| Коагулин | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | ||||||||
| Символ | Коагулин | |||||||
| Pfam | PF02035 | |||||||
| ИнтерПро | IPR000275 | |||||||
| SCOP2 | d1aoca_ / SCOPe / SUPFAM | |||||||
| ||||||||
Coagulin представляет собой гель , образующий белок из гемолимфы , что препятствует распространению захватчиков иммобилизации их. Он продуцируется в форме коагулогена перед расщеплением до активной формы. [1] [2] В медицине коагуляция коагулина является основой обнаружения бактериального эндотоксина в тесте LAL для парентеральных препаратов.
Белок содержит одну полипептидную цепь из 175 остатков, которая после Arg-18 и Arg-46 расщепляется ферментом свертывания крови Limulus, содержащимся в гемоците и активируемым бактериальным эндотоксином ( липополисахаридом ). Расщепление высвобождает две цепи коагулина, A и B, связанные двумя дисульфидными связями , вместе с пептидом C. [1] [2] Образование геля происходит в результате связывания молекул коагулина. [1] Полноразмерная структура коагулогена известна ( PDB : 1AOC ); он имеет то же суперсемейство цитокинов цистинового узла (складку), что и нейротрофины, с сохранением нескольких цистин. Складка AB охватывает спиральный пептид C, образуя компактную структуру. [3]
У ракообразных коагуляция гемолимфы зависит от опосредованного трансглутаминазой перекрестного связывания определенных белков свертывания плазмы, но без протеолитического каскада. У подковообразных крабов каскад протеолитической коагуляции, запускаемый липополисахаридами и бета-1,3-глюканами, приводит к превращению коагулогена в коагулин, что приводит к образованию нековалентных гомополимеров коагулина через взаимодействие голова к хвосту. Однако трансглутаминаза подковообразного краба не связывает коагулины межмолекулярно. Недавно было обнаружено, что коагулины сшиваются на белках поверхности клеток гемоцитов, называемых проксинами. Это указывает на то, что реакция перекрестного связывания на заключительном этапе свертывания гемолимфы является важной врожденной иммунной системой подковообразных крабов. [4]Для сравнения, свертывание крови млекопитающих основано на протеолитически индуцированной полимеризации фибриногенов . Первоначально мономеры фибрина нековалентно взаимодействуют друг с другом. Полученные гомополимеры дополнительно стабилизируются, когда трансглутаминаза плазмы сшивает эпсилон- (гамма-глутамил) лизиновые связи между молекулами.
Ссылки [ править ]
- ^ а б в Иванага С., Мията Т., Шримал С., Кавабата С. (1985). «Полная аминокислотная последовательность коагулогена, выделенного из подковообразного краба из Юго-Восточной Азии Carcinoscorpius rotundicauda». J. Biochem . 98 (2): 305–318. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a135283 . PMID 3905780 .
- ^ а б Иванага С., Мията Т., Усуи К. (1984). «Аминокислотная последовательность коагулогена, выделенного из подковообразного краба из Юго-Восточной Азии, Tachypleus gigas». J. Biochem . 95 (6): 1793–1801. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a134792 . PMID 6469947 .
- ^ Бергнер, А; Оганесян, В; Мута, Т; Iwanaga, S; Типке, Д; Huber, R; Боде, Вт (16 декабря 1996 г.). «Кристаллическая структура коагулогена, белка свертывания из подковообразного краба: структурный гомолог фактора роста нервов» . Журнал EMBO . 15 (24): 6789–97. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1996.tb01070.x . ISSN 0261-4189 . PMC 452504 . PMID 9003754 .
- ^ Кавабата S, Т Осаки (2004). «Структура и функция коагулогена, свертывающегося белка в подковообразных крабах». Клетка. Мол. Life Sci . 61 (11): 1257–1265. DOI : 10.1007 / s00018-004-3396-5 . PMID 15170505 . S2CID 24537601 .
