Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
TXN
Тиоредоксин, гомодимер.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

4TRX , 1AIU , 1AUC , 1CQG , 1CQH , 1ERT , 1ERU , 1ERV , 1ERW , 1MDI , 1MDJ , 1MDK , 1TRS , 1TRU , 1TRV , 1TRW , 2HSH , 2HXK , 2IFQ , 2IIY , 3E3E , 3KD0 , 3M9J , 3M9K , 3QFA , 3QFB , 3TRX, 4LL1 , 4LL4 , 4OO4 , 4OO5 , 4POK , 4POL , 4POM , 4PUF , 5DQY

Идентификаторы
ПсевдонимыTXN , TRDX, TRX, TRX1, тиоредоксин
Внешние идентификаторыOMIM : 187700 MGI : 98874 HomoloGene : 128202 GeneCard : TXN
Расположение гена ( человек )
Chr.Хромосома 9 (человек) [1]
Группа9q31.3Начинать110 243 810 п.н. [1]
Конец110 256 507 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Chr.Хромосома 4 (мышь) [2]
Группа4 B3 | 4 31,87 смНачинать57 943 373 п.н. [2]
Конец57 956 411 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• оксидоредуктазы активность дисульфид белка
• пептидный дисульфид оксидоредуктазы активность
• оксидоредуктазы активность, действующая на серу группы доноров, дисульфида в качестве акцептора
• GO: 0001948 связывание белка
• тиоредоксин-дисульфид - редуктазы активности
• редуктазы активности белка-дисульфид
• РНК - связывающий
Сотовый компонент• внеклеточная область
• внеклеточная экзосома
• ядро клетки
• цитоплазма
• митохондрия
• цитозоль
• нуклеоплазма
Биологический процесс• активация B активности протеинкиназы
• положительное регулирование протеинкиназы сигнализации B
• движение клетки или субклеточном компонента
• нуклеотидных содержащих малую молекулу взаимопревращение
• глицерина эфира метаболический процесс
• регуляция транскрипции ДНК-шаблонных
• сигнализации клетка-клетка
• отрицательное регулирование транскрипции с промотора РНК-полимеразы II
• окислительно-восстановительный гомеостаз клетки
• транскрипция, ДНК-шаблон
• позитивная регуляция фосфорилирования пептидил-серина
• негативная регуляция экспорта белка из ядра
• реакция на радиацию
• положительная регуляция связывания ДНК
• негативная регуляция гибели клеток, вызванной перекисью водорода
• клеточная пролиферация
• окислительно-восстановительный процесс
• передача сигнала
• восстановление белков
• клеточная детоксикация окислителей
• клеточная реакция на окислительный стресс
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

7295

22166

Ансамбль

ENSG00000136810

ENSMUSG00000028367

UniProt

P10599

P10639

RefSeq (мРНК)

NM_003329
NM_001244938

NM_011660

RefSeq (белок)

NP_001231867
NP_003320

NP_035790

Расположение (UCSC)Chr 9: 110,24 - 110,26 МбChr 4: 57.94 - 57.96 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Тиоредоксин - это класс малых окислительно-восстановительных белков, которые, как известно, присутствуют во всех организмах . Он играет роль во многих важных биологических процессах , включая передачу сигналов окислительно-восстановительного потенциала. У человека тиоредоксины кодируются генами TXN и TXN2 . [5] [6] Мутация потери функции любого из двух генов тиоредоксина человека смертельна на четырехклеточной стадии развивающегося эмбриона . Хотя это не совсем понятно, тиоредоксин играет центральную роль в организме человека и все чаще связывается с медициной благодаря их реакции на активные формы кислорода (АФК). В растениях , тиоредоксины регулируют спектр важнейших функций, от фотосинтеза до роста, цветения, развития и прорастания семян. Также недавно было обнаружено, что они играют роль в межклеточной коммуникации . [7]

Функция [ править ]

Тиоредоксины - это белки, которые действуют как антиоксиданты, способствуя восстановлению других белков за счет тиол-дисульфидного обмена цистеина . Тиоредоксины содержатся почти во всех известных организмах и необходимы для жизни млекопитающих . [8] [9]

