Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Влияние температуры на активность ферментов . Вверху - повышение температуры увеличивает скорость реакции ( коэффициент Q10 ). В середине - доля свернутого и функционального фермента уменьшается выше температуры его денатурации. Внизу - следовательно, оптимальная скорость реакции фермента находится при промежуточной температуре.
Определение ИЮПАК
Процесс частичного или полного изменения нативных вторичных, и / или третичных, и / или четвертичных структур белков или нуклеиновых кислот, приводящий к потере биоактивности .

Примечание 1 : Изменено из определения, данного в исх. [1]

Примечание 2 : Денатурация может происходить, когда белки и нуклеиновые кислоты подвергаются воздействию повышенной температуры или экстремальных значений pH, либо нефизиологических концентраций соли, органических растворителей, мочевины или других химических агентов.

Примечание 3 : фермент теряет свою каталитическую активность при денатурировании. [2]

Денатурация - это процесс, в котором белки или нуклеиновые кислоты теряют четвертичную структуру , третичную структуру и вторичную структуру, которая присутствует в их естественном состоянии , из-за приложения некоторого внешнего стресса или соединения, такого как сильная кислота или основание , концентрированная неорганическая соль, органический растворитель (например, спирт или хлороформ ), радиация или тепло . [3]Если белки в живой клетке денатурируются, это приводит к нарушению клеточной активности и, возможно, гибели клетки. Денатурация белков также является следствием гибели клеток. [4] [5] Денатурированные белки могут демонстрировать широкий спектр характеристик, от конформационных изменений и потери растворимости до агрегации из-за воздействия гидрофобных групп. Денатурированные белки теряют свою трехмерную структуру и, следовательно, не могут функционировать.

Сворачивание белка является ключом к тому, сможет ли глобулярный или мембранный белок выполнять свою работу правильно; он должен быть сложен в правильную форму, чтобы функционировать. Однако водородные связи , которые играют большую роль в сворачивании, довольно слабы и поэтому легко подвержены воздействию тепла, кислотности, различных концентраций солей и других факторов стресса, которые могут денатурировать белок. Это одна из причин , почему гомеостаз является физиологически необходимым во многих формах жизни .

Это понятие не связано с денатурированным спиртом , который представляет собой спирт, который был смешан с добавками, чтобы сделать его непригодным для употребления человеком.

Общие примеры [ править ]

(Вверху) Белковый альбумин в яичном белке претерпевает денатурацию и теряет растворимость при приготовлении яйца. (Внизу) Скрепки представляют собой визуальную аналогию, которая помогает концептуализировать процесс денатурации.

При приготовлении пищи некоторые из ее белков денатурируются. Вот почему вареные яйца становятся твердыми, а приготовленное мясо - твердым.

Классический пример денатурации белков - это яичные белки, которые в воде обычно представляют собой яичные альбумины . Прямо из яиц яичные белки прозрачные и жидкие. При приготовлении термически нестабильные белки становятся непрозрачными, образуя взаимосвязанную твердую массу. [6] Такое же преобразование можно осуществить с помощью денатурирующего химического вещества. Переливание яичных белков в стакан с ацетоном также сделает яичные белки полупрозрачными и твердыми. Кожица, образующаяся на простокваше, - еще один распространенный пример денатурированного белка. Холодная закуска, известная как севиче , готовится путем химической «варки» сырой рыбы и моллюсков в кислом цитрусовом маринаде без нагрева. [7]

Денатурация белка [ править ]

Денатурированные белки могут обладать широким спектром характеристик, от потери растворимости до агрегации белков .

