Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Коннексин
5er7.jpg
Додекамер коннексина-26. Щелевое соединение, состоящее из двенадцати идентичных белков коннексина, по шесть в мембране каждой клетки. Каждая из этих шести единиц представляет собой единственный полипептид, который четыре раза проходит через мембрану (называемые четырехпроходными трансмембранными белками).
Идентификаторы
СимволКоннексин
PfamPF00029
ИнтерПроIPR013092
PROSITEPDOC00341
TCDB1.A.24
OPM суперсемейство194
Белок OPM2zw3
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры

Коннексины ( Сх ) ( TC # 1.A.24 ), или белки щелевых соединений , являются структурно родственными трансмембранными белками, которые собираются с образованием щелевых соединений позвоночных. Совершенно другое семейство белков, иннексины , образуют щелевые контакты у беспозвоночных . [1] Каждый щелевой переход состоит из двух полуканалов или коннексонов., которые состоят из гомо- или гетерогексамерных массивов коннексинов, и коннексон в одной плазматической мембране стыкуется встык с коннексоном в мембране близко противоположной клетки. Гемиканал состоит из шести субъединиц коннексина, каждая из которых состоит из четырех трансмембранных сегментов. Щелевые соединения необходимы для многих физиологических процессов, таких как скоординированная деполяризация сердечной мышцы , правильное эмбриональное развитие и проводимая реакция в микрососудистой сети. По этой причине мутации в генах, кодирующих коннексин, могут приводить к функциональным нарушениям и аномалиям развития.

Номенклатура [ править ]

Коннексины обычно называют в соответствии с их молекулярной массой, например, Cx26 - это белок коннексина 26 кДа. Конкурирующая номенклатура - это белковая система щелевых соединений , где коннексины сортируются по их α (GJA) и β (GJB) формам, а дополнительные коннексины сгруппированы в группы C, D и E, за которыми следует идентификационный номер, например, GJA1 соответствует Сх43. После голосования на конференции Gap Junction Conference (2007) в Эльсиноре сообщество согласилось использовать систему номенклатуры GJ для генов, кодирующих коннексины, но пожелало сохранить номенклатуру коннексинов для кодируемых белков, используя вес человеческого белка для нумерации. ортологичных белков.

Структура [ править ]

Коннексины содержат четыре высокоупорядоченных трансмембранных сегмента (TMS), в первую очередь неструктурированные цитоплазматические концы C и N, цитоплазматическую петлю (CL) и две внеклеточные петли (EL-1) и (EL-2). Коннексины собираются в группы по шесть, чтобы сформировать полуканалы или коннексоны, а два полуканала затем объединяются, образуя щелевое соединение.

Доступна кристаллическая структура канала щелевого соединения, образованного Cx26 человека (также известного как GJB2) с разрешением 3,5 Å. [2] Карта плотности показала два межмембранных полуканала и расположение четырех ТМС шести протомеров, образующих каждый полуканал. Полуканалы имеют положительно заряженный вход в цитоплазму, воронку, отрицательно заряженный трансмембранный путь и внеклеточную полость. Пора сужается у воронки, которая образована шестью аминоконцевыми спиралями, выстилающими стенку канала, что, таким образом, определяет ограничение размера молекулы на входе в канал.

Семейство генов коннексина разнообразно: двадцать один идентифицированный член в секвенированном геноме человека и двадцать - у мыши (девятнадцать из которых являются ортологичными парами). Обычно они весят от 25 до 60 кДа и имеют среднюю длину 380 аминокислот. Было обнаружено, что различные коннексины объединяются как в гомомерные, так и в гетеромерные щелевые переходы, каждый из которых может проявлять разные функциональные свойства, включая проводимость пор, селективность по размеру, селективность заряда, стробирование напряжения и химическое стробирование. [3]

Биосинтез и интернализация [ править ]

Замечательный аспект коннексинов заключается в том, что у них относительно короткий период полураспада, составляющий всего несколько часов. [4] Результатом является наличие динамического цикла, по которому коннексины синтезируются и заменяются. Было высказано предположение, что такая короткая продолжительность жизни позволяет более тонко регулировать физиологические процессы, например, в миометрии .

