Это хорошая статья. Для получения дополнительной информации нажмите здесь.
Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено от Фредерика Ричардса )
Перейти к навигации Перейти к поиску
Чтобы узнать о других людях с таким же именем, см. Фред Ричардс (значения) .
Фредерик Миддлбрук Ричардс
фото Фреда Ричардса
Фред Ричардс
Родившийся( 1925-08-19 )19 августа 1925 г.
Нью-Йорк , Нью-Йорк
Умер11 января 2009 г. (2009-01-11)(83 года)
Гилфорд, Коннектикут [1]
ГражданствоСоединенные Штаты
Альма-матерMIT (BS) 1948
Гарвардский университет (PhD) 1952
ИзвестенРешение 3-й кристаллической структуры белка - рибонуклеазы S ; определение доступной для растворителя поверхности
Супруг (а)Хайди Кларк Ричардс; Сара (Салли) Уитленд Ричардс
НаградыНациональная академия наук
Американская академия искусств и наук
Стипендия Гуггенхайма
Научная карьера
ПоляБиофизика , Биохимия
УчрежденияЙельский университет
ТезисИсследования плотности и состава некоторых кристаллов белка, включая предварительное исследование кристаллической структуры моногидрата диглицината цинка [2]  (1952 г.)
ДокторантБарбара Лоу [3]
Другие научные консультантыЭдвин Джозеф Кон
Кай Ульрик Линдерстрём-Ланг [3]
ДокторантыХорхе Альенде [3]
Другие известные студентыСайрус Чотия,
Луиза Джонсон,
Венделл Лим [3]
ВлиянияКристиан Б. Анфинсен , Ханс Т. Кларк
Под влияниемТомас А. Стейтц , Джейн С. Ричардсон

Фредерик Миддлбрук Ричардс (19 августа, 1925 - 11 января 2009), обычно упоминается как Фред Ричардс , американский биохимик и биофизика известен для решения новаторских кристаллической структуры из рибонуклеазы S фермента в 1967 году и для определения понятия растворителей доступная поверхность . Он внес множество ключевых экспериментальных и теоретических результатов и разработал новые методы, получив более 20 000 ссылок в журналах в нескольких совершенно разных областях исследований. Помимо кристаллографии белков и биохимии рибонуклеазы S, они включали доступность растворителя и внутреннюю упаковку белков, первый ротамер боковой цепи.библиотека, кристаллография высокого давления, новые типы химических меток, такие как биотин / авидин , индекс химического сдвига ядерного магнитного резонанса (ЯМР) , а также структурные и биофизические характеристики эффектов мутаций .

Ричардс провел всю свою академическую исследовательскую карьеру в Йельском университете , где он стал профессором молекулярной биофизики и биохимии на кафедре, которую он создал и возглавил, «в одном из крупнейших мировых центров по изучению биофизики и структурной биологии». [4] Он был избран членом Национальной академии наук США и Американской академии искусств и наук , а также получил множество других научных наград. Он возглавлял Мемориальный фонд медицинских исследований Джейн Коффин Чайлдс и был избран президентом Американского общества биохимии и молекулярной биологии (ASBMB) и Биофизического общества .

Трехмерная структура рибонуклеазы S, изображенная на обложке раннего обзора структуры белка [5]

Личная биография [ править ]

Ричардс родился 19 августа 1925 года в Нью-Йорке в семье Джорджа Х. Ричардса и Марианны Миддлбрук Ричардс. Оба родителя были из старых семей Новой Англии , которые поселились в Фэрфилде и Нью-Лондоне, штат Коннектикут, в 1600-х годах. Семья обычно проводила лето в Коннектикуте , что дало Ричардсу раннее увлечение этим районом, которое продолжилось на протяжении его карьеры в Йельском университете . [6] У него было две старшие сестры, Марианна и Сара. Марианна стала биохимиком и была важным образцом для подражания для Фреда, который восхищался запахами и взрывами, производимыми химическими наборами в ту эпоху. [7] Он учился в средней школе вPhillips Exeter Academy , а позже напомнил, что «отличный научный факультет даже разрешал некоторым студентам бесконтрольно работать в лабораториях в неурочное время. Такое отношение сыграло сильную роль ... в укреплении нашей приверженности научной карьере». [6] Он изучил там стеклодув и электронику и попытался измерить универсальную гравитационную постоянную с помощью 100-фунтовых ядер. [6]

