Глобин

В глобинах являются надсемейством из гема -содержащих глобулярные белков , вовлеченные в связывании и / или транспортировать кислород . Все эти белки включают глобиновую складку, серию из восьми альфа-спиральных сегментов . Два важных члена включают миоглобин и гемоглобин . Оба эти белка обратимо связывают кислород через простетическую группу гема . Они широко распространены у многих организмов . ^[2]

Структура [ править ]

Члены суперсемейства Globin имеют общую трехмерную складку . ^[3] Эта «глобиновая складка» обычно состоит из восьми альфа-спиралей , хотя некоторые белки имеют дополнительные спиральные удлинения на концах. ^[4] Поскольку глобиновая складка содержит только спирали, она классифицируется как полностью альфа-белковая складка .

Глобиновая складка встречается в одноименных семействах глобинов, а также в фикоцианинах . Таким образом, глобиновая складка была первой обнаруженной белковой складкой (миоглобин был первым белком, структура которого была решена).

Упаковка спирали [ править ]

Восемь спиралей ядра глобиновой складки имеют значительную нелокальную структуру, в отличие от других структурных мотивов, в которых аминокислоты, близкие друг к другу в первичной последовательности , также расположены близко в пространстве. Спирали упаковываются вместе под средним углом около 50 градусов, что значительно круче, чем у других спиральных упаковок, таких как пучок спиралей . Точный угол упаковки спирали зависит от последовательности белка, потому что упаковка опосредуется стерическими и гидрофобными взаимодействиями боковых цепей аминокислот вблизи границ раздела спиралей.

Эволюция [ править ]

В этом разделе отсутствует информация о семействах M (миоглобиноподобные + одиночные, 3/3), S (сенсорные, 3/3) и T (усеченные, 2/2); PMID 16061809 , PMID 23541529 и PMID 26788940 . Пожалуйста, разверните раздел, чтобы включить эту информацию. Более подробная информация может быть на странице обсуждения . ( Ноябрь 2020 г. )

Глобины произошли от общего предка и могут быть разделены на три группы: однодоменные глобины и два типа химерных глобинов, флавогемоглобины и сенсоры, связанные с глобином . У бактерий есть все три типа глобинов , у архей нет флавогемоглобинов, а у эукариот нет сенсоров, связанных с глобином . ^[5]^[6] Несколько функционально разных гемоглобинов могут сосуществовать в одном и том же виде .

Восемь глобинов , как известны, происходит у позвоночных: androglobin , цитоглобин , глобиновые E , глобиновые X , глобиновые Y , гемоглобин , миоглобин и нейроглобин .

Сохранение последовательности [ править ]

Хотя складка суперсемейства глобинов является высоко эволюционно консервативной , последовательности, которые образуют складку, могут иметь идентичность последовательностей на уровне 16%. Хотя специфичность последовательности складки не является строгой, необходимо поддерживать гидрофобное ядро белка и избегать гидрофобных пятен на поверхности, обычно подвергающейся воздействию гидрофильного растворителя, чтобы структура оставалась стабильной и растворимой . Самая известная мутация глобиновой складки - это переход от глутамата к валину.в одной цепи молекулы гемоглобина. Эта мутация создает «гидрофобный участок» на поверхности белка, который способствует межмолекулярной агрегации - молекулярному событию, которое приводит к серповидно-клеточной анемии .

Подсемейства [ править ]

Леггемоглобин InterPro : IPR001032
Миоглобин InterPro : IPR002335
Эритрокруорин InterPro : IPR002336
Гемоглобин, бета InterPro : IPR002337
Гемоглобин, альфа InterPro : IPR002338
Миоглобин, трематодный тип InterPro : IPR011406
Глобин, нематода InterPro : IPR012085
Глобин, тип миноги / миксины InterPro : IPR013314
Глобин кольчатых червей InterPro : IPR013316
Гемоглобин внеклеточный InterPro : IPR014610

Примеры [ править ]

Гены человека, кодирующие белки глобина, включают:

CYGB
HBA1 , HBA2 , HBB , HBD , HBE1 , HBG1 , HBG2 , HBM , HBQ1 , HBZ , MB

К глобинам относятся:

