штамме Escherichia coli , например E. coli C, при выращивании в другом штамме, например E. coliK его урожайность может значительно снизиться, на 3-5 порядков. Клетка-хозяин, в этом примере E. coli K, известна как рестриктирующий хозяин и, по-видимому, обладает способностью снижать биологическую активность фага λ. Если фаг закрепляется в одном штамме, способность этого фага к росту также становится ограниченной в других штаммах. В 1960-х годах в лабораториях Вернера Арбера и Мэтью Мезельсона было показано, что рестрикция вызывается ферментативным расщеплением фаговой ДНК, и поэтому задействованный фермент был назван рестрикционным ферментом. [4] [14] [15] [16]

Рестрикционные ферменты, изученные Арбером и Мезельсоном, были рестрикционными ферментами I типа, которые случайным образом отщепляли ДНК от сайта узнавания. [17] В 1970 году Гамильтон О. Смит , Томас Келли и Кент Уилкокс выделили и охарактеризовали первый рестрикционный фермент типа II, Hind II , из бактерии Haemophilus influenzae . [18] [19] Рестрикционные ферменты этого типа более полезны для лабораторных работ, поскольку они расщепляют ДНК в месте своей узнаваемой последовательности и чаще всего используются в качестве инструмента молекулярной биологии. [20] Позже Дэниел Натанс и Кэтлин Данна показали, что расщеплениеДНК обезьяньего вируса 40 (SV40) с помощью рестрикционных ферментов дает специфические фрагменты, которые можно разделить с помощью электрофореза в полиакриламидном геле , что показывает, что рестрикционные ферменты также можно использовать для картирования ДНК. [21] За их работу по открытию и характеристике рестрикционных ферментов Нобелевская премия по физиологии и медицине 1978 г. была присуждена Вернеру Арберу , Дэниелу Натансу и Гамильтону О. Смиту . [22] Открытие рестрикционных ферментов позволяет манипулировать ДНК, что приводит к развитию рекомбинантной ДНК.технология, имеющая множество применений, например, позволяющая производить в больших масштабах такие белки, как человеческий инсулин, используемый диабетиками . [12] [23]

Истоки [ править ]

Ферменты рестрикции, вероятно, произошли от общего предка и получили широкое распространение благодаря горизонтальному переносу генов . [24] [25] Кроме того, появляется все больше свидетельств того, что эндонуклеазы рестрикции эволюционировали как эгоистичный генетический элемент. [26]

Сайт признания [ править ]

Сайт палиндромного распознавания читает то же самое на обратной цепи, как и на прямой цепи, когда оба читаются в одной и той же ориентации.

Рестрикционные ферменты распознают определенную последовательность нуклеотидов [2] и образуют двухцепочечный разрез в ДНК. Последовательности узнавания также могут быть классифицированы по количеству оснований в его сайте узнавания, обычно от 4 до 8 оснований, и количество оснований в последовательности будет определять, как часто сайт будет появляться случайно в любом данном геноме, например, Последовательность из 4 пар оснований теоретически будет встречаться каждые 4 ^ 4 или 256 пар оснований, 6 оснований, 4 ^ 6 или 4096 пар оснований, а 8 оснований будут 4 ^ 8 или 65 536 пар оснований. [27] Многие из них являются палиндромными , что означает, что базовая последовательность читается одинаково в прямом и обратном направлениях. [28] Теоретически существует два типа палиндромных последовательностей, которые могут быть возможны в ДНК. Зеркальнаяпалиндром похож на те, которые встречаются в обычном тексте, в котором последовательность читается так же вперед и назад на одной цепи ДНК, что и в GTAATG. Инвертированный повтор палиндром также последовательность , которая считывает же вперед и назад, а вперед и назад последовательности находятся в комплементарных нитей ДНК (т.е., двухцепочечной ДНК), как и в GTATAC (GTATAC быть комплементарны к CATATG). [29] Перевернутые повторяющиеся палиндромы более распространены и имеют большее биологическое значение, чем зеркальные палиндромы.

Переваривание EcoRI дает "липкие" концы ,

тогда как расщепление ферментом рестрикции SmaI приводит к «тупым» концам :

Последовательности распознавания в ДНК различаются для каждого рестрикционного фермента, вызывая различия в длине, последовательности и ориентации цепи ( 5 'конец или 3' конец ) липкого конца "выступа" рестрикции фермента. [30]

Различные рестрикционные ферменты, распознающие одну и ту же последовательность, известны как неошизомеры . Они часто раскалываются в разных местах последовательности. Различные ферменты, которые распознают и расщепляют одно и то же место, известны как изошизомеры .

Типы [ править ]

Встречающиеся в природе эндонуклеазы рестрикции подразделяются на четыре группы (типы I, II, III и IV) в зависимости от их состава и требований к кофактору фермента , природы их целевой последовательности и положения их сайта расщепления ДНК относительно целевой последовательности. [31] [32] [33] Однако анализ последовательности ДНК рестрикционных ферментов показывает большие вариации, что указывает на то, что существует более четырех типов. [34] Все типы ферментов распознают специфические короткие последовательности ДНК и осуществляют эндонуклеолитическое расщепление ДНК с образованием специфических фрагментов с концевыми 5'-фосфатами. Они различаются последовательностью распознавания, составом субъединиц, положением расщепления и требованиями к кофакторам, [35] [36] как указано ниже:

  • Ферменты типа I ( EC 3.1.21.3 ) расщепляют сайты, удаленные от сайта узнавания; для функционирования требуется как АТФ, так и S-аденозил-L-метионин; многофункциональный белок с активностью как рестрикционного переваривания, так и метилазы ( EC 2.1.1.72 ).
  • Ферменты типа II ( EC 3.1.21.4 ) расщепляются в пределах или на коротких определенных расстояниях от сайта узнавания; большинству требуется магний; однофункциональные (рестрикционные) ферменты, не зависящие от метилазы.
  • Ферменты типа III ( EC 3.1.21.5 ) расщепляют сайты, расположенные на небольшом расстоянии от сайта узнавания; требуется АТФ (но не гидролизовать его); S-аденозил-L-метионин стимулирует реакцию, но не требуется; существуют как часть комплекса с модификацией метилазы ( EC 2.1.1.72 ).
  • Ферменты типа IV нацелены на модифицированную ДНК, например, метилированную, гидроксиметилированную и глюкозил-гидроксиметилированную ДНК.
  • Ферменты типа V используют направляющие РНК (гРНК).

