Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Схема клеточной адгезии

Клеточная адгезия - это процесс, при котором клетки взаимодействуют и прикрепляются к соседним клеткам через специализированные молекулы клеточной поверхности. Этот процесс может происходить либо посредством прямого контакта между клеточными поверхностями, такими как соединения клеток, либо посредством непрямого взаимодействия, когда клетки прикрепляются к окружающей внеклеточной матрице , гелеобразной структуре, содержащей молекулы, высвобождаемые клетками в промежутки между ними. [1] Адгезия клеток происходит в результате взаимодействия между молекулами клеточной адгезии (CAM), [2] трансмембранными белками, расположенными на поверхности клетки. Клеточная адгезия связывает клетки по-разному и может участвовать в передаче сигнала.для клеток, чтобы обнаруживать и реагировать на изменения в окружающей среде. [1] [3] Другие клеточные процессы, регулируемые клеточной адгезией, включают миграцию клеток и развитие тканей в многоклеточных организмах . [4] Изменения в клеточной адгезии могут нарушить важные клеточные процессы и привести к различным заболеваниям, включая рак [5] [6] и артрит . [7] Клеточная адгезия также важна для инфекционных организмов, таких как бактерии или вирусы , чтобы вызывать заболевания . [8] [9]

Общий механизм [ править ]

Обзорная диаграмма различных типов межклеточных соединений, присутствующих в эпителиальных клетках, включая межклеточные соединения и межклеточные соединения.

САМ подразделяются на четыре основных семейства: интегрины , суперсемейство иммуноглобулинов (Ig) , кадгерины и селектины . [2] Кадгерины и IgSF являются гомофильными CAM, поскольку они напрямую связываются с одним и тем же типом CAM в другой клетке, в то время как интегрины и селектины являются гетерофильными CAM, которые связываются с разными типами CAM. [2] Каждая из этих молекул адгезии выполняет разные функции и распознает разные лиганды . Дефекты клеточной адгезии обычно связаны с дефектами экспрессии САМ.

В многоклеточных организмах связи между САМ позволяют клеткам прилипать друг к другу и создают структуры, называемые межклеточными соединениями . По функциям клеточные соединения можно разделить на: [1]

  • Якорные соединения ( адгезивные соединения , десмосомы и гемидесмосомы ), которые удерживают клетки вместе и усиливают контакт между клетками.
  • Окклюзионные соединения ( плотные соединения ), которые закрывают промежутки между клетками через межклеточный контакт, создавая непроницаемый барьер для диффузии
  • Каналообразующие соединения ( щелевые соединения ), которые связывают цитоплазму соседних клеток, позволяя транспортировать молекулы между клетками.
  • Сигнальные соединения, которые могут быть синапсами в нервной системе.

Альтернативно, межклеточные соединения можно разделить на два основных типа в зависимости от того, что взаимодействует с клеткой: межклеточные соединения, в основном опосредованные кадгеринами, и межклеточные соединения, в основном опосредованные интегринами.

Соединения ячеек [ править ]

Межклеточные соединения могут иметь разные формы. В закрепляющих соединениях между клетками, таких как адгезивные соединения и десмосомы, основными присутствующими САМ являются кадгерины. Это семейство САМ представляет собой мембранные белки, которые обеспечивают межклеточную адгезию через свои внеклеточные домены и требуют внеклеточных ионов Ca 2+ для правильного функционирования. [2] Кадгерины образуют гомофильную связь между собой, что приводит к слипанию клеток аналогичного типа и может привести к селективной клеточной адгезии, позволяя клеткам позвоночных собираться в организованные ткани. [1] Кадгерины необходимы для межклеточной адгезии и передачи сигналов у многоклеточных животных и могут быть разделены на два типа: классические кадгерины и неклассические кадгерины. [2]

Адгезионные соединения [ править ]

Адгереновое соединение, показывающее гомофильное связывание между кадгеринами и то, как катенин связывает его с актиновыми филаментами