Функциональные белки имеют четыре уровня структурной организации:
1) Первичная структура: линейная структура аминокислот в полипептидной цепи
2) Вторичная структура: водородные связи между цепями пептидных групп в альфа-спирали или бета-листе
3) Третичная структура: трехмерная структура альфа-спиралей и бета-спиралей, сложенных
4) Четвертичная структура: трехмерная структура нескольких полипептидов и то, как они сочетаются друг с другом
Процесс денатурации:
1) Функциональный белок с четвертичной структурой
2) При нагревании изменяются внутримолекулярные связи белка
3) Разворачивание полипептидов (аминокислот)

Фон [ править ]

Белки или полипептиды - это полимеры аминокислот . Белок создается рибосомами, которые «читают» РНК, кодируемую кодонами в гене, и собирают необходимую комбинацию аминокислот из генетической инструкции в процессе, известном как трансляция . Затем вновь созданная белковая цепь подвергается посттрансляционной модификации , при которой добавляются дополнительные атомы или молекулы , например медь , цинк или железо.. Как только этот процесс посттрансляционной модификации завершен, белок начинает сворачиваться (иногда спонтанно, а иногда с помощью ферментов ), сворачиваясь на себя, так что гидрофобные элементы белка оказываются глубоко внутри структуры, а гидрофильные элементы оказываются на поверхности. за пределами. Окончательная форма белка определяет, как он взаимодействует с окружающей средой.

Сворачивание белка состоит из баланса между значительным количеством слабых внутримолекулярных взаимодействий внутри белка (гидрофобные, электростатические взаимодействия и взаимодействия Ван-дер-Ваальса) и взаимодействиями белок-растворитель. [8] В результате этот процесс в значительной степени зависит от состояния окружающей среды, в которой находится белок. [8] Эти условия окружающей среды включают в себя, помимо прочего, температуру , соленость , давление и растворители, которые могут быть задействованы. [8] Следовательно, любое воздействие экстремальных стрессов (например, тепла или излучения, высоких концентраций неорганических солей, сильных кислот и оснований) может нарушить взаимодействие белков и неизбежно привести к денатурации. [9]

Когда белок денатурируется, вторичные и третичные структуры изменяются, но пептидные связи первичной структуры между аминокислотами остаются нетронутыми. Поскольку все структурные уровни белка определяют его функцию, белок больше не может выполнять свою функцию после денатурирования. Это контрастирует с внутренне неструктурированными белками , которые развернуты в своем нативном состоянии , но все еще функционально активны и имеют тенденцию сворачиваться при связывании со своей биологической мишенью. [10]

Как происходит денатурация на уровнях структуры белка [ править ]

Смотрите также: Структура белка
  • При денатурации четвертичной структуры белковые субъединицы диссоциируют и / или пространственное расположение белковых субъединиц нарушается.
  • Денатурация третичной структуры предполагает нарушение:
    • Ковалентные взаимодействия между боковыми цепями аминокислот (например, дисульфидные мостики между группами цистеина )
    • Нековалентные диполь - дипольные взаимодействия между полярными боковыми цепями аминокислот (и окружающим растворителем )
    • Ван-дер-Ваальсовы (индуцированные дипольные) взаимодействия между боковыми цепями неполярных аминокислот.
  • При денатурации вторичной структуры белки теряют все регулярные повторяющиеся узоры, такие как альфа-спирали и бета-складчатые листы , и принимают случайную конфигурацию спиралей .
  • Первичная структура , такая как последовательность аминокислот, удерживаемых ковалентными пептидными связями, не нарушается денатурацией. [11]

Потеря функции [ править ]

Большинство биологических субстратов теряют свою биологическую функцию при денатурировании. Например, ферменты не теряют свою активность , так как подложки могут больше не связываются с активным сайтом , [12] , и потому , что аминокислотные остатки , участвующие в стабилизации субстратов переходные состояния , больше не расположены , чтобы иметь возможность сделать это. Процесс денатурации и связанную с ним потерю активности можно измерить с использованием таких методов, как двухполяризационная интерферометрия , CD , QCM-D и MP-SPR .