Тип l [ править ]

Ферменты рестрикции типа I были идентифицированы первыми и впервые были идентифицированы в двух разных штаммах (K-12 и B) E. coli . [37] Эти ферменты разрезают сайт, который отличается и находится на случайном расстоянии (не менее 1000 пар оснований) от их сайта узнавания. Расщепление в этих случайных участках следует за процессом транслокации ДНК, который показывает, что эти ферменты также являются молекулярными моторами. Сайт узнавания асимметричен и состоит из двух специфических частей - одна содержит 3–4 нуклеотида, а другая - 4–5 нуклеотидов, разделенных неспецифическим спейсером примерно из 6–8 нуклеотидов. Эти ферменты многофункциональны и способны как к рестрикционному перевариванию, так и к модификационной активности, в зависимости от статуса метилирования целевой ДНК. КофакторыS-аденозилметионин (AdoMet), гидролизованный аденозинтрифосфат ( АТФ ) и ионы магния (Mg 2+ ) необходимы для их полной активности. Ферменты рестрикции типа I содержат три субъединицы, называемые HsdR, HsdM и HsdS; HsdR необходим для рестрикционного переваривания; HsdM необходим для добавления метильных групп к ДНК хозяина (активность метилтрансферазы), а HsdS важен для специфичности сайта узнавания (связывания ДНК) в дополнение к активности рестрикционного переваривания (расщепление ДНК) и модификации (ДНК-метилтрансфераза). [31] [37]

Тип II [ править ]

Сайт-специфическая дезоксирибонуклеаза типа II
Структура гомодимерного рестрикционного фермента Eco RI (голубая и зеленая диаграмма), связанного с двухцепочечной ДНК (коричневые пробирки). [38] Два каталитических иона магния (по одному от каждого мономера ) показаны в виде пурпурных сфер и находятся рядом с участками расщепления в ДНК, созданными ферментом (изображенными как пробелы в основной цепи ДНК).
Идентификаторы
СимволRestrct_endonuc-II-подобный
Клан пфамCL0236
ИнтерПроIPR011335
SCOP21wte / SCOPe / SUPFAM

Типичные ферменты рестрикции типа II отличаются от ферментов рестрикции типа I. Они образуют гомодимеры с сайтами узнавания, которые обычно неразделены и имеют палиндромную форму и имеют длину 4-8 нуклеотидов. Они распознают и расщепляют ДНК в одном и том же сайте, и они не используют АТФ или AdoMet для своей деятельности - им обычно требуется только Mg 2+ в качестве кофактора. [28] Эти ферменты расщепляют фосфодиэфирную связь двойной спирали ДНК. Он может расколоться в центре обеих нитей, чтобы получить тупой конец, или в шахматном положении, оставляя выступы, называемые липкими концами. [39]Это наиболее широко доступные и используемые рестрикционные ферменты. В 1990-х и начале 2000-х годов были обнаружены новые ферменты из этого семейства, которые не следовали всем классическим критериям этого класса ферментов, и была разработана новая номенклатура подсемейства, чтобы разделить это большое семейство на подкатегории на основе отклонений от типичных характеристик ферментов типа II. . [28] Эти подгруппы определяются с помощью буквенного суффикса.

Ферменты рестрикции типа IIB (например, BcgI и BplI) представляют собой мультимеры , содержащие более одной субъединицы. [28] Они расщепляют ДНК по обе стороны от своего распознавания, чтобы вырезать сайт узнавания. Для них требуются кофакторы AdoMet и Mg 2+ . Эндонуклеазы рестрикции типа IIE (например, NaeI) расщепляют ДНК после взаимодействия с двумя копиями их последовательности узнавания. [28] Один сайт узнавания действует как мишень для расщепления, а другой действует как аллостерический эффектор, который ускоряет или повышает эффективность расщепления ферментом. Подобно ферментам типа IIE, эндонуклеазы рестрикции типа IIF (например, NgoMIV) взаимодействуют с двумя копиями своей последовательности узнавания, но одновременно расщепляют обе последовательности.[28] Эндонуклеазы рестрикции типа IIG (например, RM.Eco57I) действительно имеют одну субъединицу, как классические ферменты рестрикции типа II, но требуют, чтобы кофактор AdoMet был активным. [28] Эндонуклеазы рестрикции типа IIM, такие как DpnI, способны распознавать и разрезать метилированную ДНК. [28] [40] [41] Эндонуклеазы рестрикции IIS типа (например, Fok I) расщепляют ДНК на определенном расстоянии от их непалиндромных асимметричных сайтов узнавания; [28] эта характеристика широко используется для выполнения методов клонирования in vitro, таких как клонирование по Золотым воротам . Эти ферменты могут функционировать как димеры.. Точно так же рестрикционные ферменты типа IIT (например, Bpu10I и BslI) состоят из двух разных субъединиц. Некоторые распознают палиндромные последовательности, в то время как другие имеют асимметричные сайты узнавания. [28]

Тип III [ править ]

Ферменты рестрикции типа III (например, EcoP15) распознают две отдельные непалиндромные последовательности, которые имеют обратную ориентацию. Они разрезают ДНК примерно на 20–30 пар оснований после сайта узнавания. [42] Эти ферменты содержат более одной субъединицы и требуют кофакторов AdoMet и АТФ для их роли в метилировании ДНК и рестрикционном переваривании соответственно. [43] Они являются компонентами механизмов рестрикции-модификации прокариотической ДНК, которые защищают организм от вторжения чужеродной ДНК. Ферменты типа III представляют собой гетероолигомерные многофункциональные белки, состоящие из двух субъединиц, Res ( P08764 ) и Mod ( P08763).). Субъединица Mod распознает последовательность ДНК, специфичную для системы, и представляет собой модификацию метилтрансферазы ; как таковой, он функционально эквивалентен субъединицам M и S рестрикционной эндонуклеазы I. Res требуется для рестрикционного переваривания, хотя сам по себе не обладает ферментативной активностью. Ферменты типа III распознают короткие асимметричные последовательности ДНК длиной 5-6 п.н. и расщепляют 25-27 п.н. ниже по течению, оставляя короткие одноцепочечные 5'-выступы. Они требуют наличия двух обратно ориентированных неметилированных сайтов узнавания, чтобы происходило рестрикционное расщепление. Эти ферменты метилируюттолько одна цепь ДНК в положении N-6 аденозильных остатков, поэтому вновь реплицированная ДНК будет иметь метилированную только одну цепь, что достаточно для защиты от рестрикционного переваривания. Ферменты типа III относятся к бета-подсемейству аденинметилтрансфераз N6 , содержащему девять мотивов , характеризующих это семейство, включая мотив I, карман связывания AdoMet (FXGXG) и мотив IV, каталитическую область (S / D / N (PP ) Г / Ж). [35] [44]

