Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
TF
Протеин TF PDB 1a8e.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

4X1D , 1A8E , 1A8F , 1B3E , 1BP5 , 1BTJ , 1D3K , 1D4N , 1DTG , 1FQE , 1FQF , 1JQF , 1N7W , 1N7X , 1N84 , 1OQG , 1OQH , 1RYO , 1SUV , 2HAU , 2HAV , 2O7U , 2O84 , 3FGS , 3QYT , 3С9Л , 3С9М, 3S9N , 3SKP , 3V83 , 3V89 , 3V8X , 3VE1 , 4H0W , 4X1B , 5DYH

Идентификаторы
ПсевдонимыTF , PRO1557, PRO2086, TFQTL1, HEL-S-71p, трансферрин
Внешние идентификаторыOMIM: 190000 MGI: 98821 HomoloGene: 68153 Генные карты : TF
Расположение гена (человек)
Chr.Хромосома 3 (человека) [1]
Группа3q22.1Начинать133 746 040 п.н. [1]
Конец133 796 641 п.н. [1]
Расположение гена (Мышь)
Chr.Хромосома 9 (мышь) [2]
Группа9 F1 | 9 55,03 смНачинать103 204 001 п.н. [2]
Конец103 230 444 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК


Дополнительные данные эталонного выражения
Онтология генов
Молекулярная функция• связывание трехвалентного железа
• связывание с ионами металлов
• связывание с белком GO: 0001948
• активность трансмембранного переносчика трехвалентного железа
• связывание двухвалентного железа
• связывание рецептора трансферрина
• активность шаперона железа
Сотовый компонент• рециркулирующая эндосома
• везикула
• комплекс рецептора HFE-трансферрина
• поздний эндосома
• микрочастица крови
• базальная часть клетки
• эндоцитарная везикула
• внеклеточная область
• поверхность клетки
• базальная плазматическая мембрана
• внешний компонент внешней стороны плазматической мембраны
• ранняя эндосома
• апикальная плазма мембрана
• перинуклеарная область цитоплазмы
• ямка, покрытая клатрином
• просвет секреторной гранулы
• мембрана эндосомы
• внеклеточная экзосома
• внеклеточная
• мембрана везикул, покрытая клатрином
• цитоплазматическая везикула
• просвет эндоплазматического ретикулума
Биологический процесс• позитивная регуляция рецептор-опосредованного эндоцитоза
• клеточный ответ на ион железа
• регуляция стабильности белка
• транспорт трансферрина
• гомеостаз ионов железа
• дегрануляция тромбоцитов
• перенос ионов
• гомеостаз сетчатки
• транспорт ионов железа
• клеточный гомеостаз ионов железа
• мембранная организация
• пост- трансляционная модификация
• метаболический процесс клеточного белка
• транспорт
• трансмембранный транспорт ионов железа
• регуляция транспорта ионов железа
• перенос трехвалентных неорганических катионов
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

7018

22041

Ансамбль

ENSG00000091513

ENSMUSG00000032554

UniProt

P02787

Q921I1

RefSeq (мРНК)

NM_001063
NM_001354704
NM_001354703

NM_133977

RefSeq (белок)

NP_001054
NP_001341633
NP_001341632

NP_598738

Расположение (UCSC)Chr 3: 133,75 - 133,8 МбChr 9: 103,2 - 103,23 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
Трансферрин
Идентификаторы
СимволТрансферрин
PfamPF00405
ИнтерПроIPR001156
PROSITEPDOC00182
SCOP21lcf / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры

Трансферрины - это гликопротеины, обнаруженные у позвоночных, которые связываются и, следовательно, опосредуют транспорт железа (Fe) через плазму крови . [5] Они вырабатываются в печени и содержат сайты связывания для двух атомов Fe 3+ . [6] Человеческий трансферрина кодируется TF гена , и получают в виде 76 кДа гликопротеина. [7] [8]

Гликопротеины трансферрина связывают железо прочно, но обратимо. Хотя железо, связанное с трансферрином, составляет менее 0,1% (4 мг) от общего количества железа в организме, оно образует наиболее важный пул железа с самой высокой скоростью обмена (25 мг / 24 ч). Трансферрин имеет молекулярную массу около 80 кДа и содержит два специфических высокоаффинных сайта связывания Fe (III) . Сродство трансферрина к Fe (III) чрезвычайно велико ( константа ассоциации составляет 10 20 M -1 при pH 7,4) [9], но постепенно снижается с уменьшением pH ниже нейтрального. Трансферрины связываются не только с железом, но и с ионами различных металлов. [10]Эти гликопротеины находятся в различных жидкостях организма позвоночных. [11] [12] У некоторых беспозвоночных есть белки, которые действуют как трансферрин, обнаруженный в гемолимфе . [11] [13]

Когда трансферрин не связан с железом, он известен как «апотрансферрин» (см. Также апопротеин ).

