Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Депсипептида представляет собой пептид , в котором один или более из ее амида , -С (O) NHR-, группы заменены на соответствующий сложный эфир , -C (O) OR, [1] Многие депсипептиды имеют как пептид , и эфирные связи. В основном они содержатся в морских и микробных природных продуктах. [2]

Пример депсипептида с 3 амидными группами (выделены синим ) и одной сложноэфирной группой (выделены зеленым ). R 1 и R 3 представляют собой органические группы (например, метил) или атом водорода, присутствующий в α-гидроксикарбоновых кислотах. R 2 , R 4 и R 5 представляют собой органические группы или атом водорода, присутствующий в обычных аминокислотах.

Натуральные продукты депсипептида [ править ]

Энтерохелин - это депсипептид, переносчик железа. [3]

Было обнаружено, что несколько депсипептидов обладают противораковыми свойствами. [4]

Ингибитор депсипептидного фермента включает ромидепсин , член класса бициклических пептидов, известных ингибиторов гистондеацетилазы (HDACi). Впервые он был выделен как продукт ферментации из Chromobacterium violaceum фармацевтической компанией Fujisawa. [5]

В предварительных данных 2010 г. было показано, что этамицин обладает сильной активностью против MRSA на мышиной модели. [6] Некоторые депсипептиды Streptomyces проявляют антимикробную активность. [7] [8] Они образуют новый потенциальный класс антибиотиков, известный как ацилдепсипептиды ( ADEP ). ADEP нацелены и активируют казеинлитическую протеазу ( ClpP ), чтобы инициировать неконтролируемую деградацию пептидов и развернутого белка, убивая многие грамположительные бактерии. [9] [10] [11]

Дальнейшее чтение [ править ]

  • папуамид Форд, PW; Густафсон, КР; Макки, ТС; Shigematsu, N; Maurizi, LK; Pannell, LK; Уильямс, Делавэр; де Сильва, ЭД; Lassota, P; Аллен, TM; Van Soest, R; Андерсен, RJ; Бойд, MR (1999). «Папуамиды AD, ингибирующие ВИЧ и цитотоксические депсипептиды из губок Theonella mirabilis и Theonella swinhoei, собранных в Папуа-Новой Гвинее». Варенье. Chem. Soc . 121 : 5899–5909. DOI : 10.1021 / ja990582o .
  • неамфамид A Oku, N; Густафсон, КР; Картнер, Л.К .; Wilson, JA; Shigematsu, N; Hess, S; Pannell, LK; Бойд, MR; МакМахон, Дж. Б. (2004). "Neamphamide A. Новый ВИЧ-ингибирующий депсипептид из морской губки Папуа-Новой Гвинеи Neamphius huxleyi ". J. Nat. Prod . 67 (8): 1407–11. DOI : 10.1021 / np040003f . PMID 15332865 . 
  • каллипелтин A Zampella, A; D'Auria, MV; Палома, LG; Касапулло, А; Минале, L; Debitus, C; Энен, Y (1996). «Каллипелтин А, циклический депсипептид против ВИЧ из новокаледонской литистидной губки Callipelta sp. ». Варенье. Chem. Soc . 118 (26): 6202–9. DOI : 10.1021 / ja954287p .
  • mirabamides AD Plaza, A; Гущина, Е; Baker, HL; Келли, М; Бьюли, Калифорния (2007). «Мирабамиды AD. Депсипептиды из губки Siliquariaspongia mirabilis, которые ингибируют слияние ВИЧ-1». J. Nat. Prod . 70 (11): 1753–60. DOI : 10.1021 / np070306k . PMID 17963357 . ; Анджелич, CD; Planelles, V; Барроуз, Л.Р. (2008). «Характеристика анти-ВИЧ активности папуамида А.» Mar Drugs . 6 (4): 528–49. DOI : 10.3390 / md20080027 . PMC 2630844 . PMID 19172193 .   