От ядра к мембране [ править ]

По мере того как они транслируются рибосомами, коннексины встраиваются в мембрану эндоплазматического ретикулума (ER). [5] Именно в ER коннексины правильно складываются, образуя две внеклеточные петли, EL-1 и EL-2. Также в ER начинается олигомеризация молекул коннексина в полуканалы, процесс, который может продолжаться и в промежуточном компартменте UR-Golgi. [4] Расположение этих полуканалов может быть гомотипическим, гетеротипическим и комбинированным гетеротипическим / гетеромерным. После выхода из ER и прохождения через ERGIC свернутые коннексины обычно попадают в цис- сеть Гольджи. [6]Однако некоторые коннексины, такие как Cx26, могут транспортироваться независимо от Гольджи. [7] [8] [9] [10] [11]

Сборка щелевого соединения [ править ]

После внедрения в плазматическую мембрану клетки полуканалы свободно диффундируют в липидном бислое. [12] С помощью специфических белков, в основном кадгеринов , полуканалы способны стыковаться с полуканалами соседних клеток, образуя щелевые соединения. [13] Недавние исследования показали существование связи между адгезивными соединениями и щелевыми соединениями, [14] предполагая более высокий уровень координации, чем считалось ранее.

Жизненный цикл и белковые ассоциации коннексинов. Коннексины синтезируются на связанных с ЭР рибосомах и вставляются в ЭР котрансляционно. За этим следует олигомеризация между ER и сетью транс-Гольджи (в зависимости от типа коннексина) в коннексоны, которые затем доставляются к мембране через сеть актина или микротрубочек. Коннексоны также могут доставляться к плазматической мембране прямым переносом из грубого ER. После вставки в мембрану коннексоны могут оставаться в виде полуканалов или стыковаться с совместимыми коннексонами на соседних клетках с образованием щелевых контактов. Недавно доставленные коннексоны добавляются к периферии предварительно сформированных щелевых соединений, в то время как центральный «старый» фрагмент щелевых соединений разрушается за счет интернализации двухмембранной структуры, называемой кольцевым соединением, в одну из двух ячеек,где происходит последующая лизосомная или протеасомная деградация, или в некоторых случаях коннексоны возвращаются в мембрану (показано пунктирной стрелкой). В течение своего жизненного цикла коннексины связываются с различными белками, включая (1) компоненты цитоскелета, такие как микротрубочки, актин и актин-связывающие белки α-спектрин и дребрин , (2) соединительные молекулы, включая компоненты адгезивного соединения, такие как кадгерины, α-катенин и β-катенин , а также компоненты плотного соединения, такие как ZO-1 и ZO-2 , (3) ферменты, такие как киназы и фосфатазы, которые регулируют сборку, функцию и деградацию, и (4) другие белки, такие как кавеолин. Это изображение было подготовлено Hanaa Hariri для Dbouk et al., 2009. [15]

Функция [ править ]

Щелевые соединения коннексина обнаруживаются только у позвоночных , тогда как функционально аналогичная (но генетически неродственная) группа белков, innexins , отвечает за щелевые соединения у беспозвоночных . Ортологи Innexin также были идентифицированы у Chordates , но они больше не способны образовывать щелевые соединения. Вместо этого каналы, образованные этими белками (называемыми паннексинами ), действуют как очень большие трансмембранные поры, которые соединяют внутри- и внеклеточные компартменты.

Внутри ЦНС щелевые контакты обеспечивают электрическую связь между клетками-предшественниками, нейронами и глиальными клетками. Исследования показали, что с использованием мышей с определенным нокаутом коннексина , связывание клеток важно для передачи визуальных сигналов. В сетчатке окружающий свет влияет на сцепление клеток, обеспечиваемое каналами щелевого соединения, адаптируя зрительную функцию к различным условиям освещения. Сцепление клеток регулируется несколькими механизмами, включая экспрессию коннексина. [16]