Тиоредоксин представляет собой фермент оксидоредуктазы массой 12 кДа, содержащий дитиолдисульфидный активный центр. Он распространен повсеместно и встречается во многих организмах, от растений и бактерий до млекопитающих. Было идентифицировано множество субстратов для тиоредоксина in vitro, включая рибонуклеазу , хориогонадотропины, факторы свертывания крови, глюкокортикоидный рецептор и инсулин. Снижение инсулина классически используется как тест активности. [10]

Тиоредоксины характеризуются на уровне их аминокислотной последовательности наличием двух вицинальных цистеинов в мотиве CXXC . Эти два цистеина являются ключом к способности тиоредоксина восстанавливать другие белки. Белки тиоредоксина также имеют характерную третичную структуру, называемую тиоредоксиновой складкой .

Тиоредоксины поддерживаются в восстановленном состоянии тиоредоксинредуктазой флавоэнзима в НАДФН-зависимой реакции. [11] Тиоредоксины действуют как доноры электронов для пероксидаз и рибонуклеотидредуктазы . [12] Родственные глутаредоксины разделяют многие функции тиоредоксинов, но восстанавливаются глутатионом, а не специфической редуктазой.

Преимущество тиоредоксинов в снижении окислительного стресса показано трансгенными мышами, у которых повышена экспрессия тиоредоксина, они более устойчивы к воспалению и живут на 35% дольше [13], что подтверждает теорию свободных радикалов старения . Однако средства контроля этого исследования были недолговечными, что, возможно, способствовало очевидному увеличению продолжительности жизни. [14] Trx1 может регулировать не-окислительно-восстановительные посттрансляционные модификации. [15]У мышей со специфической для сердца сверхэкспрессией Trx1 протеомическое исследование показало, что SET и MYND-домен-содержащий белок 1 (SMYD1), лизинметилтрансфераза, высоко экспрессируемая в сердечной и других мышечных тканях, также активируется. Это указывает на то, что Trx1 может также играть роль в метилировании белков посредством регуляции экспрессии SMYD1, которая не зависит от его оксидоредуктазной активности. [15]

Растения имеют необычно сложный набор Trxs, состоящий из шести четко определенных типов (Trxs f, m, x, y, h и o), которые находятся в разных клеточных компартментах и функционируют во множестве процессов. В 2010 году было впервые обнаружено, что белки тиоредоксина могут перемещаться от клетки к клетке , что представляет собой новую форму клеточной коммуникации в растениях. [7]

Механизм действия [ править ]

Основная функция тиоредоксина (Trx) - восстановление окисленных остатков цистеина и разрыв дисульфидных связей. [16] Для Trx1 этот процесс начинается с атаки Cys32, одного из остатков, консервативных в мотиве тиоредоксина CXXC, на окисленную группу субстрата. [17] Практически сразу после этого события Cys35, другой консервативный остаток Cys в Trx1, образует дисульфидную связь с Cys32, тем самым передавая 2 электрона субстрату, который теперь находится в восстановленной форме. Окисленный Trx1 затем восстанавливается тиоредоксинредуктазой, которая, в свою очередь, восстанавливается НАДФН, как описано выше. [17]

Механизм восстановления субстрата Trx1

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что тиоредоксин взаимодействует с:

  • ASK1 , [18] [19] [20]
  • Коллаген, тип I, альфа 1 , [21]
  • Глюкокортикоидный рецептор , [22]
  • SENP1 , [23]
  • TXNIP . [24]
  • NF-κB - уменьшая дисульфидную связь в NF-κB, Trx1 способствует связыванию этого фактора транскрипции с ДНК. [25]
  • AP1 через Ref1 - Trx1 косвенно увеличивает ДНК-связывающую активность белка-активатора 1 (AP1) за счет снижения окислительно-восстановительного фактора 1 фермента репарации ДНК (Ref-1), который, в свою очередь, снижает AP1 в примере каскада окислительно-восстановительной регуляции. [26]
  • AMPK - функция AMPK в кардиомиоцитах сохраняется во время окислительного стресса из-за взаимодействия между AMPK и Trx1. Образуя дисульфидный мостик между двумя белками, Trx1 предотвращает образование и агрегацию окисленной AMPK, тем самым позволяя AMPK нормально функционировать и участвовать в сигнальных каскадах . [27]