Возникновение и функция [ править ]

Трансферрины - это гликопротеины, которые часто встречаются в биологических жидкостях позвоночных. Когда белок трансферрина, содержащий железо, встречает рецептор трансферрина на поверхности клетки , например, предшественники эритроида в костном мозге, он связывается с ним и транспортируется в клетку в везикуле посредством рецепторно-опосредованного эндоцитоза . [14] pH везикулы снижается ионно-водородными насосами ( H+АТФазы ) примерно до 5,5, в результате чего трансферрин высвобождает ионы железа. [11] Скорость высвобождения железа зависит от нескольких факторов, включая уровень pH, взаимодействие между долями, температуру, соль и хелатор. [14] Рецептор с трансферином, связанным с лигандом , затем транспортируется через эндоцитарный цикл обратно на поверхность клетки, готовый к следующему циклу поглощения железа. Каждая молекула трансферрина обладает способностью переносить два иона железа в форме трехвалентного железа ( Fe3+
). [13]

Люди и другие млекопитающие [ править ]

Печени являются основным местом синтеза трансферрина , но и других тканей и органов, включая головной мозг, также производит трансферрин. Основной источник секреции трансферрина в головном мозге является сосудистым сплетением в желудочковой системе . [15] Основная роль трансферрина заключается в доставке железа из центров абсорбции в двенадцатиперстной кишке и макрофагов лейкоцитов во все ткани. Трансферрин играет ключевую роль в областях, где происходит эритропоэз и активное деление клеток. [16] Рецептор помогает поддерживать гомеостаз железа в клетках, контролируя концентрацию железа. [16]

Ген , кодирующий трансферрина в организме человека находится в хромосоме полосе 3q21. [7]

Медицинские специалисты могут проверить уровень трансферрина в сыворотке крови в дефиците железа и перегрузки железом расстройства , такие как гемохроматоз .

Структура [ править ]

У человека трансферрин состоит из полипептидной цепи, содержащей 679 аминокислот, и двух углеводных цепей. Белок состоит из альфа-спиралей и бета-листов, которые образуют два домена . [17] N- и C-концевые последовательности представлены глобулярными долями, а между двумя долями находится сайт связывания железа. [12]

Эти аминокислоты , которые связывают ион железа к трансферрину одинаковы для оба доли; два тирозина , один гистидин и одна аспарагиновая кислота . Для связывания иона железа требуется анион , предпочтительно карбонат ( CO2-
3). [17] [13]

Трансферрин также имеет рецептор трансферрина, связанный с железом ; это гомодимер с дисульфидной связью . [16] У человека каждый мономер состоит из 760 аминокислот. Он обеспечивает связывание лиганда с трансферрином, поскольку каждый мономер может связываться с одним или двумя атомами железа. Каждый мономер состоит из трех доменов: протеазного, спирального и апикального. Форма рецептора трансферрина напоминает бабочку из-за пересечения трех четко очерченных доменов. [17]Два основных рецептора трансферрина, обнаруженные у людей, обозначаются как рецептор трансферрина 1 (TfR1) и рецептор трансферрина 2 (TfR2). Хотя оба они похожи по структуре, TfR1 может специфически связываться только с TF человека, где TfR2 также обладает способностью взаимодействовать с TF коровы . [8]

  • Трансферрин связывается со своим рецептором. [18]

  • Рецепторный комплекс трансферрина. [19]

Иммунная система [ править ]

Трансферрин также связан с врожденной иммунной системой . Он находится в слизистой оболочке и связывает железо, создавая таким образом среду с низким содержанием свободного железа, что препятствует выживанию бактерий в процессе, называемом удержанием железа. Уровень трансферрина снижается при воспалении. [20]

