Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Не путать с цитозином , цистином , цитизином , цитидином или систином .
"Cys" перенаправляется сюда. Для использования в других целях, см Cys (значения) .
l- цистеин
L-цистеин - L-Cysteine.svg
Скелетная формула из L цистеина
Цистеин-из-xtal-3D-bs-17.png
L-цистеин-из-xtal-Mercury-3D-sf.png
Имена
Название ИЮПАК
Цистеин
Другие имена
2-амино-3-сульфгидрилпропановая кислота
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
СокращенияCys , C
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
  • 574 (рацемический) проверитьY
  • 5653 ( L- форма) проверитьY
ECHA InfoCard100.000.145 Отредактируйте это в Викиданных
Номер ЕС
  • 200-158-2
Номер EE920 (глазурь, ...)
КЕГГ
UNII
Свойства [2]
Химическая формула
C 3 H 7 N O 2 S
Молярная масса121,15  г · моль -1
Внешностьбелые кристаллы или порошок
Температура плавления 240 ° С (464 ° F, 513 К) разлагается
Растворимость в воде
растворимый
Растворимость1,5 г / 100 г этанола при температуре 19 ° C [1]
Хиральное вращение ([α] D )
+ 9,4 ° (H 2 O, c = 1,3)
Страница дополнительных данных
Структура и свойства
Показатель преломления ( n ),
диэлектрическая проницаемость (ε r ) и т. Д.
Термодинамические
данные
Фазовое поведение
твердое тело – жидкость – газ
Спектральные данные
УФ , ИК , ЯМР , МС
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
☒N проверить  ( что есть   ?)проверитьY☒N
Ссылки на инфобоксы

Цистеин (символ Cys или С ; [3] / ы ɪ с т ɪ я п / ) [4] является пол существенного [5] протеиногенные аминокислот с формулой HOOC-СН- (NH 2 ) -CH 2 -SH . Тиольные боковая цепь цистеина в часто участвует в ферментативных реакциях, в качестве нуклеофила . Тиол подвержен окислению с образованием дисульфидного производного цистина., который играет важную структурную роль во многих белках . При использовании в качестве пищевой добавки он имеет номер E E920. Он кодируется с помощью кодонов UGU и UGC.

Структура [ править ]

Как и другие аминокислоты (не как остаток белка), цистеин существует в виде цвиттериона . Цистеин имеет l хиральность в старых обозначениях d / l, основанных на гомологии с d- и l- глицеральдегидом. В новой системе обозначения хиральности R / S , основанной на атомных числах атомов рядом с асимметричным углеродом, цистеин (и селеноцистеин) имеют R- хиральность из-за присутствия серы (или селена) в качестве второго соседа асимметричного углерода. атом. Остальные хиральные аминокислоты, имеющие более легкие атомы в этом положении, обладают S- хиральностью. Замена серы на селен дает селеноцистеин .

( R ) -цистеин (слева) и ( S ) -цистеин (справа) в цвиттерионной форме при нейтральном pH

Источники питания [ править ]

Цистинил - это остаток в продуктах с высоким содержанием белка . Хотя цистеин классифицируется как незаменимая аминокислота , в редких случаях он может быть незаменим для младенцев, пожилых людей и людей с определенными метаболическими заболеваниями или страдающих синдромами мальабсорбции . Цистеин обычно может быть синтезирован человеческим организмом при нормальных физиологических условиях, если доступно достаточное количество метионина .

Промышленные источники [ править ]

Большая часть l- цистеина получают в промышленности путем гидролиза материалов животного происхождения, таких как перья птицы или шерсть свиней. Несмотря на широко распространенное мнение об обратном, мало доказательств того, что человеческие волосы используются в качестве исходного материала, и их использование прямо запрещено в Европейском Союзе. [6] Синтетически произведенный l- цистеин, соответствующий еврейским кошерным и мусульманским законам о халяле , также доступен, хотя и по более высокой цене. [7] Синтетический путь включает ферментацию с использованием мутанта E. coli . Дегусса представил путь из замещенных тиазолинов . [8]Следуя этой технологии, l- цистеин получают путем гидролиза рацемической 2-амино- 2 - тиазолин -4-карбоновой кислоты с использованием Pseudomonas thiazolinophilum . [9]

Биосинтез [ править ]

Синтез цистеина: цистатионин-бета-синтаза катализирует верхнюю реакцию, а цистатионин-гамма-лиаза катализирует нижнюю реакцию.