Адгезивные соединения в основном служат для поддержания формы тканей и удержания клеток вместе. В адгезивных соединениях кадгерины между соседними клетками взаимодействуют через свои внеклеточные домены, которые разделяют консервативную чувствительную к кальцию область во внеклеточных доменах. Когда эта область входит в контакт с ионами Ca 2+ , внеклеточные домены кадгеринов претерпевают конформационное изменение от неактивной гибкой конформации к более жесткой конформации, чтобы подвергнуться гомофильному связыванию. Внутриклеточные домены кадгеринов также высококонсервативны, поскольку они связываются с белками, называемыми катенинами , образуя комплексы катенин-кадгерин. Эти белковые комплексысвязывают кадгерины с актиновыми филаментами . Эта ассоциация с актиновыми филаментами важна для слипчивых соединений, чтобы стабилизировать межклеточную адгезию. [10] [11] [12] Взаимодействие с актиновыми филаментами также может способствовать кластеризации кадгеринов, которые участвуют в сборке слипчивых соединений. Это происходит потому, что кластеры кадгерина способствуют полимеризации актиновых филаментов , что, в свою очередь, способствует сборке слипчивых соединений за счет связывания с комплексами кадгерин-катенин, которые затем образуются на стыках. [ необходима цитата ]

Десмосомы [ править ]

Десмосомы структурно похожи на адгезивные соединения, но состоят из разных компонентов. Вместо классических кадгеринов неклассические кадгерины, такие как десмоглеины и десмоколлины, действуют как молекулы адгезии, и они связаны с промежуточными филаментами вместо актиновых филаментов. [13] Катенин не присутствует в десмосомах, так как внутриклеточные домены десмосомных кадгеринов взаимодействуют с белками десмосомных бляшек, которые образуют толстые цитоплазматические бляшки в десмосомах и связывают кадгерины с промежуточными филаментами. [14]Десмосомы обеспечивают прочность и устойчивость к механическим воздействиям за счет разгрузки сил на гибкие, но упругие промежуточные филаменты, чего не может происходить с жесткими актиновыми филаментами. [13] Это делает десмосомы важными для тканей, которые подвергаются высоким уровням механического стресса, таких как сердечная мышца и эпителий , и объясняет, почему они часто появляются в этих типах тканей.

Узкие перекрестки [ править ]

Плотные соединения обычно присутствуют в эпителиальных и эндотелиальных тканях, где они закрывают промежутки и регулируют межклеточный транспорт растворенных веществ и внеклеточных жидкостей в этих тканях, которые функционируют как барьеры. [15] Плотное соединение образовано трансмембранными белками, включая клаудины , окклюдины и трицеллюлины, которые тесно связываются друг с другом на соседних мембранах гомофильным образом. [1] Подобно закрепляющим соединениям, внутриклеточные домены этих белков плотных контактов связаны с белками каркаса.которые удерживают эти белки в кластерах и связывают их с актиновыми филаментами, чтобы поддерживать структуру плотного соединения. [16] Клаудины, необходимые для образования плотных контактов, образуют параклеточные поры, которые позволяют избирательно проходить определенным ионам через плотные контакты, делая барьер избирательно проницаемым. [15]

Щелевые соединения [ править ]

Щелевые соединения, показывающие коннексоны и коннексины

Щелевые соединения состоят из каналов, называемых коннексонами , которые состоят из трансмембранных белков, называемых коннексинами, сгруппированных в группы по шесть. [17] Коннексоны из соседних ячеек образуют непрерывные каналы, когда они входят в контакт и выравниваются друг с другом. Эти каналы позволяют переносить ионы и небольшие молекулы между цитоплазмой двух соседних клеток, помимо удержания клеток вместе, и обеспечивают структурную стабильность, такую ​​как закрепляющие соединения или плотные соединения. [1] Каналы щелевых соединений избирательно проницаемы для определенных ионов в зависимости от того, какие коннексины образуют коннексоны, что позволяет щелевым соединениям участвовать в передаче сигналов клетки, регулируя перенос молекул, участвующих в сигнальных каскадах.. [18] Каналы могут реагировать на множество различных стимулов и регулируются динамически либо с помощью быстрых механизмов, таких как стробирование напряжения , либо с помощью медленных механизмов, таких как изменение количества каналов, присутствующих в щелевых соединениях. [17]