Обладая сильными научными интересами, Ричардс не оправдал ожиданий своей семьи, выбрав в 1943 году Массачусетский технологический институт, а не Йельский университет для обучения в колледже по специальности химия. Его студенческое время было прервано двумя годами в армии, которые он описал как «без происшествий». [6] Затем он присоединился к отделению биохимии Гарвардской медицинской школы и лаборатории Барбары Лоу. Она работала с Дороти Кроуфут Ходжкин, чтобы решить рентгеновскую кристаллическую структуру пенициллина , а позже активно занималась кристаллографией белков. Фазовая проблемаеще не было решено, чтобы позволить определить структуру белка, поэтому его доктор философии. В своей диссертации (завершенной в 1952 году) изучались плотность и содержание растворителя в кристаллах, чтобы помочь очень точно определить молекулярный вес белков. В 1954 году он отправился в лабораторию Carlsberg в Копенгагене, чтобы провести постдокторское исследование с Кай Линдерстрём-Лангом , где он начал свою классическую работу по ферменту рибонуклеазе. [7] Он также впитал научный и наставнический стиль Лэнга, которого Ричардс назвал «восхитительным человеком, полным веселья и шуток, а также науки», примером которого являются «простые, недорогие, гениальные и проницательные эксперименты». [8] В 1955 году Ричардс поступил на факультет Йельского университета, где оставался до конца своей карьеры.

Салли и Фред Ричардс на вершине горы Вашингтон, около 1980 года.

Ричардс был заядлым и увлеченным моряком. Помимо плавания по проливу Лонг-Айленд , он путешествовал на север вдоль побережья Канады, на юг до Бермудских островов и даже несколько раз через Атлантику с небольшой командой из семьи и друзей. [4] [9] У него и его жены были парусные лодки (Hekla 1 и 2) и служебное судно с подвесным мотором, известное как «Sally's Baage» [10] (написание предположительно является комментарием к ее акценту в штате Мэн), которые он построил сам. [9] Крис Анфинсен , друг Ричардса и его коллега по редактированию журнала Advances in Protein Chemistry [9], который рекомендовал ему лабораторию Carlsberg, [6] также был заядлым моряком, и иногда они объединяли усилия. [9] Венделл Лим писал, что «преданный моряк с детства, Фред почти всегда брал месячный отпуск каждое лето, чтобы провести большую морскую экскурсию, а затем возвращался в лабораторию, отдохнувший и готовый к работе. Его морские приключения включали несколько трансатлантических путешествий. заядлый хоккеист ". [7]

Ричардс жил в Гилфорде, штат Коннектикут , прибрежном городке примерно в 10 милях к востоку от Нью-Хейвена , расположенном между хребтом Метакомет и проливом Лонг-Айленд. Фред был женат дважды, на Хайди Кларк Ричардс, дочери биохимика Ханса Кларка , [11] [12] и в 1959 году на Саре (Салли) Уитленд Ричардс, морском биологе. [10] У него было трое детей - Сара, Руфь и Джордж - и четверо внуков. [10] Его дочь Сара описывала его как «пожизненного ученого и моряка ... Его главными увлечениями были его научная работа, которую он закончил в Йельском университете, плавание, работа в своей мастерской и помощь в обществе». [11]Фред и Салли активно участвовали в местных усилиях по сохранению земель, как в комитетах, так и в рабочих проектах по земле и воде. [10] [13] Он пожертвовал 41 акр береговой линии природным территориям Йельского музея Пибоди, которые они описали как «одну из немногих природных лесных территорий, оставшихся в штате». Теперь собственность имеет долгосрочную охрану для использования в биологических и геологических исследованиях. [14]

Исследовательская карьера [ править ]

Двухкомпонентная система рибонуклеазы S [ править ]

2 декабря 1957 года в Йельском университете Ричардс провел простой эксперимент с белком рибонуклеазой А (РНКазой А), который помог изменить взгляд научного сообщества на физическую природу белковых молекул. [6] Используя особую протеазу ( субтилизин ), РНКаза А была преобразована в расщепленный белок ( РНКаза S ), который состоит из двух частей, называемых S-пептидом и S-белком ( Richards & Vithayathil 1959 ). Ричардс разработал эту систему расщепления в качестве постдока в лаборатории Carlsberg в Копенгагене, Дания, с использованием очищенного белка рибонуклеазы, подаренного Кристиану Анфинсену.компанией Armor Company, которой Анфинсен поделился с Ричардсом и другими исследователями. [4] [8] Ричардс обнаружил, что при разделении S-белок и S-пептид не обладали активностью РНКазы, но ферментативная активность РНКазы восстанавливалась, когда части были рекомбинированы в пробирке. [15] В автобиографической статье Ричардс написал, что «это открытие стало неожиданностью для научного сообщества в то время… Оглядываясь назад, я могу сказать, что это был пик моей карьеры с точки зрения волнения». [6] Этот эксперимент показал, что белки поддерживают трехмерный порядок и прочное связывание.между их взаимодействующими частями и что структурная информация присуща самому белку, что предвещает как более позднюю работу Анфинсена, показывающую, что последовательность определяет структуру [16], так и идею о том, что гормоны или другие небольшие молекулы могут тесно и специфически связываться с белками, [6] концепция, лежащая в основе современной разработки лекарств фармацевтическими компаниями . Два года спустя белковая структура миоглобина подтвердила такие специфические трехмерные отношения. [17] Позже, с Мэрилин Дошер и Фло Куиочо, Ричардс продемонстрировал, что рибонуклеаза S, а также карбоксипептидаза были ферментативно активными в кристаллах, что является важным доказательством, чтобы заглушить сомнения в том, чтоконформации белков в кристаллах напрямую связаны с их биологической активностью в клетках. [7] [18] [19]