У животных биосинтез начинается с аминокислоты серина . Сера происходит из метионина , который превращается в гомоцистеин через промежуточный S- аденозилметионин . Затем цистатионин-бета-синтаза объединяет гомоцистеин и серин с образованием асимметричного тиоэфирного цистатионина . Фермент цистатионин-гамма-лиаза превращает цистатионин в цистеин и альфа-кетобутират . У растений и бактерий биосинтез цистеина также начинается с серина, который ферментом превращается в O- ацетилсерин .серин-трансацетилаза . Фермент цистеинсинтаза , используя источники сульфидов, превращает этот эфир в цистеин, высвобождая ацетат. [10]

Биологические функции [ править ]

Сульфгидрильная группа цистеина является нуклеофильной и легко окисляется. Реактивность повышается, когда тиол ионизируется, и остатки цистеина в белках имеют значения pK a, близкие к нейтральным, поэтому часто в клетке они находятся в реакционной тиолатной форме. [11] Из-за своей высокой реакционной способности сульфгидрильная группа цистеина выполняет множество биологических функций.

Предшественник антиоксидантного глутатиона [ править ]

Благодаря способности тиолов вступать в окислительно-восстановительные реакции, цистеин и цистеиниловые остатки обладают антиоксидантными свойствами. Его антиоксидантные свойства обычно выражаются в трипептиде глутатионе , который встречается у людей и других организмов. Системная доступность орального глутатиона (GSH) незначительна; поэтому он должен быть биосинтезирован из составляющих его аминокислот, цистеина, глицина и глутаминовой кислоты . Хотя глутаминовой кислоты обычно достаточно, потому что азот аминокислоты рециркулируется через глутамат в качестве промежуточного звена, добавление цистеина и глицина с пищей может улучшить синтез глутатиона. [12]

Предшественник железо-серных кластеров [ править ]

Цистеин - важный источник сульфидов в метаболизме человека . Сульфид в железо-серных кластерах и в нитрогеназе извлекается из цистеина, который в процессе превращается в аланин . [13]

Связывание с ионами металлов [ править ]

Помимо белков железо-сера, многие другие кофакторы металлов в ферментах связаны с тиолатным заместителем цистеиниловых остатков. Примеры включают цинк в цинковых пальцах и алкогольдегидрогеназу , медь в голубых медных белках , железо в цитохроме P450 и никель в [NiFe] - гидрогеназах . [14] Сульфгидрильная группа также имеет высокое сродство к тяжелым металлам , поэтому белки, содержащие цистеин, такие как металлотионеин , будут прочно связывать такие металлы, как ртуть, свинец и кадмий. [15]

Роли в структуре белка [ править ]

При трансляции молекул матричной РНК с образованием полипептидов цистеин кодируется кодонами UGU и UGC .

Цистеин традиционно считался гидрофильной аминокислотой, в основном на основании химической параллели между его сульфгидрильной группой и гидроксильными группами в боковых цепях других полярных аминокислот. Однако было показано, что боковая цепь цистеина стабилизирует гидрофобные взаимодействия в мицеллах в большей степени, чем боковая цепь в неполярной аминокислоте глицине и полярной аминокислоте серине. [16] При статистическом анализе частоты, с которой аминокислоты появляются в различных химических средах в структурах белков, было обнаружено, что свободные остатки цистеина связаны с гидрофобными участками белков. Их гидрофобная тенденция была эквивалентна таковой у известных неполярных аминокислот, таких какметионин и тирозин (тирозин является полярным ароматическим, но также гидрофобным [17] ), количество которых было намного больше, чем у известных полярных аминокислот, таких как серин и треонин . [18] Шкалы гидрофобности , в которых аминокислоты ранжируются от наиболее гидрофобных до наиболее гидрофильных, последовательно помещают цистеин в сторону гидрофобного конца спектра, даже если они основаны на методах, на которые не влияет склонность цистеинов к образованию дисульфидных связей в белках . Таким образом, цистеин в настоящее время часто относят к гидрофобным аминокислотам [19] [20], хотя иногда его также классифицируют как слегка полярный [21] или полярный. [5]

Хотя свободные остатки цистеина присутствуют в белках, большинство из них ковалентно связано с другими остатками цистеина с образованием дисульфидных связей , которые играют важную роль в укладке и стабильности некоторых белков, обычно белков, секретируемых во внеклеточную среду. [22] Поскольку большинство клеточных компартментов представляют собой восстанавливающую среду , дисульфидные связи в цитозоле обычно нестабильны, за некоторыми исключениями, как указано ниже.