Адгезия, опосредованная селектинами [ править ]

Селектины представляют собой семейство специализированных САМ, участвующих в временной межклеточной адгезии, происходящей в системе кровообращения. Они в основном опосредуют движение белых кровяных телец (лейкоцитов) в крови, позволяя лейкоциты в «рулон» на эндотелиальных клетках через реверсивные переплетов выбора. [19] Селектины подвергаются гетерофильному связыванию, так как его внеклеточный домен связывается с углеводами на соседних клетках, а не с другими селектинами, при этом для функционирования ему также требуются ионы Ca 2+ , как и кадгерины. [1] межклеточная адгезия лейкоцитов к эндотелиальным клеткам важна для иммунного ответа, поскольку лейкоциты могут перемещаться к участкам инфекции или повреждения посредством этого механизма. [20]На этих участках интегрины катящихся белых кровяных телец активируются и прочно связываются с местными эндотелиальными клетками, позволяя лейкоцитам перестать мигрировать и перемещаться через эндотелиальный барьер. [20]

Адгезия, опосредованная членами суперсемейства иммуноглобулинов [ править ]

Суперсемейство иммуноглобулинов (IgSF) является одним из крупнейших суперсемейств белков в организме и содержит множество различных САМ, участвующих в различных функциях. Эти трансмембранные белки имеют один или несколько иммуноглобулиноподобных доменов во внеклеточных доменах и подвергаются кальций-независимому связыванию с лигандами на соседних клетках. [21] Некоторые CAM IgSF, такие как молекулы адгезии нервных клеток (NCAM), могут выполнять гомофильное связывание, в то время как другие, такие как молекулы адгезии межклеточных клеток (ICAM) или молекулы адгезии сосудистых клеток (VCAM), подвергаются гетерофильному связыванию с такими молекулами, как углеводы или интегрины. . [22]И ICAM, и VCAM экспрессируются на эндотелиальных клетках сосудов, и они взаимодействуют с интегринами на лейкоцитах, чтобы способствовать прикреплению лейкоцитов и их перемещению через эндотелиальный барьер. [22]

Соединения клетки и матрицы [ править ]

Клетки создают внеклеточный матрикс, высвобождая молекулы в окружающее внеклеточное пространство. Клетки имеют специфические САМ, которые будут связываться с молекулами внеклеточного матрикса и связывать матрикс с внутриклеточным цитоскелетом . [1] Внеклеточный матрикс может действовать как опора при организации клеток в ткани, а также может участвовать в передаче клеточных сигналов, активируя внутриклеточные пути при связывании с САМ. [2] Соединения клетка-матрица в основном опосредуются интегринами, которые также собираются в кластеры, как кадгерины, с образованием прочных адгезий. Интегрины представляют собой трансмембранные гетеродимеры, образованные разными субъединицами α и β, причем обе субъединицы имеют разные доменные структуры. [23]Интегрины могут передавать сигналы в обоих направлениях: передача сигналов изнутри наружу, внутриклеточные сигналы, модифицирующие внутриклеточные домены, могут регулировать сродство интегринов к их лигандам, в то время как передача сигналов извне-внутрь, внеклеточные лиганды связываются с внеклеточными доменами, могут вызывать конформационные изменения интегринов и инициировать передачу сигналов каскады. [23] Внеклеточные домены интегринов могут связываться с различными лигандами посредством гетерофильного связывания, в то время как внутриклеточные домены могут быть связаны либо с промежуточными филаментами, образуя гемидесмосомы, либо с актиновыми филаментами, образуя очаговые адгезии . [24]

