Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Строение гемоглобина . Гем кофактор, содержащий металлическое железо , показанное в зеленом цвете.

Металлопротеин - это общий термин для белка, который содержит кофактор иона металла . [1] [2] Большая часть всех белков относится к этой категории. Например, по крайней мере 1000 белков человека (из ~ 20 000) содержат домены цинк-связывающих белков [3], хотя может быть до 3000 металлопротеинов цинка человека. [4]

Изобилие [ править ]

Подсчитано, что примерно половина всех белков содержит металл . [5] По другой оценке, предполагается, что от четверти до одной трети всех белков требуют металлов для выполнения своих функций. [6] Таким образом, металлопротеины выполняют в клетках множество различных функций , таких как хранение и транспортировка белков, ферментов и белков передачи сигналов или инфекционных заболеваний. [7] Обилие металлсвязывающих белков может быть свойственно аминокислотам, которые используют белки, поскольку даже искусственные белки без эволюционной истории легко связывают металлы. [8]

Большинство металлов в организме человека связаны с белками. Например, относительно высокая концентрация железа в организме человека в основном связана с железом в гемоглобине .

Концентрации металлов в органах человека (ppm = мкг / г золы) [9]
ПеченьПочкаЛегкоеСердцеМозгМышцы
Mn ( марганец )13879292722<4-40
Fe ( железо )16 7697 16824 967553041003500
Co ( кобальт )<2-13<2<2-8---<2150 (?)
Ni ( никель )<5<5-12<5<5<5<15
Cu ( медь )88237922035040185-305
Zn ( цинк )5 5435 0181,4702,7729154 688

Принципы координационной химии [ править ]

В металлопротеинах ионы металлов обычно координируются азотными , кислородными или серными центрами, принадлежащими аминокислотным остаткам белка. Эти донорные группы часто представлены боковыми цепями на аминокислотных остатках. Особенно важны имидазольные заместители в остатках гистидина , тиолатные заместители в остатках цистеина и карбоксилатные группы, обеспечиваемые аспартатом . Учитывая разнообразие металло протеомомбыло показано, что практически все аминокислотные остатки связывают центры металлов. Пептидный остов также обеспечивает донорные группы; они включают депротонированные амиды и амидные карбонильные кислородные центры. Проведен обзор связывания свинца (II) в природных и искусственных белках. [10]

Помимо донорных групп, которые обеспечиваются аминокислотными остатками, многие органические кофакторы действуют как лиганды. Пожалуй , наиболее известными являются тетрадентатным N 4 макроциклические лиганды , включенные в гем белка. Также распространены неорганические лиганды, такие как сульфид и оксид.

Хранение и транспортировка металлопротеинов [ править ]

Это продукт второй стадии гидролиза белка, полученный обработкой чуть более сильными кислотами и щелочами.

Кислородные носители [ править ]

Гемоглобин , который является основным переносчиком кислорода у человека, состоит из четырех субъединиц, в которых ион железа (II) координируется плоским макроциклическим лигандом протопорфирин IX (PIX) и атомом азота имидазола остатка гистидина . Шестой координационный центр содержит молекулу воды или молекулу дикислорода . Напротив, белок миоглобин , обнаруженный в мышечных клетках , имеет только одну такую ​​единицу. Активный центр расположен в гидрофобном кармане. Это важно, поскольку без него железо (II) необратимо окислялось бы до железа (III). Вконстанта равновесия для образования HbO 2 такова, что кислород поглощается или высвобождается в зависимости от парциального давления кислорода в легких или в мышцах. В гемоглобине четыре субъединицы демонстрируют эффект кооперативности, который позволяет легко переносить кислород от гемоглобина к миоглобину. [11]

Как в гемоглобине, так и в миоглобине иногда неверно утверждается, что оксигенированные частицы содержат железо (III). Теперь известно, что диамагнитная природа этих разновидностей обусловлена ​​тем, что атом железа (II) находится в низкоспиновом состоянии. В оксигемоглобине атом железа расположен в плоскости порфиринового кольца, но в парамагнитном дезоксигемоглобине атом железа лежит выше плоскости кольца. [11] Это изменение спинового состояния является кооперативным эффектом из-за большего расщепления кристаллического поля и меньшего ионного радиуса Fe 2+ в фрагменте оксигемоглобина.

