Энергетический заряд

Эта статья требует дополнительных ссылок для проверки . Пожалуйста, помогите улучшить эту статью , добавив цитаты из надежных источников . Материал, не полученный от источника, может быть оспорен и удален.
Найти источники: «Энергетический заряд» - новости · газеты · книги · ученый · JSTOR ( декабрь 2009 г. ) ( Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения )

Энергетический заряд аденилата - это показатель, используемый для измерения энергетического статуса биологических клеток .

АТФ или Mg-ATP - основная молекула для хранения и передачи энергии в клетке: она используется для путей биосинтеза, поддержания трансмембранных градиентов, движения, деления клеток и т. Д. Более 90% АТФ ^[1] составляет продуцируется фосфорилированием АДФ с помощью АТФ-синтазы . АТФ также может быть продуцирован реакциями «фосфорилирования на уровне субстрата » (фосфорилирование АДФ с помощью (1,3) -бисфосфоглицерата, фосфоенолпирувата, фосфокреатина), сукцинат-КоА-лигазой и фосфоенолпируваткарбоксилкиназой и аденилаткиназой , поддерживающей три фермента. адениновые нуклеотиды в равновесии ( ). ${\ displaystyle {\ ce {ATP + AMP <=> 2 ADP}}}$

Энергетический заряд связан с концентрациями АТФ , АДФ и АМФ . Впервые он был определен Аткинсоном и Уолтоном ^[2], которые обнаружили, что для учета энергетического статуса метаболизма необходимо учитывать концентрацию всех трех нуклеотидов, а не только АТФ и АДФ . Поскольку аденилаткиназа поддерживает две молекулы АДФ в равновесии с одной АТФ ( ), Аткинсон определил энергетический заряд аденилата как: ${\ displaystyle {\ ce {2 ADP <=> ATP + AMP}}}$

${\mbox{Energy charge}}={\frac {[{\mbox{ATP}}]+{\frac {1}{2}}[{\mbox{ADP}}]}{[{\mbox{ATP}}]+[{\mbox{ADP}}]+[{\mbox{AMP}}]}}$

Энергетический заряд большинства ячеек колеблется от 0,7 до 0,95 ^[1] - колебания в этом диапазоне довольно часты. Дэниел Аткинсон показал, что когда энергетический заряд увеличивается с 0,6 до 1,0, активируются цитратлиаза и фосфорибозилпирофосфатсинтетаза , два фермента, контролирующие анаболические (требующие АТФ) пути, ^[2]^[3], а фосфофруктокиназа и пируватдегидрогеназа - два ферменты, контролирующие амфиболические пути (поставляющие АТФ, а также важные промежуточные продукты биосинтеза), ингибируются ^[4]Он пришел к выводу, что контроль над этими путями эволюционировал, чтобы поддерживать энергетический заряд в довольно узких пределах - другими словами, что энергетический заряд, как и pH клетки, должен постоянно буферизироваться. Теперь мы знаем, что большинство, если не все анаболические и катаболические пути, действительно, прямо или косвенно контролируются энергетическим зарядом. ^[5]^[6]^[7] В дополнение к прямой регуляции нескольких ферментов аденильными нуклеотидами, AMP-активированная протеинкиназа, известная как AMP-K, фосфорилирует и, таким образом, регулирует ключевые ферменты при снижении энергетического заряда. Это приводит к отключению анаболических путей при включении катаболических путей при повышении АМФ. ^[8]^[9]

Жизнь зависит от адекватного энергетического заряда. Если синтез АТФ на мгновение становится недостаточным для поддержания адекватного энергетического заряда, АМФ может быть преобразован двумя разными путями в гипоксантин и рибозу-5Р с последующим необратимым окислением гипоксантина до мочевой кислоты. Это помогает буферизовать энергетический заряд аденилата за счет снижения общей концентрации {АТФ + АДФ + АМФ}. ^[10]

Ссылки [ править ]