Диаграмма гемидесмосом, показывающая взаимодействие между интегринами и ламинином, включая то, как интегрины связаны с промежуточными филаментами кератина

Гемидесмосомы [ править ]

В гемидесмосомах интегрины прикрепляются к белкам внеклеточного матрикса, называемым ламининами, в базальной пластинке , которая представляет собой внеклеточный матрикс, секретируемый эпителиальными клетками. [1] Интегрины связывают внеклеточный матрикс с кератиновыми промежуточными филаментами, которые взаимодействуют с внутриклеточным доменом интегринов через адаптерные белки, такие как плектины и BP230. [25] Гемидесмосомы играют важную роль в поддержании структурной стабильности эпителиальных клеток, косвенно связывая их вместе через внеклеточный матрикс.

Очаговые спайки [ править ]

При очаговых адгезиях интегрины прикрепляют фибронектины , компонент внеклеточного матрикса, к актиновым филаментам внутри клеток. [24] Адаптерные белки, такие как талины , винкулины , α-актинины и филамины , образуют комплекс во внутриклеточном домене интегринов и связываются с актиновыми филаментами. [26] Этот мультибелковый комплекс, связывающий интегрины с актиновыми филаментами, важен для сборки сигнальных комплексов, которые действуют как сигналы для роста и подвижности клеток. [26]

Другие организмы [ править ]

Эукариоты [ править ]

Клетки растений плотно прилегают друг к другу и связаны через плазмодесмы , каналы, которые пересекают стенки растительных клеток и соединяют цитоплазмы соседних растительных клеток. [27] Молекулы, которые являются либо питательными веществами, либо сигналами, необходимыми для роста, переносятся либо пассивно, либо селективно между растительными клетками через плазмодесмы. [27]

Простейшие экспрессируют несколько молекул адгезии с разной специфичностью, которые связываются с углеводами, расположенными на поверхности их клеток-хозяев. [28] межклеточная адгезия является ключом к прикреплению патогенных простейших и попаданию в их клетки-хозяева. Примером патогенных простейших является малярийный паразит ( Plasmodium falciparum ), который использует одну молекулу адгезии, называемую белком циркумспорозоита, для связывания с клетками печени [29], а другую молекулу адгезии, называемую поверхностным белком мерозоитов, для связывания красных кровяных телец . [30]

Патогенные грибы используют молекулы адгезии, присутствующие на их клеточной стенке, для прикрепления посредством белок-белковых или белок-углеводных взаимодействий к клеткам-хозяевам [31] или фибронектинам во внеклеточном матриксе. [32]

Прокариоты [ править ]

Прокариоты имеют молекулы адгезии на их клеточной поверхности называют бактериальные адгезины , кроме использования его фимбрии ( фимбрия ) и жгутиков для клеточной адгезии. [8] Адгезины могут распознавать различные лиганды, присутствующие на поверхности клетки-хозяина, а также компоненты внеклеточного матрикса. Эти молекулы также контролируют специфичность хозяина и регулируют тропизм (тканевые или клеточно-специфические взаимодействия) посредством их взаимодействия со своими лигандами. [33]

Вирусы [ править ]

Вирусы также имеют молекулы адгезии, необходимые для связывания вируса с клетками-хозяевами. Например, вирус гриппа имеет на своей поверхности гемагглютинин, который необходим для распознавания сахарной сиаловой кислоты на молекулах поверхности клетки-хозяина. [34] ВИЧ имеет молекулу адгезии, называемую gp120, которая связывается со своим лигандом CD4 , который экспрессируется на лимфоцитах . [35] Вирусы также могут нацеливаться на компоненты клеточных соединений, чтобы проникнуть в клетки-хозяева, что происходит, когда вирус гепатита С нацелен на окклюдины и клаудины в плотных контактах, чтобы проникнуть в клетки печени. [9]

Клинические последствия [ править ]