Гемеритрин - еще один железосодержащий переносчик кислорода. Сайт связывания кислорода представляет собой двухъядерный центр железа. Атомы железа координируются с белком через карбоксилатные боковые цепи глутамата и аспартата и пять остатков гистидина . Поглощение O 2 гемеритрином сопровождается двухэлектронным окислением восстановленного биядерного центра с образованием связанного пероксида (OOH - ). Детально проработан механизм поглощения и выделения кислорода. [12] [13]

Гемоцианины несут кислород в крови большинства моллюсков и некоторых членистоногих, таких как подковообразный краб . Они уступают только гемоглобину по биологической популярности использования в транспорте кислорода. При оксигенации два атома меди (I) в активном центре окисляются до меди (II), а молекулы диоксида восстанавливаются до пероксида O2-
2. [14] [15]

Хлорокруорин (как более крупный носитель эритрокруорин ) представляет собой связывающий кислород гемепротеин, присутствующий в плазме крови многих кольчатых червей , особенно некоторых морских полихет .

Цитохромы [ править ]

Основная статья: цитохром

Реакции окисления и восстановления не распространены в органической химии, так как несколько органических молекул могут действовать как окислители или восстановители . С другой стороны, железо (II) легко окисляется до железа (III). Эта функция используется в цитохромах , которые функционируют как векторы переноса электронов . Присутствие иона металла позволяет металлоферментам выполнять такие функции, как окислительно-восстановительные реакции, которые не могут быть легко выполнены ограниченным набором функциональных групп, обнаруженных в аминокислотах . [16]Атом железа в большинстве цитохромов содержится в гемовой группе. Различия между этими цитохромами заключаются в разных боковых цепях. Например, цитохром a имеет простетическую группу гема a, а цитохром b имеет простетическую группу гема b . Эти различия приводят к разным окислительно-восстановительным потенциалам Fe 2+ / Fe 3+ , так что различные цитохромы участвуют в митохондриальной цепи переноса электронов. [17]

Ферменты цитохрома P450 выполняют функцию вставки атома кислорода в связь C-H, реакцию окисления. [18] [19]

Активный центр рубредоксина .

Рубредоксин [ править ]

Основная статья: железо-серный белок

Рубредоксин - это переносчик электронов, обнаруженный у бактерий, метаболизирующих серу, и архей . Активный центр содержит ион железа, координированный атомами серы четырех остатков цистеина, образующих почти правильный тетраэдр . Рубредоксины осуществляют процессы одноэлектронного переноса. Степень окисления атома железа изменяется между состояниями +2 и +3. В обоих состояниях окисления металл имеет высокое вращение , что помогает минимизировать структурные изменения.

Пластоцианин [ править ]

Основная статья: Пластоцианин
Участок меди в пластоцианине

Пластоцианин - один из семейства белков голубой меди , которые участвуют в реакциях переноса электронов . Сайт связывания меди описывается как искаженный тригонально-пирамидальный . [20] Тригональная плоскость пирамидального основания состоит из двух атомов азота (N 1 и N 2 ) из отдельных гистидинов и серы (S 1 ) из цистеина. Сера (S 2 ) из аксиального метионина образует вершину. Искажение происходит в длинах связей между лигандами меди и серы. Контакт Cu-S 1 короче (207  мкм ), чем Cu-S 2.(282 вечера). Удлиненное соединение Cu-S 2 дестабилизирует форму Cu (II) и увеличивает окислительно-восстановительный потенциал белка. Синий цвет ( пиковое поглощение 597  нм ) обусловлен связью Cu-S 1, где происходит перенос заряда S (pπ) на Cu (d x 2 - y 2 ). [21]

В восстановленной форме пластоцианина His- 87 станет протонированным с p K a, равным 4,4. Протонирование препятствует его действию в качестве лиганда, и геометрия участка меди становится тригонально плоской .

Хранение и передача металл-иона [ править ]

Утюг [ править ]

Железо хранится в ферритине в виде железа (III) . Точная природа сайта связывания еще не определена. Железо присутствует в виде продукта гидролиза, такого как FeO (OH). Железо транспортируется трансферрином , сайт связывания которого состоит из двух тирозинов , аспарагиновой кислоты и гистидина . [22] В организме человека нет механизма выведения железа. [ необходима цитата ] Это может привести к проблемам с перегрузкой железом у пациентов, получавших переливание крови , например, с β- талассемией.. Железо фактически выводится с мочой [23], а также концентрируется в желчи [24], которая выводится с калом. [25]

Медь [ править ]

Основная статья: церулоплазмин

Церулоплазмин - это основной белок крови, переносящий медь . Церулоплазмин проявляет оксидазную активность, которая связана с возможным окислением Fe (II) до Fe (III), поэтому способствует его транспорту в плазме крови вместе с трансферрином, который может переносить железо только в состоянии Fe (III).

Кальций [ править ]

Основная статья: Остеопонтин

Остеопонтин участвует в минерализации внеклеточного матрикса костей и зубов.