Кристаллическая структура рибонуклеазы [ править ]

Рибонуклеаза S, наложенная на нерасщепленную рибонуклеазу A, демонстрирует совпадение общей складки и His 12 и His 119 (ярко-розовый) в активном сайте

Вместе с коллегой Гарольдом В. Вайкоффом, который работал над ранними исследованиями структуры миоглобина, [20] попытка решить трехмерную структуру РНКазы S была инициирована Ричардсом. Проведенный в 1966 году и опубликованный в 1967 году, анализ РНКазы S [21] и РНКазы A [22] совместно сделал рибонуклеазу третьей отдельной структурой белка, которая должна быть определена с помощью рентгеновской дифракции кристаллов после миоглобина / гемоглобина и лизоцима куриного яйца. , [23] и первое, что будет сделано в Соединенных Штатах. Позже группа из Йельского университета собрала больше дифракционных данных и в 1970 году опубликовала детальную структуру РНКазы S с разрешением 2,0 Å.( Wyckoff et al., 1970 ). Координаты для рибонуклеазы S были депонированы в международный банк данных по белкам в 1973 году как PDB : 1RNS , среди первого небольшого набора макромолекулярных структур. [24]

Черно-белый рисунок ленты выше показывает большой скрученный бета-лист (стрелки) рибонуклеазы, окруженный несколькими альфа-спиралями (спиралями). Более короткий фрагмент S-пептида находится сзади, начиная со спирали вверху слева и заканчивая разрывом цепи (между остатками 20-21) внизу справа. [5] Активный сайт расщепления РНК (в бороздке в центре спереди на этом чертеже) включает одну боковую цепь гистидина из фрагмента S-пептида, а другую - из части S-белка. [21]На компьютерном изображении показаны наложенные друг на друга структуры рибонуклеазы S и A, причем S-пептид выделен золотом, а гистидины активного центра - ярко-розовым. Тесное совпадение трехмерных структур показывает, что 2-фрагментная S система действительно сворачивается в активную форму ( Wyckoff et al., 1970 ).

Оригинальная коробка Ричардса, построенная Ричардсом в 1968 году в Оксфорде. Фотография Ричардса, предоставленная Эрику Марцу для бесплатного публичного доступа.

«Ящик Ричардса» [ править ]

В 1968 году, во время творческого отпуска с Дэвидом Филлипсом в Оксфорде, Ричардс разработал большой оптический компаратор, названный «ящик Ричардса» (или «Безумие Фреда»), который позволил кристаллографам строить физические модели белковых структур, просматривая сложенные листы электронов. плотности через полупрозрачное зеркало (см. фото). [25] [26] После того, как Безумие было построено, он довольно быстро построил полностью атомную латунную модель РНКазы S. [6] Этот метод использовался для построения кристаллографических моделей белков на основе электронной плотности до конца 1970-х годов.когда он был заменен программами молекулярной компьютерной графики , такими как Grip-75 [27]а затем Фродо. [28]

Ричардс продемонстрировал свое чувство юмора в более позднем обзоре разработок в области использования и конструкции ящиков Ричардса. [29] Он представил «исправление к оригинальным библиографическим цитатам» вместе со схемами для техники театральной сцены, в которой использовалось избирательное освещение и лист пластинчатого стекла, наклоненный под 45 °, чтобы создать иллюзию нимфы Амфитриты, поднимающейся из моря. и парящий в воздухе, или доброволец из аудитории, растворяющийся в скелете и обратно. Ричардс закончил этот раздел, отметив, что «если бы эта ссылка была известна автору в 1968 году, не потребовалось бы никакого дальнейшего описания« глупости »». [ необходима цитата ]

Доступная для растворителя поверхность и молекулярная упаковка [ править ]

Самый устойчивый долгосрочный научный интерес Ричардса заключался в фолдинге и упаковке белков , которые изучались как экспериментально, так и теоретически, и в основном с геометрической точки зрения. Как резюмировал Джордж Роуз, «белковые папки можно разделить на« минимизаторы »и« упаковщики ». Первые стремятся минимизировать энергию взаимодействия между атомами или группами атомов, тогда как вторые концентрируются на вероятной геометрии, руководствуясь обоими исключенными ограничениями по объему. и структурные мотивы, наблюдаемые в белках известной структуры ». Фред оказал огромное влияние на упаковщиков, которые основывались на его наблюдениях относительно плотности упаковки, площадей и объемов. [9]

Диаграмма, показывающая определение поверхности, доступной для растворителей (SAS), желтыми точками