Влияние на гипертрофию сердца [ править ]

Было показано, что Trx1 подавляет сердечную гипертрофию , утолщение стенок нижних камер сердца, взаимодействуя с несколькими разными мишенями. Trx1 усиливает транскрипционную активность ядерных респираторных факторов 1 и 2 ( NRF1 и NRF2 ) и стимулирует экспрессию коактиватора 1-α рецептора γ, активируемого пролифератором пероксисом ( PGC-1α ). [28] [29] Кроме того, Trx1 восстанавливает два остатка цистеина в гистондеацетилазе 4 ( HDAC4 ), что позволяет HDAC4 импортировать из цитозоля , где находится окисленная форма, [30] в ядро .[31] Попав в ядро, восстановленный HDAC4 подавляет активность факторов транскрипции, таких как NFAT, которые опосредуют гипертрофию сердца. [17] Trx 1 также контролируетуровни микроРНК в сердце и, как было обнаружено, ингибирует гипертрофию сердца за счет активации miR-98 / let-7 . [32] Trx1 может регулировать уровень экспрессии SMYD1, таким образом, может косвенно модулировать метилирование белка с целью защиты сердца. [15]

Тиоредоксин в уходе за кожей [ править ]

Тиоредоксин используется в продуктах по уходу за кожей в качестве антиоксиданта в сочетании с глутаредоксином и глутатионом. [ необходима цитата ]

См. Также [ править ]

  • RuBisCO - активность фермента, регулируемая тиоредоксином
  • Пероксиредоксин - активность фермента, регулируемая тиоредоксином.
  • Тиоредоксиновый фолд