Гемоглобин (Hb)
Миоглобин (МБ)
Нейроглобин : миоглобиноподобный гемпротеин, экспрессирующийся в головном мозге и сетчатке позвоночных , где он участвует в нейрозащите от повреждений, вызванных гипоксией или ишемией . ^[7] Нейроглобин принадлежит к ветви семейства глобинов, которые разошлись на ранней стадии эволюции .
Цитоглобин : датчик кислорода, экспрессирующийся во многих тканях . Относится к нейроглобину. ^[8]
Эритрокруорин : внеклеточные респираторные белки с высокой степенью взаимодействия, обнаруженные у кольчатых червей и членистоногих , которые собраны из 180 субъединиц в гексагональные бислои. ^[9]
Легоглобин (legHb или симбиотические Hb): происходит в корневых клубеньков из бобовых растений, где она облегчает диффузию кислорода к симбиотических bacteriods для того , чтобы способствовать фиксации азота .
Несимбиотический гемоглобин (NsHb): встречается у небобовых растений и может чрезмерно экспрессироваться в стрессовых растениях .
Флавогемоглобины (FHb): химерные, с N-концевым глобиновым доменом и C-концевым доменом связывания NAD / FAD, подобным ферредоксинредуктазе . FHb обеспечивает защиту от оксида азота через свой C-концевой домен, который передает электроны гему в глобине. ^[10]
Глобин E: глобин, отвечающий за хранение и доставку кислорода к сетчатке глаза птиц ^[11]
Сенсоры, связанные с глобином: химерные, с N-концевым миоглобиноподобным доменом и C-концевым доменом, который напоминает цитоплазматический сигнальный домен бактериальных хеморецепторов. Они связывают кислород и действуют, инициируя аэротаксический ответ или регулируя экспрессию генов . ^[12]^[13]
Протоглобин : однодоменный глобин, обнаруженный у архей , связанный с N-концевым доменом сенсоров, связанных с глобином. ^[14]
Усеченный 2/2 глобина: отсутствие первой спирали, давая им 2-над-2 вместо канонической 3-над-3 альфа-спирали бутерброда раза . По конструктивным особенностям их можно разделить на три основные группы (I, II и II) .
HbN (или GlbN): усеченный гемоглобиноподобный белок, который кооперативно связывает кислород с очень высоким сродством и низкой скоростью диссоциации , что может исключить его из транспорта кислорода. По-видимому, он участвует в детоксикации оксида азота бактериями и в нитрозативном стрессе . ^[15]
Цианоглобин (или GlbN): усеченный гемопротеин, обнаруженный в цианобактериях, который имеет высокое сродство к кислороду и, по-видимому, служит частью терминальной оксидазы, а не дыхательным пигментом. ^[16]
HbO (или GlbO): усеченный гемоглобиноподобный белок с более низким сродством к кислороду, чем HbN. HbO связывается с мембраной бактериальной клетки , где он значительно увеличивает поглощение кислорода мембранами, в которых этот белок отсутствует. HbO, по-видимому, взаимодействует с терминальной оксидазой и может участвовать в процессе переноса кислорода / электронов, который облегчает перенос кислорода во время аэробного метаболизма . ^[17]
Glb3: кодируемый ядром усеченный гемоглобин растений, который, по-видимому, более близок к HbO, чем HbN. Glb3 из Arabidopsis thaliana (кресс- салата мышей) демонстрирует необычное, не зависящее от концентрации связывание кислорода и углекислого газа . ^[18]

Глобиновая складка [ править ]

Глобиновая складка (cd01067) также включает некоторые негемные белки. Некоторые из них - фикобилипротеины , N-концевой домен двухкомпонентной регуляторной системы гистидинкиназы, RsbR и RsbN .

См. Также [ править ]

Элемент стабильности C-rich
Глобулярный белок
Гемоглобин
Гем
Миоглобин
Фитоглобин

Ссылки [ править ]

