Общее бактериальное семейство поринов

Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum	краткое изложение структуры
PDB	2fgr A: 21-351 2fgq X: 20-351 1pho : 27-351 1iiv A: 27-378 1osm A: 27-363 1opf D: 28-362 1mpf : 28-362 2omf : 28-362 1gfm : 28-362 1hxu A: 28-362 1gfp : 28-362 1gfq : 28-362 1hxx A: 28-362 1bt9 A: 28-362 1gfo : 28-362 1gfn : 28-362 1hxt A: 28-362

Общие бактериальные порины представляют собой семейство белков наружных мембран грамотрицательных бактерий . Порины действуют как молекулярные фильтры для гидрофильных соединений. ^[1] Они отвечают за свойства «молекулярного сита» внешней мембраны. Порины образуют большие заполненные водой каналы, которые обеспечивают диффузию гидрофильных молекул в периплазматическое пространство . Некоторые порины образуют общие диффузионные каналы.которые позволяют любому растворенному веществу до определенного размера (этот размер известен как предел исключения) проходить через мембрану, в то время как другие порины специфичны для одного конкретного растворенного вещества и содержат сайт связывания для этого растворенного вещества внутри пор (они известны как селективные порины). Поскольку порины являются основными белками внешней мембраны, они также служат рецепторами для связывания фагов и бактериоцинов .

Общие диффузионные порины обычно собираются в виде тримеров в мембране, а трансмембранное ядро этих белков состоит исключительно из бета-цепей . ^[2] Было показано ^[3], что ряд поринов эволюционно связаны, и эти порины:

E.Coli PhoE фосфопорин (фосфат- анионелективный TC # 1.B.1.1.2 ), OmpC ( TC # 1.B.1.1.3 ) OmpF (общие порины с разным диаметром пор TC # 1.B.1.1.1 ) , NmpC ( TC # 1.B.1.1.4 анион-селективный, переносящий различные лекарства и небольшие нейтральные соединения)
Бактериофаг PA.2 LC Porin ( TC # 1.B.1.1.5 ) (недостаточно охарактеризован).
Neisseria PorA ( TC # 1.B.1.5.2 ), PorB ( TC # 1.B.1.5.4 )

Структура поринов [ править ]

Липопротеин MlaA

Идентификаторы

Символ

MlaA

Pfam

PF04333

OPM суперсемейство

473

Белок OPM

5nup

Мембранома

216

Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum	краткое изложение структуры

Порины состоят из β-тяжей, которые, как правило, связаны между собой бета-витками на периплазматической стороне внешней мембраны и длинными петлями на внешней стороне мембраны. Β-тяжи расположены антипараллельно и образуют цилиндрическую трубку, называемую β-бочкой [2]. Аминокислотный состав β-цепей порина уникален тем, что вдоль них чередуются полярные и неполярные остатки. Это означает, что неполярные остатки обращены наружу, чтобы взаимодействовать с неполярной липидной мембраной, тогда как полярные остатки обращены внутрь, в центр β-цилиндра, чтобы сформировать водный канал. Фосфолипиды, составляющие внешнюю мембрану, придают ей такие же полупроницаемые характеристики, что и цитоплазматическая мембрана ^[4].

Канал порина частично заблокирован петлей, называемой ушком, которая выступает в полость. Как правило, он находится между нитями 5 и 6 каждого цилиндра и определяет размер растворенного вещества, которое может проходить через канал. Он выстлан почти исключительно заряженными аминоацильными остатками, расположенными на противоположных сторонах канала, создавая поперечное электрическое поле поперек поры. У глазка локальный избыток отрицательных зарядов от четырех остатков глутаминовой кислоты и семи остатков аспарагиновой кислоты (в отличие от одного остатка гистидина, двух лизина и трех остатков аргинина) частично компенсируется двумя связанными атомами кальция, и считается, что это асимметричное расположение молекул влиять на выбор молекул, которые могут проходить через канал [3].

Некоторые осмопорины, такие как OmpC, образуют комплекс с альфа-спиральным трансмембранным белком MlaA для поддержания липидной асимметрии внешней мембраны. ^[5]

Гомологичные семьи [ править ]

Трехмерный структурный анализ показывает, что существует много (по крайней мере 48) других семейств, которые обладают достаточным сходством последовательностей с семейством General Bacterial Porin (GBP). гомологичны по структуре и функциям общему семейству бактериальных поринов. Одна из таких семей - Семья Сахар Порин (СП) . ( TC # 1.B.3 ) Семейство SP включает хорошо охарактеризованный мальтопорин E. coli, для которого трехмерные структуры с субстратом и без него были получены с помощью дифракции рентгеновских лучей. Белок состоит из 18 -цепочечного β-ствола в отличие от белков общего бактериального семейства поринов (GBP) и семейства Rhodobacter PorCa Porin (RPP) ( TC # 1.B.7)), которые состоят из 16 β-скрученных β-цилиндров. Хотя мальтопорин содержит более широкий бета-ствол, чем порины семейств GBP ( TC # 1.B.1 ) и RPP ( TC # 1.B.7 ), он имеет более узкий канал, показывающий только 5% ионной проводимости. последних поринов.

