Интегральный белок мембраны ( ИМП ) представляет собой тип мембранного белка , который постоянно прикреплен к биологической мембране . Все трансмембранные белки являются IMP, но не все IMP являются трансмембранными белками. [1] IMP составляют значительную часть белков, кодируемых в геноме организма . [2] Белки, которые пересекают мембрану, окружены кольцевыми липидами , которые определяются как липиды, которые находятся в прямом контакте с мембранным белком. Такие белки можно отделить от мембран только с помощью детергентов , неполярных растворителей.или иногда денатурирующие агенты.
Структура [ править ]
Трехмерные структуры ~ 160 различных интегральных мембранных белков были определены с атомным разрешением с помощью рентгеновской кристаллографии или спектроскопии ядерного магнитного резонанса . Это сложные предметы для изучения из-за трудностей, связанных с экстракцией и кристаллизацией . Кроме того, структуры многих воды - растворимые белковые домены ИПУ доступны в Protein Data Bank . Их фиксирующие мембраны α-спирали были удалены для облегчения экстракции и кристаллизации . Поиск интегральных мембранных белков в PDB (на основе классификации генной онтологии )
IMP можно разделить на две группы:
- Интегральные политопные белки (трансмембранные белки)
- Интегральные монотопные белки
Интегральный политопный белок [ править ]
Наиболее распространенным типом IMP является трансмембранный белок (TM), который охватывает всю биологическую мембрану . Однопроходные мембранные белки пересекают мембрану только один раз, в то время как многопроходные мембранные белки вплетаются и выходят, пересекаясь несколько раз. Однопроходные ТМ белки можно отнести к типу I, которые расположены так, что их карбоксильный конец обращен к цитозолю.или Тип II, которые имеют свой аминоконце в направлении цитозоля. Белки типа III имеют несколько трансмембранных доменов в одном полипептиде, в то время как тип IV состоит из нескольких разных полипептидов, собранных вместе в канале через мембрану. Белки типа V прикреплены к липидному бислою через ковалентно связанные липиды. Наконец, белки типа VI имеют как трансмембранные домены, так и липидные якоря. [3]
Интегральные монотопные белки [ править ]
Интегральные монотопные белки связаны с мембраной с одной стороны, но не полностью покрывают липидный бислой.
Определение структуры белка [ править ]
Protein Structure Initiative (PSI), финансируемый США Национального института общих медицинских наук (NIGMS), часть Национального института здоровья (NIH), имеет среди своих целью определения трехмерных белковых структур и разработать методы для использования в структурной биологии , в том числе для мембранных белков. Гомологическое моделирование может быть использовано для построения модели с атомным разрешением «целевого» интегрального белка из его аминокислотной последовательности и экспериментальной трехмерной структуры родственного гомологичного белка. Эта процедура была широко используется для лиганда - G-белком рецепторов (GPCR) и их комплексов. [4]
Функция [ править ]
ИПА включает транспортеры , линкеры, каналы , рецепторы , ферменты , структурные мембранные-анкеровку домены, белка , участвующие в накоплении и трансдукции в энергии , а также белки , ответственные за адгезию клеток . Классификацию транспортеров можно найти в базе данных классификации транспортеров . [5]
В качестве примера взаимосвязи между ИМФ (в данном случае бактериальным фотозахватывающим пигментом, бактериородопсином) и мембраной, образованной бислоем фосфолипидов, проиллюстрирован ниже. В этом случае интегральный мембранный белок охватывает фосфолипидный бислой семь раз. Часть белка, встроенная в гидрофобные области бислоя, является альфа-спиральной и состоит преимущественно из гидрофобных аминокислот. С-конец белка находится в цитозоле, тогда как N-концевой участок находится вне клетки. Мембрана, содержащая этот конкретный белок, способна функционировать при фотосинтезе. [6]
Примеры [ править ]
Примеры интегральных мембранных белков:
- Рецептор инсулина
- Некоторые типы белков клеточной адгезии или молекулы клеточной адгезии (CAM), такие как интегрины , кадгерины , NCAM или селектины
- Некоторые типы рецепторных белков
- Гликофорин
- Родопсин
- Группа 3
- CD36
- Глюкоза пермеазы
- Ионные каналы и ворота
- Белки щелевых соединений
- Рецепторы, сопряженные с G-белком (например, бета-адренергический рецептор )
- Сейпин
См. Также [ править ]
- Мембранный белок
- Трансмембранный белок
- Белок периферической мембраны
- Кольцевая липидная оболочка
- График гидрофильности
- Белок внутренней ядерной мембраны
Ссылки [ править ]
- ^ Стивен Р. Гудман (2008). Медицинская клеточная биология . Академическая пресса. С. 37–. ISBN 978-0-12-370458-0. Проверено 24 ноября 2010 года .
- Перейти ↑ Wallin E, von Heijne G (1998). «Полногеномный анализ интегральных мембранных белков эубактериальных, архейских и эукариотических организмов» . Белковая наука . 7 (4): 1029–38. DOI : 10.1002 / pro.5560070420 . PMC 2143985 . PMID 9568909 .
- Перейти ↑ Nelson, DL, & Cox, MM (2008). Принципы биохимии (5-е изд., С. 377). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: WH Freeman and Company.
- ^ Fruchart-Marquer С, Fruchart-Гайяр С, Летелье G, Маркон Е, G Mourier, Зинн-Джастин S, Менез А, Servent Д, Gilquin В (сентябрь 2011 г.). «Структурная модель комплекса лиганд-G-белок-сопряженный рецептор (GPCR), основанная на данных экспериментального двойного мутантного цикла: змеиный токсин MT7, связанный с димерным мускариновым рецептором hM1» . J Biol Chem . 286 (36): 31661–75. DOI : 10.1074 / jbc.M111.261404 . PMC 3173127 . PMID 21685390 .
- ^ Saier MH, MR Yen, Noto K, Tamang DG, Elkan C (январь 2009). «База данных классификации транспортеров: последние достижения» . Nucleic Acids Res . 37 (Выпуск базы данных): D274–8. DOI : 10.1093 / NAR / gkn862 . PMC 2686586 . PMID 19022853 .
- ^ «Интегральные мембранные белки» . Acade.brooklyn.cuny.edu . Архивировано из оригинала на 1 февраля 2015 года . Проверено 29 января 2015 года .