Потеря активности из-за тяжелых металлов и металлоидов [ править ]

Нацелившись на белки, тяжелые металлы, как известно, нарушают функцию и активность белков. [13] Важно отметить, что тяжелые металлы делятся на категории, состоящие из переходных металлов, а также определенного количества металлоидов. [13] Эти металлы при взаимодействии с нативными, свернутыми белками, как правило, играют роль в препятствовании их биологической активности. [13] Эта интерференция может осуществляться разными способами. Эти тяжелые металлы могут образовывать комплекс с функциональными группами боковой цепи, присутствующими в белке, или образовывать связи со свободными тиолами. [13] Тяжелые металлы также играют роль в окислении боковых цепей аминокислот, присутствующих в белке. [13] Наряду с этим при взаимодействии с металлопротеинами тяжелые металлы могут дислоцировать и замещать ионы ключевых металлов. [13] В результате тяжелые металлы могут мешать свертыванию белков, что может сильно снизить стабильность и активность белков.

Обратимость и необратимость [ править ]

Во многих случаях денатурация обратима (белки могут вернуться в свое естественное состояние, когда денатурирующее влияние устранено). Этот процесс можно назвать ренатурацией. [14] Это понимание привело к идее, что вся информация, необходимая для того, чтобы белки приняли свое естественное состояние, была закодирована в первичной структуре белка и, следовательно, в ДНК, которая кодирует белок, так называемой « термодинамической схеме Анфинсена». гипотеза ». [15]

Денатурация также может быть необратимой. Эта необратимость обычно является кинетической, а не термодинамической необратимостью, поскольку обычно, когда белок свернут, он имеет более низкую свободную энергию. Благодаря кинетической необратимости, тот факт, что белок застревает в локальном минимуме, может помешать ему когда-либо повторно укладываться после того, как он был необратимо денатурирован. [16]

Денатурация белков из-за pH [ править ]

Денатурация также может быть вызвана изменениями pH, которые могут повлиять на химический состав аминокислот и их остатков. Ионизируемые группы аминокислот могут ионизироваться при изменении pH. Изменение pH в более кислые или более щелочные условия может вызвать разворачивание. [17] Кислотное разворачивание часто происходит при pH от 2 до 5, для разворачивания, вызванного основанием, обычно требуется pH 10 или выше. [17]

Денатурация нуклеиновых кислот [ править ]

Основная статья: Термодинамика нуклеиновых кислот

Нуклеиновые кислоты (включая РНК и ДНК ) представляют собой нуклеотидные полимеры, синтезируемые ферментами полимеразы во время транскрипции или репликации ДНК . После синтеза основной цепи 5'-3 'отдельные азотистые основания способны взаимодействовать друг с другом посредством водородных связей , что позволяет образовывать структуры более высокого порядка. Денатурация нуклеиновой кислоты происходит, когда водородная связь между нуклеотидами нарушается, и приводит к разделению ранее отожженных цепей. Например, денатурация ДНК из-за высоких температур приводит к нарушению работы Уотсона и Крика.пары оснований и разделение двухцепочечной спирали на две однонитевые. Нити нуклеиновой кислоты способны повторно отжигаться, когда восстанавливаются « нормальные » условия, но если восстановление происходит слишком быстро, цепи нуклеиновой кислоты могут повторно отжигаться несовершенно, что приводит к неправильному спариванию оснований.

Биологически индуцированная денатурация [ править ]

Денатурация ДНК происходит при нарушении водородных связей между парами оснований Уотсона и Крика.

В нековалентные взаимодействия между антипараллельных нитей в ДНК может быть нарушена, чтобы «открыто» в двойной спирали , когда биологически важные механизмы , такие как ДНК - репликации, транскрипции, репарации ДНК или белка связывание установлены на место. [18] Область частично разделенной ДНК известна как пузырь денатурации, который можно более конкретно определить как раскрытие двойной спирали ДНК посредством скоординированного разделения пар оснований. [18]

Первая модель, которая попыталась описать термодинамику денатурационного пузыря, была представлена ​​в 1966 году и получила название модели Поланда-Шераги. Эта модель описывает денатурацию цепей ДНК как функцию температуры . По мере повышения температуры водородные связи между парами оснований Уотсона и Крика все больше нарушаются, и начинают формироваться «денатурированные петли». [19] Тем не менее, модель Польши-Шераги теперь считается элементарной, поскольку она не учитывает противоречивые последствия последовательности ДНК , химического состава, жесткости и скручивания . [20]

