• пептидазы активности цистеина типа • эндопептидазы активности • пептидазы активность • ГО: 0001948 связывания белка • цистеина типа эндопептидазы активатор активность участвует в апоптотической процессе • гидролазы активность • эндопептидазы активности цистеина-типа , участвующей в этапе выполнения апоптоз • эндопептидазы активности цистеина-типа участвует в процессе апоптоза • связывание киназы • активность эндопептидазы цистеинового типа • связывание домена CARD • идентичное связывание с белками • активность эндопептидазы цистеинового типа, участвующая в сигнальном пути апоптоза
Сотовый компонент
• комплекс инфламмасом NLRP3 • цитоплазма • цитозоль • комплекс инфламмасом NLRP1 • внеклеточная область • комплекс инфламмасом AIM2 • митохондрия • комплекс инфламмасом IPAF • комплекс ингибиторов протеаз • макромолекулярный комплекс
Биологический процесс
• клеточный ответ на органическое вещество • ответ на АТФ • ответ на гипоксию • ответ на бактерию • гиперполяризация мембраны • пироптоз • положительная регуляция секреции цитокинов • процессинг белка • транспорт токсина • протеолиз • клеточный ответ на механический стимул • ответ на липополисахарид • регуляция аутофагия • продукция интерлейкина-1 бета • митохондриальная деполяризация • запрограммированная некротическая гибель клеток • передача сигнала • апоптотический процесс • регуляция апоптотического процесса • активация активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в апоптотическом процессе • регуляция воспалительного ответа • фаза выполнения апоптоза • клеточный ответ на липополисахарид • клеточный ответ на интерферон-гамма • автопроцессинг белка • положительная регуляция активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в апоптотическом процессе • позитивная регуляция сигнального пути, опосредованного фактором некроза опухоли • позитивная регуляция передачи сигналов I-kappaB киназы / NF-kappaB • цитокин-опосредованный сигнальный путь • клеточный ответ на цитокиновый стимул • апоптотический сигнальный путь • положительная регуляция продукции интерлейкина-1 бета
Фермент, конвертирующий каспазу-1 / интерлейкин-1 (ICE), представляет собой эволюционно консервативный фермент, который протеолитически расщепляет другие белки, такие как предшественники воспалительных цитокинов интерлейкин 1β и интерлейкин 18, а также индуктор пироптоза Гасдермин D , в активные зрелые пептиды. [5] [6] [7] Он играет центральную роль в клеточном иммунитете как инициатор воспалительного ответа. Будучи активированным посредством образования комплекса инфламмасом , он инициирует провоспалительный ответ через расщепление и, таким образом, активацию двух воспалительныхцитокины , интерлейкин 1β (IL-1β) и интерлейкин 18 (IL-18), а также пироптоз , путь запрограммированной литической гибели клеток , через расщепление Гасдермина D. Два воспалительных цитокина, активируемых каспазой-1, выводятся из клетки в далее вызывают воспалительную реакцию в соседних клетках. [8]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Клеточная экспрессия
2 Структура
3 Регламент
3.1 Активация
3.2 Торможение
4 Функция
4.1 Протеолитическое расщепление
4.2 Воспалительная реакция
4.3 Реакция пироптоза
4.4 Другие роли
5 См. Также
6 Ссылки
7 Внешние ссылки
Клеточное выражение [ править ]
Каспазы-1 эволюционно консервативны во многом эукариоте в Королевстве Animalia . Благодаря своей роли в воспалительном иммунном ответе, он сильно выражен в иммунных органах, таких как печень , почки , селезенка и кровь ( нейтрофилы ). [9] [10] После инфицирования воспалительный ответ увеличивает экспрессию каспазы-1 за счет механизма положительной обратной связи , который усиливает ответ. [10]
Структура [ править ]
Каспаза-1 продуцируется в виде зимогена, который затем может быть расщеплен на субъединицы 20 кДа (p20) и 10 кДа (p10), которые становятся частью активного фермента. Активная каспаза 1 содержит два гетеродимера р20 и р10. Он содержит каталитический домен с активным сайтом, который охватывает как субъединицы p20, так и p10 [11], а также некаталитический домен активации и рекрутирования каспаз ( CARD ). Он взаимодействует с другими CARD- содержащими белками, такими как связанный с апоптозом спек-подобный белок, содержащий CARD ( ASC ), и Nod -подобный рецептор ( NLR ) Семейство CARD Domain-Consing Protein 4 ( NLRC4 ) посредством взаимодействий CARD-CARD при образовании воспалений .[7] [12]
Регламент [ править ]
Ингибированная каспаза-1 с выделенными субъединицами 10kDA (синий) и 20kDA (зеленый).
