Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с Энтерохелина )
Перейти к навигации Перейти к поиску
Энтеробактин
Enterobactin.svg
Имена
Название ИЮПАК
N, N ', N' ' - ((3 S , 7 S , 11 S ) -2,6,10-триоксо-1,5,9-триоксациклододекан-3,7,11-триил) трис (2,3 -дигидроксибензамид)
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
UNII
  • InChI = 1S / C30H27N3O15 / c34-19-7-1-4-13 (22 (19) 37) 25 (40) 31-16-10-46-29 (44) 18 (33-27 (42) 15- 6-3-9-21 (36) 24 (15) 39) 12-48-30 (45) 17 (11-47-28 (16) 43) 32-26 (41) 14-5-2-8- 20 (35) 23 (14) 38 / h1-9,16-18,34-39H, 10-12H2, (H, 31,40) (H, 32,41) (H, 33,42) / t16- , 17-, 18- / м0 / с1 проверятьY
    Ключ: SERBHKJMVBATSJ-BZSNNMDCSA-N проверятьY
  • InChI = 1 / C30H27N3O15 / c34-19-7-1-4-13 (22 (19) 37) 25 (40) 31-16-10-46-29 (44) 18 (33-27 (42) 15- 6-3-9-21 (36) 24 (15) 39) 12-48-30 (45) 17 (11-47-28 (16) 43) 32-26 (41) 14-5-2-8- 20 (35) 23 (14) 38 / h1-9,16-18,34-39H, 10-12H2, (H, 31,40) (H, 32,41) (H, 33,42) / t16- , 17-, 18- / м0 / с1
    Ключ: SERBHKJMVBATSJ-BZSNNMDCBT
  • C1C (C (= O) OCC (C (= O) OCC (C (= O) O1) NC (= O) C2 = C (C (= CC = C2) O) O) NC (= O) C3 = C (C (= CC = C3) O) O) NC (= O) C4 = C (C (= CC = C4) O) O
  • c1cc (c (c (c1) O) O) C (= O) N [C @ H] 2COC (= O) [C @ H] (COC (= O) [C @ H] (COC2 = O) NC (= O) c3cccc (c3O) O) NC (= O) c4cccc (c4O) O
Характеристики
C 30 H 27 N 3 O 15
Молярная масса669,55 г / моль
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
проверятьY проверить  ( что есть   ?)проверятьY☒N
Ссылки на инфобоксы

Энтеробактин (также известный как энтерохелин ) - сидерофор с высоким сродством, который приобретает железо для микробных систем. В первую очередь он содержится в грамотрицательных бактериях, таких как кишечная палочка и сальмонелла тифимуриум . [1]

Энтеробактин - самый сильный из известных сидерофоров, связывающийся с ионом трехвалентного железа (Fe 3+ ) со сродством K = 10 52 M -1 . [2] Это значение значительно больше, чем даже у некоторых синтетических хелаторов металлов , таких как EDTA (K f, Fe3 + ~ 10 25 M -1 ). [3] Благодаря своему высокому сродству энтеробактин способен образовывать хелаты даже в средах, где концентрация иона трехвалентного железа очень низкая, например, в живых организмах. Энтеробактин может извлекать железо даже из воздуха . [ необходима цитата ] Патогенные бактерии могут красть железо у других живых организмов, используя этот механизм, даже если концентрация железа остается крайне низкой из-за токсичности свободного железа.

Строение и биосинтез [ править ]

Хорисминовая кислота , предшественник ароматической аминокислоты , превращается в 2,3-дигидроксибензойную кислоту (DHB) с помощью ряда ферментов EntA, EntB и EntC. Затем амидная связь DHB с L-серином катализируется EntD, EntE, EntF и EntB. Три молекулы образующегося DHB-Ser подвергаются межмолекулярной циклизации с образованием энтеробактина. [4] Хотя ряд стереоизомеров возможен из-за хиральности сериновых остатков, только Δ-цис- изомер является метаболически активным. [3]Первая трехмерная структура комплекса металлического энтеробактина была определена как комплекс ванадия (IV). [5] Хотя энтеробактин трехвалентного железа долго ускользал от кристаллизации, его окончательная трехмерная структура была в конечном итоге получена с помощью рацемической кристаллографии, в которой кристаллы смеси 1: 1 энтеробактина трехвалентного железа и его зеркальное отображение (энантиоэнтеробактин железа) были выращены и проанализированы с помощью X- лучевая кристаллография. [6]

Механизм [ править ]

