Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Домен рибонуклеазы III
PDB 1yyw EBI.jpg
Структура рибонуклеазы III, взаимодействующая с двухцепочечной РНК.
Идентификаторы
СимволРНКаза_III
PfamPF00636
ИнтерПроIPR000999
PROSITEPDOC00448
SCOP21jfz / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
PDB1o0w B: 51-141 2a11 A: 41-134 1jfz A: 37-121

1rc7 A: 37-121 1yyw A: 37-121 1i4s A: 37-121 1rc5 B: 37-121 1yyo A: 37-121 1yyk B: 37-121

1yz9 A: 37-121 2ffl A: 333-418 1u61 A: 10-111

Рибонуклеаза III (РНКаза III или РНКаза C) [1] (BRENDA 3.1.26.3 ) представляет собой тип рибонуклеазы, которая распознает дцРНК и расщепляет ее в определенных целевых участках, чтобы преобразовать их в зрелые РНК. [2] Эти ферменты представляют собой группу эндорибонуклеаз , которые характеризуются своим рибонуклеазным доменом, который обозначен как домен РНКазы III. [3] Они являются повсеместными соединениями в клетке и играют важную роль в пути , такие как РНК синтез предшественника, РНК Глушащий , и PNP механизм ауторегуляции. [4] [5]

Типы РНКазы III [ править ]

Суперсемейство РНКаз III делится на четыре известных класса: 1, 2, 3 и 4. Каждый класс определяется своей доменной структурой. [6]

РНКаза III класса

  • Ферменты РНКазы III класса 1 имеют гомодимерную структуру, функция которой заключается в расщеплении дцРНК на несколько субъединиц. Это Mg 2+ -зависимая эндонуклеаза, которая в основном содержится в бактериях и бактериофагах . РНКазы III класса 1 были обнаружены в грибах Glomeromycotan, что предположительно является результатом горизонтального переноса генов от цианобактерий. [7] Среди РНКаз III этого класса есть РНК из E. coli . Обычно ферменты класса I обладают одним доменом РНКазы III (RIIID), за которым следует dsRNA-связывающий домен (dsRBD). [6] Они обрабатывают предшественники рибосомной РНК , малой ядерной РНК (мяРНК) ималая ядрышковая РНК (мяРНК). Основная функция расщепления дцРНК РНКазы III класса 1 сохраняется у большинства организмов, в которых она присутствует. Однако у ряда видов функция изменилась и взяла на себя другие или дополнительные биологические роли. [8]
РНК (UniProtKB P0A7Y0 ) - E.Coli - эта РНКаза III участвует в процессинге вирусных транскриптов и некоторых мРНК через расщепление нескольких участков на дцРНК. На это расщепление может влиять присутствие рибосомного белка. [9]
Варианты РНКазы III класса 1, называемые Mini-III , являются гомодимерными ферментами и состоят исключительно из доменов РНКазы III. [10]

РНКаза III класса

Рибонуклеаза III класса 2 (Rnt1p) из Saccharomyces cerevisiae в комплексе с двухцепочечной РНК
  • Класс II определяется наличием N-концевого домена (NTD), RIIID и dsRBD. Класс II встречается у некоторых видов грибов. [6] Они обрабатывают предшественники рибосомной РНК , малой ядерной РНК (мяРНК) и малой ядрышковой РНК ( мяРНК ).
Нуклеазы дрожжей с доменом РНКазы III класса 2 : [11]
RNT1 (UniProtKB Q02555 ) - S. cerevisiae - эта РНКаза III участвует в транскрипции и процессинге рДНК, формировании 3'-конца мяРНК U2 посредством расщепления концевой петли, реакции на стресс клеточной стенки и деградации, а также в регуляции контрольной точки морфогенеза. гены. [12]
Pac1 (UniProtKB P22192 ) - S. pombe - эта РНКаза III расположена на хромосоме II дрожжевой нуклеазы и при избыточной экспрессии непосредственно участвует в стерильности, неэффективности спаривания, аномальном митотическом клеточном цикле и подавлении мутаций в организме. . [13]

РНКаза III класса

Кристаллическая структура фермента рибонуклеазы Дроша человека в комплексе с двумя С-концевыми спиралями белка DGCR8.
  • Класс 3 РНКазов III включает Drosha семейство ферментов , известных в функцию созревания предшественников микроРНК. [14]