Металлоферменты [ править ]

Все металлоферменты имеют одну общую черту, а именно, что ион металла связан с белком одним лабильным координационным центром. Как и для всех ферментов , форма активного центра имеет решающее значение. Ион металла обычно находится в кармане, форма которого соответствует форме подложки. Ион металла катализирует реакции, которые трудно осуществить в органической химии .

Карбоангидраза [ править ]

Активный центр карбоангидразы . Три координирующих остатка гистидина показаны зеленым, гидроксид - красным и белым, а цинк - серым.

В водном растворе , двуокись углерода образует угольную кислоту

CO 2 + H 2 O ⇌ H 2 CO 3

Эта реакция протекает очень медленно в отсутствие катализатора, но довольно быстро в присутствии гидроксид- иона.

CO 2 + OH - ⇌ HCO- 3

Подобная реакция происходит почти мгновенно с карбоангидразой . Структура активного центра в карбонатных ангидразах хорошо известна по ряду кристаллических структур. Он состоит из иона цинка, координированного тремя имидазольными атомами азота трех гистидиновых звеньев. Четвертый координационный узел занимает молекула воды. Координационная сфера иона цинка приблизительно тетраэдрическая . Положительно заряженный ион цинка поляризует скоординированную молекулу воды, и нуклеофильная атака отрицательно заряженной части гидроксида на диоксид углерода (угольный ангидрид) происходит быстро. Каталитический цикл производит ион бикарбоната и ион водорода.[2] как равновесие

H 2 CO 3 ⇌ HCO-
3+ H +

способствует диссоциации угольной кислоты при биологических значениях pH . [26]

Витамин B 12 -зависимые ферменты [ править ]

Кобальта отработанной витамина B 12 (также известный как кобаламин) катализирует перенос метила (-СНО 3 ) группы между двумя молекулами, что предполагает разрыв С-С-связи , процесс , который энергетически дорогой в органических реакциях. Ион металла снижает энергию активации процесса, образуя временную связь Co-CH 3 . [27] Структура кофермента была определена Дороти Ходжкин и сотрудниками, за что она получила Нобелевскую премию по химии . [28]Он состоит из иона кобальта (II), координированного с четырьмя атомами азота корринового кольца и пятым атомом азота из имидазольной группы. В состоянии покоя имеется сигма-связь Co-C с 5'-атомом углерода аденозина . [29] Это встречающееся в природе металлоорганическое соединение, что объясняет его функцию в реакциях транс- метилирования, таких как реакция, проводимая метионинсинтазой .

Нитрогеназа (азотфиксация) [ править ]

Фиксации атмосферного азота является очень энергоемким процессом, так как она включает в себя нарушение очень стабильную тройную связь между атомами азота. Фермент нитрогеназа - один из немногих ферментов, которые могут катализировать этот процесс. Фермент встречается в бактериях Rhizobium . Его действие состоит из трех компонентов: атом молибдена в активном центре, кластеры железо-сера , которые участвуют в транспортировке электронов, необходимых для восстановления азота, и богатый источник энергии в виде АТФ магния . Последнее обеспечивается симбиотическими отношениями между бактериями и растением-хозяином, часто бобовые . Отношения являются симбиотическими, потому что растение снабжает энергией фотосинтезом и извлекает выгоду, получая фиксированный азот. Реакцию можно символически записать как

N 2 + 16 Mg АТФ + 8 e - → 2  NH 3 + 16 Mg ADP +16 P i + H 2

где P i обозначает неорганический фосфат . Точную структуру активного сайта определить сложно. По-видимому, он содержит кластер MoFe 7 S 8, который способен связывать молекулу диазота и, предположительно, позволяет начать процесс восстановления. [30] Электроны переносятся связанным кластером «P», который содержит два кубических кластера Fe 4 S 4, соединенных серными мостиками. [31]

Супероксиддисмутаза [ править ]

Структура тетрамера супероксиддисмутазы 2 человека

Супероксид - ион, O-
2образуется в биологических системах за счет восстановления молекулярного кислорода . У него неспаренный электрон , поэтому он ведет себя как свободный радикал . Это мощный окислитель . Эти свойства делают супероксид-ион очень токсичным и используются фагоцитами для уничтожения вторгшихся микроорганизмов . В противном случае ион супероксида должен быть разрушен, прежде чем он нанесет нежелательный ущерб клетке. В супероксиддисмутазы ферменты выполняют эту функцию весьма эффективно. [32]

Формальная степень окисления атомов кислорода составляет - 1 / 2 . В растворах с нейтральным pH ион супероксида диспропорционирует до молекулярного кислорода и перекиси водорода .

