Металл-связывающие белки являются белками или белковыми доменами , которые хелат на ион металла . [1]
Связывание ионов металлов посредством хелатирования обычно достигается с помощью гистидинов или цистеинов . В некоторых случаях это необходимая часть их складывания и поддержания третичной структуры . Альтернативно, металл-связывающий белок может сохранять свою структуру без металла (апо-форма) и связывать его как лиганд (например, как часть гомеостаза металла ). В других случаях скоординированный металла кофактор используется в активном сайте в качестве фермента , чтобы помочь катализу .
Металл-связывающие белки, богатые гистидином
Полигистидиновые метки (из шести или более последовательных остатков His) используются для очистки белка путем связывания с колонками с никелем или кобальтом с микромолярным сродством. [2] Природные поли-гистидиновые пептиды, обнаруженные в яде гадюки Atheris squamigera , связывают Zn (2+), Ni (2+) и Cu (2+) и влияют на функцию металлопротеаз яда. [3] Кроме того, богатые гистидином области низкой сложности обнаружены в связывающих металлы и особенно никель-кобальтсвязывающих белках. [4] Эти богатые гистидином области низкой сложности имеют среднюю длину 36 остатков, из которых 53% гистидина, 23% аспартата, 9% глутамата. [4] Интересно, что структурированные домены со свойствами связывания металлов также имеют очень похожие частоты этих аминокислот, которые участвуют в координации металла. [5] Соответственно, была выдвинута гипотеза, что эти металлсвязывающие структурированные домены могли возникать и развиваться / оптимизироваться из металлсвязывающих белковых областей низкой сложности с аналогичным содержанием аминокислот. [4]
Рекомендации
- ^ Берг, JM (1990-04-25). «Цинковые пальцы и другие металлсвязывающие домены. Элементы для взаимодействия между макромолекулами». Журнал биологической химии . 265 (12): 6513–6516. ISSN 0021-9258 . PMID 2108957 .
- ^ Bornhorst, JA; Фальке, Дж. Дж. (2000). «Очистка белков с использованием полигистидиновых аффинных меток» . Методы в энзимологии . 326 : 245–254. DOI : 10.1016 / s0076-6879 (00) 26058-8 . ISSN 0076-6879 . PMC 2909483 . PMID 11036646 .
- ^ Уотли, Джоанна; Симоновский, Эяль; Барбоса, Нуно; Spodzieja, Marta; Вечорек, Роберт; Родзевич-Мотовидло, Сильвия; Миллер, Йифат; Козловский, Хенрик (2015-08-17). «Пептидный фрагмент африканской гадюки Poly-His Tag эффективно связывает ионы металлов и складывается в α-спиральную структуру» . Неорганическая химия . 54 (16): 7692–7702. DOI : 10.1021 / acs.inorgchem.5b01029 . ISSN 1520-510X . PMID 26214303 .
- ^ а б в Нтунтуми, Криса; Властаридис, Панайотис; Мосиалос, Димитрис; Статопулос, Константинос; Илиопулос, Иоаннис; Промпонас, Василиос; Оливер, Стивен Дж. Амуциас, Григорис Д. (04.11.2019). «Области низкой сложности в белках прокариот выполняют важные функциональные роли и являются высококонсервативными» . Исследования нуклеиновых кислот . 47 (19): 9998–10009. DOI : 10.1093 / NAR / gkz730 . ISSN 0305-1048 . PMC 6821194 . PMID 31504783 .
- ^ Докманич, Иван; Сикич, Миля; Томич, Саня (март 2008 г.). «Металлы в белках: корреляция между типом иона металла, координационным числом и аминокислотными остатками, участвующими в координации» . Acta Crystallographica. Секция D, Биологическая кристаллография . 64 (Pt 3): 257–263. DOI : 10.1107 / S090744490706595X . ISSN 0907-4449 . PMID 18323620 .