Недавние термодинамические исследования показали, что время жизни сингулярного пузырька денатурации составляет от 1 микросекунды до 1 миллисекунды. [21] Эта информация основана на установленных временных рамках репликации и транскрипции ДНК. [21] В настоящее время [ когда? ] биофизические и биохимические исследования проводятся с целью более полного выяснения термодинамических деталей денатурационного пузыря. [21]

Денатурация из-за химических агентов [ править ]

Формамид денатурирует ДНК, разрывая водородные связи между парами оснований Уотсона и Крика. Оранжевые, синие, зеленые и фиолетовые линии представляют аденин, тимин, гуанин и цитозин соответственно. Три короткие черные линии между основаниями и молекулами формамида представляют недавно образованные водородные связи.

С полимеразной цепной реакции (ПЦР) , которые одними из наиболее популярных контекстов , в которых желательно денатурация ДНК, нагревание является наиболее частым методом денатурации. [22] Кроме денатурации под действием тепла, нуклеиновые кислоты могут пройти процесс денатурации с помощью различных химических агентов , таких как формамид , гуанидин , салицилат натрия , диметилсульфоксид (ДМСО), пропиленгликоль и мочевина . [23] Эти химические агенты денатурирующих понижают температуру плавления (Т м ), конкурирующие за донор водородной связи и акцепторы с предварительно существующим азотистым основаниемпары. Некоторые агенты даже способны вызывать денатурацию при комнатной температуре. Например, было показано , что щелочные агенты (например, NaOH) денатурируют ДНК, изменяя pH и удаляя протоны, способствующие образованию водородных связей. [22] Эти денатуранты были использованы для создания геля для денатурирующего градиентного гель-электрофореза (DGGE), который способствует денатурации нуклеиновых кислот с целью устранения влияния формы нуклеиновых кислот на их электрофоретическую подвижность. [24]

Химическая денатурация как альтернатива [ править ]

Оптическая активность (поглощение и рассеяние света) и гидродинамические свойства ( поступательная диффузия , коэффициенты седиментации , и вращательные времена корреляции ) из формамида денатурированных нуклеиновые кислот аналогичны тем , которые термически денатурированные нуклеиновых кислот. [23] [25] [26] Следовательно, в зависимости от желаемого эффекта, химически денатурирующая ДНК может обеспечить более щадящую процедуру денатурирования нуклеиновых кислот, чем денатурация, вызванная нагреванием. Исследования, сравнивающие различные методы денатурации, такие как нагревание, мельница для гранул разного размера, ультразвуковая обработка зонда., и химическая денатурация показывают, что химическая денатурация может обеспечить более быструю денатурацию по сравнению с другими описанными методами физической денатурации. [22] В частности, в случаях, когда требуется быстрое ренатурация, химические денатурирующие агенты могут стать идеальной альтернативой нагреванию. Например, цепи ДНК денатурируют щелочными агентами, такими как NaOH, ренатурируют сразу после добавления фосфатного буфера . [22]

Денатурация из-за воздуха [ править ]

Небольшие электроотрицательные молекулы, такие как азот и кислород , которые являются основными газами в воздухе , значительно влияют на способность окружающих молекул участвовать в водородных связях . [27] Эти молекулы конкурируют с окружающими акцепторами водородных связей за доноров водородных связей, поэтому действуют как «разрушители водородных связей» и ослабляют взаимодействия между окружающими молекулами в окружающей среде. [27] Антипараллельные нити в двойных спиралях ДНК нековалентно связаны водородными связями между парами оснований Уотсона и Крика; [28]поэтому азот и кислород поддерживают возможность ослабить целостность ДНК при контакте с воздухом. [29] В результате нити ДНК, подвергнутые воздействию воздуха, требуют меньшего усилия для разделения и являются примером более низких температур плавления . [29]

Приложения [ править ]