2  O-
2+ 2 H + → O 2 + H 2 O 2

В биологии такой тип реакции называется реакцией дисмутации . Он включает как окисление, так и восстановление ионов супероксида. Группа ферментов супероксиддисмутазы (SOD) увеличивает скорость реакции почти до скорости, ограниченной диффузией. [33] Ключом к действию этих ферментов является ион металла с переменной степенью окисления, который может действовать либо как окислитель, либо как восстановитель.

Окисление: M ( n +1) + + O-
2→ М п + + О 2
Сокращение: M n + + O-
2+ 2 Н + → М ( п +1) + + Н 2 О 2 .

В человеческой SOD активным металлом является медь в виде Cu (II) или Cu (I), координированная тетраэдрически четырьмя остатками гистидина . Этот фермент также содержит ионы цинка для стабилизации и активируется шапероном меди для супероксиддисмутазы ( CCS ). Другие изоферменты могут содержать железо , марганец или никель . Ni-SOD особенно интересен, поскольку он включает никель (III), необычную степень окисления для этого элемента. Геометрия активного центра никеля циклируется от плоского квадрата Ni (II) с тиолатом (Cys 2 и Cys 6 ) и азотом основной цепи (His 1 и Cys2 ) лиганды к квадратному пирамидальному Ni (III) с добавленным лигандом осевой боковой цепи His 1 . [34]

Хлорофилл-содержащие белки [ править ]

Основные статьи: хлорофилл и фотосистема
Гемоглобин (слева) и хлорофилл (справа), две совершенно разные молекулы, когда дело доходит до функций, очень похожи, когда дело доходит до его атомной формы. Есть только три основных структурных отличия; магния атом (Mg) , хлорофилл, в отличие от железа (Fe) в гемоглобине. Кроме того, хлорофилл имеет удлиненный изопреноидный хвост и дополнительную алифатическую циклическую структуру вне макроцикла.

Хлорофилл играет решающую роль в фотосинтезе . Он содержит магний, заключенный в кольцо хлорина . Однако ион магния не участвует напрямую в фотосинтетической функции и может быть заменен другими двухвалентными ионами с небольшой потерей активности. Скорее фотон поглощается хлориновым кольцом, электронная структура которого хорошо приспособлена для этой цели.

Первоначально поглощение фотона приводит к возбуждению электрона в синглетное состояние Q-полосы. Возбужденное состояние претерпевает интеркомбинационный из синглетного состояния в триплетном состояние , в котором имеется два электрона с параллельным спином . Эта разновидность, по сути, является свободным радикалом , очень реактивна и позволяет электрону переноситься на акцепторы, которые находятся рядом с хлорофиллом в хлоропласте.. При этом хлорофилл окисляется. Позже в фотосинтетическом цикле хлорофилл снова восстанавливается. Это восстановление в конечном итоге притягивает электроны из воды, давая молекулярный кислород в качестве конечного продукта окисления.

Гидрогеназа [ править ]

Основная статья: гидрогеназа

Гидрогеназы делятся на три различных типа в зависимости от содержания металла в активном центре: гидрогеназа железо-железо, гидрогеназа никель-железо и гидрогеназа железа. [35] Все гидрогеназы катализируют обратимое поглощение H 2 , но в то время как [FeFe] и [NiFe] гидрогеназы являются истинными окислительно-восстановительными катализаторами , управляя окислением H 2 и восстановлением H +

H 2 ⇌ 2 H + + 2 e -

[Fe] гидрогеназы катализируют обратимое гетеролитическое расщепление H 2 .

H 2 ⇌ H + + H -
Структуры активных центров трех типов ферментов гидрогеназы.

Рибозим и дезоксирибозим [ править ]

С открытием рибозимам по Томас Чех и Сидни Олтман в начале 1980 - х годов, рибозимы было показано, что отдельный класс металлоферментов. [36] Многие рибозимы требуют наличия ионов металлов в их активных центрах для химического катализа; поэтому их называют металлоферментами. Кроме того, ионы металлов необходимы для структурной стабилизации рибозимов. Интрон группы I - наиболее изученный рибозим, в катализе которого участвуют три металла. [37] Другие известные рибозимы включают интрон группы II , РНКазу P и несколько небольших вирусных рибозимов (таких как головка молотка , шпилька ,HDV и VS ) и большая субъединица рибосом. Недавно были обнаружены четыре новых класса рибозимов (названные твистер , сестра-твистер, пистолет и топорик), которые все являются саморасщепляющимися рибозимами. [38]