Нарушение функции клеточной адгезии происходит во время метастазирования рака . Нарушение межклеточной адгезии в метастатических опухолевых клетках позволяет им покинуть место своего происхождения и распространиться по кровеносной системе. [5] Одним из примеров дерегуляции САМ при раке являются кадгерины, которые инактивируются либо генетическими мутациями, либо другими онкогенными сигнальными молекулами, что позволяет раковым клеткам мигрировать и быть более инвазивными. [6] Другие САМ, такие как селектины и интегрины, могут способствовать метастазированию, опосредуя межклеточные взаимодействия между мигрирующими метастатическими опухолевыми клетками в кровеносной системе с эндотелиальными клетками других отдаленных тканей. [36]Из-за связи между САМ и метастазами рака эти молекулы могут быть потенциальными терапевтическими мишенями для лечения рака.

Существуют также другие генетические заболевания человека, вызванные неспособностью экспрессировать определенные молекулы адгезии. Примером является недостаточность адгезии лейкоцитов -I (LAD-I), при которой экспрессия субъединицы интегрина β 2 снижена или потеряна. [37] Это приводит к снижению экспрессии гетеродимеров интегрина β 2 , которые необходимы лейкоцитам для прочного прикрепления к эндотелиальной стенке в местах воспаления для борьбы с инфекциями. [38] Лейкоциты пациентов с LAD-I не могут прикрепиться к эндотелиальным клеткам, и у пациентов наблюдаются серьезные эпизоды инфекции, которые могут быть опасными для жизни.

Аутоиммунное заболевание называется пузырчаткой также вызвано потерей клеточной адгезии, как это следует из аутоантители , направленный собственные десмосомы Кадхерины человека , который приводит к эпидермальным клеткам отсоединения друг от друга и вызывает кожу волдырей. [39]

Патогенные микроорганизмы, включая бактерии, вирусы и простейшие, должны сначала прикрепиться к клеткам-хозяевам, чтобы заразить и вызвать заболевания. Антиадгезионная терапия может использоваться для предотвращения инфекции путем нацеливания молекул адгезии либо на патоген, либо на клетку-хозяин. [40] Помимо изменения выработки молекул адгезии, конкурентные ингибиторы, которые связываются с молекулами адгезии для предотвращения связывания между клетками, также могут использоваться, действуя как антиадгезивные агенты. [41]

См. Также [ править ]

  • Клеточная коммуникация (биология)
  • Эпителий
  • Цитоскелет
  • Гипотеза дифференциальной адгезии
  • Роль клеточных адгезий в нервном развитии