Тип IV [ править ]

Ферменты типа IV распознают модифицированную, как правило, метилированную ДНК, примером чего служат системы McrBC и Mrr  E. coli . [34]

Тип V [ править ]

Ферменты рестрикции V Тип (например, cas9 -gRNA комплекса из CRISPRs [45] ) используют направляющий РНК для решения конкретного непалиндромных последовательностей найдены на вторжение организмов. Они могут разрезать ДНК переменной длины при условии, что имеется подходящая направляющая РНК. Гибкость и простота использования этих ферментов делают их многообещающими для будущих приложений генной инженерии. [45] [46]

Искусственные рестрикционные ферменты [ править ]

Искусственные рестрикционные ферменты могут быть созданы путем слияния природного или сконструированного ДНК-связывающего домена с нуклеазным доменом (часто с доменом расщепления рестрикционного фермента типа IIS Fok I ). [47] Такие искусственные рестрикционные ферменты могут нацеливаться на большие участки ДНК (до 36 п.н.) и могут быть сконструированы для связывания с желаемыми последовательностями ДНК. [48] Нуклеазы цинковых пальцев являются наиболее часто используемыми искусственными рестрикционными ферментами и обычно используются в приложениях генной инженерии [49] [50] [51] [52], но также могут использоваться для более стандартных приложений клонирования генов . [53]Другие искусственные рестрикционные ферменты основаны на ДНК-связывающем домене эффекторов TAL . [54] [55]

В 2013 году для редактирования генома была разработана новая технология CRISPR-Cas9, основанная на системе защиты от прокариотических вирусов, и она быстро была принята в лабораториях. [56] Для получения более подробной информации прочтите CRISPR (Кластерные короткие палиндромные повторы с регулярными интервалами).

В 2017 году группа из Университета Иллинойса сообщила об использовании белка Argonaute, взятого из Pyrococcus furiosus (PfAgo), вместе с направляющей ДНК для редактирования ДНК in vitro в качестве искусственных рестрикционных ферментов. [57]

Также разрабатываются искусственные рибонуклеазы, которые действуют как ферменты рестрикции РНК. [ требуется обновление ] Система на основе PNA , называемая PNAzymes, имеет группу Cu (II) - 2,9-диметилфенантролина, которая имитирует рибонуклеазы для конкретной последовательности РНК и расщепляет не спаренную по основанию область (выпуклость РНК) целевой РНК образуется, когда фермент связывает РНК. Этот фермент проявляет селективность за счет расщепления только по одному сайту, который либо не имеет несовпадения, либо является кинетически предпочтительным из двух возможных сайтов расщепления. [58]

Номенклатура [ править ]

Происхождение названия EcoRI
СокращениеСмыслОписание
EЭшерихиярод
coкишечная палочкаконкретные виды
рRY13напряжение
яПервый идентифицированныйпорядок идентификации
в бактерии

С момента их открытия в 1970-х годах было идентифицировано множество рестрикционных ферментов; например, охарактеризовано более 3500 различных ферментов рестрикции типа II. [59] Каждый фермент назван в честь бактерии, из которой он был выделен, с использованием системы именования, основанной на роде , виде и штамме бактерий . [60] [61] Например, название рестрикционного фермента EcoRI было получено, как показано в рамке.

Приложения [ править ]

Основная статья: Дайджест ограничений

Изолированные рестрикционные ферменты используются для манипулирования ДНК в различных научных целях.

Они используются для помощи встраиванию генов в плазмидные векторы во время экспериментов по клонированию генов и продукции белка . Для оптимального использования плазмиды, которые обычно используются для клонирования генов, модифицируются для включения короткой полилинкерной последовательности (называемой сайтом множественного клонирования)., или MCS), богатые последовательностями узнавания рестрикционного фермента. Это обеспечивает гибкость при вставке фрагментов гена в плазмидный вектор; сайты рестрикции, естественным образом содержащиеся в генах, влияют на выбор эндонуклеазы для переваривания ДНК, поскольку необходимо избегать ограничения желаемой ДНК при намеренном разрезании концов ДНК. Чтобы клонировать фрагмент гена в вектор, плазмидную ДНК и генную вставку обычно разрезают одними и теми же рестрикционными ферментами, а затем склеивают с помощью фермента, известного как ДНК-лигаза . [62] [63]

Ферменты рестрикции также могут использоваться для различения аллелей генов путем специфического распознавания изменений единичных оснований в ДНК, известных как однонуклеотидные полиморфизмы (SNP). [64] [65] Однако это возможно только в том случае, если SNP изменяет сайт рестрикции, присутствующий в аллеле. В этом методе рестрикционный фермент можно использовать для генотипирования образца ДНК без необходимости дорогостоящего секвенирования генов . Образец сначала расщепляется рестрикционным ферментом для образования фрагментов ДНК, а затем фрагменты разного размера разделяются с помощью гель-электрофореза.. В общем, аллели с правильными сайтами рестрикции будут генерировать две видимые полосы ДНК на геле, а аллели с измененными сайтами рестрикции не будут вырезаны и будут генерировать только одну полосу. С помощью рестрикционного гидролиза также может быть создана карта ДНК, которая может дать относительные положения генов. [66] ДНК различной длины, генерируемой рестрикционным гидролизом, также дает определенный рисунок полос после гель-электрофореза, и их можно использовать для снятия отпечатков пальцев ДНК .