Дезоксирибозимы , также называемые ДНКзимами или каталитической ДНК, представляют собой искусственные каталитические молекулы ДНК, которые были впервые произведены в 1994 году [39] и с тех пор быстро вызвали интерес. Почти всем ДНКзимам для функционирования необходимы ионы металлов; таким образом, они классифицируются как металлоферменты. Хотя рибозимы в основном катализируют расщепление РНК-субстратов, ДНКзимы могут катализировать различные реакции, включая расщепление РНК / ДНК, лигирование РНК / ДНК, фосфорилирование и дефосфорилирование аминокислот и образование углерод-углеродных связей. [40] Тем не менее, ДНКзимы, которые катализируют реакцию расщепления РНК, являются наиболее изученными. ДНКзим 10-23, открытый в 1997 году, является одной из наиболее изученных каталитических ДНК с клиническим применением в качестве терапевтического агента. [41]Сообщалось о нескольких металлоспецифичных ДНКзимах, включая ДНКзим GR-5 (специфический для свинца ), [42] ДНКзим CA1-3 (специфичный для меди ), ДНКзим 39E (специфичный для уранила ) [43] и ДНКзим NaA43 ( натрий- специфический). [44]

Сигнальные металлопротеины [ править ]

Кальмодулин [ править ]

EF с мотивом руки

Кальмодулин является примером белка передачи сигнала. Это небольшой белок, содержащий четыре мотива EF-hand , каждый из которых способен связывать ион Ca 2+ .

В петле EF-руки ион кальция имеет пентагональную бипирамидальную конфигурацию. Шесть остатков глутаминовой кислоты и аспарагиновой кислоты, участвующие в связывании, находятся в положениях 1, 3, 5, 7 и 9 полипептидной цепи. В положении 12 находится глутаматный или аспартатный лиганд, который ведет себя как (бидентатный лиганд), обеспечивая два атома кислорода. Девятый остаток в петле обязательно представляет собой глицин из-за конформационных требований скелета. Координационная сфера иона кальция содержит только карбоксилатные атомы кислорода и не содержит атомов азота. Это согласуется с твердой природой иона кальция.

Белок имеет два примерно симметричных домена, разделенных гибкой «шарнирной» областью. Связывание кальция вызывает конформационные изменения в белке. Кальмодулин участвует во внутриклеточной сигнальной системе, действуя как диффузный вторичный мессенджер начальных стимулов. [45] [46]

Тропонин [ править ]

Как в сердечных, так и в скелетных мышцах производство мышечной силы контролируется в первую очередь изменениями внутриклеточной концентрации кальция . В общем, когда уровень кальция повышается, мышцы сокращаются, а когда кальций падает, мышцы расслабляются. Тропонин , наряду с актином и тропомиозином , представляет собой белковый комплекс, с которым связывается кальций, чтобы вызвать выработку мышечной силы.

Факторы транскрипции [ править ]

Цинковый палец . Цинка ион (зеленый) координируется двумя гистидиновых остатков и двух цистеиновых остатков.

Многие факторы транскрипции содержат структуру, известную как « цинковый палец» , это структурный модуль, в котором участок белка сворачивается вокруг иона цинка. Цинк не контактирует напрямую с ДНК, с которой связываются эти белки. Вместо этого кофактор необходим для стабильности плотно свернутой белковой цепи. [47] В этих белках ион цинка обычно координируется парами боковых цепей цистеина и гистидина.

Другие металлоферменты [ править ]

Существует два типа дегидрогеназы окиси углерода : одна содержит железо и молибден, а другая - железо и никель. Были рассмотрены параллели и различия в каталитических стратегиях. [48]

Pb 2+ (свинец) может заменять Ca 2+ (кальций), как, например, кальмодулин, или Zn 2+ (цинк), как металлокарбоксипептидазы [49]

Некоторые другие металлоферменты приведены в следующей таблице в зависимости от используемого металла.

ИонПримеры ферментов, содержащих этот ион
Магний [50]Глюкозо-6-фосфатаза
Гексокиназа
ДНК-полимераза

Поли (А) полимераза

Ванадийванабины
Марганец [51]Кислородовыделительный комплекс аргиназы
Утюг [52]Каталаза
гидрогеназа
IRE-BP
Аконитаза
Кобальт [53]Нитрилгидратаза
Метионил аминопептидаза
метилмалонил-КоА мутазы
Изобутирил-CoA мутазы
Никель [54] [55]Уреаза
Гидрогеназа
Метил-кофермент М редуктаза (MCR)
Медь [56]Цитохромоксидаза
Лакказа
Закись азота редуктаза
Нитритредуктаза
Цинк [57]Алкогольдегидрогеназа
Карбоксипептидаза
Аминопептидаза
Бета-амилоид
Кадмий [58] [59]Металлотионеин
тиолатные белки
Молибден [60]Нитратредуктаза
Сульфитоксидаза
Ксантиноксидаза
ДМСО редуктаза
Вольфрам [61]Ацетиленгидратаза
разныеМеталлотионеин
фосфатаза