Многие лабораторные методы полагаются на способность цепей нуклеиновых кислот разделяться. Понимая свойства денатурации нуклеиновых кислот, были созданы следующие методы:

  • ПЦР
  • Саузерн-блот
  • Нозерн-блот
  • Секвенирование ДНК

Денатуранты [ править ]

Белковые денатуранты [ править ]

Кислоты [ править ]

К кислым денатурирующим белкам относятся:

  • Уксусная кислота [30]
  • Трихлоруксусная кислота 12% в воде
  • Сульфосалициловая кислота

Базы [ править ]

Основания действуют аналогично кислотам при денатурации. Они включают:

  • Бикарбонат натрия

Растворители [ править ]

Большинство органических растворителей денатурируют, в том числе: [ необходима цитата ]

  • Этиловый спирт

Сшивающие реагенты [ править ]

Сшивающие агенты для белков включают: [ необходима цитата ]

  • Формальдегид
  • Глутаральдегид

Хаотропные агенты [ править ]

Хаотропные агенты включают: [ необходима цитата ]

  • Мочевина 6-8 моль / л
  • Гуанидиния хлорид 6 моль / л
  • Перхлорат лития 4,5 моль / л
  • Додецилсульфат натрия

Редукторы дисульфидной связи [ править ]

Агенты, разрыв дисульфидных связей путем сокращения включают в себя: [ править ]

  • 2-меркаптоэтанол
  • Дитиотреитол
  • TCEP (трис (2-карбоксиэтил) фосфин)

Химически активные вещества [ править ]

Такие агенты, как перекись водорода, элементарный хлор, хлорноватистая кислота (хлорная вода), бром, бромная вода, йод, азотная и окисляющая кислоты и озон, вступают в реакцию с чувствительными фрагментами, такими как сульфид / тиол, активированные ароматические кольца (фенилаланин), в результате повреждают белок и сделать его бесполезным.

Другое [ править ]

  • Механическое перемешивание
  • Пикриновая кислота
  • Радиация
  • Температура [31]

Денатуранты нуклеиновых кислот [ править ]

Химическая [ править ]

Денатуранты кислых нуклеиновых кислот включают:

  • Уксусная кислота
  • HCl
  • Азотная кислота

Основные денатурирующие нуклеиновые кислоты включают:

  • NaOH

Другие денатурирующие нуклеиновые кислоты включают:

  • ДМСО
  • Формамид
  • Гуанидин
  • Салицилат натрия
  • Пропиленгликоль
  • Мочевина

Физический [ править ]

  • Термическая денатурация
  • Бисерная мельница
  • Ультразвуковая обработка зонда
  • Радиация

См. Также [ править ]

  • Денатурированный спирт
  • Равновесие разворачивается
  • Фиксация (гистология)
  • Сворачивание белков
  • Случайный катушки

Ссылки [ править ]