^ Кавана JS, Rogers PH, Случай DA, Arnone A (апрель 1992). «Рентгеновское исследование с высоким разрешением дезоксигемоглобина Rothschild 37 beta Trp ---- Arg: мутация, которая создает сайт связывания межсубъединичного хлорида». Биохимия . 31 (16): 4111–21. DOI : 10.1021 / bi00131a030 . PMID 1567857 .
^ Виноградов С.Н., Hoogewijs D, Байи X, Mizuguchi K, Dewilde S, L Moens, Vanfleteren JR (август 2007). «Модель эволюции глобина». Джин . 398 (1–2): 132–42. DOI : 10.1016 / j.gene.2007.02.041 . PMID 17540514 .
^ Бранден, Карл; Туз, Джон (1999). Введение в структуру белка (2-е изд.). Нью-Йорк: Garland Pub. ISBN 978-0815323051.
^ Болоньези, М; Onesti, S; Гатти, G; Coda, A; Ascenzi, P; Брунори, М. (1989). «Миоглобин Aplysia limacina. Кристаллографический анализ при разрешении 1,6». Журнал молекулярной биологии . 205 (3): 529–44. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (89) 90224-6 . PMID 2926816 .
^ Виноградов С.Н., Хугевийс Д., Байи Х, Арредондо-Питер Р., Гоф Дж., Девилд С., Моэнс Л., Ванфлетерен Дж. Р. (2006). «Филогеномный профиль глобинов» . BMC Evol. Биол . 6 : 31. DOI : 10.1186 / 1471-2148-6-31 . PMC 1457004 . PMID 16600051 .
^
Солен Сонг, Виктор Старунов, Ксавье Байи, Кристин Рута, Пьер Кернер, Аннемик Дж. М. Корнелиссен, Гийом Балавуан: Глобины в морских кольчатых червях Platynereis dumerilii проливают новый свет на эволюцию гемоглобина у билатерий . В: BMC Evolutionary Biology Vol. 20, выпуск 165. 29 декабря 2020 г. doi: 10.1186 / s12862-020-01714-4 . Смотрите также:
- Один ген несколько раз «изобретал» гемоглобин . Включено: EurekAlert! 29 декабря 2020 г. Источник: CNRS
^ Пеше А, Dewilde S, Нардини М, Moens л, Ascenzi Р, Hankeln Т, Т Бурместер, Bolognesi М (сентябрь 2003 г.). «Структура нейроглобина человеческого мозга показывает особый способ контроля сродства к кислороду» . Структура . 11 (9): 1087–95. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (03) 00166-7 . PMID 12962627 .
^ Fago А, Hundahl С, Малте Н, Вебер RE (2004). «Функциональные свойства нейроглобина и цитоглобина. Понимание физиологической роли предков глобинов». IUBMB Life . 56 (11–12): 689–96. DOI : 10.1080 / 15216540500037299 . PMID 15804833 .
^ Royer WE, Omartian М.Н., Кнапп JE (январь 2007). «Кристаллическая структура с низким разрешением Arenicola erythrocruorin: влияние спиральных спиралей на архитектуру респираторного белка мегадальтона» . J. Mol. Биол . 365 (1): 226–36. DOI : 10.1016 / j.jmb.2006.10.016 . PMC 1847385 . PMID 17084861 .
^ Мукаи M, Миллс CE, Poole RK, Yeh SR (март 2001). «Флавогемоглобин, глобин с каталитическим сайтом, подобным пероксидазе» . J. Biol. Chem . 276 (10): 7272–7. DOI : 10.1074 / jbc.M009280200 . PMID 11092893 .
^ Бланк М, Кигер л, Thielebein А, Герлах Р, Т Hankeln, Мардена МС, Бурмайстер Т (2011). «Обеспечение кислородом с высоты птичьего полета: глобин E - это респираторный белок в сетчатке курицы» . J. Biol. Chem . 286 (30): 26507–15. DOI : 10.1074 / jbc.M111.224634 . PMC 3143615 . PMID 21622558 .
^ Hou S, Freitas T, Larsen RW, Piatibratov M, Sivozhelezov V, Yamamoto A, Meleshkevitch EA, Zimmer M, Ordal GW, Alam M (июль 2001 г.). «Сенсоры, связанные с глобином: класс гемосодержащих сенсоров у архей и бактерий» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 98 (16): 9353–8. DOI : 10.1073 / pnas.161185598 . PMC 55424 . PMID 11481493 .
↑ Freitas TA, Saito JA, Hou S, Alam M (январь 2005 г.). «Сенсоры, связанные с глобином, протоглобины и последний универсальный общий предок». J. Inorg. Biochem . 99 (1): 23–33. DOI : 10.1016 / j.jinorgbio.2004.10.024 . PMID 15598488 .
^ Фрейтас ТА, Хоу S, Dioum Е.М., Саито JA, J Ньюхауз, Гонсалес G, Жиль-Гонсалес М.А., Алам М (апрель 2004 г.). «Гемоглобины предков в архее» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 101 (17): 6675–80. DOI : 10.1073 / pnas.0308657101 . PMC 404104 . PMID 15096613 .
^ Лама A, S Pawaria, Дикшит KL (июль 2006). «Кислородсвязывающие и поглощающие NO свойства усеченного гемоглобина, HbN, Mycobacterium smegmatis» . FEBS Lett . 580 (17): 4031–41. DOI : 10.1016 / j.febslet.2006.06.037 . PMID 16814781 .
Перейти ↑ Yeh DC, Thorsteinsson MV, Bevan DR, Potts M, La Mar GN (февраль 2000 г.). «Решение 1H ЯМР исследования полости гема и топологии укороченной цепи 118-остатка глобина из цианобактерии Nostoc commune». Биохимия . 39 (6): 1389–99. DOI : 10.1021 / bi992081l . PMID 10684619 .
^ Pathania R, Navani NK, Rajamohan G, Дикшит KL (май 2002). «Гемоглобин HbO Mycobacterium tuberculosis связывается с мембранами и стимулирует клеточное дыхание рекомбинантной Escherichia coli» . J. Biol. Chem . 277 (18): 15293–302. DOI : 10.1074 / jbc.M111478200 . PMID 11796724 .
^ Вт РА, Ханта PW, Hvitved А.Н., Харгрув М.С., Павлин WJ, Деннис Е.С. (август 2001 г.). «Гемоглобин из растений, гомологичных усеченным гемоглобинам микроорганизмов» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 98 (18): 10119–24. DOI : 10.1073 / pnas.191349198 . PMC 56925 . PMID 11526234 .