Ссылки [ править ]

  1. ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) « depsipeptides ». DOI : 10,1351 / goldbook.D01604
  2. ^ Ясумаса Hamada, Такаюки Shioiri (2005). «Недавний прогресс синтетических исследований биологически активных морских циклических пептидов и депсипептидов». Chem. Ред . 105 (12): 4441–4482. DOI : 10.1021 / cr0406312 . PMID 16351050 . CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  3. ↑ Уолш, Кристофер Т., Джун Лю, Фрэнк Руснак и Масахиро Сакайтани (1990). «Молекулярные исследования ферментов в метаболизме хоризматов и пути биосинтеза энтеробактина». Химические обзоры . 90 (7): 1105–1129. DOI : 10.1021 / cr00105a003 .CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  4. ^ Китагаки, J .; Ши, G .; Miyauchi, S .; Murakami, S .; Ян, Ю. (2015). «Циклические депсипептиды как потенциальные лекарственные средства против рака». Противораковые препараты . 26 (3): 259–71. DOI : 10,1097 / CAD.0000000000000183 . PMID 25419631 . 
  5. ^ Юрек-Джордж, Александр; Сесил, Александр Ричард Лиам; Мо, Алекс Хон Кит; Вен, Шицзюнь; Роджерс, Хелен; Хабенс, Фэй; Маэда, Сатоко; Ёсида, Минору; и другие. (2007). «Первые биологически активные синтетические аналоги FK228, ингибитора гистон-деацетилазы депсипептида». Журнал медицинской химии . 50 (23): 5720–5726. DOI : 10.1021 / jm0703800 . PMID 17958342 . 
  6. ^ Спешка, Нина М; Perera, Varahenage R; Мэлони, Кэтрин N; Тран, Дэн Н; Дженсен, Пол; Феникал, Уильям; Низет, Виктор; Хенслер, Мэри Э (2010). «Активность стрептограминного антибиотика этамицина против метициллин-резистентного золотистого стафилококка» . Журнал антибиотиков . 63 (5): 219–24. DOI : 10.1038 / ja.2010.22 . PMC 2889693 . PMID 20339399 .  
  7. ^ KH Michel, RE Kastner (Eli Lilly and Company), US 4492650, 1985 [Chem. Abstr. 1985, 102, 130459]
  8. ^ Осада, Хироюки; Яно, Тацуя; Кошино, Хироюки; Исоно, Киёси (1991). «Энопептин А, новый депсипептидный антибиотик с антибактериофаговой активностью» . Журнал антибиотиков . 44 (12): 1463–1466. DOI : 10,7164 / antibiotics.44.1463 . PMID 1778798 . 
  9. ^ Ли; Хим Шун, Доминик; Гуарне, Альба; Маурици, Майкл Р .; Чэн И-Цян; Райт, Джерард Д.; Гирландо, Родольфо; Джозеф, Эбенезер; Глойд, Мелани; Сон Чунг, Ю; Ортега, Хоакин (2010). «Ацилдепсипептидные антибиотики индуцируют образование структурированного осевого канала в ClpP: модель ClpX / ClpA-связанного состояния ClpP» . Химия и биология . 17 (9): 959–969. DOI : 10.1016 / j.chembiol.2010.07.008 . PMC 2955292 . PMID 20851345 .  
  10. ^ Хинзен, Бертольд; Лабищинский, Харальд; Brötz-Oesterhelt, Heike ; Эндерманн, Райнер; Бенет-Бухгольц, Хорди; Хеллвиг, Вероника; Хэбих, Дитер; Шумахер, Андреас; Лампе, Томас; Паульсен, Хольгер; Раддац, Зигфрид (2006). «Оптимизация медицинской химии ацилдепсипептидов антибиотиков класса энопептинов». ChemMedChem . 1 (7): 689–693. DOI : 10.1002 / cmdc.200600055 . PMID 16902918 . S2CID 36525372 .  
  11. ^ Карни, Дэниел В .; Schmitz, Karl R .; Чыонг, Джонатан В .; Зауэр, Роберт Т .; Селло, Джейсон К. (2014). «Ограничение конформационной динамики циклических ацилдепсипептидных антибиотиков улучшает их антибактериальную активность» . JACS . 136 (5): 1922–1929. DOI : 10.1021 / ja410385c . PMC 4004210 . PMID 24422534 .