Decrock et al. . обсудили многоуровневую платформу, с помощью которой коннексины и паннексины могут влиять на следующие клеточные функции в ткани: (1) щелевые соединительные каналы коннексина (GJC) обеспечивают прямую межклеточную коммуникацию малых молекул, (2) гемиканалы коннексина и каналы паннексина могут способствовать к аутокринным / паракринным сигнальным путям, и (3) различные структурные домены этих белков обеспечивают независимые от каналов функции, такие как межклеточная адгезия , взаимодействия с цитоскелетом и активация внутриклеточных сигнальных путей. [17]Таким образом, коннексины и паннексины вносят многогранный вклад в развитие мозга и специфические процессы в нейроглио-сосудистой единице, включая синаптическую передачу и пластичность, передачу глиальных сигналов, вазомоторный контроль и целостность гематоэнцефалического барьера в зрелой ЦНС. [17]

Специфичность субстрата [ править ]

Различные коннексины могут проявлять разные специфичности в отношении растворенных веществ. Например, аденозин примерно в 12 раз лучше проходил через каналы, образованные Cx32, тогда как AMP и ADP проходили примерно в 8 раз лучше, а АТФ более чем в 300 раз лучше через каналы, образованные Cx43. Таким образом, добавление фосфата к аденозину, по-видимому, смещает его относительную проницаемость с каналов, образованных Cx32, на каналы, образованные Cx43. Это может иметь функциональные последствия, поскольку энергетический статус клетки может контролироваться посредством экспрессии коннексина и образования каналов. [18]

Транспортная реакция [ править ]

Транспортная реакция, катализируемая щелевыми контактами коннексина:

Малые молекулы (цитоплазма клетки 1) ⇌ малые молекулы (цитоплазма клетки 2)

Коннексины человека и их влияние на болезнь [ править ]

КоннексинГенРасположение и функции
Сх43GJA1Экспрессируется на поверхности сосудистой сети атеросклеротической бляшкой и активируется во время атеросклероза у мышей. Может иметь патологические эффекты. Также экспрессируется между клетками гранулезы , что необходимо для пролиферации. Обычно экспрессируется в астроцитах, также обнаруживается в большинстве астроцитом человека и в астроглиальном компоненте глионейрональных опухолей. [19] Это также главный кардиальный коннексин, обнаруживаемый в основном в миокарде желудочков. [20] Связано с окулодентодигитальной дисплазией .
Сх46GJA3
Сх37GJA4Индуцируется в гладких мышцах сосудов во время коронарного артериогенеза. Мутации Сх37 не смертельны. Образует щелевые контакты между ооцитами и клетками гранулезы и необходимы для выживания ооцитов.
Сх40GJA5Избирательно экспрессируется в миоцитах предсердий. Отвечает за координированную электрическую активацию предсердий. [21]
Сх33GJA6
(GJA6P)		Псевдоген у человека
Сх50GJA8Разрывные соединения между горизонтальными клетками A-типа в сетчатке мыши и кролика [22]
Сх59GJA10
Сх62GJA10Cx62 человека соответствует Cx57 (мышь). Расположение в несущей аксон горизонтальной клетке B-типа в сетчатке кролика [23]
Сх32GJB1Основной компонент периферического миелина. Мутации в гене человека вызывают Х-сцепленную болезнь Шарко-Мари-Тута , наследственную невропатию. В нормальном мозге человека CX32 экспрессируется в нейронах и олигодендроцитах. [19]
Сх26GJB2Мутировал по синдрому Фохвинкеля, а также по синдрому кератита-иктиоза-глухоты (KID) .
Сх31GJB3Может быть связан с вариабельной эритрокератодермией .
Сх30.3GJB4Fonseca et al. подтвердил экспрессию Cx30.3 в тимоцитах . [24] Может быть связан с вариабильной эритрокератодермией .
Сх31.1GJB5
Сх30GJB6Мутировал по синдрому Клустона (гидротическая эктодермальная дисплазия)
Сх25GJB7
Сх45GJC1 / GJA7Эпителиальные клетки протоков поджелудочной железы человека. [25] Атриовентрикулярный узел.
Сх47GJC2 / GJA12Экспрессируется в щелевых соединениях олигодентроцитов [26]
Сх31.3GJC3Человеческий ортолог мышиного Сх29. Не известно об образовании щелевых контактов. [27]
Cx36GJD2 / GJA9Функция бета-клеток поджелудочной железы, опосредующая высвобождение инсулина. Нейроны во всей центральной нервной системе, где они синхронизируют нейронную активность. [28]
Сх31.9GJD3 / GJC1
Сх39GJD4
Сх40.1GJD4
Сх23GJE1