В 1971 году вместе с Бюнгкуком Ли Ричардс представил концепцию и количественную меру доступной для растворителя поверхности (SAS) аминокислотных остатков в свернутых белковых структурах ( Lee & Richards 1971 ). Поверхность строится путем отслеживания центра воображаемого шара, его радиус равен радиусу молекулы воды (принимаемый равным 1,4 Å), когда он катится по ван-дер-ваальсовым поверхностям белков. Таким образом определенная поверхность является непрерывной, и каждая точка на ней однозначно связана с конкретным атомом белка (ближайшим). Определение Ли и Ричардса было широко принято в качестве стандартной меры доступности растворителей, например, для оценки воздействия на остаток в процентах от доступной площади к общей площади [30].и как основа метода скрытой поверхности для оценки энергетики белок / белковых контактов. [31]

Ричардс 1974 ввел конструкцию многогранников Вороного в химию белков, и этот вклад был недавно рассмотрен Герштейном и Ричардсом. [32] Этот подход был принят многими другими [33] [34] и получил прочную математическую основу в работах Герберта Эдельсбруннера . [35] Вместе с Джеем Пондером в 1987 году, в рамках исследования использования внутренней упаковки боковых цепей для перечисления возможных последовательностей, совместимых с данной структурой белкового остова (предзнаменование белковой инженерии и дизайна), Ричардс разработал первый ротамер боковой цепи. библиотека. ( Пондер и Ричардс, 1987 г.С тех пор другими исследовательскими группами были созданы все более подробные библиотеки ротамеров, некоторые из которых использовались в основном для проверки структуры [36], а другие - для моделирования гомологии или дизайна белков . [37] Вместе с Крейгом Кундротом Ричардс исследовал влияние высокого давления (1000 атмосфер ) на структуру белка, используя кристаллы лизоцима куриного яйца , [38] обнаружив, что структура устойчива к такому давлению, за исключением довольно скромного уплотнения по размеру. В 1990-х Ричардс и его сотрудники использовали комбинацию теории и эксперимента, чтобы исследовать, как хорошо упакованная внутренняя часть белков может, тем не менее, приспосабливаться к мутациям.. [39] [40] [41]

Другие области исследований [ править ]

В 1970-х годах, с последовательностью студентов и постдоков, лаборатория разработала серию химических, фотохимических и поперечно-сшивающих меток для определения положения и взаимоотношений белков в биологических мембранах ( Peters & Richards 1977 ) [42], включая глутаральдегид. [43] и то, что было одним из двух первых общих применений исключительно тесного взаимодействия биотина с авидином , [6] привязанное к ферритину для использования в электронной микроскопии . [44] [45] [46] Система биотин-авидин быстро стала центральным методом клеточной биологии, иммунологии и белковой инженерии, а также электронной микроскопии. [47]

Вместе с Дэвидом Уишартом и Брайаном Сайксом он разработал индекс химического сдвига для определения вторичной структуры белка методом ЯМР ( Wishart, Sykes & Richards 1991 и Wishart, Sykes & Richards 1992 ). Это до сих пор считается стандартным инструментом в области ЯМР. [48] Отдельно около 1990 года Homme Hellinga вместе с Ричардсом разработали вычислительные инструменты для конструирования сайтов связывания металлов в белках [49] и использовали их для создания нового сайта металла в тиоредоксине . [50]

Ричардс назван депонентом 27 записей кристаллической структуры в базе данных белков , включая устаревшую рибонуклеазу S ( PDB : 1RNS ), лизоцим куриных яиц ( PDB : 2LYM ), домены SH3 ( PDB : 1SEM ), ион-образующий канал аламетицина ( PDB : 1AMT ) ( Fox & Ричардс 1982 ), а также мутанты рибонуклеазы S (например, PDB : 1RBD ; ПДБ : 1RBI ), изСтафилококковая нуклеаза (например, PDB : 1NUC ; PDB : 1A2T ) и лямбда-репрессор в комплексе с ДНК ( PDB : 1LLI ).

Администрирование, наставничество и внешняя деятельность [ править ]

Считалось, что кафедра молекулярной биофизики и биохимии («MB&B») [51], которую Ричардс основал и возглавил в Йельском университете, объединив факультеты биохимии медицинского факультета и университетской молекулярной биофизики, «быстро приобрела выдающийся статус». [9] Многие из этих преподавателей стали членами Национальной академии наук , [4] [9] и Том Стейтц разделил Нобелевскую премию в 2009 году за кристаллические структуры рибосомы. [52] Ричардс был известен как высоко ценимый наставник и друг студентов, преподавателей и коллег, в том числе очень благосклонный подход к женщинам и афроамериканцам, по словам Джима Староса.[12] Его коллега Джордж Д. Роуз писал, что лекции Ричардса были содержательными, ясными и юмористическими и часто преднамеренно провокационными, и что Ричардс работал над улучшением научного сообщества в целом. [9] Например, в конце 1980-х он был основным автором и первым из многих подписавших широко распространенное письмо, в котором успешно призывал к политике внесения трехмерных атомных координат в научные журналы, в NIH и на отдельных лиц. кристаллографы. [6] [53] Он также, менее успешно, лоббировал ослабление общего давления со стороны публикаций, но усиление внимания к нескольким первоклассным статьям, заставляя комитеты по продвижению рассматривать только список из 12 ключевых статей. [6]