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000136810 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028367 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Wollman EE, d'Auriol L, Rimsky L, Shaw A, Jacquot JP, Wingfield P, Graber P, Dessarps F, Robin P, Galibert F (октябрь 1988). «Клонирование и экспрессия кДНК тиоредоксина человека». Журнал биологической химии . 263 (30): 15506–12. PMID 3170595 . 
  6. ^ "Entrez Gene: TXN2 тиоредоксин 2" .
  7. ^ a b Мэн Л., Вонг Дж. Х., Фельдман Л. Дж., Лемо П. Г., Бьюкенен Б. Б. (февраль 2010 г.). «Связанный с мембраной тиоредоксин, необходимый для роста растений, перемещается от клетки к клетке, что указывает на его роль в межклеточной коммуникации» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (8): 3900–5. DOI : 10.1073 / pnas.0913759107 . PMC 2840455 . PMID 20133584 .  
  8. ↑ Holmgren A (август 1989 г.). «Тиоредоксиновые и глутаредоксиновые системы» (PDF) . Журнал биологической химии . 264 (24): 13963–6. PMID 2668278 .  
  9. ^ Нордберг Дж, Arner Е.С. (декабрь 2001 г.). «Активные формы кислорода, антиоксиданты и тиоредоксиновая система млекопитающих». Свободная радикальная биология и медицина . 31 (11): 1287–312. DOI : 10.1016 / S0891-5849 (01) 00724-9 . PMID 11728801 . 
  10. ^ "Entrez Gene: тиоредоксин TXN" .
  11. ^ Mustacich D, Пауис G (февраль 2000). «Тиоредоксинредуктаза» . Биохимический журнал . 346 (1): 1–8. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3460001 . PMC 1220815 . PMID 10657232 .  
  12. ^ Arner ES, Хольмгрен A (октябрь 2000). «Физиологические функции тиоредоксина и тиоредоксинредуктазы» . Европейский журнал биохимии . 267 (20): 6102–9. DOI : 10.1046 / j.1432-1327.2000.01701.x . PMID 11012661 . 
  13. ↑ Yoshida T, Nakamura H, Masutani H, Yodoi J (декабрь 2005 г.). «Участие тиоредоксина и тиоредоксин-связывающего белка-2 в клеточной пролиферации и процессе старения». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 1055 : 1–12. DOI : 10.1196 / annals.1323.002 . PMID 16387713 . S2CID 37043674 .  
  14. ^ Muller FL, Lustgarten MS, Jang Y, Ричардсон A, Ван Remmen H (август 2007). «Тенденции в теориях окислительного старения». Свободная радикальная биология и медицина . 43 (4): 477–503. DOI : 10.1016 / j.freeradbiomed.2007.03.034 . PMID 17640558 . 
  15. ^ a b c Лю Т., Ву Ц., Джайн М.Р., Нагараджан Н., Ян Л., Дай Х, Цуй Ц., Байкал А., Пан С., Аго Т., Садошима Дж., Ли Х (декабрь 2015 г.). «Главный редокс-регулятор Trx1 активирует SMYD1 и модулирует метилирование лизина» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1854 (12): 1816–1822. DOI : 10.1016 / j.bbapap.2015.09.006 . PMC 4721509 . PMID 26410624 .  
  16. ^ Накамура Н, Накамура К, Yodoi J (1997-01-01). «Редокс-регуляция клеточной активации». Ежегодный обзор иммунологии . 15 (1): 351–69. DOI : 10.1146 / annurev.immunol.15.1.351 . PMID 9143692 . 
  17. ^ a b c Nagarajan N, Oka S, Sadoshima J (декабрь 2016 г.). «Модуляция сигнальных механизмов в сердце тиоредоксином 1» . Свободная радикальная биология и медицина . 109 : 125–131. DOI : 10.1016 / j.freeradbiomed.2016.12.020 . PMC 5462876 . PMID 27993729 .  
  18. Перейти ↑ Liu Y, Min W (июнь 2002 г.). «Тиоредоксин способствует убиквитинированию и деградации ASK1, подавляя апоптоз, опосредованный ASK1, независимо от окислительно-восстановительной активности» . Циркуляционные исследования . 90 (12): 1259–66. DOI : 10.1161 / 01.res.0000022160.64355.62 . PMID 12089063 . 