Роль в болезни [ править ]

Повышенный уровень трансферрина в плазме часто наблюдается у пациентов, страдающих железодефицитной анемией , во время беременности и при использовании оральных контрацептивов, что отражает увеличение экспрессии белка трансферрина. Когда уровни трансферрина в плазме повышаются, происходит реципрокное снижение процента насыщения трансферрина железом и соответствующее увеличение общей связывающей способности железа в состояниях дефицита железа [21] . Снижение трансферрина в плазме может происходить при заболеваниях, связанных с перегрузкой железом, и недостаточным питанием белков. Отсутствие трансферрина является результатом редкого генетического нарушения, известного как атрансферринемия , состояния, характеризующегося анемией и гемосидерозом. в сердце и печени, что приводит к сердечной недостаточности и многим другим осложнениям.

Исследования показывают, что насыщение трансферрина (концентрация железа в сыворотке ÷ общая железосвязывающая способность) более 60 процентов у мужчин и более 50 процентов у женщин выявляет нарушение метаболизма железа (наследственный гемохроматоз, гетерозиготы и гомозиготы) примерно с 95-процентной точностью. Это открытие помогает в ранней диагностике наследственного гемохроматоза, особенно если сывороточный ферритинпо-прежнему остается низким. Удерживаемое железо при наследственном гемохроматозе в основном откладывается в паренхимных клетках, а накопление ретикулоэндотелиальных клеток происходит на очень поздних стадиях болезни. Это контрастирует с трансфузионной перегрузкой железом, при которой отложение железа происходит сначала в ретикулоэндотелиальных клетках, а затем в паренхиматозных клетках. Это объясняет, почему уровни ферритина остаются относительно низкими при наследственном гемохроматозе, в то время как насыщение трансферрина высоким. [22] [23]

Было показано, что трансферрин и его рецептор уменьшают количество опухолевых клеток, когда рецептор используется для привлечения антител . [16]

Трансферрин и наномедицина [ править ]

Многие лекарственные препараты при прохождении лечения через гематоэнцефалический барьер затрудняются, что приводит к плохому проникновению в области мозга. Гликопротеины трансферрина способны преодолевать гематоэнцефалический барьер посредством опосредованного рецепторами транспорта для специфических рецепторов трансферрина, обнаруженных в эндотелиальных клетках капилляров головного мозга. [24] Из-за этой функции предполагается, что наночастицы, действующие как переносчики лекарств, связанные с гликопротеинами трансферрина, могут проникать через гематоэнцефалический барьер, позволяя этим веществам достигать пораженных клеток головного мозга. [25] Достижения в области наночастиц, конъюгированных с трансферрином, могут привести к неинвазивному распределению лекарств в головном мозге с потенциальными терапевтическими последствиями для центральной нервной системы.(ЦНС) целевые заболевания (например, болезнь Альцгеймера или Паркинсона ). [26]

Другие эффекты [ править ]

Трансферрин с дефицитом углеводов увеличивается в крови при большом потреблении этанола, и его можно контролировать с помощью лабораторных исследований. [27]

Трансферрин является белком острой фазы и, как видно, снижает воспаление, рак и некоторые заболевания (в отличие от других белков острой фазы, например, С-реактивного белка, количество которых увеличивается в случае острого воспаления). [28]

Патология [ править ]

Атрансферринемия связана с дефицитом трансферрина.

При нефротическом синдроме потеря трансферрина с мочой вместе с другими белками сыворотки, такими как тироксин-связывающий глобулин, гаммаглобулин и антитромбин III, может проявляться как железо-резистентная микроцитарная анемия .

Контрольные диапазоны [ править ]

Примерный диапазон для трансферрина составляет 204–360 мг / дл. [29] Результаты лабораторных испытаний всегда следует интерпретировать с использованием эталонного диапазона, предоставленного лабораторией, проводившей испытание.

Референсные диапазоны для анализов крови , сравнивающие содержание трансферрина и других родственных железу соединений (показаны коричневым и оранжевым цветом) с другими составляющими

Высокий уровень трансферрина может указывать на железодефицитную анемию . Уровни сывороточного железа и общей железосвязывающей способности (TIBC) используются вместе с трансферрином для определения любого отклонения от нормы. См. Интерпретацию TIBC . Низкий уровень трансферрина, вероятно, указывает на недоедание .