Пример структуры инфламмасомы. Центр структуры - каталитический домен, внешние ножки - сенсорные домены.
Активация [ править ]
КАРТА-КАРТА взаимодействие опосредованное образование кольца
Каспаза-1, обычно в своей физиологически неактивной форме зимогена, автоматически активируется, когда она собирается в комплекс филаментозных инфламмасом путем автопротеолиза в субъединицы p10 и p20. [13] [14] Инфламмасомный комплекс представляет собой кольцевой комплекс, состоящий из тримеров сигнально-специфического сенсорного белка, такого как рецепторы семейства NLR и AIM-1 (отсутствуют в меланоме), адаптерного белка, такого как ASC, и каспаза, в данном случае каспаза-1. В некоторых случаях, когда сигнальные белки содержат свои собственные CARD, например, в NLRP1 и NLRC4, взаимодействие CARD –CARD является прямым, что означает, что адаптерный белок в комплексе отсутствует. Существует множество сенсорных и адаптерных белков, различные комбинации которых обеспечивают ответы инфламмасом на определенные сигналы. Это позволяет клетке иметь различную степень воспалительного ответа в зависимости от тяжести полученного сигнала опасности. [15] [16]
Запрещение [ править ]
CARD only белки (COP), как следует из их названия, представляют собой белки, которые содержат только некаталитические CARD. Из-за важности взаимодействий CARD-CARD в образовании инфламмасом многие COP являются известными ингибиторами активации каспаз. Для Caspase-1 гены конкретных COPs - ICEBERG, COP1 (ICE / Pseudo-ICE) и INCA (Inhibitory Card) - все обнаруживаются рядом с его локусом, и, таким образом, считается, что они возникли в результате событий дупликации генов и последующих делеций каталитические домены. Хотя все они взаимодействуют с инфламмасомами, используя взаимодействия КАРТА – КАРТА, они различаются по способу выполнения своих ингибирующих функций, а также по своей эффективности при этом. [14] [17] [18]
Например, ICEBERG инициирует образование филаментов каспазы-1 и, таким образом, включается в филаменты, но не обладает способностью ингибировать активацию инфламмасом. Вместо этого считается, что он ингибирует активацию каспазы-1, препятствуя взаимодействию каспазы-1 с другими важными белками, содержащими CARD. [14] [17] [18]
INCA, с другой стороны, напрямую блокирует сборку инфламмасом , блокируя олигомеры Caspase-1 CARD , тем самым блокируя дальнейшую полимеризацию в филаментах инфламмасом. [17] [18] [19] [12]
Точно так же известно, что некоторые СОЗ (белки, содержащие только пирин) регулируют активацию каспазы-1 посредством ингибирования активации инфламмасом путем связывания и блокирования взаимодействий с PYD, которые также играют роль в образовании инфламмасом, хотя точные механизмы еще не установлены. хорошо зарекомендовал себя. [18] [20]
Ингибиторы
Белнакасан (VX-765) [21]
Пралнакасан (VX-740) [22]
Функция [ править ]
Протеолитическое расщепление [ править ]
Активированная каспаза 1 протеолитически расщепляет про-IL-1β и про-IL-18 до их активных форм, IL-1β и IL-18. Активные цитокины вызывают последующий воспалительный ответ. Он также расщепляет Гастермин D до его активной формы, что приводит к пироптозу. [12]
Воспалительная реакция [ править ]
После созревания цитокины инициируют нижестоящие сигнальные события, чтобы вызвать провоспалительный ответ, а также активировать экспрессию противовирусных генов. Скорость, специфичность и типы ответа зависят от полученного сигнала, а также от сенсорного белка, который его получил. Сигналы, которые могут быть получены инфламмасомами, включают двухцепочечную РНК вируса , мочевину , свободные радикалы и другие сигналы, связанные с опасностью для клеток, даже побочные продукты других путей иммунного ответа. [23]