Аналогичным образом рестрикционные ферменты используются для расщепления геномной ДНК для анализа генов методом Саузерн-блоттинга . Этот метод позволяет исследователям определить, сколько копий (или паралогов ) гена присутствует в геноме одного человека или сколько генных мутаций ( полиморфизмов ) произошло в популяции. Последний пример называется полиморфизмом длины рестрикционного фрагмента (ПДРФ). [67]

Искусственные рестрикционные ферменты, созданные путем связывания домена расщепления ДНК Fok I с массивом ДНК-связывающих белков или массивов цинковых пальцев, называемых нуклеазами цинковых пальцев (ZFN), являются мощным инструментом для редактирования генома хозяина из-за их повышенной специфичности последовательности. ZFN работают парами, их димеризация опосредуется in-situ через домен Fok I. Каждый массив цинковых пальцев (ZFA) способен распознавать 9–12 пар оснований, что составляет 18–24 для пары. Спейсер 5–7 п.н. между сайтами расщепления дополнительно усиливает специфичность ZFN, делая их безопасным и более точным инструментом, который можно применять у людей. Недавно было проведено клиническое испытание фазы I ZFN для целенаправленной отмены корецептора CCR5 для ВИЧ-1. [68]

Другие предложили использовать систему RM бактерий в качестве модели для разработки человеческих антивирусных генов или геномных вакцин и методов лечения, поскольку система RM выполняет врожденную защитную роль у бактерий, ограничивая тропизм бактериофагами. [69] Существует исследование REases и ZFn , которые могут расщеплять ДНК различных вирусов человека, в том числе ВПГ-2 , с высокой степенью риска ВПЧ и ВИЧ-1 , с конечной целью индуцирования целевого мутагенеза и аберраций вирусов человека заражение. [70] [71] [72]Человеческий геном уже содержит остатки ретровирусных геномов, которые были инактивированы и использованы для личной выгоды. Действительно, механизмы подавления активных ретроэлементов генома L1 с помощью трех первичных экзонуклеаз 1 репарации (TREX1) и перекрестного комплемента 1 репарации эксцизионной репарации (ERCC), по-видимому, имитируют действие RM-систем у бактерий и негомологичное соединение концов ( NHEJ), который следует за использованием ZFN без шаблона восстановления. [73] [74]

Примеры [ править ]

См. Также: Список сайтов разреза рестрикционным ферментом

Примеры рестрикционных ферментов включают: [75]

ФерментИсточникПоследовательность распознаванияРезать
EcoRIкишечная палочка
5'GAATTC3'CTTAAG
5 '--- G AATTC --- 3'3 '--- CTTAA G --- 5'
ЭкоРИИкишечная палочка
5'CCWGG3'GGWCC
5 '--- CCWGG --- 3'3 '--- GGWCC --- 5'
BamHIBacillus amyloliquefaciens
5'GATCC3'CCTAGG
5 '--- G GATCC --- 3'3 '--- CCTAG G --- 5'
HindIIIHaemophilus influenzae
5'AAGCTT3'TTCGAA
5 '--- AGCTT --- 3'3 '--- TTCGA A --- 5'
TaqIThermus aquaticus
5'TCGA3'AGCT
5 '--- T CGA --- 3'3 '--- AGC T --- 5'
Не яНокардия отитидис
5'GCGGCCGC3'CGCCGGCG
5 '--- GC GGCCGC --- 3'3 '--- CGCCGG CG --- 5'
HinFIHaemophilus influenzae
5'GANTC3'CTNAG
5 '--- G ANTC --- 3'3 '--- CTNA G --- 5'
Sau3AIЗолотистый стафилококк
5'GATC3'CTAG
5 '--- GATC --- 3'3 '--- CTAG --- 5'
PvuII *Proteus vulgaris
5'CAGCTG3'GTCGAC
5 '--- CAG CTG --- 3'3 '--- GTC GAC --- 5'
SmaI *Serratia marcescens
5'CCCGGG3'GGGCCC
5 '--- CCC GGG --- 3'3 '--- GGG CCC --- 5'
HaeIII *Haemophilus aegyptius
5'GGCC3'CCGG
5 '--- GG CC --- 3'3 '--- CC GG --- 5'
HgaI [76]Haemophilus gallinarum
5'GACGC3'CTGCG
5 '--- NN NN --- 3'3 '--- NN NN --- 5'
AluI *Arthrobacter luteus
5'AGCT3'TCGA
5 '--- AG CT --- 3'3 '--- TC GA --- 5'
EcoRV *кишечная палочка
5'GATATC3'КТАТАГ
5 '--- GAT ATC --- 3'3 '--- CTA TAG --- 5'
EcoP15Iкишечная палочка
5'CAGCAGN 25 NN3'GTCGTCN 25 NN
5 '--- CAGCAGN 25 NN --- 3'3 '--- GTCGTCN 25 NN --- 5'
КПНИ [77]Клебсиелла пневмонии
5'GGTACC3'CCATGG
5 '--- GGTAC C --- 3'3 '--- C CATGG --- 5'
PstI [77]Providencia stuartii
5'CTGCAG3'GACGTC
5 '--- CTGCA G --- 3'3 '--- G ACGTC --- 5'
SacI [77]Streptomyces achromogenes
5'GAGCTC3'CTCGAG
5 '--- GAGCT C --- 3'3 '--- C TCGAG --- 5'
SalI [77]Streptomyces albus
5'GTCGAC3'CAGCTG
5 '--- G TCGAC --- 3'3 '--- CAGCT G --- 5'
ScaI * [77]Streptomyces caespitosus
5'АГТАКТ3'TCATGA
5 '--- AGT ACT --- 3'3 '--- TCA TGA --- 5'
SpeISphaerotilus natans
5'ACTAGT3'TGATCA
5 '--- A CTAGT --- 3'3 '--- ТГАТЦ А --- 5'
SphI [77]Streptomyces phaeochromogenes
5'GCATGC3'CGTACG
5 '--- GCATG C --- 3'3 '--- C GTACG --- 5'
Стуй * [78] [79]Streptomyces tubercidicus
5'AGGCCT3'TCCGGA
5 '--- AGG CCT --- 3'3 '--- TCC GGA --- 5'
XbaI [77]Xanthomonas badrii
5'TCTAGA3'AGATCT
5 '--- T CTAGA --- 3'3 '--- АГАТК Т --- 5'

Обозначения:
* = тупые концы
N = C, G, T или A
W = A или T

См. Также [ править ]

  • BglII - рестрикционный фермент
  • EcoRI - рестрикционный фермент
  • HindIII - рестрикционный фермент
  • Самонаводящаяся эндонуклеаза
  • Список сайтов для вырезания самонаводящейся эндонуклеазой
  • Список сайтов разрезания рестрикционных ферментов
  • Маркер размера молекулярной массы
  • REBASE (база данных)
  • Звездная активность