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что трансферрин взаимодействует с инсулиноподобным фактором роста 2 [30] и IGFBP3 . [31] Регуляция транскрипции трансферрина активируется ретиноевой кислотой . [32]

Связанные белки [ править ]

Члены этого семейства включают серотрансферрин крови (или сидерофилин, обычно называемый просто трансферрином); лактотрансферрин (лактоферрин); трансферрин молока; овотрансферрин яичного белка (кональбумин); и ассоциированный с мембраной меланотрансферрин . [33]

См. Также [ править ]

  • Бета-2 трансферрин
  • Рецептор трансферрина
  • Общая железосвязывающая способность
  • Насыщение трансферрина
  • Ферритин
  • Фитотрансферрин
  • Атрансферринемия
  • Гипотрансферринемия
  • Мутация гена HFE H63D

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000091513 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032554 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Crichton RR, Charloteaux-Wauters M (май 1987). «Транспортировка и хранение железа». Европейский журнал биохимии . 164 (3): 485–506. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1987.tb11155.x . PMID 3032619 . 
  6. ^ Hall DR, Хэдден JM, Леонард А. Бейли S, M Neu, Winn M, Линдли PF (январь 2002). «Кристаллическая и молекулярная структура трансферринов сыворотки крови свиней и кроликов с разрешением 2,15 и 2,60 A соответственно». Acta Crystallographica. Секция D, Биологическая кристаллография . 58 (Pt 1): 70–80. DOI : 10.1107 / s0907444901017309 . PMID 11752780 . 
  7. ^ а б Янг Ф., Лам Дж. Б., МакГилл Дж. Р., Мур К. М., Нейлор С. Л., ван Брагт PH и др. (Май 1984 г.). «Трансферрин человека: характеристика кДНК и хромосомная локализация» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (9): 2752–6. Bibcode : 1984PNAS ... 81.2752Y . DOI : 10.1073 / pnas.81.9.2752 . PMC 345148 . PMID 6585826 .  
  8. ^ a b Kawabata H (март 2019 г.). «Обновление трансферрина и рецепторов трансферрина». Свободная радикальная биология и медицина . 133 : 46–54. DOI : 10.1016 / j.freeradbiomed.2018.06.037 . PMID 29969719 . S2CID 49674402 .  
  9. ^ Айсен P, Лейбман A, Zweier J (март 1978). «Стехиометрические и сайтные характеристики связывания железа с трансферрином человека» . Журнал биологической химии . 253 (6): 1930-7. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 62337-9 . PMID 204636 . 
  10. ^ Никотра С., Сорио Д., Филиппи Г., Де Джоя Л., Патерлини В., Де Пало Е. Ф. и др. (Ноябрь 2017 г.). «Хелатирование тербия, специфическая флуоресцентная маркировка трансферрина человека. Оптимизация условий с точки зрения его применения для анализа ВЭЖХ углеводно-дефицитного трансферрина (CDT)». Аналитическая и биоаналитическая химия . 409 (28): 6605–6612. DOI : 10.1007 / s00216-017-0616-Z . PMID 28971232 . S2CID 13929228 .  
  11. ^ а б в Макгилливрей RT, Мур С.А., Чен Дж., Андерсон Б.Ф., Бейкер Х., Ло Й и др. (Июнь 1998 г.). «Две кристаллические структуры с высоким разрешением рекомбинантной N-доли трансферрина человека обнаруживают структурные изменения, связанные с высвобождением железа». Биохимия . 37 (22): 7919–28. DOI : 10.1021 / bi980355j . PMID 9609685 . 
  12. ^ a b Деван Дж. К., Миками Б., Хиросе М., Саккеттини Дж. С. (ноябрь 1993 г.). «Структурные доказательства pH-чувствительного триггера дилизина в N-доле овотрансферрина курицы: последствия для высвобождения трансферрина железа». Биохимия . 32 (45): 11963–8. DOI : 10.1021 / bi00096a004 . PMID 8218271 . 
