Из Википедии, свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

[Метионин - синтазы] редуктазы , или метионин - синтазы редуктазы , [1] , кодируемого геном MTRR , является ферментом , который отвечает за сокращение метионин - синтазы внутри человеческого тела. Этот фермент имеет решающее значение для поддержания метаболизма одного углерода, в частности цикла фолиевой кислоты . В ферменте задействован один кофермент - флавопротеин .

Механизм [ править ]

MTRR работает, катализируя следующую химическую реакцию :

2 [метионинсинтаза] -метилкоб (I) аламин + 2 S-аденозилгомоцистеин + НАДФ + 2 [метионинсинтаза] -коб (II) аламин + НАДФН + H + + 2 S-аденозил-L-метионин

3 продукта этого фермента - это метионинсинтаза - метилкоб (I) аламин , S-аденозилгомоцистеин и НАДФ + , тогда как его 4 субстрата - метионинсинтаза - cob (II) аламин , НАДФН , H + и S-аденозил-L- метионин .

Путь поглотителя метионинсинтазредуктазы для восстановления инактивированной метионинсинтазы

С физиологической точки зрения, одним из важнейших ферментов, участвующих в цикле фолиевой кислоты, является метионинсинтаза , в состав которой входит кофермент кобаламин , также известный как витамин B 12 . Кофермент использует свой кофактор, кобальт, чтобы катализировать передаточную функцию, при которой кобальт будет переключаться между наличием 1 или 3 валентных электронов, названного cob (I) alamin, и cob (III) alamin.

Со временем кофактор cob (I) аламин метионинсинтазы окисляется до аламина cob (II), что делает фермент неактивным. Следовательно, необходима регенерация фермента. Регенерация требует восстановительного метилирования посредством реакции, катализируемой (метионинсинтаза) редуктазой, в которой S-аденозилметионин используется в качестве донора метила, восстанавливая аламин cob (II) до аламина cob (I). [2]

Систематическое именование [ править ]

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , а именно окисляющих ион металла с НАД + или НАДФ + в качестве акцептора. Систематическое название данного фермента класс [метионинсинтетаз] -methylcob (I) , Alamin, S-аденозилгомоцистеин: НАДФ + оксидоредуктаза . Другие широко используемые названия включают метионинсинтаза cob (II) аламинредуктаза (метилирование) , метионинсинтаза редуктаза , [метионинсинтаза] -кобаламинметилтрансфераза (cob (II) аламин и восстанавливающий) .

Ссылки [ править ]

  1. ^ Хотя включение круглых скобок является правильным использованием, поскольку это означает, что субстрат уменьшается, его часто опускают, так как отсутствие скобок обычно не вызывает путаницы.
  2. ^ Leclerc, D .; Wilson, A .; Dumas, R .; Gafuik, C .; Песня, D .; Watkins, D .; Хэн, штаб-квартира; Rommens, JM; Scherer, SW; Розенблатт, Д.С.; Гравий, РА (1998-03-17). «Клонирование и картирование кДНК для метионинсинтазы редуктазы, флавопротеина, дефектного у пациентов с гомоцистинурией» . Труды Национальной академии наук . 95 (6): 3059–3064. DOI : 10.1073 / pnas.95.6.3059 . ISSN  0027-8424 . PMC  19694 . PMID  9501215 .
  • Ямада, Казухиро; Рой А. Гравел; Тецуо Торая; Ровена Г. Мэтьюз (20.06.2006). «Человеческая метионинсинтаза редуктаза представляет собой молекулярный шаперон для человеческой метионинсинтазы» . Труды Национальной академии наук . 103 (25): 9476–9481. DOI : 10.1073 / pnas.0603694103 . ISSN  0027-8424 . PMC  1480432 . PMID  16769880 .
  • Олтяну Х., Банерджи Р. (2001). «Человеческая метионинсинтаза редуктаза, растворимый двойной флавопротеин, подобный Р-450 редуктазе, достаточен для НАДФН-зависимой активации метионинсинтазы» . J. Biol. Chem . 276 (38): 35558–63. DOI : 10.1074 / jbc.M103707200 . PMID  11466310 .
  • Олтяну Х., Мансон Т., Банерджи Р. (2002). «Различия в эффективности восстановительной активации метионинсинтазы и экзогенных акцепторов электронов между общими полиморфными вариантами редуктазы метионинсинтазы человека». Биохимия . 41 (45): 13378–85. DOI : 10.1021 / bi020536s . PMID  12416982 .