Щелевые соединения необходимы для многих физиологических процессов, таких как скоординированная деполяризация сердечной мышцы , правильное эмбриональное развитие и проводимая реакция в микрососудистой сети. По этой причине делеция или мутация различных изоформ коннексина вызывает отличительные фенотипы и патологии. [29] В то время как мутации в Сх43 в основном связаны с окулодентодигитальной дисплазией, мутации Сх47 связаны с болезнью, подобной Пелицею-Мерцбахеру, и лимфедемой. Мутации Сх40 в основном связаны с фибрилляцией предсердий. Мутации в Cx37 еще не описаны, но полиморфизмы в гене Cx37 вовлечены в развитие артериальных заболеваний. [30]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Лодиш, Харви Ф .; Арнольд Берк; Пол Мацудаира; Крис А. Кайзер; Монти Кригер; Мэтью П. Скотт; С. Лоуренс Зипурски; Джеймс Дарнелл (2004). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. С.  230–1 . ISBN 0-7167-4366-3.
  2. Перейти ↑ Maeda S, Nakagawa S, Suga M, Yamashita E, Oshima A, Fujiyoshi Y, Tsukihara T (апрель 2009 г.). «Структура канала щелевого соединения коннексина 26 при разрешении 3,5 А». Природа . 458 (7238): 597–602. DOI : 10,1038 / природа07869 . ISSN 1476-4687 . PMID 19340074 . S2CID 4431769 .   
  3. ^ Ayad WA, Локк D, Корин IV, Harris AL (июнь 2006). «Гетеромерные, но не гомомерные каналы коннексина избирательно проницаемы для инозитолфосфатов» . J. Biol. Chem . 281 (24): 16727–39. DOI : 10.1074 / jbc.M600136200 . ISSN 0021-9258 . PMID 16601118 .  
  4. ^ a b Laird DW (март 2006 г.). «Жизненный цикл коннексинов в здоровье и болезни» . Biochem. Дж . 394 (Pt 3): 527–43. DOI : 10.1042 / BJ20051922 . PMC 1383703 . PMID 16492141 .  
  5. ↑ Беннетт М.В., Зукин Р.С. (февраль 2004 г.). «Электрическая связь и нейронная синхронизация в мозге млекопитающих». Нейрон . 41 (4): 495–511. DOI : 10.1016 / s0896-6273 (04) 00043-1 . PMID 14980200 . S2CID 18566176 .  
  6. ^ Musil, LS; Гуденаф Д.А. (1993). «Сборка мультисубъединиц интегрального белка канала плазматической мембраны, коннексина 43 щелевого соединения, происходит после выхода из ER». Cell . 74 (6): 1065–77. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (93) 90728-9 . PMID 7691412 . S2CID 12169415 .  
  7. ↑ Evans WH, Ahmad S, Diez J, George CH, Kendall JM, Martin PE (1999). «Пути торговли людьми, ведущие к образованию щелевых контактов». Новартис найден. Symp . Симпозиумы Фонда Новартис. 219 : 44–54, обсуждение 54–9. DOI : 10.1002 / 9780470515587.ch4 . ISBN 9780470515587. PMID  10207897 .
  8. ^ Джордж CH, Кендалл JM, Эванс WH (март 1999). «Пути внутриклеточного трафика в сборке коннексинов в щелевые соединения» . J. Biol. Chem . 274 (13): 8678–85. DOI : 10.1074 / jbc.274.13.8678 . PMID 10085106 . 
  9. ^ Джордж CH, Кендалл JM, Кэмпбелл AK, Evans WH (ноябрь 1998 г.). «Химеры коннексина-акворина сообщают о цитоплазматической кальциевой среде вдоль путей переноса, ведущих к биогенезу щелевых соединений в живых клетках COS-7» . J. Biol. Chem . 273 (45): 29822–9. DOI : 10.1074 / jbc.273.45.29822 . PMID 9792698 . 