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c d e f g h я Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Морган, Дэвид; Рафф, Мартин; Робертс, Кейт; Уолтер, Питер (2014). Молекулярная биология клетки (6-е изд.). Наука о гирляндах. ISBN 9780815344322.
  2. ^ a b c d e f Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Мацудаира, Пол; Kaiser, Chris A .; Кригер, Монти; Скотт, Мэтью П .; Зипурский, Лоуренс; Дарнелл, Джеймс (2003). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). WH Freeman. ISBN 978-0716743668.
  3. ^ Gumbiner, Barry M. (1996). «Клеточная адгезия: молекулярная основа тканевой архитектуры и морфогенеза». Cell . 84 (3): 345–357. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81279-9 . PMID 8608588 . S2CID 13443584 .  
  4. ^ Sumigray, Kaelyn D .; Лехлер, Терри (2015). Клеточная адгезия в развитии эпидермиса и формировании барьера . Актуальные темы биологии развития . 112 . С. 383–414. DOI : 10.1016 / bs.ctdb.2014.11.027 . ISBN 9780124077584. PMC  4737682 . PMID  25733147 .
  5. ^ а б Окегава, Т; Понг, RC; Ли, У; Шей, JT (2004). «Роль молекулы клеточной адгезии в прогрессировании рака и ее применение в терапии рака» . Acta Biochimica Polonica . 51 (2): 445–57. DOI : 10,18388 / abp.2004_3583 . PMID 15218541 . 
  6. ^ а б Хирохаши, Сэцуо; Канаи, Яэ (2003). «Система клеточной адгезии и морфогенез рака человека» . Наука о раке . 94 (7): 575–581. DOI : 10.1111 / j.1349-7006.2003.tb01485.x . PMID 12841864 . S2CID 22154824 .  
  7. ^ Секанец, Золтан; Кох, Алиса Э (2000). «Межклеточные взаимодействия при синовите: эндотелиальные клетки и миграция иммунных клеток» . Исследования артрита . 2 (5): 368–373. DOI : 10,1186 / ar114 . PMC 130138 . PMID 11094450 .  
  8. ^ a b Писарро-Серда, Хавьер; Коссарт, Паскаль (2006). «Бактериальная адгезия и проникновение в клетки-хозяева». Cell . 124 (4): 715–727. DOI : 10.1016 / j.cell.2006.02.012 . PMID 16497583 . S2CID 5769387 .  
  9. ^ а б Матео, М .; Щедрый, А .; Sinn, PL; Каттанео, Р. (2015). «Связь имеет значение - как вирусы используют компоненты клеточной адгезии» . Журнал клеточной науки . 128 (3): 431–439. DOI : 10,1242 / jcs.159400 . PMC 4311127 . PMID 26046138 .  
  10. ^ Meng, W .; Такеичи, М. (2009). «Соединение адгезивов: молекулярная архитектура и регуляция» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (6): a002899. DOI : 10.1101 / cshperspect.a002899 . PMC 2882120 . PMID 20457565 .  
  11. ^ Nicholl ID, Мацуи Т, ТМ Вайс, Стенли CB, Геллер WT, Мартель А, Фараго В, Callaway ди - джей, Бу - Z (21 августа 2018). «Структура альфа-катенина и наноразмерная динамика в растворе и в комплексе с F-актином» . Биофизический журнал . 115 (4): 642–654. DOI : 10.1016 / j.bpj.2018.07.005 . PMC 6104293 . PMID 30037495 .  
  12. ^ Харрис, Тони JC; Тепасс, Ульрих (2010). «Адгезивные соединения: от молекул к морфогенезу». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология . 11 (7): 502–514. DOI : 10.1038 / nrm2927 . PMID 20571587 . S2CID 13638902 .  
  13. ^ a b Джонсон, JL; Najor, NA; Грин, KJ (2014). «Десмосомы: регуляторы клеточной передачи сигналов и адгезии при эпидермальном здоровье и болезнях» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в медицине . 4 (11): a015297. DOI : 10.1101 / cshperspect.a015297 . PMC 4208714 . PMID 25368015 .  
  14. ^ Delva, E .; Такер, ДК; Ковальчик, А.П. (2009). «Десмосома» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (2): a002543. DOI : 10.1101 / cshperspect.a002543 . PMC 2742091 . PMID 20066089 .  