См. Также [ править ]

  • Биоинорганическая химия
  • Эволюция ионов металлов в биологических системах
  • Биометалл
  • Коэнзим
  • Диоксигеназа
  • Гемопротеины
  • Металлопротеиназа
  • Дезоксирибозим
  • Сидерофор
  • Протезная группа
  • QPNC-PAGE

Ссылки [ править ]

  1. ^ Banci L (2013). Sigel A, Sigel H, Sigel RK (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни . 12 . Springer. С. 1–13. DOI : 10.1007 / 978-94-007-5561-1_1 . ISBN 978-94-007-5561-1. PMID  23595668 .
  2. ^ a b Шрайвер Д.Ф., Аткинс П.В. (1999). «Чарпер 19, Биоинорганическая химия». Неорганическая химия (3-е изд.). Издательство Оксфордского университета. ISBN 978-0-19-850330-9.
  3. ^ Референсный протеом в UniProt, доступ12 Jan 2018
  4. ^ Андреини C, Banci L, Bertini I, Rosato A (ноябрь 2006). «Цинк в трех сферах жизни». Журнал протеомных исследований . 5 (11): 3173–8. DOI : 10.1021 / pr0603699 . PMID 17081069 . 
  5. ^ Thomson AJ, Серый HB (1998). «Биоинорганическая химия» (PDF) . Текущее мнение в химической биологии . 2 (2): 155–158. DOI : 10.1016 / S1367-5931 (98) 80056-2 . PMID 9667942 .  
  6. ^ Вальдрон KJ, Robinson NJ (январь 2009). «Как бактериальные клетки гарантируют, что металлопротеины получают нужный металл?». Обзоры природы. Микробиология . 7 (1): 25–35. DOI : 10.1038 / nrmicro2057 . PMID 19079350 . S2CID 7253420 .  
  7. Перейти ↑ Carver PL (2013). «Глава 1. Ионы металлов и инфекционные заболевания. Обзор клиники». В Sigel A, Sigel H, Sigel RK (ред.). Взаимосвязь между ионами эссенциальных металлов и болезнями человека . Ионы металлов в науках о жизни. 13 . Springer. С. 1–28. DOI : 10.1007 / 978-94-007-7500-8_1 . ISBN 978-94-007-7499-5. PMID  24470087 .
  8. ^ Ван, MS; Hoegler, KH; Хехт, М (2019). «Невосприимчивые белки De Novo имеют врожденную склонность связывать переходные металлы» . Жизнь . 9 (8): 8. DOI : 10,3390 / life9010008 . PMC 6463171 . PMID 30634485 .  
  9. ↑ Maret W (февраль 2010 г.). «Металлопротеомика, металлопротеомы и аннотация металлопротеинов». Металломика . 2 (2): 117–25. DOI : 10.1039 / b915804a . PMID 21069142 . 
  10. ^ Cangelosi В, Ruckthong л, Пекорар В.Л. (2017). «Глава 10. Связывание свинца (II) в природных и искусственных белках». В Astrid S, Helmut S, Sigel RK (ред.). Свинец: его влияние на окружающую среду и здоровье . Ионы металлов в науках о жизни. 17 . де Грюйтер. С. 271–318. DOI : 10.1515 / 9783110434330-010 . ISBN 9783110434330. PMC  5771651 . PMID  28731303 .
  11. ^ a b Гринвуд, Норман Н .; Эрншоу, Алан (1997). Химия элементов (2-е изд.). Баттерворт-Хайнеманн . ISBN 978-0-08-037941-8. Фиг.25.7, p 1100 иллюстрирует структуру дезоксигемоглобина.
  12. ^ Stenkamp, Р. Е. (1994). «Кислород и гемеритрин». Chem. Ред. 94 (3): 715–726. DOI : 10.1021 / cr00027a008 .
  13. ^ Wirstam M, Липпард SJ, Friesner RA (апрель 2003). «Обратимое связывание кислорода с гемеритрином». Журнал Американского химического общества . 125 (13): 3980–7. DOI : 10.1021 / ja017692r . PMID 12656634 . 
  14. ^ Карлина К, Cruse RW, Gultneh Y, Фарук А, Hayes JC, Субьета J (1987). «Реакционная способность дикислород-медь. Обратимое связывание O 2 и CO с феноксомостиковым комплексом дикоппера (I)». Варенье. Chem. Soc. 109 (9): 2668–2679. DOI : 10.1021 / ja00243a019 .