Сами зрелые цитокины не содержат необходимых сортирующих последовательностей для входа в секреторный путь ER-Golgi и, таким образом, не выводятся из клетки обычными методами. Однако существует теория, что высвобождение этих провоспалительных цитокинов не зависит от разрыва клеток посредством пироптоза и фактически является активным процессом. Существуют свидетельства как за, так и против этой гипотезы. Тот факт, что для многих типов клеток цитокины секретируются, несмотря на то, что у них нет абсолютно никаких признаков пироптоза, подтверждает эту гипотезу. [16] [24]Однако некоторые эксперименты показывают, что нефункциональные мутанты Gasdermin D все еще имеют нормальное расщепление цитокинов, но не обладают способностью их секретировать, что указывает на то, что пироптоз действительно может быть необходим для секреции каким-либо образом. [25]
Реакция пироптоза [ править ]
После воспалительного ответа активированная каспаза-1 может вызывать пироптоз, литическую форму гибели клеток, в зависимости от полученного сигнала, а также от специфического белка сенсорного домена инфламмасомы, который его получил. Хотя пироптоз может потребоваться, а может и не потребоваться для полной воспалительной реакции, воспалительная реакция полностью необходима до того, как может возникнуть пироптоз. [16] Чтобы вызвать пироптоз, каспаза-1 расщепляет гассермин D, что напрямую или через какой-то сигнальный каскад приводит к пироптозу. Точный механизм не известен. [16]
Другие роли [ править ]
Также было показано, что каспаза-1 вызывает некроз и может функционировать на различных стадиях развития. Исследования подобного белка на мышах предполагают его роль в патогенезе болезни Хантингтона . Альтернативный сплайсинг гена приводит к пяти вариантам транскрипта, кодирующим различные изоформы. [26] Недавние исследования показали, что каспаза-1 способствует гибели Т-лимфоцитов и воспалению, вызванному ВИЧ, - двум характерным событиям, которые способствуют прогрессированию ВИЧ-инфекции до СПИДа. [27] [28] Активность каспазы-1 также участвует в закислении лизосом после фагоцитоза бактерий [29] и иммунных комплексов. [30]
См. Также [ править ]
Карта протеолиза
Caspase
Пироптоз
Воспаление
Инфламмасома
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000137752 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025888 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Cerretti ДП, Kozlosky CJ, Мосли Б, Нельсон Н, Ван Несс К, Гринстрит Т.А., март CJ, Kronheim SR, Друк Т, Канниццаро Л.А. (апрель 1992 г.). «Молекулярное клонирование фермента, превращающего бета интерлейкин-1». Наука . 256 (5053): 97–100. DOI : 10.1126 / science.1373520 . PMID 1373520 .
^ a b Mariathasan S, Newton K, Monack DM, Vucic D, French DM, Lee WP, Roose-Girma M, Erickson S, Dixit VM (июль 2004 г.). «Дифференциальная активация инфламмасомы адаптерами каспазы-1 ASC и Ipaf». Природа . 430 (6996): 213–8. DOI : 10,1038 / природа02664 . PMID 15190255 . S2CID 4317409 .
↑ Jorgensen I, Miao EA (май 2015 г.). «Пироптозная гибель клеток защищает от внутриклеточных патогенов» . Иммунологические обзоры . 265 (1): 130–42. DOI : 10.1111 / imr.12287 . PMC 4400865 . PMID 25879289 .
^ Bakele М, Йоос М, Burdi S, Алльгайер N, S Pöschel, Fehrenbacher В, Schaller М, Маркос В, Kümmerle-Deschner Дж, Риберы Н, Н Borregaard, Йаздьте А, Гектор А, Hartl D (февраль 2014). «Локализация и функциональность инфламмасомы в нейтрофилах» . Журнал биологической химии . 289 (8): 5320–9. DOI : 10.1074 / jbc.M113.505636 . PMC 3931087 . PMID 24398679 .
^ a b Кумаресан В., Равичандран Г., Низам Ф., Даянити Н. Б., Арасу М. В., Аль-Даби Н. А., Харикришнан Р., Арокиарадж Дж. (февраль 2016 г.). «Многофункциональная каспаза 1, 2, 3, 8 и 9 рябины: сохранение, уникальность и патоген-индуцированный паттерн экспрессии». Иммунология рыб и моллюсков . 49 : 493–504. DOI : 10.1016 / j.fsi.2016.01.008 . PMID 26777895 .