  19. ^ Морита К, Saitoh М, Tobiume К, Матсуура Н, Эномото S, Nishitoh Н, Н Ichijo (ноябрь 2001 г.). «Отрицательная обратная связь регуляции ASK1 с помощью протеинфосфатазы 5 (PP5) в ответ на окислительный стресс» . Журнал EMBO . 20 (21): 6028–36. DOI : 10.1093 / emboj / 20.21.6028 . PMC 125685 . PMID 11689443 .  
  20. ^ Сайто М, Нишито Х, Фуджи М, Такеда К., Тобиуме К., Савада Й, Кавабата М, Миядзоно К., Ичидзё Х (май 1998 г.). «Тиоредоксин млекопитающих является прямым ингибитором киназы, регулирующей сигнал апоптоза (ASK) 1» . Журнал EMBO . 17 (9): 2596–606. DOI : 10.1093 / emboj / 17.9.2596 . PMC 1170601 . PMID 9564042 .  
  21. ^ Мацумото К, Masutani Н, Нишияма А, Хасимото S, Гон Y, T, Хори Yodoi J (июль 2002 г.). «С-пропептидная область человеческого коллагена про альфа 1 типа 1 взаимодействует с тиоредоксином». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 295 (3): 663–7. DOI : 10.1016 / s0006-291x (02) 00727-1 . PMID 12099690 . 
  22. Перейти ↑ Makino Y, Yoshikawa N, Okamoto K, Hirota K, Yodoi J, Makino I, Tanaka H (январь 1999 г.). «Прямая связь с тиоредоксином позволяет регулировать окислительно-восстановительную функцию рецепторов глюкокортикоидов» . Журнал биологической химии . 274 (5): 3182–8. DOI : 10.1074 / jbc.274.5.3182 . PMID 9915858 . 
  23. ↑ Li X, Luo Y, Yu L, Lin Y, Luo D, Zhang H, He Y, Kim YO, Kim Y, Tang S, Min W. (апрель 2008 г.). «SENP1 опосредует TNF-индуцированное десумоилирование и цитоплазматическую транслокацию HIPK1 для усиления ASK1-зависимого апоптоза» . Смерть и дифференциация клеток . 15 (4): 739–50. DOI : 10.1038 / sj.cdd.4402303 . PMID 18219322 . 
  24. ↑ Nishiyama A, Matsui M, Iwata S, Hirota K, Masutani H, Nakamura H, Takagi Y, Sono H, Gon Y, Yodoi J (июль 1999 г.). «Идентификация тиоредоксин-связывающего белка-2 / витамина D (3), активируемого белком 1, как негативного регулятора функции и экспрессии тиоредоксина» . Журнал биологической химии . 274 (31): 21645–50. DOI : 10.1074 / jbc.274.31.21645 . PMID 10419473 . 
  25. ^ Мэттьюз JR, Wakasugi N, Virelizier ДЛ, Yodoi Дж, Ай РТ (август 1992 г.). «Тиоредоксин регулирует ДНК-связывающую активность NF-каппа B путем восстановления дисульфидной связи с участием цистеина 62» . Исследования нуклеиновых кислот . 20 (15): 3821–30. DOI : 10.1093 / NAR / 20.15.3821 . PMC 334054 . PMID 1508666 .  
  26. Перейти ↑ Hirota K, Matsui M, Iwata S, Nishiyama A, Mori K, Yodoi J (апрель 1997 г.). «Транскрипционная активность AP-1 регулируется прямой связью между тиоредоксином и Ref-1» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (8): 3633–8. DOI : 10.1073 / pnas.94.8.3633 . PMC 20492 . PMID 9108029 .  
  27. ↑ Shao D, Oka S, Liu T, Zhai P, Ago T, Sciarretta S, Li H, Sadoshima J (февраль 2014 г.). «Редокс-зависимый механизм регуляции активации AMPK тиоредоксином1 во время энергетического голодания» . Клеточный метаболизм . 19 (2): 232–45. DOI : 10.1016 / j.cmet.2013.12.013 . PMC 3937768 . PMID 24506865 .  
  28. ^ Назад Т, Е Я, Ямамото М, Schinke-Браун М, Браун JA, Тянь Б, Sadoshima J (2006). «Тиоредоксин1 активирует митохондриальные белки, связанные с окислительным фосфорилированием и циклом TCA в сердце». Антиоксиданты и редокс-сигналы . 8 (9–10): 1635–50. DOI : 10.1089 / ars.2006.8.1635 . PMID 16987018 . 
  29. ^ Ямамото М, Ян G, Гонконг С, Лю Дж, Холле Е, Ю Х, Т Вагнер, Vatner SF, Sadoshima J (ноябрь 2003 г.). «Подавление эндогенного тиоредоксина в сердце увеличивает окислительный стресс и гипертрофию сердца» . Журнал клинических исследований . 112 (9): 1395–406. DOI : 10.1172 / JCI17700 . PMC 228400 . PMID 14597765 .  