Ссылки [ править ]

  1. ^ Робертс RJ (ноябрь 1976). «Эндонуклеазы рестрикции». CRC Critical Reviews в биохимии . 4 (2): 123–64. DOI : 10.3109 / 10409237609105456 . PMID  795607 .
  2. ^ a b Кесслер C, Manta V (август 1990 г.). «Специфичность рестрикционных эндонуклеаз и модификации ДНК метилтрансфераз - обзор (издание 3)». Джин . 92 (1–2): 1–248. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (90) 90486-B . PMID 2172084 . 
  3. ^ Pingoud А, Алвес Дж, Гейгера R (1993). «Глава 8: Рестрикционные ферменты». В Burrell M (ред.). Ферменты молекулярной биологии . Методы молекулярной биологии. 16 . Тотова, Нью-Джерси: Humana Press. С. 107–200. ISBN 0-89603-234-5.
  4. ^ а б Арбер В., Линн С. (1969). «Модификация и рестрикция ДНК». Ежегодный обзор биохимии . 38 : 467–500. DOI : 10.1146 / annurev.bi.38.070169.002343 . PMID 4897066 . 
  5. ^ Крюгер DH, Bickle TA (сентябрь 1983). «Выживание бактериофагов: несколько механизмов, позволяющих избежать систем рестрикции дезоксирибонуклеиновой кислоты их хозяев» . Микробиологические обзоры . 47 (3): 345–60. DOI : 10.1128 / MMBR.47.3.345-360.1983 . PMC 281580 . PMID 6314109 .  
  6. ↑ Кобаяши I (сентябрь 2001 г.). «Поведение рестрикционно-модификационных систем как эгоистичных мобильных элементов и их влияние на эволюцию генома» . Исследования нуклеиновых кислот . 29 (18): 3742–56. DOI : 10.1093 / NAR / 29.18.3742 . PMC 55917 . PMID 11557807 .  
  7. ^ Робертс RJ, Vincze Т, Posfai Дж, Macelis D (январь 2007 г.). «REBASE - ферменты и гены для рестрикции и модификации ДНК» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (выпуск БД): D269-70. DOI : 10.1093 / NAR / gkl891 . PMC 1899104 . PMID 17202163 .  
  8. ↑ Primrose SB, Old RW (1994). Принципы генной манипуляции: введение в генную инженерию . Оксфорд: Blackwell Scientific. ISBN 0-632-03712-1.
  9. ^ Micklos Д.А., Bloom М.В., Дорохов Г.А. (1996). Лабораторная наука о ДНК: введение в методы рекомбинантной ДНК и методы анализа генома . Менло-Парк, Калифорния: Benjamin / Cummings Pub. Co. ISBN 0-8053-3040-2.
  10. Перейти ↑ Massey A, Kreuzer H (2001). Рекомбинантная ДНК и биотехнология: руководство для студентов . Вашингтон, округ Колумбия: ASM Press. ISBN 1-55581-176-0.
  11. ^ Виннакер EL (1987). «Глава 2: Выделение, идентификация и характеристика фрагментов ДНК» . От генов к клонам . ВЧ. ISBN 0-89573-614-4.
  12. ^ a b Luria SE, Human ML (октябрь 1952 г.). «Ненаследственные, вызванные хозяином вариации бактериальных вирусов» . Журнал бактериологии . 64 (4): 557–69. DOI : 10.1128 / JB.64.4.557-569.1952 . PMC 169391 . PMID 12999684 .  
  13. ^ Бертани G, Вейгл JJ (февраль 1953). «Вариации, контролируемые хозяином в бактериальных вирусах» . Журнал бактериологии . 65 (2): 113–21. DOI : 10.1128 / JB.65.2.113-121.1953 . PMC 169650 . PMID 13034700 .  
  14. ^ Мезельсон M, Yuan R (март 1968). «Фермент рестрикции ДНК из E. coli». Природа . 217 (5134): 1110–4. Bibcode : 1968Natur.217.1110M . DOI : 10.1038 / 2171110a0 . PMID 4868368 . S2CID 4172829 .  
  15. ^ Dussoix D, Arber W (июль 1962). «Хозяин-специфичность ДНК, продуцируемой Escherichia coli. II. Контроль принятия ДНК от заражающего фага лямбда». Журнал молекулярной биологии . 5 (1): 37–49. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (62) 80059-X . PMID 13888713 . 
  16. ^ Ледерберг S, M Мезельсон (май 1964). «Деградация нереплицирующейся ДНК бактериофага в неакцепторных клетках». Журнал молекулярной биологии . 8 (5): 623–8. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (64) 80112-1 . PMID 14187389 . 
  17. ^ Робертс RJ (апрель 2005). «Как рестрикционные ферменты стали рабочими лошадками молекулярной биологии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (17): 5905–8. Bibcode : 2005PNAS..102.5905R . DOI : 10.1073 / pnas.0500923102 . PMC 1087929 . PMID 15840723 .  
  18. Перейти ↑ Smith HO, Wilcox KW (июль 1970). «Рестрикционный фермент из Hemophilus influenzae. I. Очистка и общие свойства». Журнал молекулярной биологии . 51 (2): 379–91. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (70) 90149-X . PMID 5312500 . 
  19. ^ Келли TJ, Smith HO (июль 1970). «Рестрикционный фермент из Hemophilus influenzae. II». Журнал молекулярной биологии . 51 (2): 393–409. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (70) 90150-6 . PMID 5312501 . 
  20. ^ Loenen WA, Драйден DT, Raleigh Е.А., Вильсон Г., Murray NE (январь 2014). «Основные характеристики резаков ДНК: краткая история рестрикционных ферментов» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (1): 3–19. DOI : 10.1093 / NAR / gkt990 . PMC 3874209 . PMID 24141096 .  
  21. ^ Данна K, Натанс D (декабрь 1971). «Специфическое расщепление ДНК обезьяньего вируса 40 эндонуклеазой рестрикции Hemophilus influenzae» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 68 (12): 2913–7. Bibcode : 1971PNAS ... 68.2913D . DOI : 10.1073 / pnas.68.12.2913 . PMC 389558 . PMID 4332003 .  