^ Уилсон КП, Блэк Дж. А., Томсон Дж. А., Ким Е. Е., Гриффит Дж. П., Навиа М. А., Мурко М. А., Чемберс СП, Альдапе Р. А., Рейбак С. А. (июль 1994 г.). «Структура и механизм действия фермента, превращающего бета интерлейкин-1». Природа . 370 (6487): 270–5. DOI : 10.1038 / 370270a0 . PMID 8035875 . S2CID 4281700 .
^ a b c Лу А, Ли И, Шмидт Ф.И., Инь Кью, Чен С., Фу ТМ, Тонг А.Б., Плоег Х.Л., Мао И, Ву Х (май 2016 г.). «Молекулярные основы полимеризации каспазы-1 и ее ингибирование новым кэппинговым механизмом» . Структурная и молекулярная биология природы . 23 (5): 416–25. DOI : 10.1038 / nsmb.3199 . PMC 4856535 . PMID 27043298 .
^ Elliott JM, Rouge L, C Wiesmann, Scheer JM (март 2009). «Кристаллическая структура зимогенного домена прокаспазы-1 позволяет понять воспалительную аутоактивацию каспазы» . Журнал биологической химии . 284 (10): 6546–53. DOI : 10.1074 / jbc.M806121200 . PMC 2649088 . PMID 19117953 .
^ a b c Хамке Э. У., Шрайвер С. К., Старовасник М. А., Фэйрброзер В. Дж., Диксит В. М. (2000). «ICEBERG: новый ингибитор образования интерлейкина-1бета». Cell . 103 (1): 99–111. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 00108-2 . PMID 11051551 . S2CID 15886378 .
^ Самарани С., Аллам О, Сагала П., Алдаба З., Дженабиан М. А., Мехрадж В., Тремблей С., Роути Дж. П., Амре Д., Ахмад А. (июнь 2016 г.). «Несбалансированное производство IL-18 и его антагониста при заболеваниях человека и его последствия для инфекции ВИЧ-1». Цитокин . Цитокины при воспалении, старении, раке и ожирении. 82 : 38–51. DOI : 10.1016 / j.cyto.2016.01.006 . PMID 26898120 .
^ а б в г Винс Дж. Э., Силке Дж. (2016). «Пересечение гибели клеток и активации инфламмасом». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 73 (11–12): 2349–67. DOI : 10.1007 / s00018-016-2205-2 . PMID 27066895 . S2CID 16281016 .
^ a b c Druilhe A, Srinivasula SM, Razmara M, Ahmad M, Alnemri ES (июнь 2001 г.). «Регулирование генерации IL-1beta с помощью Pseudo-ICE и ICEBERG, двух доминантных белков домена рекрутирования отрицательных каспаз» . Смерть и дифференциация клеток . 8 (6): 649–57. DOI : 10.1038 / sj.cdd.4400881 . PMID 11536016 .
^ а б в г Ле HT, Хартон Дж. А. (2013-01-01). «Белки, содержащие только пирин и CARD, как регуляторы функций NLR» . Границы иммунологии . 4 : 275. DOI : 10.3389 / fimmu.2013.00275 . PMC 3775265 . PMID 24062743 .
^ Lamkanfi M, Denecker G, Kalai M, D'hondt K, Meeus A, Declercq W, Saelens X, Vandenabeele P (декабрь 2004 г.). «INCA, новый белок домена рекрутирования каспаз человека, который ингибирует образование интерлейкина-1бета» . Журнал биологической химии . 279 (50): 51729–38. DOI : 10.1074 / jbc.M407891200 . PMID 15383541 .
^ Dorfleutner A, Тэлбот SJ, Брайан Н.Б., Funya К.Н., Rellick SL, Reed JC, Shi X, Y Rojanasakul, Флинн DC, Стехлик C (декабрь 2007). «Белок PYRIN-only вируса фибромы Shope модулирует иммунный ответ хозяина» . Гены вирусов . 35 (3): 685–94. DOI : 10.1007 / s11262-007-0141-9 . PMC 4257706 . PMID 17676277 .
^ Флорес Дж, Ноэль А, Foveau В, Lynham Дж, Lecrux С, Леблэнк переменного тока (сентябрь 2018). «Ингибирование каспазы-1 облегчает когнитивные нарушения и невропатологию на мышиной модели болезни Альцгеймера» . Nat Commun . 9 (1): 3916. DOI : 10.1038 / s41467-018-06449-х . PMC 6156230 . PMID 30254377 .