Рисунок 2: Цистин (показан здесь в его нейтральной форме), два цистеина, связанные вместе дисульфидной связью

Дисульфидные связи в белках образуются путем окисления сульфгидрильной группы остатков цистеина. Другая серосодержащая аминокислота, метионин, не может образовывать дисульфидные связи. Более агрессивные окислители превращают цистеин в соответствующую сульфиновую кислоту и сульфоновую кислоту . Остатки цистеина играют важную роль, сшивая белки, что увеличивает жесткость белков, а также обеспечивает протеолитическую устойчивость (поскольку экспорт белка является дорогостоящим процессом, сведение к минимуму его необходимости является преимуществом). Внутри клетки дисульфидные мостики между остатками цистеина в полипептиде поддерживают третичную структуру белка. Инсулин представляет собой пример белка со сшивкой цистином, где две отдельные пептидные цепи соединены парой дисульфидных связей.

Белковые дисульфидные изомеразы катализируют правильное образование дисульфидных связей ; Клетка переносит дегидроаскорбиновую кислоту в эндоплазматический ретикулум , который окисляет окружающую среду. В этой среде цистеины, как правило, окисляются до цистина и больше не функционируют как нуклеофилы.

Помимо окисления до цистина, цистеин участвует во многих посттрансляционных модификациях . Нуклеофильные сульфгидрильные группы цистеин позволяет с сопряженным с другими группами, например, в пренилировании . Убиквитин лигазы передачи убиквитина к его подвесному, белкам, и каспазу , которые участвуют в протеолизе в апоптотических цикле. Интеины часто функционируют с помощью каталитического цистеина. Эти роли обычно ограничиваются внутриклеточной средой, где среда восстанавливается, а цистеин не окисляется до цистина.

Приложения [ править ]

Цистеин, главным образом, л - энантиомер , является предшественником в отраслях пищевой, фармацевтической и личной гигиены. Одно из самых больших применений - производство ароматизаторов. Например, реакция цистеина с сахарами в реакции Майяра дает запах мяса. [23] 1- Цистеин также используется в качестве технологической добавки для выпечки. [24]

В области личной гигиены цистеин используется для перманентной завивки , преимущественно в Азии. Опять же , цистеин используется для разрушения дисульфидных связей в волосы «s кератина .

Цистеин - очень популярная мишень для экспериментов по сайт-направленной маркировке для исследования биомолекулярной структуры и динамики. Малеимиды избирательно присоединяются к цистеину с помощью ковалентного присоединения Михаэля . Сайт-направленное спиновое мечение для ЭПР или ЯМР с усиленной парамагнитной релаксацией также широко использует цистеин.

Снижение токсического действия алкоголя [ править ]

Цистеин был предложен в качестве профилактического средства или противоядия от некоторых негативных эффектов алкоголя, включая повреждение печени и похмелье . Он противодействует ядовитому действию ацетальдегида . Цистеин поддерживает следующий этап метаболизма, который превращает ацетальдегид в уксусную кислоту .

В исследовании на крысах подопытные животные получали ацетальдегид в дозе LD 90 . У тех, кто получил цистеин, выживаемость составила 80%; когда вводили цистеин и тиамин , все животные выживали. Контрольная группа имела коэффициент выживаемости 10%. [25]

В 2020 году была опубликована статья, в которой предполагается, что L-цистеин может также работать у людей. [26]

N- ацетилцистеин [ править ]

N -Acetyl- л цистеина представляет собой производное цистеинакотором ацетильная группа присоединена к атому азота. Это соединение продается как пищевая добавка и используется в качестве противоядия в случаепередозировки ацетаминофена . [27]

Овцы [ править ]

Цистеин необходим овцам для производства шерсти. Это незаменимая аминокислота, которую необходимо получать с пищей. Как следствие, в условиях засухи овцы производят меньше шерсти; однако были разработаны трансгенные овцы, которые могут вырабатывать собственный цистеин. [28]

Диетические ограничения [ править ]

Источники L- цистеина животного происхождения в качестве пищевой добавки являются предметом спора для людей, соблюдающих диетические ограничения, такие как кошерный, халяльный, веганский или вегетарианский. [29] Чтобы избежать этой проблемы, l- цистеин также может быть получен из микробных или других синтетических процессов.