  10. ^ Мартин PE, Джордж CH, Кастро C, Кендалл JM, Капель J, Кэмпбелл AK, Revilla A, Barrio LC, Evans WH (январь 1998). «Сборка химерных белков коннексина-экворина в функциональные каналы щелевых соединений. Отчетность о кальциевой среде внутриклеточной и плазматической мембраны» . J. Biol. Chem . 273 (3): 1719–26. DOI : 10.1074 / jbc.273.3.1719 . PMID 9430718 . 
  11. ^ Martin PE, Errington RJ Эванс WH (2001). «Сборка щелевого соединения: множественные флуорофоры коннексина идентифицируют сложные пути трафика». Cell Commun. Клеи . 8 (4–6): 243–8. DOI : 10.3109 / 15419060109080731 . PMID 12064596 . S2CID 3029281 .  
  12. ↑ Thomas T, Jordan K, Simek J, Shao Q, Jedeszko C, Walton P, Laird DW (октябрь 2005 г.). «Механизмы транспорта Сх43 и Сх26 к плазматической мембране и регенерации щелевого соединения» . J. Cell Sci . 118 (Pt 19): 4451–62. DOI : 10,1242 / jcs.02569 . PMID 16159960 . 
  13. ^ Jongen WM, Fitzgerald DJ, Asamoto M, Пикколи C, Slaga TJ, Gros D, Takeichi M, Ямасаки H (август 1991). «Регулирование опосредованной коннексином 43 межклеточной коммуникации щелевого соединения посредством Ca2 + в эпидермальных клетках мыши контролируется E-кадгерином» . J. Cell Biol . 114 (3): 545–55. DOI : 10,1083 / jcb.114.3.545 . PMC 2289094 . PMID 1650371 .  
  14. ↑ Wei CJ, Francis R, Xu X, Lo CW (май 2005 г.). «Коннексин 43, связанный с N-кадгерин-содержащим мультибелковым комплексом, необходим для образования щелевых соединений в клетках NIH3T3» (PDF) . J. Biol. Chem . 280 (20): 19925–36. DOI : 10.1074 / jbc.M412921200 . PMID 15741167 . S2CID 770387 .   
  15. ^ Dbouk HA, Mroue RM, Эль-Саббан ME, Talhouk RS (март 2009). «Коннексины: множество функций, выходящих за рамки сборки каналов щелевых соединений» . Сигнал сотовой связи . 7 : 4. DOI : 10,1186 / 1478-811X-7-4 . PMC 2660342 . PMID 19284610 .  
  16. ^ Кихара AH, де Кастро Л.М., Moriscot А.С., Hamassaki DE (май 2006). «Длительная адаптация к темноте изменяет экспрессию коннексина в сетчатке мышей». J Neurosci Res . 83 (7): 1331–41. DOI : 10.1002 / jnr.20815 . PMID 16496335 . S2CID 2919282 .  
  17. ^ a b Decrock E, De Bock M, Wang N, Bultynck G, Giaume C, Naus CC, Green CR, Leybaert L (август 2015 г.). «Пути передачи сигналов коннексина и паннексина, архитектурный план физиологии и патологии ЦНС?». Клетка. Мол. Life Sci . 72 (15): 2823–51. DOI : 10.1007 / s00018-015-1962-7 . ISSN 1420-9071 . PMID 26118660 . S2CID 17170098 .   
  18. Перейти ↑ Goldberg GS, Moreno AP, Lampe PD (сентябрь 2002 г.). «Щелевые соединения между клетками, экспрессирующими коннексин 43 или 32, показывают обратную селективность по отношению к аденозину и АТФ» . J. Biol. Chem . 277 (39): 36725–30. DOI : 10.1074 / jbc.M109797200 . ISSN 0021-9258 . PMID 12119284 .  
  19. ^ а б Ароника Е., Гортер Дж. А., Янсен Г. Х., Леенстра С., Янкая Б., Трост Д. (май 2001 г.). «Экспрессия белков щелевых соединений коннексина 43 и коннексина 32 в опухолях головного мозга, связанных с эпилепсией, и в перилезионной эпилептической коре головного мозга». Acta Neuropathol . 101 (5): 449–59. DOI : 10.1007 / s004010000305 . PMID 11484816 . S2CID 6738913 .  
  20. ^ Verheule S, ван Kempen MJ, т.е Welscher PH, Квак BR, Jongsma HJ (май 1997). «Характеристика каналов щелевого соединения в миокарде предсердий и желудочков взрослых кроликов». Circ. Res . 80 (5): 673–81. DOI : 10.1161 / 01.res.80.5.673 . PMID 9130448 . 