Перейти ↑ Boxer MB, Quinn AM, Shen M, Jadhav A, Leister W, Simeonov A, Auld DS, Thomas CJ (май 2010 г.). «Сильнодействующий и селективный ингибитор каспазы 1, который использует ключевой фрагмент 3-цианопропановой кислоты» . ChemMedChem . 5 (5): 730–8. DOI : 10.1002 / cmdc.200900531 . PMC 3062473 . PMID 20229566 .
^ Vezzani A, Maroso M, S Balosso, Санчес М., Bartfai T (октябрь 2011). «Передача сигналов рецептора IL-1 / Toll-подобного рецептора при инфекции, воспалении, стрессе и нейродегенерации сочетает в себе повышенную возбудимость и судороги». Мозг, поведение и иммунитет . 25 (7): 1281–9. DOI : 10.1016 / j.bbi.2011.03.018 . PMID 21473909 . S2CID 3383795 .
^ Ainscough JS, Gerberick GF, Кимбер I, Dearman RJ (декабрь 2015). «Процессинг интерлейкина-1β зависит от опосредованного кальцием взаимодействия с кальмодулином» . Журнал биологической химии . 290 (52): 31151–61. DOI : 10.1074 / jbc.M115.680694 . PMC 4692238 . PMID 26559977 .
↑ He WT, Wan H, Hu L, Chen P, Wang X, Huang Z, Yang ZH, Zhong CQ, Han J (декабрь 2015 г.). «Гастермин D является возбудителем пироптоза и необходим для секреции интерлейкина-1β» . Клеточные исследования . 25 (12): 1285–98. DOI : 10.1038 / cr.2015.139 . PMC 4670995 . PMID 26611636 .
^ Дойтш G, Галлоуэй Н.Л., Гэн X, Ян З., Монро К.М., Зепеда О, Хант П.В., Хатано Х, Совински С., Муньос-Ариас I, Грин WC (январь 2014 г.). «Гибель клеток в результате пироптоза приводит к истощению Т-лимфоцитов CD4 при ВИЧ-1 инфекции» . Природа . 505 (7484): 509–14. DOI : 10,1038 / природа12940 . PMC 4047036 . PMID 24356306 .
^ Монро К.М., Ян Z, Johnson JR, Гэн X, Doitsh G, Krogan NJ, Greene WC (январь 2014). «Датчик ДНК IFI16 необходим для гибели лимфоидных CD4 T-клеток, абортивно инфицированных ВИЧ» . Наука . 343 (6169): 428–32. DOI : 10.1126 / science.1243640 . PMC 3976200 . PMID 24356113 .
^ Sokolovska A, Becker CE, Ip WK, Rathinam VA, Brudner M, Paquette N, Tanne A, Vanaja SK, Moore KJ, Fitzgerald KA, Lacy-Hulbert A, Stuart LM (июнь 2013 г.). «Активация каспазы-1 инфламмасомой NLRP3 регулирует NADPH-оксидазу NOX2, чтобы контролировать функцию фагосом» . Иммунология природы . 14 (6): 543–53. DOI : 10.1038 / ni.2595 . PMC 3708594 . PMID 23644505 .
^ Монтейт А.Дж., Винсент Х.А., Канг С., Ли П., Клэйборн ТМ, Райфур З., Якобсон К., Мурман Нью-Джерси, Вилен Б.Дж. (июль 2018 г.). «Активность mTORC2 нарушает подкисление лизосом при системной красной волчанке, нарушая расщепление Rab39a каспазой-1» . Журнал иммунологии . 201 (2): 371–382. DOI : 10.4049 / jimmunol.1701712 . PMC 6039264 . PMID 29866702 .
Внешние ссылки [ править ]
Merops онлайновой базы данных для пептидазы и их ингибиторов: C14.001
vтеPDB галерея
1bmq : КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА КОМПЛЕКСА ИНТЕРЛЕУКИН-1БЕТА-ПРЕОБРАЗОВАТЕЛЯ (ЛЕД) С ИНГИБИТОРОМ НА ОСНОВЕ ПЕПТИДОВ, (3S) -N-МЕТАНЕСУЛЬФОНИЛ-3 - ({1- [N- (2-НАФТОЙЛ) -L-ВАЛИЛ) L-ПРОЛИЛ} АМИНО) -4-ОКСОБУТАНАМИД
1ibc : КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА ИНГИБИРОВАННЫЙ ПРЕОБРАЗОВАТЕЛЬ ИНТЕРЛЕЙКИН-1БЕТА ФЕРМЕНТОВ
1ice : СТРУКТУРА И МЕХАНИЗМ ПРЕОБРАЗОВАТЕЛЯ ИНТЕРЛЕЙКИН-1БЕТА.