  22. ^ «Нобелевская премия по физиологии и медицине» . Нобелевский фонд. 1978 . Проверено 7 июня 2008 . за открытие рестрикционных ферментов и их применение к проблемам молекулярной генетики
  23. ^ Вилла-Комарофф Л., Эфстратиадис А., Брум С., Ломедико П., Тизард Р., Набер С.П. и др. (Август 1978 г.). «Бактериальный клон, синтезирующий проинсулин» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 75 (8): 3727–31. Bibcode : 1978PNAS ... 75.3727V . DOI : 10.1073 / pnas.75.8.3727 . PMC 392859 . PMID 358198 .  
  24. ^ Jeltsch A, Крегер M, Pingoud A (июль 1995). «Доказательства эволюционной связи между эндонуклеазами рестрикции типа II». Джин . 160 (1): 7–16. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (95) 00181-5 . PMID 7628720 . 
  25. ^ Jeltsch A, Pingoud A (февраль 1996). «Горизонтальный перенос генов способствует широкому распространению и развитию систем рестрикции-модификации типа II». Журнал молекулярной эволюции . 42 (2): 91–6. Bibcode : 1996JMolE..42 ... 91J . DOI : 10.1007 / BF02198833 . PMID 8919860 . S2CID 19989648 .  
  26. ^ Найто T, Kusano K, Kobayashi I (февраль 1995). «Эгоистичное поведение систем ограничения-модификации». Наука . 267 (5199): 897–9. Bibcode : 1995Sci ... 267..897N . DOI : 10.1126 / science.7846533 . PMID 7846533 . S2CID 31128438 .  
  27. ^ Карта ограничений
  28. ^ a b c d e f g h i j Pingoud A, Jeltsch A (сентябрь 2001 г.). «Структура и функция эндонуклеаз рестрикции II типа» . Исследования нуклеиновых кислот . 29 (18): 3705–27. DOI : 10.1093 / NAR / 29.18.3705 . PMC 55916 . PMID 11557805 .  
  29. Перейти ↑ Clark DP (2005). Молекулярная биология . Амстердам: Elsevier Academic Press. ISBN 0-12-175551-7.
  30. ^ Goodsell DS (2002). «Молекулярная перспектива: эндонуклеазы рестрикции» (PDF) . Стволовые клетки . 20 (2): 190–1. DOI : 10.1634 / стволовые клетки.20-2-190 . PMID 11897876 . S2CID 222199041 .   
  31. ^ a b Бикл Т.А., Крюгер Д.Х. (июнь 1993 г.). «Биология рестрикции ДНК» . Микробиологические обзоры . 57 (2): 434–50. DOI : 10.1128 / MMBR.57.2.434-450.1993 . PMC 372918 . PMID 8336674 .  
  32. ^ Бойер HW (1971). «Механизмы рестрикции и модификации ДНК у бактерий». Ежегодный обзор микробиологии . 25 : 153–76. DOI : 10.1146 / annurev.mi.25.100171.001101 . PMID 4949033 . 
  33. Перейти ↑ Yuan R (1981). «Структура и механизм многофункциональных эндонуклеаз рестрикции». Ежегодный обзор биохимии . 50 : 285–319. DOI : 10.1146 / annurev.bi.50.070181.001441 . PMID 6267988 . 
  34. ^ a b Типы рестрикционных эндонуклеаз | NEB
  35. ^ а б Систла С., Рао Д. Н. (2004). «S-аденозил-L-метионин-зависимые рестрикционные ферменты». Критические обзоры в биохимии и молекулярной биологии . 39 (1): 1–19. DOI : 10.1080 / 10409230490440532 . PMID 15121719 . S2CID 1929381 .  
  36. Перейти ↑ Williams RJ (март 2003 г.). «Эндонуклеазы рестрикции: классификация, свойства и применение». Молекулярная биотехнология . 23 (3): 225–43. DOI : 10.1385 / MB: 23: 3: 225 . PMID 12665693 . S2CID 29672999 .  
  37. ^ a b Мюррей NE (июнь 2000 г.). «Ограничительные системы типа I: сложные молекулярные машины (наследие Бертани и Вейгле)» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 64 (2): 412–34. DOI : 10.1128 / MMBR.64.2.412-434.2000 . PMC 98998 . PMID 10839821 .  
  38. ^ PDB : 1qps Gigorescu A, Morvath M, Wilkosz PA, Chandrasekhar K, Розенберг JM (2004). «Интеграция распознавания и расщепления: рентгеновские структуры комплекса предпереходного состояния, постреактивного комплекса и эндонуклеазы, свободной от ДНК». В Альфред М. Пингуд (ред.). Рестрикционные эндонуклеазы (нуклеиновые кислоты и молекулярная биология, том 14) . Берлин: Springer. С. 137–178. ISBN 3-540-20502-0.
  39. ^ Ninfa JA, Balou DP, Benore M (2010). Фундаментальные лабораторные подходы к биохимии и биотехнологии . Хобокен, Нью-Джерси: Джон Уайли и сыновья. п. 341. ISBN. 978-0-470-08766-4.
  40. ^ Siwek W, Czapinska H, M Bochtler, Буйницкого JM, Skowronek K (август 2012). «Кристаллическая структура и механизм действия N6-метиладенин-зависимой эндонуклеазы рестрикции типа IIM R.DpnI» . Исследования нуклеиновых кислот . 40 (15): 7563–72. DOI : 10.1093 / NAR / gks428 . PMC 3424567 . PMID 22610857 .  
  41. ^ Mierzejewska K, Siwek W, Czapinska H, ​​Kaus-Drobek M, Radlinska M, Skowronek K, et al. (Июль 2014 г.). «Структурные основы специфичности метилирования R.DpnI» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (13): 8745–54. DOI : 10.1093 / NAR / gku546 . PMC 4117772 . PMID 24966351 .  
  42. ^ Драйден DT, Murray NE, Рао DN (сентябрь 2001). «Нуклеозидтрифосфат-зависимые рестрикционные ферменты» . Исследования нуклеиновых кислот . 29 (18): 3728–41. DOI : 10.1093 / NAR / 29.18.3728 . PMC 55918 . PMID 11557806 .  