См. Также [ править ]

  • Аминокислоты
  • Метаболизм цистеина
  • Цистинурия
  • Реакция Сэвилла
  • Салливан реакция

Ссылки [ править ]

  1. ^ Белиц, H.-D; Грош, Вернер; Шиберле, Питер (27 февраля 2009 г.). Пищевая химия . ISBN 9783540699330.
  2. ^ Weast, Роберт С., изд. (1981). Справочник CRC по химии и физике (62-е изд.). Бока-Ратон, Флорида: CRC Press. п. С-259. ISBN 0-8493-0462-8..
  3. ^ "Номенклатура и символика аминокислот и пептидов (Рекомендации IUPAC-IUB 1983)", Pure Appl. Chem. , 56 (5): 595-624, 1984, DOI : 10,1351 / pac198456050595
  4. ^ «цистеин - определение цистеина на английском языке Оксфордскими словарями» . Оксфордские словари - английские . Проверено 15 апреля 2018 года .
  5. ^ a b «Первичная структура белков - это аминокислотная последовательность» . Микробный мир . Бактериологический факультет Университета Висконсин-Мэдисон . Проверено 16 сентября 2012 года .
  6. ^ «Требования ЕС к химическим веществам» . Проверено 24 мая 2020 года .
  7. ^ «Вопросы о пищевых ингредиентах: что такое L-цистеин / цистеин / цистин?» . Вегетарианская ресурсная группа. Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  8. ^ Мартенс, Юрген; Офферманнс, Хериберт ; Щерберих, Пол (1981). «Легкий синтез рацемического цистеина». Angewandte Chemie International Edition на английском языке . 20 (8): 668. DOI : 10.1002 / anie.198106681 .
  9. ^ Драуз, Карлхайнц; Грейсон, Ян; Климанн, Аксель; Криммер, Ханс-Петер; Лойхтенбергер, Вольфганг; Weckbecker, Кристоф (2007). "Аминокислоты". Энциклопедия промышленной химии Ульмана . DOI : 10.1002 / 14356007.a02_057.pub2 . ISBN 978-3-527-30673-2.
  10. Перейти ↑ Hell R (1997). «Молекулярная физиология обмена серы в растениях». Planta . 202 (2): 138–48. DOI : 10.1007 / s004250050112 . PMID 9202491 . S2CID 2539629 .  
  11. ^ Bulaj G, Kortemme T, Гольденберг DP (июнь 1998). «Отношения ионизации-реактивности для тиолов цистеина в полипептидах». Биохимия . 37 (25): 8965–72. DOI : 10.1021 / bi973101r . PMID 9636038 . 
  12. ^ Сехар, Раджагопал V; Патель, Санджит Дж. (2011). «Недостаточный синтез глутатиона лежит в основе окислительного стресса при старении и может быть исправлен добавлением цистеина и глицина с пищей» . Американский журнал клинического питания . 94 (3): 847–853. DOI : 10,3945 / ajcn.110.003483 . PMC 3155927 . PMID 21795440 . Проверено 29 ноября 2018 .  
  13. ^ Лиль R, Mühlenhoff U (2006). «Биогенез железо-серных белков у эукариот: компоненты и механизмы» . Анну. Rev. Cell Dev. Биол . 22 : 457–86. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.22.010305.104538 . PMID 16824008 . 
  14. ^ Липпард, Стивен Дж .; Берг, Джереми М. (1994). Основы биоинорганической химии . Милл-Вэлли, Калифорния: Научные книги университета. ISBN 978-0-935702-73-6.[ требуется страница ]
  15. ^ Baker DH, Чарнецкий-Maulden GL (июнь 1987). «Фармакологическая роль цистеина в улучшении или обострении токсичности минералов». J. Nutr . 117 (6): 1003–10. DOI : 10.1093 / JN / 117.6.1003 . PMID 3298579 . 
  16. ^ Heitmann P (январь 1968). «Модель сульфгидрильных групп в белках. Гидрофобные взаимодействия боковой цепи цистеина в мицеллах». Евро. J. Biochem . 3 (3): 346–50. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1968.tb19535.x . PMID 5650851 . 
  17. ^ «Обзор аминокислот (учебник)» . Куртинский университет. Архивировано из оригинала на 2015-09-07 . Проверено 9 сентября 2015 .