^ ^а ^б Де ла Фуэнте И.М., Кортес Дж. М., Валеро Е., Дерош М., Родригес С., Малаина И., Мартинес Л. (2014). «О динамике аденилатной энергетической системы: гомеорез vs гомеостаз» . PLOS ONE . 9 (10): e108676. Bibcode : 2014PLoSO ... 9j8676D . DOI : 10.1371 / journal.pone.0108676 . PMC 4193753 . PMID 25303477 .
^ a b Аткинсон Д.Е., Уолтон Г.М. (июль 1967 г.). «Консервация аденозинтрифосфата в регуляции метаболизма. Фермент расщепления цитрата печени крысы». Журнал биологической химии . 242 (13): 3239–41. PMID 6027798 .
↑ Atkinson DE, Walton GM (февраль 1965 г.). «Кинетика регуляторных ферментов. Фосфофруктокиназа Escherichia coli». Журнал биологической химии . 240 : 757–63. PMID 14275132 .
↑ Shen LC, Fall L, Walton GM, Atkinson DE (ноябрь 1968 г.). «Взаимодействие между энергетическим зарядом и модуляцией метаболитов в регуляции ферментов амфиболических последовательностей. Фосфофруктокиназа и пируватдегидрогеназа». Биохимия . 7 (11): 4041–5. DOI : 10.1021 / bi00851a035 . PMID 4301881 .
^ Берг JM, Tymoczko JL, Гатто GJ, Stryer L (8 апреля 2015). Биохимия (Восьмое изд.). Нью-Йорк. ISBN 978-1-4641-2610-9. OCLC 913469736 .
^ Нельсон Д.Л., Cox MM, Ленинджер AL (январь 2017). Принципы биохимии Ленингера (седьмое изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк. ISBN 978-1-4641-2611-6. OCLC 986827885 .
Перейти ↑ Horton HR (2006). Принципы биохимии (4-е изд.). Река Аппер Сэдл, Нью-Джерси: Пирсон Прентис Холл. ISBN 978-0-13-145306-7. OCLC 58594968 .
↑ Ke R, Xu Q, Li C, Luo L, Huang D (апрель 2018). «Механизмы AMPK в поддержании баланса АТФ при энергетическом метаболизме» . Cell Biology International . 42 (4): 384–392. DOI : 10.1002 / cbin.10915 . PMID 29205673 .
^ Гарди DG (апрель 2015). «AMPK: положительное и отрицательное регулирование и его роль в энергетическом гомеостазе всего тела». Текущее мнение в клеточной биологии . 33 : 1–7. DOI : 10.1016 / j.ceb.2014.09.004 . PMID 25259783 .
Перейти ↑ Chapman AG, Atkinson DE (декабрь 1973 г.). «Стабилизация энергетического заряда аденилата аденилатдезаминазной реакцией». Журнал биологической химии . 248 (23): 8309–12. PMID 4752956 .

Эта статья по молекулярной или клеточной биологии незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[De_la_Fuente_2014-1] а ^б Де ла Фуэнте И.М., Кортес Дж. М., Валеро Е., Дерош М., Родригес С., Малаина И., Мартинес Л. (2014). «О динамике аденилатной энергетической системы: гомеорез vs гомеостаз» . PLOS ONE . 9 (10): e108676. Bibcode : 2014PLoSO ... 9j8676D . DOI : 10.1371 / journal.pone.0108676 . PMC 4193753 . PMID 25303477 .

[Atkinson_1967-2] Аткинсон Д.Е., Уолтон Г.М. (июль 1967 г.). «Консервация аденозинтрифосфата в регуляции метаболизма. Фермент расщепления цитрата печени крысы». Журнал биологической химии . 242 (13): 3239–41. PMID 6027798 .

[3] Atkinson DE, Walton GM (февраль 1965 г.). «Кинетика регуляторных ферментов. Фосфофруктокиназа Escherichia coli». Журнал биологической химии . 240 : 757–63. PMID 14275132 .

[4] Shen LC, Fall L, Walton GM, Atkinson DE (ноябрь 1968 г.). «Взаимодействие между энергетическим зарядом и модуляцией метаболитов в регуляции ферментов амфиболических последовательностей. Фосфофруктокиназа и пируватдегидрогеназа». Биохимия . 7 (11): 4041–5. DOI : 10.1021 / bi00851a035 . PMID 4301881 .

[5] Берг JM, Tymoczko JL, Гатто GJ, Stryer L (8 апреля 2015). Биохимия (Восьмое изд.). Нью-Йорк. ISBN 978-1-4641-2610-9. OCLC 913469736 .

[6] Нельсон Д.Л., Cox MM, Ленинджер AL (январь 2017). Принципы биохимии Ленингера (седьмое изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк. ISBN 978-1-4641-2611-6. OCLC 986827885 .

[7] Перейти ↑ Horton HR (2006). Принципы биохимии (4-е изд.). Река Аппер Сэдл, Нью-Джерси: Пирсон Прентис Холл. ISBN 978-0-13-145306-7. OCLC 58594968 .

[8] Ke R, Xu Q, Li C, Luo L, Huang D (апрель 2018). «Механизмы AMPK в поддержании баланса АТФ при энергетическом метаболизме» . Cell Biology International . 42 (4): 384–392. DOI : 10.1002 / cbin.10915 . PMID 29205673 .

[9] Гарди DG (апрель 2015). «AMPK: положительное и отрицательное регулирование и его роль в энергетическом гомеостазе всего тела». Текущее мнение в клеточной биологии . 33 : 1–7. DOI : 10.1016 / j.ceb.2014.09.004 . PMID 25259783 .

[10] Перейти ↑ Chapman AG, Atkinson DE (декабрь 1973 г.). «Стабилизация энергетического заряда аденилата аденилатдезаминазной реакцией». Журнал биологической химии . 248 (23): 8309–12. PMID 4752956 .

[1]