Резюме карьерных событий [ править ]

  • 1954 г., научный сотрудник NRC, лаборатория Carlsberg , Дания [8]
  • 1955, поступил на факультет Йельского университета на факультет биохимии в Медицинской школе [12]
  • 1963 г. - профессор и заведующий кафедрой молекулярной биофизики Йельского университета [6].
  • 1965, Pfizer - Премия Пола-Льюиса в области химии ферментов
  • 1968, член Американской академии искусств и наук [54].
  • 1969–73, основатель кафедры молекулярной биофизики и биохимии в Йельском университете [6]
  • 1971 г., член Национальной академии наук.
  • 1972 г., президент Биофизического общества [55].
  • 1976–91, директор Фонда медицинских исследований Джейн Коффин Чайлдс [6].
  • 1978, премия Кая Линдерстрём-Ланга в области химии белков
  • 1979 г., президент ASBMB [12]
  • 1988, Американское общество биохимии и молекулярной биологии - Премия Мерк [56]
  • 1988, Белковое общество - Премия Штейна и Мура [57]
  • 1995, Медаль науки Коннектикута [4]

Наиболее цитируемые статьи [ править ]

Статьи с более чем 500 цитированием по данным Web of Science на 18 июня 2012 г .: [58]

  • Ли, Б .; Ричардс, FM (1971). «Интерпретация белковых структур: оценка статической доступности». Журнал молекулярной биологии . 55 (3): 379–400. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (71) 90324-X . PMID  5551392 .
  • Ричардс, FM (1977). «Площади, объемы, упаковка и структура белка». Ежегодный обзор биофизики и биоинженерии . 6 : 151–176. DOI : 10.1146 / annurev.bb.06.060177.001055 . PMID  326146 .
  • Wishart, DS; Сайкс, Б.Д.; Ричардс, FM (1992). «Индекс химического сдвига: быстрый и простой метод определения вторичной структуры белка с помощью ЯМР-спектроскопии». Биохимия . 31 (6): 1647–1651. CiteSeerX  10.1.1.539.2952 . DOI : 10.1021 / bi00121a010 . PMID  1737021 .
  • Wishart, DS; Сайкс, Б.Д.; Ричардс, FM (1991). «Связь между химическим сдвигом ядерного магнитного резонанса и вторичной структурой белка». Журнал молекулярной биологии . 222 (2): 311–333. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (91) 90214-Q . PMID  1960729 .
  • Думай, JW; Ричардс, FM (1987). «Третичные шаблоны для белков. Использование критериев упаковки при перечислении разрешенных последовательностей для различных структурных классов». Журнал молекулярной биологии . 193 (4): 775–791. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (87) 90358-5 . PMID  2441069 .
  • Ричардс, FM (1974). «Интерпретация белковых структур: общий объем, распределение группового объема и плотность упаковки». Журнал молекулярной биологии . 82 (1): 1–14. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (74) 90570-1 . PMID  4818482 .
  • Ричардс, FM; Vithayathil, PJ (1959). «Получение субтилизин-модифицированной рибонуклеазы и разделение пептидного и белкового компонентов» . Журнал биологической химии . 234 (6): 1459–1465. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 70031-8 . PMID  13654398 .
  • Fox, RO; Ричардс, FM (1982). «Модель потенциалзависимого ионного канала, выведенная из кристаллической структуры аламетицина с разрешением 1,5 Å». Природа . 300 (5890): 325–330. Bibcode : 1982Natur.300..325F . DOI : 10.1038 / 300325a0 . PMID  6292726 . S2CID  4278453 .
  • Peters, K .; Ричардс, FM (1977). «Химическое сшивание: реагенты и проблемы исследования структуры мембран». Ежегодный обзор биохимии . 46 : 523–551. DOI : 10.1146 / annurev.bi.46.070177.002515 . PMID  409338 .
  • Вайкофф, HW; Церноглова, Д .; Hanson, AW; Нокс, младший; Ли, Б .; Ричардс, FM (1970). «Трехмерная структура рибонуклеазы-S. Интерпретация карты электронной плотности при номинальном разрешении 2 Å» . Журнал биологической химии . 245 (2): 305–328. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 63395-2 . PMID  5460889 .