  43. Перейти ↑ Meisel A, Bickle TA, Krüger DH, Schroeder C (январь 1992 г.). «Ферментам рестрикции типа III необходимы два обратно ориентированных сайта узнавания для расщепления ДНК». Природа . 355 (6359): 467–9. Bibcode : 1992Natur.355..467M . DOI : 10.1038 / 355467a0 . PMID 1734285 . S2CID 4354056 .  
  44. ^ Bourniquel А.А., Bickle Т.А. (ноябрь 2002). «Комплексные рестрикционные ферменты: молекулярные моторы, управляемые NTP». Биохимия . 84 (11): 1047–59. DOI : 10.1016 / S0300-9084 (02) 00020-2 . PMID 12595133 . 
  45. ^ а б Баррангу Р., Фремо С., Дево Х., Ричардс М., Боявал П., Муано С. и др. (Март 2007 г.). «CRISPR обеспечивает приобретенную устойчивость к вирусам у прокариот». Наука . 315 (5819): 1709–12. Bibcode : 2007Sci ... 315.1709B . DOI : 10.1126 / science.1138140 . ЛВП : 20.500.11794 / 38902 . PMID 17379808 . S2CID 3888761 .  
  46. ^ Хорват P, Barrangou R (январь 2010). «CRISPR / Cas, иммунная система бактерий и архей». Наука . 327 (5962): 167–70. Bibcode : 2010Sci ... 327..167H . DOI : 10.1126 / science.1179555 . PMID 20056882 . S2CID 17960960 .  
  47. ^ Ким YG, Cha J, Chandrasegaran S (февраль 1996). «Гибридные рестрикционные ферменты: слияния цинковых пальцев с доменом расщепления Fok I» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (3): 1156–60. Bibcode : 1996PNAS ... 93.1156K . DOI : 10.1073 / pnas.93.3.1156 . PMC 40048 . PMID 8577732 .  
  48. ↑ Урнов FD, Rebar EJ, Holmes MC, Zhang HS, Грегори PD (сентябрь 2010 г.). «Редактирование генома с помощью сконструированных нуклеаз цинковых пальцев». Обзоры природы. Генетика . 11 (9): 636–46. DOI : 10.1038 / nrg2842 . PMID 20717154 . S2CID 205484701 .  
  49. ↑ Townsend JA, Wright DA, Winfrey RJ, Fu F, Maeder ML, Joung JK, Voytas DF (май 2009 г.). «Высокочастотная модификация генов растений с использованием сконструированных нуклеаз типа« цинковые пальцы »» . Природа . 459 (7245): 442–5. Bibcode : 2009Natur.459..442T . DOI : 10,1038 / природа07845 . PMC 2743854 . PMID 19404258 .  
  50. ^ Шукла В.К., Doyon Y, Миллер JC, DeKelver RC, Moehle Е.А., Уорден SE и др. (Май 2009 г.). «Точная модификация генома у сельскохозяйственных культур Zea mays с использованием нуклеаз типа« цинковые пальцы »». Природа . 459 (7245): 437–41. Bibcode : 2009Natur.459..437S . DOI : 10,1038 / природа07992 . PMID 19404259 . S2CID 4323298 .  
  51. ^ Ekker SC (2008). «Нокаутирующие удары на основе цинковых пальцев для генов рыбок данио» . Данио . 5 (2): 121–3. DOI : 10.1089 / zeb.2008.9988 . PMC 2849655 . PMID 18554175 .  
  52. ^ Geurts AM, Cost GJ, Freyvert Y, Zeitler B, Miller JC, Choi VM, et al. (Июль 2009 г.). «Нокаут крыс с помощью микроинъекции эмбрионов нуклеаз цинкового пальца» . Наука . 325 (5939): 433. Bibcode : 2009Sci ... 325..433G . DOI : 10.1126 / science.1172447 . PMC 2831805 . PMID 19628861 .  
  53. ^ Товкач А, Зеэви В, Tzfira Т (январь 2011). «Экспрессия, очистка и характеристика нуклеазы цинкового пальца для клонирования». Журнал биотехнологии . 151 (1): 1–8. DOI : 10.1016 / j.jbiotec.2010.10.071 . PMID 21029755 . 
  54. ^ Christian M, Cermak T, Doyle EL, Schmidt C, Zhang F, Hummel A и др. (Октябрь 2010 г.). «Нацеливание на двухцепочечные разрывы ДНК с помощью эффекторных нуклеаз TAL» . Генетика . 186 (2): 757–61. DOI : 10.1534 / genetics.110.120717 . PMC 2942870 . PMID 20660643 .  
  55. ↑ Li T, Huang S, Jiang WZ, Wright D, Spalding MH, Weeks DP, Yang B (январь 2011). «Нуклеазы TAL (TALN): гибридные белки, состоящие из эффекторов TAL и домена расщепления ДНК FokI» . Исследования нуклеиновых кислот . 39 (1): 359–72. DOI : 10.1093 / NAR / gkq704 . PMC 3017587 . PMID 20699274 .  
  56. Перейти ↑ Hsu PD, Lander ES, Zhang F (июнь 2014 г.). «Разработка и применение CRISPR-Cas9 для геномной инженерии» . Cell . 157 (6): 1262–78. DOI : 10.1016 / j.cell.2014.05.010 . PMC 4343198 . PMID 24906146 .  
  57. ^ Революция биотехнологии с искусственными ферментами рестрикции. (отчеты о программируемых ферментах искусственной рестрикции, управляемых ДНК )
  58. ^ Murtola M, Wenska M, Strömberg R (июль 2010). «PNAzymes, которые представляют собой искусственные ферменты рестрикции РНК». Журнал Американского химического общества . 132 (26): 8984–90. DOI : 10.1021 / ja1008739 . PMID 20545354 . 
  59. ^ А. Pingoud (2004). Эндонуклеазы рестрикции (нуклеиновые кислоты и молекулярная биология) . Springer. п. 3. ISBN 9783642188510.
  60. ^ Smith HO, Натанс D (декабрь 1973 г.). «Письмо: предлагаемая номенклатура бактериальных систем модификации и рестрикции и их ферментов». Журнал молекулярной биологии . 81 (3): 419–23. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (73) 90152-6 . PMID 4588280 . 
  61. ^ Робертс Р.Дж., Белфорт М., Бестор Т., Бхагват А.С., Бикл Т.А., Битинаит Дж. И др. (Апрель 2003 г.). «Номенклатура рестрикционных ферментов, ДНК-метилтрансфераз, самонаводящихся эндонуклеаз и их генов» . Исследования нуклеиновых кислот . 31 (7): 1805–12. DOI : 10.1093 / NAR / gkg274 . PMC 152790 . PMID 12654995 .  
