| MgtE | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | MgtE | ||||||||
| Pfam | PF01769 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR006667 | ||||||||
| TCDB | 1.A.26 | ||||||||
| OPM суперсемейство | 180 | ||||||||
| Белок OPM | 2yvx | ||||||||
| |||||||||
Транспортеры магния E (MgtE) представляют собой семейство трансмембранных эубактериальных транспортеров магния MgtE . Родственные области встречаются также в архейных и эукариотических белках . Они имеют размеры, которые значительно варьируются от 311 остатков для белка Methanococcus thermoautotrophicum , 463 остатков для гомолога Synechocystis и 513 остатков для гомолога человека, SLC41A1. Эти белки способны транспортировать Mg 2+ и Co 2+, но не Ni 2+ . Множественные выравнивания содержат два высококонсервативных аспартата, которые могут участвовать в катионе. привязка .
Транспортерами человека из этого семейства являются SLC41A1 , SLC41A2 и SLC41A3 .
Структура и механизм [ править ]
Транспортер Bacillus firmus и несколько исследованных гомологов имеют сильно заряженные гидрофильные N-концевые домены (цитоплазматические), за которыми следует гидрофобный C-концевой домен с 5 предполагаемыми трансмембранными α-спиральными гаечными ключами. Центральные 100 остатков напоминают архейные инозитолы монофосфат дегидрогеназы. [2]
Керес и Магуайр предполагают, что белки MgtE являются вторичными носителями с направленной внутрь полярностью. [2] Hattori et al. считали, что MgtE функционирует по канальному механизму, что свидетельствует о том, что цитозольный домен MgtE действует как сенсор Mg 2+, регулируя закрытие поры в ответ на внутриклеточную концентрацию Mg 2+ . [1] Это создает механизм для поддержания условий гомеостаза. [1] Цитозольный домен MgtE подвергается Mg 2+ -зависимому структурному изменению, которое может закрывать ионопроводящую пору, проходящую через трансмембранный домен.
Маруяма и др. показали, что MgtE проявляет канальные электрофизиологические свойства, то есть транспорт Mg 2+ происходит в соответствии с электрохимическим потенциалом Mg 2+ . [3] Путь проникновения Mg 2+ открывается в ответ на снижение внутриклеточной концентрации Mg 2+ , в то время как он полностью закрывается при внутриклеточной концентрации Mg 2+ 10 мМ. Кристаллические структуры димера MgtE показывают, что чувствительная к Mg 2+ цитоплазматическая область состоит из доменов N и CBS. Связанное с Mg 2+ состояние принимает компактную глобулярную конформацию, которая стабилизируется за счет координации ряда Mg2+ ионов между этими доменами. С другой стороны, в несвязанном состоянии Mg 2+ эти домены находятся далеко друг от друга и фиксируются кристаллической упаковкой.
Транспортная реакция [ править ]
Транспортная реакция, катализируемая белками MgtE:
- Mg 2+ (или Co 2+ ) (на выходе) → Mg 2+ (или Co 2+ ) (на входе )
Ссылки [ править ]
- ^ a b c Хаттори М., Ивасе Н., Фуруя Н., Танака Ю., Цукадзаки Т., Иситани Р., Магуайр М. Э., Ито К., Матурана А., Нуреки О. (ноябрь 2009 г.). «Mg (2 +) - зависимое закрытие бактериального канала MgtE лежит в основе гомеостаза Mg (2+)» . Журнал EMBO . 28 (22): 3602–12. DOI : 10.1038 / emboj.2009.288 . PMC 2782099 . PMID 19798051 .
- ^ a b Kehres DG, Maguire ME (сентябрь 2002 г.). «Структура, свойства и регуляция белков транспорта магния». Биометаллы . 15 (3): 261–70. DOI : 10,1023 / A: 1016078832697 . PMID 12206392 . S2CID 30291849 .
- ^ Maruyama Т, Имаи S, Осава М, М Хаттори, Иситани R, Nureki О, Shimada я (апрель 2013 г. ). «Назначение основного резонанса для цитоплазматической области транспортера Mg (2+) MgtE в несвязанном состоянии Mg (2 +)». Назначение биомолекулярного ЯМР . 7 (1): 93–6. DOI : 10.1007 / s12104-012-9385-у . PMID 22477092 . S2CID 11653432 .
На момент редактирования в этой статье используется контент из "1.A.26 The Mg2 + Transporter-E (MgtE) Family" , который лицензирован таким образом, чтобы разрешить повторное использование по непортированной лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 , но не под GFDL . Все соответствующие условия должны быть соблюдены.