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR001486

[pmid1567857-1] Кавана JS, Rogers PH, Случай DA, Arnone A (апрель 1992). «Рентгеновское исследование с высоким разрешением дезоксигемоглобина Rothschild 37 beta Trp ---- Arg: мутация, которая создает сайт связывания межсубъединичного хлорида». Биохимия . 31 (16): 4111–21. DOI : 10.1021 / bi00131a030 . PMID 1567857 .

[pmid17540514-2] Виноградов С.Н., Hoogewijs D, Байи X, Mizuguchi K, Dewilde S, L Moens, Vanfleteren JR (август 2007). «Модель эволюции глобина». Джин . 398 (1–2): 132–42. DOI : 10.1016 / j.gene.2007.02.041 . PMID 17540514 .

[3] Бранден, Карл; Туз, Джон (1999). Введение в структуру белка (2-е изд.). Нью-Йорк: Garland Pub. ISBN 978-0815323051.

[4] Болоньези, М; Onesti, S; Гатти, G; Coda, A; Ascenzi, P; Брунори, М. (1989). «Миоглобин Aplysia limacina. Кристаллографический анализ при разрешении 1,6». Журнал молекулярной биологии . 205 (3): 529–44. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (89) 90224-6 . PMID 2926816 .

[pmid16600051-5] Виноградов С.Н., Хугевийс Д., Байи Х, Арредондо-Питер Р., Гоф Дж., Девилд С., Моэнс Л., Ванфлетерен Дж. Р. (2006). «Филогеномный профиль глобинов» . BMC Evol. Биол . 6 : 31. DOI : 10.1186 / 1471-2148-6-31 . PMC 1457004 . PMID 16600051 .

[6] Солен Сонг, Виктор Старунов, Ксавье Байи, Кристин Рута, Пьер Кернер, Аннемик Дж. М. Корнелиссен, Гийом Балавуан: Глобины в морских кольчатых червях Platynereis dumerilii проливают новый свет на эволюцию гемоглобина у билатерий . В: BMC Evolutionary Biology Vol. 20, выпуск 165. 29 декабря 2020 г. doi: 10.1186 / s12862-020-01714-4 . Смотрите также:
Один ген несколько раз «изобретал» гемоглобин . Включено: EurekAlert! 29 декабря 2020 г. Источник: CNRS

[7] Один ген несколько раз «изобретал» гемоглобин . Включено: EurekAlert! 29 декабря 2020 г. Источник: CNRS

[pmid12962627-7] Пеше А, Dewilde S, Нардини М, Moens л, Ascenzi Р, Hankeln Т, Т Бурместер, Bolognesi М (сентябрь 2003 г.). «Структура нейроглобина человеческого мозга показывает особый способ контроля сродства к кислороду» . Структура . 11 (9): 1087–95. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (03) 00166-7 . PMID 12962627 .