  62. ^ Герлоф А. "Клонирование с использованием рестрикционных ферментов" . Европейская лаборатория молекулярной биологии - Гамбург . Проверено 7 июня 2008 .
  63. ^ Рассел DW, Sambrook J (2001). Молекулярное клонирование: лабораторное руководство . Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: Лаборатория Колд-Спринг-Харбор. ISBN 0-87969-576-5.
  64. ^ Wolff JN, Gemmell NJ (февраль 2008). «Объединение аллель-специфичных флуоресцентных зондов и рестрикционного анализа в ПЦР в реальном времени для достижения оценки SNP, превышающей соотношение аллелей 1: 1000» . Биотехнологии . 44 (2): 193-4, 196, 199. DOI : 10,2144 / 000112719 . PMID 18330346 . 
  65. ^ Zhang R, Zhu Z, Zhu H, Nguyen T, Yao F, Xia K и др. (Июль 2005 г.). «Резак SNP: комплексный инструмент для проектирования анализа SNP PCR-RFLP» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (выпуск веб-сервера): W489-92. DOI : 10.1093 / NAR / gki358 . PMC 1160119 . PMID 15980518 .  
  66. ^ «Отображение» . Природа .
  67. ^ Страйер L, Берг JM, Тимочко JL (2002). Биохимия (Пятое изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. п. 122. ISBN 0-7167-4684-0.
  68. ^ Тебас П., Штейн Д., Тан В.В., Фрэнк I, Ван SQ, Ли Джи и др. (Март 2014 г.). «Редактирование генов CCR5 в аутологичных CD4 Т-клетках людей, инфицированных ВИЧ» . Медицинский журнал Новой Англии . 370 (10): 901–10. DOI : 10.1056 / NEJMoa1300662 . PMC 4084652 . PMID 24597865 .  
  69. ^ Wayengera M (2003). «ВИЧ и генная терапия: предлагаемая [ферментативная] модель RM для генной терапии против ВИЧ». Макерере Med J . 38 : 28–30.
  70. ^ Wayengera M, Kajumbula H, Byarugaba W (2007). «Частота и сайт-картирование последовательности гена HIV-1 / SIVcpz, HIV-2 / SIVsmm и других расщеплений SIV различными бактериальными ферментами рестрикции: предшественники нового продукта, ингибирующего ВИЧ». Afr J Biotechnol . 6 (10): 1225–1232.
  71. ^ Шиффер JT, Обер М, Вебер Н.Д., Mintzer E, камень D, Джером KR (сентябрь 2012). «Целенаправленный мутагенез ДНК для лечения хронических вирусных инфекций» . Журнал вирусологии . 86 (17): 8920–36. DOI : 10,1128 / JVI.00052-12 . PMC 3416169 . PMID 22718830 .  
  72. ^ Manjunath Н, Yi G, Данг У, Р Шанкар (ноябрь 2013 г. ). «Новые технологии редактирования генов для генной терапии ВИЧ» . Вирусы . 5 (11): 2748–66. DOI : 10,3390 / v5112748 . PMC 3856413 . PMID 24284874 .  
  73. ^ Стетсонский DB, Ko JS, Heidmann T, Меджиты R (август 2008). «Trex1 предотвращает внутриклеточное инициирование аутоиммунитета» . Cell . 134 (4): 587–98. DOI : 10.1016 / j.cell.2008.06.032 . PMC 2626626 . PMID 18724932 .  
  74. ^ Gasior SL, Рой-Engel AM, Deininger PL (июнь 2008). «ERCC1 / XPF ограничивает ретротранспозицию L1» . Ремонт ДНК . 7 (6): 983–9. DOI : 10.1016 / j.dnarep.2008.02.006 . PMC 2483505 . PMID 18396111 .  
  75. ↑ Робертс RJ (январь 1980 г.). «Ферменты рестрикции и модификации и их узнавающие последовательности» . Исследования нуклеиновых кислот . 8 (1): r63 – r80. DOI : 10.1093 / NAR / 8.1.197-д . PMC 327257 . PMID 6243774 .  
  76. ^ Робертс RJ (1988). «Рестрикционные ферменты и их изошизомеры» . Исследования нуклеиновых кислот . 16 Suppl (Дополнение): r271-313. DOI : 10.1093 / NAR / 16.suppl.r271 . PMC 340913 . PMID 2835753 .  
  77. ^ Б с д е е г Krieger М, Скотт МП, Matsudaira PT, Лодиш HF, Darnell JE, Zipursky L, C, Kaiser Berk A (2004). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. ISBN 0-7167-4366-3.
  78. ^ "Stu I из Streptomyces tubercidicus" . Сигма-Олдрич . Проверено 7 июня 2008 .
  79. ^ Shimotsu H, Takahashi H, Saito H (ноябрь 1980). «Новая сайт-специфическая эндонуклеаза StuI из Streptomyces tubercidicus». Джин . 11 (3–4): 219–25. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (80) 90062-1 . PMID 6260571 . 

Внешние ссылки [ править ]

Ресурсы библиотеки о
ферментах рестрикции
  • Ресурсы в вашей библиотеке
  • Ресурсы в других библиотеках
  • Ферменты рестрикции ДНК в медицинских предметных рубриках Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • Фирман К. (24 ноября 2007 г.). «Ограничение-изменение типа I» . Портсмутский университет. Архивировано из оригинала на 2008-07-06 . Проверено 6 июня 2008 .
  • Гудселл Д.С. (1 августа 2000 г.). «Рестрикционные ферменты» . Молекула месяца . RCSB Protein Data Bank. Архивировано из оригинала на 2008-05-31 . Проверено 6 июня 2008 .
  • Симмер М., Секо Д. (1 августа 2003 г.). «Рестрикционные эндонуклеазы: молекулярные ножницы для специфического разрезания ДНК» . The Science Creative Quarterly . Проверено 6 июня 2008 .
  • Робертс Р.Дж., Винце Т., Посфаи Дж., Маселис Д. "REBASE" . Архивировано из оригинала на 2015-02-16 . Проверено 6 июня 2008 . База данных рестрикционных ферментов