РНКаза III класса

  • РНКазы III класса 4 включают семейство ферментов Dicer, которые, как известно, участвуют в РНК-интерференции (РНКи). [15] РНКазы класса III являются компонентами S-РНКаз. Это компонент системы самонесовместимости у Rosaceae, Solanaceae и Plantaginaceae. Их нанимают, чтобы справиться с различными сценариями экологического стресса. [16]
  • Ферменты дайсера перерабатывают субтраты дцРНК в небольшие фрагменты РНК индивидуального размера от 21 до 27 нуклеотидов в длину. [17] Дайсер имеет N-концевой домен геликазы / АТФазы, за которым следует другой домен с неизвестной функцией. Это центрально расположенный домен PAZ и С-концевая конфигурация, которая включает один dsRBD и два каталитических домена РНКазы III. [18] Взаимодействие Dicer происходит с другими белками, включая TRBP, PACT и Ago2. [19] РНК, которые продуцируются Дайсером, действуют как проводники для последовательности конкретного подавления родственных генов через РНКи и родственные пути. [17]

Белки человека, содержащие домен РНКазы III [ править ]

  • DICER1 [20]
  • ДРОША [21]

См. Также [ править ]

  • RncO

Ссылки [ править ]

  1. ^ Филиппов, Валерий; Соловьев Виктор; Филиппова Мария; Гилл, Сарджит С. (7 марта 2000 г.). «Новый тип белков семейства РНКазы III у эукариот». Джин . 245 (1): 213–221. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (99) 00571-5 . PMID  10713462 .
  2. ^ Zamore, Phollip D. (декабрь 2001). «Тридцать три года спустя, взгляд на активный сайт рибонуклеазы III». Молекулярная клетка . 8 (6): 1158–1160. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (01) 00418-X . PMID 11885596 . 
  3. ^ Конрад, Кристиан; Раухут, Рейнхард (февраль 2002 г.). «Рибонуклеаза III: новое ощущение от неприятностей». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 34 (2): 116–129. DOI : 10.1016 / S1357-2725 (01) 00112-1 . PMID 11809414 . 
  4. ^ Inada, T .; Накамура, Ю. (1995). «Смертельная активность рибонуклеазы III в отношении процессинга двухцепочечной РНК в отсутствие белка SuhB Escherichia coli». Биохимия . 77 (4): 294–302. DOI : 10.1016 / 0300-9084 (96) 88139-9 . PMID 8589060 . 
  5. ^ Парк, Хонгмарн; Яхнин, Елена; Коннолли, Майкл; Ромео, Тони; Бабицке, Пол; Гурс, Р.Л. (15 декабря 2015 г.). «CsrA участвует в механизме ауторегуляции PNPase, избирательно подавляя трансляцию транскриптов, которые ранее были обработаны RNase III и PNPase» . Журнал бактериологии . 197 (24): 3751–3759. DOI : 10.1128 / JB.00721-15 . PMC 4652041 . PMID 26438818 .  
  6. ^ a b c Liang YH, Lavoie M, Comeau MA, Elela SA, Ji X. Структура комплекса эукариотической РНКазы III после расщепления выявляет механизм двойной линейки для выбора субстрата. Молекулярная клетка. 2014; 54 (3): 431-444. DOI: 10.1016 / j.molcel.2014.03.006.
  7. ^ Скоро-Jae Lee, Mengxuan Kong, Пол Харрисон, Мохамед хиджра; Консервированные белки системы РНК-интерференции в арбускулярном микоризном грибе Rhizoglomus irregulare позволяют по-новому взглянуть на эволюционную историю Glomeromycota, Genome Biology and Evolution, evy002, https://doi.org/10.1093/gbe/evy002