Ссылки [ править ]

  1. ^ [1]
  2. ^ Доктор философии Фреда Ричарда. Тезис . OCLC 76995296 . 
  3. ^ а б в г [2]
  4. ^ а б в г д Стейтц, TA (2009). «Ретроспектива. Фредерик М. Ричардс (1925–2009)». Наука . 323 (5918): 1181. DOI : 10.1126 / science.1171157 . PMID 19251620 . S2CID 29807609 .  
  5. ^ a b Ричардсон, JS (1981). Анатомия и систематика белков . Достижения в химии белков . 34 . С. 167–339 [3] . DOI : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3 . ISBN 9780120342341. PMID  7020376 .
  6. ^ Б с д е е г ч я J к л м п о Richards FM (1997). «Что случилось с забавой? Автобиографическое расследование». Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул . 26 : 1–25. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.26.1.1 . PMID 9241411 . 
  7. ^ а б в г Лим WA (2009). «Фредерик М. Ричардс 1925–2009». Структурная и молекулярная биология природы . 16 (3): 230–232. DOI : 10.1038 / nsmb0309-230 . PMID 19259121 . S2CID 20332421 .  
  8. ^ a b c Ричардс FM (1992). «Линдерстрем-Ланг и лаборатория Карлсберга: взгляд научного сотрудника в 1954 году» . Белковая наука . 1 (12): 1721–1730. DOI : 10.1002 / pro.5560011221 . PMC 2142135 . PMID 1304902 .  
  9. ^ Б с д е е г ч Rose GD (2009). «In Memoriam: Фредерик М. Ричардс (1925–2009)». Белки . 75 (3): 535–539. DOI : 10.1002 / prot.22400 . PMID 19226638 . S2CID 29462414 .  
  10. ^ a b c d "Вспомнила Салли Ричардс" . Фонд охраны земель Гилфорда . Проверено 9 июля 2012 года .
  11. ^ a b "Фредерик М. Ричардс" . Проверено 14 января 2009 .
  12. ^ а б в г Старос СП. «Ретроспектива: Фредерик М. Ричардс (1925–2009)» (PDF) . ASBMB сегодня . Апрель 2009 г.: 16–18.
  13. ^ "Несравненная пара" . Фонд охраны земель Гилфорда . Проверено 9 июля 2012 года .
  14. ^ "Природные территории Йельского музея Пибоди: собственность Ричардса" . Йельский музей Пибоди . Проверено 10 июля 2012 года .
  15. ^ Ричардс FM (1958). «О ферментативной активности рибонуклеазы, модифицированной субтилизином» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 44 (2): 162–166. Полномочный код : 1958PNAS ... 44..162R . DOI : 10.1073 / pnas.44.2.162 . PMC 335382 . PMID 16590160 .  
  16. ↑ Fox RO (февраль 2009 г.). «Некролог: Фредерик Ричардс (1925–2009)». Природа . 457 (7232): 976. Bibcode : 2009Natur.457..976F . DOI : 10.1038 / 457976a . PMID 19225517 . S2CID 4422217 .  
  17. ^ Кендрю JC , Дикерсон RE , Strandberg BE, Харт Р.Г., Дэвис DR, Phillips DC , Shore VC (1960). «Структура миоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å.». Природа . 185 (4711): 422–427. Bibcode : 1960Natur.185..422K . DOI : 10.1038 / 185422a0 . PMID 18990802 . S2CID 4167651 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  18. ^ Doscher МС, Ричардс FM (1963). «Активность фермента в кристаллическом состоянии: рибонуклеаза-S» . Журнал биологической химии . 238 (7): 2399–2406. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 67984-6 .
  19. ^ Quiocho FA, Richards FM (1964). «Межмолекулярное сшивание белка в кристаллическом состоянии: карбоксипептидаза-а» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 52 (3): 833–839. Bibcode : 1964PNAS ... 52..833Q . DOI : 10.1073 / pnas.52.3.833 . PMC 300354 . PMID 14212562 .  
  20. ^ Бодо G, Dintzis HM, Кендрю JC , Викофф HW (1959). "Кристаллическая структура миоглобина. V. Трехмерный синтез Фурье низкого разрешения кристаллов миоглобина кашалота". Труды Королевского общества А . 253 (1272): 70–102. Bibcode : 1959RSPSA.253 ... 70B . DOI : 10.1098 / rspa.1959.0179 . S2CID 53682417 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  21. ^ a b Wyckoff HW, Hardman KD, Allewell NM, Inagami T, Johnson LN , Richards FM (1967). «Структура рибонуклеазы-S при разрешении 3,5 Å» . Журнал биологической химии . 242 (17): 3984–3988. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 95844-8 . PMID 6037556 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  22. ^ Kartha G, J Белло, Харкер D (1967). «Третичная структура рибонуклеазы». Природа . 213 (5079): 862–865. Bibcode : 1967Natur.213..862K . DOI : 10.1038 / 213862a0 . PMID 6043657 . S2CID 4183721 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  23. ↑ Blake CCF, Koenig DF, Mair GA, North ACT, Phillips DC , Sarma VR (1965). «Структура лизоцима куриного яичного белка: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å». Природа . 