  15. ^ a b Конь, Эмили; Балда, Мария С .; Материя, Карл (2010). «Динамика и функции плотных контактов». Тенденции в клеточной биологии . 20 (3): 142–149. DOI : 10.1016 / j.tcb.2009.12.002 . PMID 20061152 . 
  16. ^ Нейссен, Carien М. (2007). «Плотные соединения / прилипающие соединения: основная структура и функции». Журнал следственной дерматологии . 127 (11): 2525–2532. DOI : 10.1038 / sj.jid.5700865 . PMID 17934504 . 
  17. ^ а б Гуденаф, Д.А.; Пол, DL (2009). «Разрывные стыки» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (1): a002576. DOI : 10.1101 / cshperspect.a002576 . PMC 2742079 . PMID 20066080 .  
  18. ^ Меше, Гюлистан; Ричард, Габриэле; Белый, Томас В. (2007). «Щелевые соединения: основная структура и функции» . Журнал следственной дерматологии . 127 (11): 2516–2524. DOI : 10.1038 / sj.jid.5700770 . PMID 17934503 . 
  19. ^ МакЭвер, Роджер П. (2015). «Селектины: инициаторы адгезии лейкоцитов и передачи сигналов на сосудистой стенке» . Сердечно-сосудистые исследования . 107 (3): 331–339. DOI : 10.1093 / CVR / cvv154 . PMC 4592324 . PMID 25994174 .  
  20. ^ а б Бартел, Стивен Р.; Gavino, Jacyln D; Дещены, Лейла; Димитрофф, Чарльз Дж (2007). «Ориентация на селектины и лиганды селектина при воспалении и раке» . Мнение экспертов о терапевтических целях . 11 (11): 1473–1491. DOI : 10.1517 / 14728222.11.11.1473 . PMC 2559865 . PMID 18028011 .  
  21. ^ Вонг, Чи Вай; Краситель, Danielle E .; Кумб, Дейрдра Р. (2012). "Роль молекул адгезии клеток суперсемейства иммуноглобулинов в метастазировании рака" . Международный журнал клеточной биологии . 2012 : 340296. дои : 10,1155 / 2012/340296 . PMC 3261479 . PMID 22272201 .  
  22. ^ a b Арическу, А. Раду; Джонс, Э. Ивонн (2007). «Молекулы адгезии клеток суперсемейства иммуноглобулинов: молнии и сигналы». Текущее мнение в клеточной биологии . 19 (5): 543–550. DOI : 10.1016 / j.ceb.2007.09.010 . PMID 17935964 . 
  23. ^ a b Такада, Йошиказу; Е, Сяоцзин; Саймон, Скотт (2007). «Интегрины» . Геномная биология . 8 (5): 215. DOI : 10,1186 / GB-2007-8-5-215 . PMC 1929136 . PMID 17543136 .  
  24. ^ a b Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурский, С. Лоуренс; Мацудаира, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (2000). Молекулярная клеточная биология (4-е изд.). WH Freeman. ISBN 978-0-7167-3136-8.
  25. ^ Боррадори, Лука; Зонненберг, Арно (1999). «Структура и функция гемидесмосом: больше, чем простые адгезионные комплексы». Журнал следственной дерматологии . 112 (4): 411–418. DOI : 10.1046 / j.1523-1747.1999.00546.x . PMID 10201522 . 
  26. ^ a b Кричли, Дэвид Р. (2000). «Очаговые спайки - цитоскелетные связи». Текущее мнение в клеточной биологии . 12 (1): 133–139. DOI : 10.1016 / S0955-0674 (99) 00067-8 . PMID 10679361 . 
  27. ^ a b Реснички, Мишель Линн; Джексон, Дэвид (2004). «Форма и функции плазмодесм». Текущее мнение в клеточной биологии . 16 (5): 500–506. DOI : 10.1016 / j.ceb.2004.08.002 . PMID 15363799 . 
  28. ^ Сингх, Рам Сэруп; Валиа, Амандип Каур; Канвар, Джагат Ракеш (2016). «Лектины простейших и их роль во взаимодействиях хозяин – патоген». Достижения биотехнологии . 34 (5): 1018–1029. DOI : 10.1016 / j.biotechadv.2016.06.002 . PMID 27268207 . 
  29. ^ Ратор, Дхармендар; Sacci, John B .; де ла Вега, Патрисия; Маккатчан, Томас Ф. (2002). «Связывание и вторжение спорозоитов в клетки печени» . Журнал биологической химии . 277 (9): 7092–7098. DOI : 10.1074 / jbc.M106862200 . PMID 11751898 . 
