Маннозилолигосахаридглюкозидаза (MOGS) ( EC 3.2.1.106 , процессинг альфа-глюкозидаза I, Glc 3 Man 9 NAc 2 олигосахаридглюкозидаза , обрезка глюкозидазы I, GCS1 ) представляет собой фермент с систематическим названием маннозилолигосахарид глюкогидролаза . [1] [2] [3] [4] [5] MOGS представляет собой трансмембранный белок, обнаруженный в мембране эндоплазматического ретикулума эукариотических клеток . Биологически он функционирует в рамках пути N-гликозилирования .
MOGS представляет собой фермент гликозидгидролазу , принадлежащий к семейству 63 , классифицированному в базе данных углеводно-активных ферментов. [6]
Эта реакция является первой стадией обрезки в пути N-гликозилирования . До этого гликан котрансляционно присоединялся к образующемуся белку с помощью олигосахарилтрансферазного комплекса. MOGS удаляет терминальный остаток глюкозы, оставляя гликопротеин, связанный с Glc 2 Man 9 GlcNAc 2 , который затем может служить субстратом для глюкозидазы II .
MOGS высокоспецифичен к олигосахариду в его биологическом субстрате в пути N-гликозилирования. Эукариотические MOGS не расщепляют простые субстраты, такие как п -нитрофенилглюкоза, а также не проявляют активности в отношении связи α(1→3), присутствующей на конце Glc 1-2 Man 9 GlcNAc 2 . [7] [8] [9] Кроме того, минимальным субстратом является молекула глюкотриозы (Glc-α(1→2)-Glc-α(1→3)-Glc), связанная, как и в ее нативном Glc 3 Man 9 GlcNAc 2 подложка. Коджибиоза, дисахарид Glc-α(1→2)-Glc, действует как слабый ингибитор MOGS растений, животных и дрожжей. [8] [10] [11] [12]