  30. ↑ Matsushima S, Kuroda J, Ago T, Zhai P, Park JY, Xie LH, Tian B, Sadoshima J (февраль 2013 г.). «Повышенный окислительный стресс в ядре, вызванный Nox4, опосредует окисление HDAC4 и гипертрофию сердца» . Циркуляционные исследования . 112 (4): 651–63. DOI : 10,1161 / CIRCRESAHA.112.279760 . PMC 3574183 . PMID 23271793 .  
  31. ^ Назад Т, Лю Т, Р Чжай, Чен Вт, Ли Н, Молькентин JD, Vatner SF, Sadoshima J (июнь 2008 г.). «Редокс-зависимый путь регуляции HDAC класса II и гипертрофии сердца». Cell . 133 (6): 978–93. DOI : 10.1016 / j.cell.2008.04.041 . PMID 18555775 . S2CID 2678474 .  
  32. ^ Ян Y, T, s назад Zhai P, M, Абдельлатифа Sadoshima J (февраль 2011). «Тиоредоксин 1 отрицательно регулирует гипертрофию сердца, вызванную ангиотензином II, за счет активации miR-98 / let-7» . Циркуляционные исследования . 108 (3): 305–13. DOI : 10,1161 / CIRCRESAHA.110.228437 . PMC 3249645 . PMID 21183740 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Арнер Э.С., Хольмгрен А. (октябрь 2000 г.). «Физиологические функции тиоредоксина и тиоредоксинредуктазы» . Европейский журнал биохимии . 267 (20): 6102–9. DOI : 10.1046 / j.1432-1327.2000.01701.x . PMID  11012661 .
  • Нисинака Й, Масутани Х, Накамура Х, Йодой Дж (2002). «Регуляторные роли тиоредоксина в клеточных ответах, вызванных окислительным стрессом». Редокс-отчет . 6 (5): 289–95. DOI : 10.1179 / 135100001101536427 . PMID  11778846 . S2CID  34079507 .
  • Аго Т., Садошима Дж. (Ноябрь 2006 г.). «Тиоредоксин и ремоделирование желудочков» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 41 (5): 762–73. DOI : 10.1016 / j.yjmcc.2006.08.006 . PMC  1852508 . PMID  17007870 .
  • Тониссен К.Ф., Уэллс-младший (июнь 1991 г.). «Выделение и характеристика генов, кодирующих тиоредоксин человека». Джин . 102 (2): 221–8. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (91) 90081-L . PMID  1874447 .
  • Мартин Х., Дин М. (февраль 1991 г.). «Идентификация тиоредоксин-родственного белка, связанного с плазматическими мембранами». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 175 (1): 123–8. DOI : 10.1016 / S0006-291X (05) 81209-4 . PMID  1998498 .
  • Forman-Kay JD, Clore GM, Wingfield PT, Gronenborn AM (март 1991 г.). «Трехмерная структура с высоким разрешением восстановленного рекомбинантного тиоредоксина человека в растворе». Биохимия . 30 (10): 2685–98. DOI : 10.1021 / bi00224a017 . PMID  2001356 .
  • Жако Дж. П., де Ламотт Ф., Фонтекаве М., Шюрманн П., Декоттиньи П., Мигиниак-Маслоу М., Уоллман Е. (декабрь 1990 г.). «Взаимосвязь структуры и функции тиоредоксина человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 173 (3): 1375–81. DOI : 10.1016 / S0006-291X (05) 80940-4 . PMID  2176490 .
  • Forman-Kay JD, Clore GM, Driscoll PC, Wingfield P, Richards FM, Gronenborn AM (август 1989 г.). «Назначение протонного ядерного магнитного резонанса и определение вторичной структуры рекомбинантного тиоредоксина человека». Биохимия . 28 (17): 7088–97. DOI : 10.1021 / bi00443a045 . PMID  2684271 .
  • Тагая Й., Маэда Й., Мицуи А., Кондо Н., Мацуи Х., Хамуро Дж., Браун Н., Араи К., Йокота Т., Вакасуги Х. (март 1989 г.). «Фактор, производный от ATL (ADF), рецептор IL-2 / индуктор Tac, гомологичный тиоредоксину; возможное участие дитиол-восстановления в индукции рецептора IL-2» . Журнал EMBO . 8 (3): 757–64. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1989.tb03436.x . PMC  400872 . PMID  2785919 .
  • Wollman EE, d'Auriol L, Rimsky L, Shaw A, Jacquot JP, Wingfield P, Graber P, Dessarps F, Robin P, Galibert F (октябрь 1988 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК тиоредоксина человека». Журнал биологической химии . 263 (30): 15506–12. PMID  3170595 .