  21. ^ Голлоб MH, Джонс DL, Krahn AD, Дэнис Л., Гонг XQ, Шао Q и др. (Июнь 2006 г.). «Соматические мутации в гене коннексина 40 (GJA5) при фибрилляции предсердий». N. Engl. J. Med . 354 (25): 2677–88. DOI : 10.1056 / NEJMoa052800 . PMID 16790700 . 
  22. ↑ Мэсси, Стивен (16 января 2009 г.). Коннексины: Руководство (1-е изд.). Springer-Verlag Gmbh. С. 3– ?. ISBN 978-1-934115-46-6.
  23. ^ Бейер, Эрик С .; Причал, Вивиана М. (16 января 2009 г.). Коннексины: Руководство (1-е изд.). Springer-Verlag Gmbh. С. 387–417. ISBN 978-1-934115-46-6.
  24. ↑ Fonseca PC, Nihei OK, Urban-Maldonado M, Abreu S, de Carvalho AC, Spray DC, Savino W, Alves LA (июнь 2004 г.). «Характеристика коннексина 30.3 и 43 в тимоцитах». Иммунол. Lett . 94 (1–2): 65–75. DOI : 10.1016 / j.imlet.2004.03.019 . PMID 15234537 . 
  25. ↑ Tai MH, Olson LK, Madhukar BV, Linning KD, Van Camp L, Tsao MS, Trosko JE (январь 2003 г.). «Характеристика межклеточной коммуникации щелевого соединения в иммортализованных эпителиальных клетках протока поджелудочной железы человека с характеристиками стволовых клеток». Поджелудочная железа . 26 (1): e18–26. DOI : 10.1097 / 00006676-200301000-00025 . PMID 12499933 . S2CID 34571252 .  
  26. ^ Kamasawa Н, Шик А, Морита М, Yasumura Т, Дэвидсон КГ, Nagy СО, кожная JE (2005). «Коннексин-47 и коннексин-32 в щелевых соединениях соматов олигодендроцитов, миелиновых оболочек, паранодальных петлях и резцах Шмидта-Лантермана: последствия для ионного гомеостаза и сифонирования калия» . Неврология . 136 (1): 65–86. DOI : 10.1016 / j.neuroscience.2005.08.027 . PMC 1550704 . PMID 16203097 .  
  27. ^ Саргианниду I, Ан М., Энрикес А.Д., Пейнадо А., Рейнольдс Р., Абрамс С., Шерер С.С., Клеопа К.А. (май 2008 г.). «Человеческие олигодендроциты экспрессируют Cx31.3: функция и взаимодействия с мутантами Cx32» . Neurobiol. Dis . 30 (2): 221–33. DOI : 10.1016 / j.nbd.2008.01.009 . PMC 2704064 . PMID 18353664 .  
  28. ^ Коннорс BW, Long MA (2004). «Электрические синапсы в мозге млекопитающих» . Анну. Rev. Neurosci . 27 : 393–418. DOI : 10.1146 / annurev.neuro.26.041002.131128 . PMID 15217338 . 
  29. ^ Pfenniger A, Вольвенд A, Квак BR (январь 2011). «Мутации в генах коннексинов и болезни» . Евро. J. Clin. Инвестируйте . 41 (1): 103–16. DOI : 10.1111 / j.1365-2362.2010.02378.x . ISSN 1365-2362 . PMID 20840374 . S2CID 24404442 .   
  30. ^ Molica F, Меенса MJ, Morel S, Квак BR (сентябрь 2014). «Мутации в генах сердечно-сосудистых коннексинов». Биол. Cell . 106 (9): 269–93. DOI : 10.1111 / boc.201400038 . PMID 24966059 . S2CID 10070999 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • СМИ, связанные с коннексинами, на Викискладе?
  • Коннексины в Национальной медицинской библиотеке США по предметным медицинским рубрикам (MeSH)

На момент редактирования в этой статье используется контент из "1.A.24 Семейство коннексинов, образующих разрывное соединение" , которое лицензировано таким образом, чтобы разрешить повторное использование в соответствии с непортированной лицензией Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 , но не под GFDL . Все соответствующие условия должны быть соблюдены.