206 (4986): 757–761. Bibcode : 1965Natur.206..757B . DOI : 10.1038 / 206757a0 . PMID 5891407 . S2CID 4161467 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  24. ^ Bernstein FC, Koetzle TF, Williams, GJB, Meyer EF, Brice MD, Rodgers JR, Kennard O , Shimanouchi T, Tasumi M (1977). «Банк данных о белках: компьютерный архивный файл для макромолекулярных структур». Журнал молекулярной биологии . 112 (3): 535–542. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (77) 80200-3 . PMID 875032 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  25. ^ Эвертс, Сара (2016). «Информационная перегрузка» . Дистилляции . 2 (2): 26–33 . Проверено 20 марта 2018 года .
  26. ^ Ричардс FM (1968). «Согласование физических моделей с трехмерными картами электронной плотности: простое оптическое устройство». Журнал молекулярной биологии . 37 (1): 225–230. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (68) 90085-5 . PMID 5760491 . 
  27. ^ Brooks FP - младший (1977). "Компьютерный" ученый "как инструментальный мастер: исследования в области интерактивной компьютерной графики". Труды Конгресса IFIP (Международная федерация обработки информации) . Северная Голландия: 625–634.
  28. Перейти ↑ Jones TA (1978). «Система построения и уточнения графических моделей для макромолекул» . Журнал прикладной кристаллографии . 11 (4): 268–272. DOI : 10.1107 / S0021889878013308 .
  29. ^ Ричардс FM (1985). «Оптическое согласование физических моделей и карт электронной плотности: первые разработки» . Дифракционные методы биологических макромолекул Часть B . Методы в энзимологии . 115 . С.  145–154 . DOI : 10.1016 / 0076-6879 (85) 15012-3 . ISBN 9780121820152. PMID  3908881 .
  30. ^ Shrake A, Rupley JA (1973). «Окружающая среда и воздействие растворителя на атомы белка. Лизоцим и инсулин». Журнал молекулярной биологии . 79 (2): 351–71. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (73) 90011-9 . PMID 4760134 . 
  31. ^ Chothia C (1976). «Природа доступных и заглубленных поверхностей в белках». Журнал молекулярной биологии . 105 (1): 1–12. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (76) 90191-1 . PMID 994183 . 
  32. ^ М. Герштейн; Ф. М. Ричардс (2001). Геометрия белка: объемы, площади и расстояния . Международные таблицы для кристаллографии . F . С. 531–539. DOI : 10.1107 / 97809553602060000710 . ISBN 978-0-7923-6857-1.
  33. ^ Герштейн М, J Цай, Левитт М (1995). «Объем атомов на поверхности белка: рассчитан из моделирования с использованием многогранников Вороного». Журнал молекулярной биологии . 249 (5): 955–966. DOI : 10.1006 / jmbi.1995.0351 . PMID 7540695 . 
  34. ^ Poupon A (2004). «Тесселяции Вороного и Вороного в изучении структуры и взаимодействия белков». Текущее мнение в структурной биологии . 14 (2): 233–41. DOI : 10.1016 / j.sbi.2004.03.010 . PMID 15093839 . 
  35. ^ Edelsbrunner Н, Mucke ЕР (1994). «Трехмерные альфа-формы». Транзакции ACM на графике . 13 : 43–72. arXiv : математика / 9410208 . Bibcode : 1994math ..... 10208E . DOI : 10.1145 / 174462.156635 .
  36. ^ Читать RJ, Adams PD, Arendall WB III, Brunger AT, Emsley P, Joosten RP, Kleywegt GJ, Krissinel EB, Lütteke T, Otwinowski Z, Perrakis A, Richardson JS , Sheffler WH, Smith JL, Tickle IJ, Vriend G, Цварт PH (2011). «Новое поколение инструментов кристаллографической проверки для банка данных о белках» . Структура . 19 (10): 1395–1412. DOI : 10.1016 / j.str.2011.08.006 . PMC 3195755 . PMID 22000512 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  37. ^ Dunbrack RL - младший (2002). «Библиотеки ротамеров в 21 веке». Текущее мнение в структурной биологии . 12 (4): 431–40. DOI : 10.1016 / S0959-440X (02) 00344-5 . PMID 12163064 . 
  38. ^ Kundrot CE, FM Richards (1987). «Кристаллическая структура лизоцима куриного яичного белка при гидростатическом давлении 1000 атмосфер». Журнал молекулярной биологии . 193 (1): 157–170. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (87) 90634-6 . PMID 3586017 . 