  13. ^ a b c Бейкер EN, Линдли П.Ф. (август 1992 г.). «Новые взгляды на структуру и функцию трансферринов». Журнал неорганической биохимии . 47 (3–4): 147–60. DOI : 10.1016 / 0162-0134 (92) 84061-ц . PMID 1431877 . 
  14. ^ а б Халбрукс П.Дж., Хе Кью, Бриггс С.К., Эверс С.Дж., Смит В.К., МакГилливрей РТ, Мейсон А.Б. «Исследование механизма высвобождения железа из C-доли трансферрина сыворотки человека: мутационный анализ роли pH-чувствительной триады». Биохимия . 42 (13): 3701–7. DOI : 10.1021 / bi027071q . PMID 12667060 . 
  15. ^ Моос T (ноябрь 2002). «Гомеостаз мозгового железа». Датский медицинский бюллетень . 49 (4): 279–301. PMID 12553165 . 
  16. ^ a b c d Macedo MF, de Sousa M (март 2008 г.). «Трансферрин и рецепторы трансферрина: волшебных пуль и других проблем». Мишени лекарств от воспаления и аллергии . 7 (1): 41–52. DOI : 10.2174 / 187152808784165162 . PMID 18473900 . 
  17. ^ a b c «Структура трансферрина» . Университет Святого Эдуарда. 2005-07-18. Архивировано из оригинала на 2012-12-11 . Проверено 24 апреля 2009 .
  18. ^ PDB : 1suv ; Ченг Й., Зак О, Айсен П., Харрисон С.К., Уолз Т. (февраль 2004 г.). «Структура человеческого комплекса рецептор трансферрина-трансферрин». Cell . 116 (4): 565–76. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (04) 00130-8 . PMID 14980223 . S2CID 2981917 .  
  19. ^ PDB : 2nsu ; Хафенштейн С., Палермо Л.М., Костюченко В.А., Сяо С., Мораис М.К., Нельсон С.Д., Боуман В.Д., Баттисти А.Дж., Чипман П.Р., Пэрриш С.Р., Россманн М.Г. (апрель 2007 г.). «Асимметричное связывание рецептора трансферрина с капсидами парвовируса» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (16): 6585–9. Bibcode : 2007PNAS..104.6585H . DOI : 10.1073 / pnas.0701574104 . PMC 1871829 . PMID 17420467 .  
  20. ^ Ritchie РФ, Palomaki GE, Neveux LM, Navolotskaia O, Ledue TB, Крэйг WY (1999). «Эталонные распределения для отрицательных белков сыворотки в острой фазе, альбумина, трансферрина и транстиретина: практичный, простой и клинически значимый подход в большой когорте» . Журнал клинического лабораторного анализа . 13 (6): 273–9. DOI : 10.1002 / (SICI) 1098-2825 (1999) 13: 6 <273 :: AID-JCLA4> 3.0.CO; 2-X . PMC 6808097 . PMID 10633294 .  
  21. ^ Миллер JL (июль 2013 г.). «Железодефицитная анемия: распространенное и излечимое заболевание» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в медицине . 3 (7): a011866. DOI : 10.1101 / cshperspect.a011866 . PMC 3685880 . PMID 23613366 .  
  22. ^ Bacon BR, Adams PC, Kowdley К.В., Powell ЛМ, Tavill AS (июль 2011). «Диагностика и лечение гемохроматоза: практическое руководство 2011 г. Американской ассоциации по изучению заболеваний печени» . Гепатология . Балтимор, Мэриленд, 54 (1): 328–43. DOI : 10.1002 / hep.24330 . PMC 3149125 . PMID 21452290 .  
  23. ^ «Гемохроматоз» . guidelinecentral.com .
  24. ^ Гадири М, Vasheghani-Farahani E, F Atyabi, Kobarfard F, Mohamadyar-Toupkanlou F, Hosseinkhani H (октябрь 2017). «Трансферрин-конъюгированные магнитные наночастицы декстрана-спермина для направленного транспорта лекарств через гематоэнцефалический барьер». Журнал биомедицинского исследования материалов Часть A . 105 (10): 2851–2864. DOI : 10.1002 / jbm.a.36145 . PMID 28639394 . 
  25. Перейти ↑ Gaspar R (февраль 2013). «Наночастицы: отталкиваются белками от мишени». Природа Нанотехнологии . 8 (2): 79–80. Bibcode : 2013NatNa ... 8 ... 79G . DOI : 10.1038 / nnano.2013.11 . PMID 23380930 . 