1rwk : Кристаллическая структура человеческой каспазы-1 в комплексе с 3- (2-меркапто-ацетиламино) -4-оксопентановой кислотой.
1rwm : Кристаллическая структура человеческой каспазы-1 в комплексе с 4-оксо-3- [2- (5 - {[4- (хиноксалин-2-иламино) бензоиламино] -метил} тиофен-2-ил) ацетиламино. ] -пентановая кислота
1rwn : Кристаллическая структура человеческой каспазы-1 в комплексе с 3- {2-этил-6- [4- (хиноксалин-2-иламино) бензоиламино] гексаноиламино} -4-оксомасляной кислотой.
1rwo : Кристаллическая структура человеческой каспазы-1 в комплексе с 4-оксо-3- {6- [4- (хиноксалин-2-иламино) бензоиламино] -2-тиофен-2-илгексаноиламино} пентановой кислотой.
1rwp : Кристаллическая структура каспазы-1 человека в комплексе с 3- {6 - [(8-гидроксихинолин-2-карбонил) амино] -2-тиофен-2-илгексаноиламино} -4-оксомасляной кислотой.
1rwv : Кристаллическая структура каспазы-1 человека в комплексе с 5- [5- (1-карбоксиметил-2-оксопропилкарбамоил) -5-фенилпентилсульфамоил] -2-гидроксибензойной кислотой.
1rww : Кристаллическая структура человеческой каспазы-1 в комплексе с 4-оксо-3 - [(6 - {[4- (хиноксалин-2-иламино) бензоиламино] -метил} пиридин-3-карбонил) амино] - Масляная кислота
1rwx : Кристаллическая структура человеческой каспазы-1 в комплексе с 4-оксо-3- {6- [4- (хиноксалин-2-илокси) бензоиламино] -2-тиофен-2-илгексаноиламино} масляной кислотой.
1sc1 : Кристаллическая структура безлигандной формы мутанта каспазы-1 человека C285A.
1sc3 : Кристаллическая структура мутанта C285A каспазы-1 человека в комплексе с малонатом.
1sc4 : Кристаллическая структура мутанта C285A каспазы-1 человека после удаления малоната.
2fqq : Кристаллическая структура каспазы-1 человека (Cys285-> Ala, Cys362-> Ala, Cys364-> Ala, Cys397-> Ala) в комплексе с 1-метил-3-трифторметил-1H-тиено [2,3-c ] (2-меркаптоэтил) амид пиразол-5-карбоновой кислоты
2h48 : Кристаллическая структура человеческой каспазы-1 (Cys362-> Ala, Cys364-> Ala, Cys397-> Ala) в комплексе с 3- [2- (2-бензилоксикарбониламино-3-метилбутириламино) пропиониламино] -4-. оксо-пентановая кислота (z-VAD-FMK)
2hbq : Кристаллическая структура человеческой каспазы-1 дикого типа в комплексе с 3- [2- (2-бензилоксикарбониламино-3-метилбутириламино) пропиониламино] -4-оксопентановой кислотой (z-VAD-FMK)
2hbr : Кристаллическая структура человеческой каспазы-1 (Arg286-> Ala) в комплексе с 3- [2- (2-бензилоксикарбониламино-3-метилбутириламино) пропиониламино] -4-оксопентановой кислотой (z-VAD-FMK. )
2hby : Кристаллическая структура человеческой каспазы-1 (Glu390-> Ala) в комплексе с 3- [2- (2-бензилоксикарбониламино-3-метилбутириламино) пропиониламино] -4-оксопентановой кислотой (z-VAD-FMK )
2hbz : Кристаллическая структура каспазы-1 человека (Arg286-> Ala, Glu390-> Ala) в комплексе с 3- [2- (2-бензилоксикарбониламино-3-метилбутириламино) пропиониламино] -4-оксопентановой кислотой ( z-ВАД-ФМК)