  39. ^ Варадараджан R, Richards, FM (1992). «Кристаллографические структуры вариантов рибонуклеазы S с неполярным замещением в положении 13: упаковка и полости». Биохимия . 31 (49): 12315–12327. DOI : 10.1021 / bi00164a005 . PMID 1463720 . CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  40. ^ Lim WA, Hodel A, Sauer RT, Ричардс FM (1994). «Кристаллическая структура мутантного белка с измененной, но улучшенной упаковкой гидрофобного ядра» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (1): 423–427. Bibcode : 1994PNAS ... 91..423L . DOI : 10.1073 / pnas.91.1.423 . PMC 42960 . PMID 8278404 .  
  41. Перейти ↑ Wynn R, Harkins PC, Richards FM, Fox RO (1996). «Подвижные боковые цепи неприродных аминокислот в ядре стафилококковой нуклеазы» . Белковая наука . 5 (6): 1026–1031. DOI : 10.1002 / pro.5560050605 . PMC 2143447 . PMID 8762134 .  
  42. ^ Старос СП, Richards FM (1974). «Фотохимическое мечение поверхностных белков эритроцитов человека». Биохимия . 13 (13): 2720–2726. DOI : 10.1021 / bi00710a010 . PMID 4847541 . 
  43. Перейти ↑ Richards FM, Knowles JR (1968). «Глутаральдегид как сшивающий белок реагент». Журнал молекулярной биологии . 37 (1): 231–233. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (68) 90086-7 . PMID 5760492 . 
  44. ^ Heitzmann H, Ричардс FM (1974). «Использование комплекса авидин-биотин для специфического окрашивания биологических мембран в электронной микроскопии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 71 (9): 3537–3541. Bibcode : 1974PNAS ... 71.3537H . DOI : 10.1073 / pnas.71.9.3537 . PMC 433809 . PMID 4139715 .  
  45. ^ Мэннинг, JE; Херши, Северная Дакота; Брокер, TR; Pellegrini, M .; Митчелл, Гонконг; Дэвидсон, Н. (1975). «Новый метод гибридизации in situ». Хромосома . 53 (2): 107–117. DOI : 10.1007 / bf00333039 . PMID 172297 . S2CID 29595419 .  
  46. ^ Ричардс FM (1990). «[1] Размышления». Размышления . Методы в энзимологии . 184 . С. 3–5. DOI : 10.1016 / 0076-6879 (90) 84255-F . ISBN 9780121820855. PMID  2201877 .
  47. Перейти ↑ Diamandis EP, Christopoulos TK (1991). «Биотин- (стрепт) авидиновая система: принципы и применение в биотехнологии». Клиническая химия . 37 (5): 625–636. DOI : 10.1093 / clinchem / 37.5.625 . PMID 2032315 . 
  48. ^ Кавана, Джон; Fairbrother, Wayne J .; Палмер, Артур Г. III; Скелтон, Николас Дж. (2006). Белковая ЯМР-спектроскопия: принципы и практика (2-е изд.). Академическая пресса. ISBN 978-0-12-164491-8.
  49. ^ Hellinga HW, Richards FM (1991). «Создание новых сайтов связывания лигандов в белках известной структуры. 1. Компьютерное моделирование сайтов с заданной геометрией». Журнал молекулярной биологии . 222 (3): 763–785. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (91) 90510-D . PMID 1749000 . 
  50. ^ Hellinga HW, Carradona JP, Richards FM (1991). «Создание новых сайтов связывания лигандов в белках известной структуры. 2. Прививка скрытого сайта связывания переходного металла в тиоредоксин E. coli». Журнал молекулярной биологии . 222 (3): 787–803. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (91) 90511-4 . PMID 1660933 . 
  51. ^ "Архивная копия" . Архивировано из оригинала на 2019-02-16 . Проверено 25 июня 2012 .CS1 maint: заархивированная копия как заголовок ( ссылка )
  52. ^ "Нобелевская премия по химии 2009" . Nobelprize.org . Проверено 21 мая 2012 года .
  53. ^ Ричардс FM (1988). «Открытый доступ к данным дифракции рентгеновских лучей». Журнал компьютерного молекулярного дизайна . 2 (1): 3–4. Bibcode : 1988JCAMD ... 2 .... 3R . DOI : 10.1007 / BF01532048 . PMID 3199147 . S2CID 6084669 .  
  54. ^ "R" (PDF) . Члены Американской академии искусств и наук: 1780–2011 . Американская академия искусств и наук. 2012. с. 500.
  55. ^ «Прошлые офицеры» . Биофизическое общество . Проверено 19 июня 2012 года .
  56. ^ "Премия ASBMB-Merck" . ASBMB . Проверено 18 июня 2012 года .
  57. ^ «Прошлые получатели награды» . Белковое общество. Архивировано из оригинального 13 мая 2008 года . Проверено 18 июня 2012 года .
  58. ^ "Web of Science" . Thomson Reuters. Архивировано из оригинала на 1 июля 2011 года . Проверено 18 июня 2012 года .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Бен Лилли, «Что меня узнала из Википедии о моем дедушке», The Atlantic, 18 ноября 2014 г.

Подкаст

  • Бен Лилли, «Правда о моем дедушке», «Коллайдер историй», 26 августа 2016 г.

Внешние ссылки [ править ]

  • Биография Ричардса на Proteopedia, написанная Эриком Марцем
  • Кафедра молекулярной биофизики и биохимии Йельского университета