  30. ^ Kadekoppala, Мадхусудан; Холдер, Энтони А. (2010). «Поверхностные белки мерозоитов малярийного паразита: комплекс MSP1 и семейство MSP7». Международный журнал паразитологии . 40 (10): 1155–1161. DOI : 10.1016 / j.ijpara.2010.04.008 . PMID 20451527 . 
  31. ^ Трончин, Гай; Пихет, Марк; Лопес-Безерра, Лейла М .; Бушара, Жан-Филипп (2008). «Механизмы присоединения патогенных грибов человека» . Медицинская микология . 46 (8): 749–772. DOI : 10.1080 / 13693780802206435 . PMID 18651303 . 
  32. ^ Лима, О.К .; Фигейредо, СС; Превиато, Джо; Mendonca-Previato, L .; Morandi, V .; Лопес Безерра, Л. М. (2001). «Участие компонентов клеточной стенки грибов в адгезии Sporothrix schenckii к человеческому фибронектину» . Инфекция и иммунитет . 69 (11): 6874–6880. DOI : 10.1128 / IAI.69.11.6874-6880.2001 . PMC 100066 . PMID 11598061 .  
  33. ^ Клемм, Пер; Шембри, Марк А. (2000). «Бактериальные адгезины: функция и структура». Международный журнал медицинской микробиологии . 290 (1): 27–35. DOI : 10.1016 / S1438-4221 (00) 80102-2 . PMID 11043979 . 
  34. Перейти ↑ Garman, EF (2015). «Молекулярные механизмы противовирусной адгезии при гриппе: пожизненная одержимость У. Г. Лавера» . Философские труды Королевского общества B: биологические науки . 370 (1661 г. ): 20140034. DOI : 10.1098 / rstb.2014.0034 . PMC 4275904 . PMID 25533092 .  
  35. ^ Каплун, DJ; Уорд, RHR (1991). «Взаимодействие CD4-gpl20 и помощь в патогенезе». Ежегодный обзор иммунологии . 9 (1): 649–678. DOI : 10.1146 / annurev.iy.09.040191.003245 . PMID 1910691 . 
  36. ^ Бендас, Герд; Борсиг, Любор (2012). «Адгезия раковых клеток и метастазирование: селектины, интегрины и ингибирующий потенциал гепаринов» . Международный журнал клеточной биологии . 2012 : 676731. дои : 10,1155 / 2012/676731 . PMC 3296185 . PMID 22505933 .  
  37. ^ Харрис, Эстель S .; Вейрих, Эндрю С .; Циммерман, Гай А. (2012). «Уроки редких болезней: синдромы дефицита адгезии лейкоцитов» . Текущее мнение в гематологии . 20 (1): 16–25. DOI : 10.1097 / MOH.0b013e32835a0091 . PMC 3564641 . PMID 23207660 .  
  38. ^ Ханна, Сухайр; Эциони, Амос (2012). «Нарушения адгезии лейкоцитов». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 1250 (1): 50–55. Bibcode : 2012NYASA1250 ... 50H . DOI : 10.1111 / j.1749-6632.2011.06389.x . PMID 22276660 . 
  39. ^ Tamgadge, Sandhya; Бхатт, ДайватМ; Перейра, Тревиль; Тамгадж, Авинаш; Бхалерао, Судхир (2011). «Пузырчатка обыкновенная» . Современная клиническая стоматология . 2 (2): 134–7. DOI : 10.4103 / 0976-237X.83074 . PMC 3180831 . PMID 21957393 .  
  40. ^ Krachler, Энн Мари; Орт, Ким (2014). «Ориентация на интерфейс бактерии-хозяин» . Вирулентность . 4 (4): 284–294. DOI : 10.4161 / viru.24606 . PMC 3710331 . PMID 23799663 .  
  41. ^ Офек, Ицхак; Hasty, Дэвид Л.; Шэрон, Натан (2003). «Антиадгезионная терапия бактериальных заболеваний: перспективы и проблемы». FEMS Иммунология и медицинская микробиология . 38 (3): 181–191. CiteSeerX 10.1.1.320.1480 . DOI : 10.1016 / S0928-8244 (03) 00228-1 . PMID 14522453 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Клетка Дж. Купера (онлайн-учебник)
  • Молекулярная клеточная биология Lodish et al. (онлайн-учебник)
  • Молекулярная биология клетки Alberts et al. (онлайн-учебник)
  • Клеточная адгезия и внеклеточная матрица - виртуальная библиотека биохимии, молекулярной биологии и клеточной биологии