  26. ↑ Li S, Peng Z, Dallman J, Baker J, Othman AM, Blackwelder PL, Leblanc RM (сентябрь 2016 г.). «Преодоление гематоэнцефалического барьера с помощью углеродных точек, конъюгированных с трансферрином: модельное исследование на рыбках данио» . Коллоиды и поверхности. B, Биоинтерфейсы . 145 : 251–256. DOI : 10.1016 / j.colsurfb.2016.05.007 . PMID 27187189 . 
  27. ↑ Sharpe PC (ноябрь 2001 г.). «Биохимическое выявление и мониторинг злоупотребления алкоголем и воздержания» . Анналы клинической биохимии . 38 (Pt 6): 652–64. DOI : 10.1258 / 0004563011901064 . PMID 11732647 . 
  28. Перейти ↑ Jain S, Gautam V, Naseem S (январь 2011 г.). «Белки острой фазы: как диагностический инструмент» . Журнал фармации и биологических наук . 3 (1): 118–27. DOI : 10.4103 / 0975-7406.76489 . PMC 3053509 . PMID 21430962 .  
  29. ^ «Таблица нормального эталонного диапазона» . Интерактивный справочник по изучению патологической основы заболевания . Юго-западный медицинский центр Техасского университета в Далласе. Архивировано из оригинала на 2011-12-25 . Проверено 25 октября 2008 .
    Кумар V, Хаглер HK (1999). Интерактивный справочник по изучению болезни Роббинса «Патологическая основа болезни» (6-е издание (CD-ROM для Windows и Macintosh, индивидуальное издание), ред.). ISBN компании WB Saunders Co. 0-7216-8462-9.
  30. ^ Storch S, Кюблер В, хонинговальные S, Ackmann М, Цапф Дж, Блюм Вт, Braulke Т (декабрь 2001 г.). «Трансферрин связывает инсулиноподобные факторы роста и влияет на связывающие свойства белка-3, связывающего инсулиноподобный фактор роста» . Письма FEBS . 509 (3): 395–8. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (01) 03204-5 . PMID 11749962 . S2CID 22895295 .  
  31. ^ Weinzimer SA, Gibson TB, Коллетт-Сольберг PF, Кхаре A, B Liu, Cohen P (апрель 2001). «Трансферрин представляет собой белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (4): 1806–13. DOI : 10,1210 / jcem.86.4.7380 . PMID 11297622 . 
  32. Перейти ↑ Hsu SL, Lin YF, Chou CK (апрель 1992 г.). «Транскрипционная регуляция генов трансферрина и альбумина ретиноевой кислотой в клеточной линии гепатомы человека Hep3B» . Биохимический журнал . 283 (Pt 2) (2): 611–5. DOI : 10.1042 / bj2830611 . PMC 1131079 . PMID 1315521 .  
  33. Перейти ↑ Chung MC (октябрь 1984 г.). «Структура и функции трансферрина». Биохимическое образование . 12 (4): 146–154. DOI : 10.1016 / 0307-4412 (84) 90118-3 .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Hershberger CL, Larson JL, Arnold B., Rosteck PR, Williams P, DeHoff B и др. (Декабрь 1991 г.). «Клонированный ген трансферина человека». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 646 (1): 140–54. Bibcode : 1991NYASA.646..140H . DOI : 10.1111 / j.1749-6632.1991.tb18573.x . PMID  1809186 . S2CID  19519911 .
  • Bowman BH, Ян FM, Адриан GS (1989). Трансферрин: эволюция и генетическая регуляция экспрессии . Успехи в генетике. 25 . С. 1–38. DOI : 10.1016 / S0065-2660 (08) 60457-5 . ISBN 9780120176250. PMID  3057819 .
  • Парккинен Дж., Фон Бонсдорф Л., Эбелинг Ф., Зальштедт Л. (август 2002 г.). «Функция и терапевтическое развитие апотрансферрина». Vox Sanguinis . 83 Дополнение 1 (Suppl 1): 321–6. DOI : 10.1111 / j.1423-0410.2002.tb05327.x . PMID  12617162 . S2CID  5876134 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Трансферрин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P02787 (Серотрансферрин) в PDBe-KB .