  8. ^ Kreuze, Ян Ф .; Савенков, Евгений И .; Куэльяр, Уилмер; Ли, Сяндун; Валконен, Яри П. Т. (1 июня 2005 г.). «Вирусная РНКаза III класса 1, участвующая в подавлении молчания РНК» . Журнал вирусологии . 79 (11): 7227–7238. DOI : 10,1128 / JVI.79.11.7227-7238.2005 . ISSN 0022-538X . PMC 1112141 . PMID 15890961 .   
  9. ^ «РНК - Рибонуклеаза 3 - Escherichia coli (штамм K12) - ген и белок РНК» . www.uniprot.org . Консорциум UniProt . Проверено 5 ноября +2016 .
  10. ^ Свечение, D .; Пьянка, Д .; Сулей, AA; Козловский, Лукаш П .; Czarnecka, J .; Chojnowski, G .; Skowronek, KJ; Буйницки, JM (2015). «Последовательно-специфическое расщепление дцРНК мини-III РНКазой» . Исследования нуклеиновых кислот . 43 (5): 2864–2873. DOI : 10.1093 / NAR / gkv009 . ISSN 0305-1048 . PMC 4357697 . PMID 25634891 .   
  11. ^ У, Чан-Сянь; Сюй, Сянь-Цзинь; Чжэн, Кэ; Лю, Фанг; Ян, Сюй-Донг; Чен, Чжуан-Фу; Чен, Хуан-Чун; Лю, Чжэн-Фэй (1 апреля 2016 г.). «Характеристика рибонуклеазы III из Brucella». Джин . 579 (2): 183–192. DOI : 10.1016 / j.gene.2015.12.068 . PMID 26778206 . 
  12. ^ "Обзор RNT1 / YMR239C" . www.yeastgenome.org . Стэнфордский университет . Проверено 5 ноября +2016 .
  13. ^ "pac1 (SPBC119.11c)" . www.pombase.org . EMBL-EBI . Проверено 5 ноября +2016 .
  14. Перейти ↑ Filippov V, Solovyev V, Filippova M, Gill SS (Mar 2000). «Новый тип белков семейства РНКазы III у эукариот». Джин . 245 (1): 213–221. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (99) 00571-5 . PMID 10713462 . 
  15. ^ Bernstein E, Caudy А.А., Hammond С.М., Ханнон GJ (2001). «Роль бидентатной рибонуклеазы на этапе инициации РНК-интерференции». Природа . 409 (6818): 363–6. DOI : 10.1038 / 35053110 . PMID 11201747 . S2CID 4371481 .  
  16. ^ Рохас, Эрнан; Флойд, Брайс; Моррис, Стефани С.; Бэшем, Дайан; Макинтош, Густаво К.; Голдрайдж, Ариэль (1 июля 2015 г.). «NnSR1, не-S-РНКаза класса III, специфически индуцируемая у Nicotiana alata при дефиците фосфата, локализуется в компартментах эндоплазматического ретикулума». Растениеводство . 236 : 250–259. DOI : 10.1016 / j.plantsci.2015.04.012 . PMID 26025538 . 
  17. ^ а б Макрей, Ян Дж; Дудна, Дженнифер А. (февраль 2007 г.). «Пересмотр рибонуклеазы: понимание структуры ферментов семейства рибонуклеаз III». Текущее мнение в структурной биологии . 17 (1): 138–145. DOI : 10.1016 / j.sbi.2006.12.002 . PMID 17194582 . 
  18. ↑ Редько, Юлия; Беххофер, Дэвид Х .; Кондон, Сиаран (июнь 2008 г.). «Mini-III, необычный член семейства ферментов РНКазы III, катализирует созревание 23S рибосомной РНК в B. subtilis» . Молекулярная микробиология . 68 (5): 1096–1106. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2008.06207.x . PMID 18363798 . 
  19. Перейти ↑ Nicholson, Allen W. (январь 2014 г.). «Механизмы расщепления двухцепочечной РНК рибонуклеазой III» . Междисциплинарные обзоры Wiley: РНК . 5 (1): 31–48. DOI : 10.1002 / wrna.1195 . PMC 3867540 . PMID 24124076 .  
  20. ^ «Тканевое выражение DICER1 - Резюме» . www.proteinatlas.org . Атлас человеческого белка . Проверено 5 ноября +2016 .
  21. ^ "Тканевое выражение DROSHA - Резюме" . www.proteinatlas.org . Атлас человеческого белка . Проверено 5 ноября +2016 .
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000999

Внешние ссылки [ править ]

  • RNase + III в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)
  • EC 3.1.26.3