  18. Перейти ↑ Nagano N, Ota M, Nishikawa K (сентябрь 1999 г.). «Сильная гидрофобная природа остатков цистеина в белках» . FEBS Lett . 458 (1): 69–71. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (99) 01122-9 . PMID 10518936 . S2CID 34980474 .  
  19. ^ Беттс, MJ; РБ Рассел (2003). «Гидрофобные аминокислоты» . Аминокислотные свойства и последствия замен // Биоинформатика для генетиков . Вайли . Проверено 16 сентября 2012 .
  20. ^ Горга, Фрэнк Р. (1998-2001). «Введение в структуру белка - неполярные аминокислоты» . Архивировано из оригинала на 2012-09-05 . Проверено 16 сентября 2012 .
  21. ^ "Виртуальный Chembook - Аминокислотная структура" . Элмхерст-колледж. Архивировано из оригинала на 2012-10-02 . Проверено 16 сентября 2012 .
  22. ^ Sevier CS, Kaiser CA (ноябрь 2002). «Образование и перенос дисульфидных связей в живых клетках». Nat. Преподобный Мол. Cell Biol . 3 (11): 836–47. DOI : 10.1038 / nrm954 . PMID 12415301 . S2CID 2885059 .  
  23. ^ Хуанг, Цзоу-Чи; Хо, Чи-Тан (27.07.2001). Хуэй, YH; Нип, Вай-Кит; Роджерс, Роберт (ред.). Наука о мясе и ее применение, гл. Вкус мясных продуктов . CRC. С. 71–102. ISBN 978-0-203-90808-2.
  24. ^ «Пищевые ингредиенты и красители» . Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США. Ноября 2004 года Архивировано из оригинала на 2009-05-12 . Проверено 6 сентября 2009 . Цитировать журнал требует |journal=( помощь ). [ мертвая ссылка ]
  25. ^ Sprince H, Parker CM, Smith GG, Gonzales LJ (апрель 1974). «Защита от токсичности ацетальдегида у крыс с помощью L-цистеина, тиамина и L-2-метилтиазолидин-4-карбоновой кислоты». Действия агентов . 4 (2): 125–30. DOI : 10.1007 / BF01966822 . PMID 4842541 . S2CID 5924137 .  
  26. ^ CJ Peter Eriksson, Markus Metsälä, Tommi Möykkynen, Heikki Mäkisalo, Olli Kärkkäinen, Maria Palmén, Joonas E Salminen, Jussi Kauhanen, L-цистеин, содержащая витаминная добавка, которая предотвращает или облегчает симптомы алкогольной и алкогольной боли, похмелье . Алкоголь и алкоголизм. 2020 г. https://doi.org/10.1093/alcalc/agaa082
  27. ↑ Kanter MZ (октябрь 2006 г.). «Сравнение перорального и внутривенного ацетилцистеина при лечении отравления ацетаминофеном». Am J Health Syst Pharm . 63 (19): 1821–7. DOI : 10,2146 / ajhp060050 . PMID 16990628 . S2CID 9209528 .  
  28. ^ Powell BC, Walker SK, Bawden CS, Sivaprasad А.В., Rogers GE (1994). «Трансгенные овцы и рост шерсти: возможности и текущее состояние». Репрод. Fertil. Dev . 6 (5): 615–23. DOI : 10,1071 / RD9940615 . PMID 7569041 . 
  29. ^ "Кошерный взгляд на L-цистеин" . kashrut.com. Май 2003 г.

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Нагано Н., Ота М., Нисикава К. (сентябрь 1999 г.). «Сильная гидрофобная природа остатков цистеина в белках» . FEBS Lett . 458 (1): 69–71. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (99) 01122-9 . PMID  10518936 . S2CID  34980474 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Цистеин MS Spectrum
  • Международный институт почечных камней
  • http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/cystein en.html
  • 952-10-3056-9 Взаимодействие алкоголя и курения в патогенезе рака верхних отделов пищеварительного тракта - возможная химиопрофилактика цистеином
  • Цистиновые камни в почках
  • Кошерный взгляд на L-цистеин