[pmid15804833-8] Fago А, Hundahl С, Малте Н, Вебер RE (2004). «Функциональные свойства нейроглобина и цитоглобина. Понимание физиологической роли предков глобинов». IUBMB Life . 56 (11–12): 689–96. DOI : 10.1080 / 15216540500037299 . PMID 15804833 .

[pmid17084861-9] Royer WE, Omartian М.Н., Кнапп JE (январь 2007). «Кристаллическая структура с низким разрешением Arenicola erythrocruorin: влияние спиральных спиралей на архитектуру респираторного белка мегадальтона» . J. Mol. Биол . 365 (1): 226–36. DOI : 10.1016 / j.jmb.2006.10.016 . PMC 1847385 . PMID 17084861 .

[pmid11092893-10] Мукаи M, Миллс CE, Poole RK, Yeh SR (март 2001). «Флавогемоглобин, глобин с каталитическим сайтом, подобным пероксидазе» . J. Biol. Chem . 276 (10): 7272–7. DOI : 10.1074 / jbc.M009280200 . PMID 11092893 .

[11] Бланк М, Кигер л, Thielebein А, Герлах Р, Т Hankeln, Мардена МС, Бурмайстер Т (2011). «Обеспечение кислородом с высоты птичьего полета: глобин E - это респираторный белок в сетчатке курицы» . J. Biol. Chem . 286 (30): 26507–15. DOI : 10.1074 / jbc.M111.224634 . PMC 3143615 . PMID 21622558 .

[pmid11481493-12] Hou S, Freitas T, Larsen RW, Piatibratov M, Sivozhelezov V, Yamamoto A, Meleshkevitch EA, Zimmer M, Ordal GW, Alam M (июль 2001 г.). «Сенсоры, связанные с глобином: класс гемосодержащих сенсоров у архей и бактерий» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 98 (16): 9353–8. DOI : 10.1073 / pnas.161185598 . PMC 55424 . PMID 11481493 .

[pmid15598488-13] Freitas TA, Saito JA, Hou S, Alam M (январь 2005 г.). «Сенсоры, связанные с глобином, протоглобины и последний универсальный общий предок». J. Inorg. Biochem . 99 (1): 23–33. DOI : 10.1016 / j.jinorgbio.2004.10.024 . PMID 15598488 .

[pmid15096613-14] Фрейтас ТА, Хоу S, Dioum Е.М., Саито JA, J Ньюхауз, Гонсалес G, Жиль-Гонсалес М.А., Алам М (апрель 2004 г.). «Гемоглобины предков в архее» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 101 (17): 6675–80. DOI : 10.1073 / pnas.0308657101 . PMC 404104 . PMID 15096613 .

[pmid16814781-15] Лама A, S Pawaria, Дикшит KL (июль 2006). «Кислородсвязывающие и поглощающие NO свойства усеченного гемоглобина, HbN, Mycobacterium smegmatis» . FEBS Lett . 580 (17): 4031–41. DOI : 10.1016 / j.febslet.2006.06.037 . PMID 16814781 .

[pmid10684619-16] Перейти ↑ Yeh DC, Thorsteinsson MV, Bevan DR, Potts M, La Mar GN (февраль 2000 г.). «Решение 1H ЯМР исследования полости гема и топологии укороченной цепи 118-остатка глобина из цианобактерии Nostoc commune». Биохимия . 39 (6): 1389–99. DOI : 10.1021 / bi992081l . PMID 10684619 .

[pmid11796724-17] Pathania R, Navani NK, Rajamohan G, Дикшит KL (май 2002). «Гемоглобин HbO Mycobacterium tuberculosis связывается с мембранами и стимулирует клеточное дыхание рекомбинантной Escherichia coli» . J. Biol. Chem . 277 (18): 15293–302. DOI : 10.1074 / jbc.M111478200 . PMID 11796724 .

[pmid11526234-18] Вт РА, Ханта PW, Hvitved А.Н., Харгрув М.С., Павлин WJ, Деннис Е.С. (август 2001 г.). «Гемоглобин из растений, гомологичных усеченным гемоглобинам микроорганизмов» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 98 (18): 10119–24. DOI : 10.1073 / pnas.191349198 . PMC 56925 . PMID 11526234 .

[1]