Дефицит железа в бактериальных клетках запускает секрецию энтеробактина во внеклеточную среду, вызывая образование координационного комплекса « FeEnt », в котором ион трехвалентного железа хелатирован с основанием конъюгата энтеробактина. У Escherichia coli FepA в наружной бактериальной мембране затем позволяет FeEnt проникать в бактериальную периплазму . FepB, C, D и G все участвуют в транспорте FeEnt через внутреннюю мембрану посредством АТФ-связывающего кассетного транспортера . [4]

Из-за чрезвычайно высокой аффинности энтеробактина связывать железо, для удаления железа необходимо расщеплять FeEnt ферриэнтеробактин эстеразой . Это разложение дает три звена 2,3-дигидроксибензоил-L-серина. Восстановление железа (Fe 3+ до Fe 2+ ) происходит в сочетании с этим расщеплением, но фермент бактериальной редуктазы FeEnt не был идентифицирован, и механизм этого процесса все еще неясен. [7] Потенциал восстановления комплекса Fe 3+ / Fe 2+ –энтеробактин зависит от pH и варьируется от -0,57 В (по сравнению с NHE ) при pH 6 до -0,79 В при pH 7,4 до -0,99 при значениях pH выше 10,4. [8]

История [ править ]

Энтеробактин был открыт группами Гибсона и Нейленда в 1970 году. [9] [10] Эти первоначальные исследования установили структуру и ее связь с 2,3-дигидроксибензойной кислотой.

Ссылки [ править ]

  1. ^ Dertz Е.А., Сюй J, Stintzi A, Raymond KN (январь 2006). «Бациллибактин-опосредованный транспорт железа в Bacillus subtilis». Журнал Американского химического общества . 128 (1): 22–3. DOI : 10.1021 / ja055898c . PMID  16390102 .
  2. ^ Carrano CJ, Раймонд К. (1979). «Агенты, связывающие ионы железа. 2. Кинетика и механизм удаления железа из трансферрина энтеробактином и синтетическими трикатехолами». Варенье. Chem. Soc. 101 (18): 5401–5404. DOI : 10.1021 / ja00512a047 .
  3. ^ a b Уолш CT, Лю Дж., Руснак Ф., Сакайтани М (1990). «Молекулярные исследования ферментов в метаболизме хоризматов и пути биосинтеза энтеробактина». Химические обзоры . 90 (7): 1105–1129. DOI : 10.1021 / cr00105a003 .
  4. ^ a b Raymond KN, Dertz EA, Kim SS (апрель 2003 г.). «Энтеробактин: архетип микробного транспорта железа» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (7): 3584–8. DOI : 10.1073 / pnas.0630018100 . PMC 152965 . PMID 12655062 .  
  5. ^ Karpishin TB, Raymond KN (1992). «Первая структурная характеристика комплекса металл-энтеробактин: [V (энтеробактин)] 2-». Angewandte Chemie International Edition на английском языке . 31 (4): 466–468. DOI : 10.1002 / anie.199204661 .
  6. ↑ Johnstone TC, Nolan EM (октябрь 2017 г.). «Определение молекулярной структуры энтеробактина железа и энантиоэнтеробактина железа с использованием рацемической кристаллографии» . Журнал Американского химического общества . 139 (42): 15245–15250. DOI : 10.1021 / jacs.7b09375 . PMC 5748154 . PMID 28956921 .  
  7. ^ Уорд ТР, Лутц А, Parel С.П., Ensling Дж, Gütlich Р, Р Buglyó, Orvig С (ноябрь 1999 года). «Молекулярный окислительно-восстановительный переключатель на основе железа как модель высвобождения железа из энтеробактина через режим связывания салицилата». Неорганическая химия . 38 (22): 5007–5017. DOI : 10.1021 / ic990225e . PMID 11671244 . 
  8. ^ Ли CW, Экер DJ, Raymond KN (1985). «Координационная химия микробных транспортных соединений железа. 34. pH-зависимое восстановление энтеробактина трехвалентного железа, исследованное электрохимическими методами, и его влияние на микробный транспорт железа». Варенье. Chem. Soc. 107 (24): 6920–6923. DOI : 10.1021 / ja00310a030 .
  9. ^ Поллак JR, Neilands JB (март 1970). «Энтеробактин, соединение транспорта железа из Salmonella typhimurium». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 38 (5): 989–92. DOI : 10.1016 / 0006-291X (70) 90819-3 . PMID 4908541 . 
  10. Перейти ↑ O'Brien IG, Cox GB, Gibson F (март 1970). «Биологически активные соединения, содержащие 2,3-дигидроксибензойную кислоту и серин, образованные Escherichia coli». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы . 201 (3): 453–60. DOI : 10.1016 / 0304-4165 (70) 90165-0 . PMID 4908639 .