Белок Rhodobacter PorCa Protein, единственный хорошо охарактеризованный член семейства RPP, был первым порином, получившим свою трехмерную структуру с помощью рентгеновской кристаллографии. Он имеет 16-нитевую β-цилиндрическую структуру, аналогичную структуре членов семейства GBP ( TC # 1.B.1 ). Паупит и др. (1991) представили кристаллические структуры фосфопорина (PhoE; TC # 1.B.1.1.2 ), мальтопорина (LamB; TC # 1.B.3.1.1.) и Matrixporin (OmpF), все из E. coli, и было обнаружено, что они имеют трехмерные складки, аналогичные складкам Rhodobacter porin, PorCa. Структурный анализ и анализ последовательности обеспечивают твердое доказательство того, что семейства GBP, SP и RPP вместе с 44 дополнительными семействами в TCDB принадлежат одному суперсемейству. Однако нам удалось продемонстрировать гомологию между членами семейств GBP и RPP с использованием статистических средств (М. Сайер, неопубликованные результаты).

Надсемейства поринов [ править ]

Общее бактериальное семейство поринов принадлежит к надсемейству Porin I. Гомологичные семейства Sugar Porin (SP) и семейство Rhodobacter PorCa Porin (RPP) также принадлежат к надсемейству Porin I.

Подсемейства [ править ]

Порин, Neisseria sp. тип InterPro : IPR002299

Ссылки [ править ]

Перейти ↑ Benz R, Bauer K (1988). «Проникновение гидрофильных молекул через внешнюю мембрану грамотрицательных бактерий. Обзор бактериальных поринов» . Евро. J. Biochem . 176 (1): 1–19. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1988.tb14245.x . PMID 2901351 .
^ Jap BK, Walian PJ (1990). «Биофизика строения и функции поринов». Q. Rev. Biophys . 23 (4): 367–403. DOI : 10.1017 / S003358350000559X . PMID 2178269 .
^ Pattus F, Жантьер D, Лейки JH (1991). «Бактериальное суперсемейство поринов: выравнивание последовательностей и предсказание структуры». Мол. Microbiol . 5 (9): 2153–2164. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.1991.tb02145.x . PMID 1662760 . S2CID 29688606 .
^ Ван Гелдер Р, Санкт - Н, ван Бокстел R, Розенбуш JP, Tommassen J (1997). «Функционирование пор белка внешней мембраны PhoE Escherichia col» . Protein Eng . 10 (6): 699–706. DOI : 10,1093 / белок / 10.6.699 . PMID 9278284 .
^ Чонг, Чжи-Сун; Ву, Вэй-Фен; Чнг, Шу-Син (2015-12-01). «Осмопорин OmpC образует комплекс с MlaA для поддержания липидной асимметрии внешней мембраны у Escherichia coli» . Молекулярная микробиология . 98 (6): 1133–1146. DOI : 10.1111 / mmi.13202 . ISSN 1365-2958 . PMID 26314242 .

[PUB00001365-1] Перейти ↑ Benz R, Bauer K (1988). «Проникновение гидрофильных молекул через внешнюю мембрану грамотрицательных бактерий. Обзор бактериальных поринов» . Евро. J. Biochem . 176 (1): 1–19. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1988.tb14245.x . PMID 2901351 .

[PUB00005073-2] Jap BK, Walian PJ (1990). «Биофизика строения и функции поринов». Q. Rev. Biophys . 23 (4): 367–403. DOI : 10.1017 / S003358350000559X . PMID 2178269 .

[PUB00003812-3] Pattus F, Жантьер D, Лейки JH (1991). «Бактериальное суперсемейство поринов: выравнивание последовательностей и предсказание структуры». Мол. Microbiol . 5 (9): 2153–2164. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.1991.tb02145.x . PMID 1662760 . S2CID 29688606 .

[PUB17-4] Ван Гелдер Р, Санкт - Н, ван Бокстел R, Розенбуш JP, Tommassen J (1997). «Функционирование пор белка внешней мембраны PhoE Escherichia col» . Protein Eng . 10 (6): 699–706. DOI : 10,1093 / белок / 10.6.699 . PMID 9278284 .

[5] Чонг, Чжи-Сун; Ву, Вэй-Фен; Чнг, Шу-Син (2015-12-01). «Осмопорин OmpC образует комплекс с MlaA для поддержания липидной асимметрии внешней мембраны у Escherichia coli» . Молекулярная микробиология . 98 (6): 1133–1146. DOI : 10.1111 / mmi.13202 . ISSN 1365-2958 . PMID 26314242 .