  15. ^ Kitajima Н, Фудзисава К, Фужимото С, Morooka Y, S Хашимото, Китагава Т, Ториуми К, Тацуми К, Накамура А (1992). «Новая модель связывания дикислорода в гемоцианине. Синтез, характеристика и молекулярная структура μ - η 2 : η 2 -пероксоядерных комплексов меди (II), [Cu (Hb (3,5-R 2 pz) 3 ) ] 2 (O 2 ) (R = изопропил и Ph) ". Варенье. Chem. Soc. 114 (4): 1277–1291. DOI : 10.1021 / ja00030a025 .
  16. ^ Мессершмидт А, Huber R, Wieghardt К, Поулос Т (2001). Справочник по металлопротеинам . Вайли. ISBN 978-0-471-62743-2.
  17. ^ Мур Г.Р., Петтигрю Г.В. (1990). Цитохром c: структурные и физико-химические аспекты . Берлин: Springer.
  18. ↑ Sigel A, Sigel H, Sigel RK, ред. (2007). Повсеместная роль белков цитохрома 450 . Ионы металлов в науках о жизни. 3 . Вайли. ISBN 978-0-470-01672-5.
  19. ^ Ортис де Монтельяно P (2005). Структура, механизм и биохимия цитохрома P450 (3-е изд.). Springer. ISBN 978-0-306-48324-0.
  20. ^ Колман PM, Freeman HC , Guss JM, Murata M, Норрис VA, Ramshaw JA, Venkatappa MP (1978). «Рентгеновский анализ кристаллической структуры пластоцианина при разрешении 2,7 Å». Природа . 272 (5651): 319–324. Bibcode : 1978Natur.272..319C . DOI : 10.1038 / 272319a0 . S2CID 4226644 . 
  21. ^ Соломон EI, Гевирт AA, Коэн SL (1986). Спектроскопические исследования активных сайтов. Синяя медь и электронные структурные аналоги . Серия симпозиумов ACS . 307 . С. 236–266. DOI : 10.1021 / Б.К.-1986-0307.ch016 . ISBN 978-0-8412-0971-8.
  22. ^ Андерсон Б.Ф., Бейкер Х.М., Додсон Э.Дж., Норрис Г.Э., Рамбол С.В., Уотерс Дж. М., Бейкер EN (апрель 1987 г.). «Структура человеческого лактоферрина при разрешении 3,2-А» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (7): 1769–73. DOI : 10.1073 / pnas.84.7.1769 . PMC 304522 . PMID 3470756 .  
  23. Перейти ↑ Rodríguez E, Díaz C (декабрь 1995 г.). «Уровни железа, меди и цинка в моче: взаимосвязь с различными индивидуальными факторами». Журнал микроэлементов в медицине и биологии . 9 (4): 200–9. DOI : 10.1016 / S0946-672X (11) 80025-8 . PMID 8808191 . 
  24. ^ Schümann K, Шефер SG, Forth W (1986). «Абсорбция железа и выделение трансферрина с желчью у крыс». Исследования в экспериментальной медицине. Zeitschrift für die Gesamte Experimentelle Medizin Einschliesslich Experimenteller Chirurgie . 186 (3): 215–9. DOI : 10.1007 / BF01852047 . PMID 3738220 . S2CID 7925719 .  
  25. ^ «Выведение продуктов жизнедеятельности с желчью» . Архивировано из оригинала на 2017-03-26 . Проверено 24 марта 2017 .
  26. ^ Lindskog S (1997). «Строение и механизм карбоангидразы». Фармакология и терапия . 74 (1): 1–20. DOI : 10.1016 / S0163-7258 (96) 00198-2 . PMID 9336012 . 
  27. ↑ Sigel A, Sigel H, Sigel RK, ред. (2008). Связи металл – углерод в ферментах и ​​кофакторах . Ионы металлов в науках о жизни. 6 . Вайли. ISBN 978-1-84755-915-9.
  28. ^ "Нобелевская премия по химии 1964" . Nobelprize.org . Проверено 6 октября 2008 .
  29. ^ Ходжкин, Д. С. (1965). «Структура ядра Коррина по данным рентгеновского анализа». Proc. Рой. Soc. . 288 (1414): 294–305. Bibcode : 1965RSPSA.288..294H . DOI : 10,1098 / rspa.1965.0219 . S2CID 95235740 . 
  30. ^ Орм-Джонсон, У. Х. (1993). Steifel, E. I .; Coucouvannis, D .; Ньютон, Д. К. (ред.). Молибденовые ферменты, кофакторы и модельные системы . Успехи химии, серия симпозиумов, No. 535. Вашингтон, округ Колумбия: Американское химическое общество. С.  257 .