  • Хеппелл-Партон А., Кан А., Бенч А., Лоу Н., Лехрах Н., Зетнер Г., Кролик П. (март 1995 г.). «Тиоредоксин, медиатор ингибирования роста, соответствует 9q31». Геномика . 26 (2): 379–81. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (95) 80223-9 . PMID  7601465 .
  • Цинь Дж., Хлор Дж. М., Кеннеди В. М., Хут Дж. Р., Гроненборн А. М. (март 1995 г.). «Структура раствора тиоредоксина человека в смешанном дисульфидном промежуточном комплексе с его целевым пептидом из фактора транскрипции NF каппа B» . Структура . 3 (3): 289–97. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (01) 00159-9 . PMID  7788295 .
  • Като С., Секин С., О С.В., Ким Н.С., Умедзава И., Абэ Н., Ёкояма-Кобаяси М., Аоки Т. (декабрь 1994 г.). «Конструирование банка полноразмерных кДНК человека». Джин . 150 (2): 243–50. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90433-2 . PMID  7821789 .
  • Цинь Дж., Хлор Дж. М., Гроненборн А. М. (июнь 1994 г.). «Трехмерные структуры раствора высокого разрешения окисленного и восстановленного состояний тиоредоксина человека» . Структура . 2 (6): 503–22. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (00) 00051-4 . PMID  7922028 .
  • Гасдаска П. Я., Продолговатый Дж. Э., Котгрив И. А., Повис Г. (август 1994 г.). «Предсказанная аминокислотная последовательность тиоредоксина человека идентична аминокислотной последовательности аутокринного фактора роста человеческого фактора, полученного из Т-клеток взрослого человека (ADF): мРНК тиоредоксина повышена в некоторых опухолях человека». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия гена . 1218 (3): 292–6. DOI : 10.1016 / 0167-4781 (94) 90180-5 . PMID  8049254 .
  • Цинь Дж., Хлор Дж. М., Кеннеди В. П., Кушевски Дж., Гроненборн А. М. (май 1996 г.). «Структура раствора тиоредоксина человека в комплексе с его мишенью из Ref-1 выявляет обращение пептидной цепи». Структура . 4 (5): 613–20. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (96) 00065-2 . PMID  8736558 .
  • Вайксель А., Гасдаска Дж. Р., Повис Дж., Монфор В. Р. (июнь 1996 г.). «Кристаллические структуры восстановленных, окисленных и мутировавших тиоредоксинов человека: доказательства регуляторного гомодимера». Структура . 4 (6): 735–51. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (96) 00079-2 . PMID  8805557 .
  • Андерсен Дж. Ф., Сандерс Д. А., Гасдаска Дж. Р., Вайксель А., Повис Дж., Монфор В. Р. (ноябрь 1997 г.). «Гомодимеры тиоредоксина человека: регуляция pH, роль аспартата 60 и кристаллическая структура аспартата 60 -> мутант аспарагина». Биохимия . 36 (46): 13979–88. DOI : 10.1021 / bi971004s . PMID  9369469 .
  • Маруяма Т., Китаока Ю., Сачи Ю., Наканоин К., Хирота К., Сиодзава Т., Йошимура И., Фуджи С., Йодой Дж. (Ноябрь 1997 г.). «Экспрессия тиоредоксина в эндометрии человека во время менструального цикла» . Молекулярная репродукция человека . 3 (11): 989–93. DOI : 10.1093 / molehr / 3.11.989 . PMID  9433926 .
  • Сахлин Л., Стьернхольм И., Холмгрен А., Экман Г., Эрикссон Х. (декабрь 1997 г.). «Экспрессия мРНК тиоредоксина увеличивается в шейке матки человека во время беременности» . Молекулярная репродукция человека . 3 (12): 1113–7. DOI : 10.1093 / molehr / 3.12.1113 . PMID  9464857 .
  • Маэда К., Хэгглунд П., Финни С., Свенссон Б., Хенриксен А. (ноябрь 2006 г.). «Структурная основа распознавания целевого белка тиоредоксином протеин-дисульфидредуктазы». Структура . 14 (11): 1701–10. DOI : 10.1016 / j.str.2006.09.012 . PMID  17098195 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Тиоредоксин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P10599 (Тиоредоксин) в PDBe-KB .