  1. ^ Алан Д. Макнот; Эндрю Р. Уилкинсон, ред. (1997). Сборник химической терминологии: Рекомендации ИЮПАК («Золотая книга») . Blackwell Science . ISBN 978-0865426849.
  2. ^ Верт, Мишель (2012). «Терминология для биорелированных полимеров и приложений (Рекомендации IUPAC 2012 г.)» (PDF) . Чистая и прикладная химия . 84 (2): 377–410. DOI : 10.1351 / PAC-REC-10-12-04 . S2CID 98107080 .  
  3. ^ Медицинский словарь Мосби (8-е изд.). Эльзевир . 2009 . Проверено 1 октября 2013 года .
  4. ^ Самсон, Андре Л .; Хо, Боско; Ау, Аманда Э .; Schoenwaelder, Simone M .; Смит, Марк Дж .; Боттомли, Стивен П .; Клейфельд, Одед; Медкалф, Роберт Л. (01.11.2016). «Физико-химические свойства, которые контролируют агрегацию белков, также определяют, удерживается ли белок или высвобождается из некротических клеток» . Открытая биология . 6 (11): 160098. DOI : 10.1098 / rsob.160098 . ISSN 2046-2441 . PMC 5133435 . PMID 27810968 .   
  5. ^ Самсон, Андре Л .; Knaupp, Anja S .; Сашиндранатх, Майтхили; Борг, Рэйчел Дж .; Au, Amanda E.-L .; Копы, Элиза Дж .; Сондерс, Хелен М .; Коди, Стивен Х .; Маклин, Катриона А. (2012-10-25). «Нуклеоцитоплазматическая коагуляция: событие агрегации, вызванное повреждением, при котором дисульфид сшивает белки и облегчает их удаление плазмином» . Сотовые отчеты . 2 (4): 889–901. DOI : 10.1016 / j.celrep.2012.08.026 . ISSN 2211-1247 . PMID 23041318 .  
  6. ↑ Мой, Йошинори; Нотоми, Тацуши; Хага, Нориюки (1990). «Термоиндуцированные изменения белков яичного белка». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 38 (12): 2122–2125. DOI : 10.1021 / jf00102a004 .
  7. ^ «Севиче: новые суши», The Times.
  8. ^ a b c Бондос, Сара (2014). «Сворачивание белков». Доступ к науке . DOI : 10.1036 / 1097-8542.801070 .
  9. ^ «Денатурация» . Наука в контексте . 2006-04-03.
  10. ^ Дайсон, Х. Джейн ; Райт, Питер Э. (2005-03-01). «Внутренне неструктурированные белки и их функции». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология . 6 (3): 197–208. DOI : 10.1038 / nrm1589 . ISSN 1471-0072 . PMID 15738986 . S2CID 18068406 .   
  11. ^ Чарльз Танфорд (1968), "денатурации белка" (PDF) , Успехи химии белка , 23 : 121-282, DOI : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60401-5 , ISBN  9780120342235, PMID  4882248
  12. ^ Биологический онлайн-словарь, определение денатурации и примеры
  13. ^ a b c d e f Tamás, Markus J .; Шарма, Сандип К .; Ибштедт, Себастьян; Якобсон, Тереза; Кристен, Филипп (04.03.2014). «Тяжелые металлы и металлоиды как причина неправильной упаковки и агрегации белков» . Биомолекулы . 4 (1): 252–267. DOI : 10.3390 / biom4010252 . PMC 4030994 . PMID 24970215 .  
  14. ^ Кэмпбелл, Северная Америка; Рис, JB; Meyers, N .; Урри, Луизиана; Каин, ML; Вассерман, С.А.; Минорский, П.В. Джексон, РБ (2009), Биология (8-е изд., Австралийская версия), Сидней: Pearson Education Australia
  15. ^ Анфинсен CB. (1973), "Принципы, регулирующие складывание белковых цепей", Science , 181 (4096): 223-30, Bibcode : 1973Sci ... 181..223A , DOI : 10.1126 / science.181.4096.223 , PMID 4124164 , S2CID 10151090  
  16. ^ Wetlaufer, Д. Б. (1988). «Обратимая и необратимая денатурация белков в хроматографических системах». Makromolekulare Chemie. Макромолекулярные симпозиумы . 17 (1): 17–28. DOI : 10.1002 / masy.19880170104 . ISSN 0258-0322 . 
  17. ^ a b Конерманн, Ларс (2012-05-15). «Белок разворачивающиеся и денатурирующие». eLS . Чичестер, Великобритания: John Wiley & Sons, Ltd. doi : 10.1002 / 9780470015902.a0003004.pub2 . ISBN 978-0470016176. Отсутствует или пусто |title=( справка )
  18. ^ a b Сикард, Франсуа; Дестенвилль, Николас; Манги, Маноэль (21 января 2015 г.). «Пузыри денатурации ДНК: ландшафт свободной энергии и скорость зародышеобразования / закрытия». Журнал химической физики . 142 (3): 034903. arXiv : 1405.3867 . Bibcode : 2015JChPh.142c4903S . DOI : 10.1063 / 1.4905668 . PMID 25612729 . S2CID 13967558 .  
  19. ^ Лье, Саймон. «Модель Польша-Шерага». (2015): 0-5. Массачусетский технологический институт, 14 мая 2015 г. Web. 25 октября 2016 г.
  20. ^ Ричард, C., и AJ Guttmann. «Модели Польши – Шерага и переход денатурации ДНК». Журнал статистической физики 115.3 / 4 (2004): 925-47. Интернет.
  21. ^ a b c Алтан-Бонне, Грегуар; Либхабер, Альберт; Кричевский, Олег (1 апреля 2003 г.). «Динамика пузырей в двухцепочечной ДНК». Письма с физическим обзором . 90 (13): 138101. Bibcode : 2003PhRvL..90m8101A . DOI : 10.1103 / physrevlett.90.138101 . PMID 12689326 . S2CID 1427570 .  
  22. ^ а б в г Ван, X (2014). «Характеристика денатурации и ренатурации ДНК для гибридизации ДНК» . Гигиена окружающей среды и токсикология . 29 : e2014007. DOI : 10.5620 / eht.2014.29.e2014007 . PMC 4168728 . PMID 25234413 .  
  23. ^ а б Мармур, J (1961). «Денатурация дезоксирибонуклеиновой кислоты формамидом». Biochimica et Biophysica Acta . 51 (1): 91013–7. DOI : 10.1016 / 0006-3002 (61) 91013-7 . PMID 13767022 . 
  24. ^ «Денатурирующий электрофорез ДНК и РНК в полиакриламидном геле» . Электрофорез . Национальная диагностика . Проверено 13 октября +2016 .
  25. ^ Тиноко, я; Бустаманте, C; Маэстре, М. (1980). «Оптическая активность нуклеиновых кислот и их агрегатов». Ежегодный обзор биофизики и биоинженерии . 9 (1): 107–141. DOI : 10.1146 / annurev.bb.09.060180.000543 . PMID 6156638 . 
  26. Перейти ↑ Fernandes, M (2002). «Расчет гидродинамических свойств малых нуклеиновых кислот по их атомной структуре» . Исследования нуклеиновых кислот . 30 (8): 1782–8. DOI : 10.1093 / NAR / 30.8.1782 . PMC 113193 . PMID 11937632 .  
  27. ^ a b Mathers, TL; Schoeffler, G .; МакГлинн, С.П. (июль 1985 г.). «Влияние выбранных газов на этанол: разрыв водородной связи O и N». Канадский химический журнал . 63 (7): 1864–1869. DOI : 10.1139 / v85-309 .
  28. ^ Кокс, Дэвид Л. Нельсон, Майкл М. (2008). Принципы биохимии Ленингера (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 9780716771081.
  29. ^ a b Mathers, TL; Schoeffler, G .; МакГлинн, SP (1982). «Разрыв водородной связи O / sub 2 / и N / sub 2 /. II. Кривые плавления ДНК» (PDF) . DOI : 10.2172 / 5693881 . ОСТИ 5693881 .   Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  30. ^ López-Alonso JP, Bruix M, Font J, Ribó M, Vilanova M, Jiménez MA, Santoro J, González C, Laurents DV (2010), «ЯМР-спектроскопия показывает, что РНКаза A в основном денатурируется в 40% уксусной кислоте: последствия для образования олигомеров путем замены трехмерных доменов " , J. Am. Chem. Soc. , 132 (5): 1621-30, DOI : 10.1021 / ja9081638 , PMID 20085318 
  31. ^ Яремко, М .; Яремко Ł; Kim HY; Чо МК; Schwieters CD; Гиллер К; Becker S; Цвекштеттер М. (апрель 2013 г.). «Холодная денатурация белкового димера под контролем атомного разрешения» . Nat. Chem. Биол. 9 (4): 264–70. DOI : 10.1038 / nchembio.1181 . PMC 5521822 . PMID 23396077 .   

Внешние ссылки [ править ]

  • Центр онлайн-обучения McGraw-Hill - Анимация: денатурация белка