  31. Перейти ↑ Chan MK, Kim J, Rees DC (май 1993). «Нитрогеназа FeMo-кофактор и пара P-кластера: 2.2 структуры разрешения». Наука . 260 (5109): 792–4. DOI : 10.1126 / science.8484118 . PMID 8484118 . 
  32. ^ Пакер, Л. (редактор) (2002). Супероксиддисмутаза: 349 (методы в энзимологии) . Академическая пресса. ISBN 978-0-12-182252-1.CS1 maint: дополнительный текст: список авторов ( ссылка )
  33. ^ Heinrich P, Löffler G, Petrides PE (2006). Biochemie und Pathobiochemie (на немецком языке). Берлин: Springer. п. 123. ISBN 978-3-540-32680-9.
  34. ^ Barondeau DP, Kassmann CJ, CK Брунс, Tainer JA, Getzoff ED (июнь 2004). «Структура и механизм супероксиддисмутазы никеля». Биохимия . 43 (25): 8038–47. DOI : 10.1021 / bi0496081 . PMID 15209499 . 
  35. ^ Паркин, Элисон (2014). «Глава 5. Понимание и использование гидрогеназ, биологических дигидрогенных катализаторов». В Кронеке, Питер М. Х .; Соса Торрес, Марта Э. (ред.). Металлическая биогеохимия газообразных соединений окружающей среды . Ионы металлов в науках о жизни. 14 . Springer. С. 99–124. DOI : 10.1007 / 978-94-017-9269-1_5 . ISBN 978-94-017-9268-4. PMID  25416392 .
  36. ↑ Пайл AM (август 1993 г.). «Рибозимы: особый класс металлоферментов». Наука . 261 (5122): 709–14. Bibcode : 1993Sci ... 261..709P . DOI : 10.1126 / science.7688142 . PMID 7688142 . 
  37. ↑ Shan S, Yoshida A, Sun S, Piccirilli JA, Herschlag D (октябрь 1999 г.). «Три иона металла в активном центре рибозима группы I Tetrahymena» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (22): 12299–304. Bibcode : 1999PNAS ... 9612299S . DOI : 10.1073 / pnas.96.22.12299 . PMC 22911 . PMID 10535916 .  
  38. ^ Weinberg Z, Ким П., Чен TH, Ли S, Харрис KA, Lünse CE, Breaker RR (август 2015). «Новые классы саморасщепляющихся рибозимов, выявленные сравнительным геномным анализом» . Природа Химическая биология . 11 (8): 606–10. DOI : 10.1038 / nchembio.1846 . PMC 4509812 . PMID 26167874 .  
  39. Перейти ↑ Breaker RR, Joyce GF (декабрь 1994 г.). «Фермент ДНК, расщепляющий РНК». Химия и биология . 1 (4): 223–9. DOI : 10.1016 / 1074-5521 (94) 90014-0 . PMID 9383394 . 
  40. ↑ Silverman SK (май 2015 г.). «Поиск катализаторов ДНК для модификации белков» . Счета химических исследований . 48 (5): 1369–79. DOI : 10.1021 / acs.accounts.5b00090 . PMC 4439366 . PMID 25939889 .  
  41. ^ Санторо SW, Джойс GF (апрель 1997). «Универсальный фермент ДНК, расщепляющий РНК» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (9): 4262–6. Bibcode : 1997PNAS ... 94.4262S . DOI : 10.1073 / pnas.94.9.4262 . PMC 20710 . PMID 9113977 .  
  42. Перейти ↑ Breaker RR, Joyce GF (декабрь 1994 г.). «Фермент ДНК, расщепляющий РНК». Химия и биология . 1 (4): 223–9. DOI : 10.1016 / 1074-5521 (94) 90014-0 . PMID 9383394 . 
  43. ^ Liu J, Brown AK, Мэн X, Cropek DM, Исток JD, Ватсон DB, Lu Y (февраль 2007). «Каталитический датчик-маяк для урана с чувствительностью частей на триллион и селективностью в миллион раз» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (7): 2056–61. Bibcode : 2007PNAS..104.2056L . DOI : 10.1073 / pnas.0607875104 . PMC 1892917 . PMID 17284609 .  
  44. ^ Torabi SF, В Р, Макги CE, Чен л, Хуанг К, Чжэн N, Ченг - J, Л Y (май 2015 г.). «Выбор in vitro натрий-специфического ДНКзима и его применение во внутриклеточном зондировании» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (19): 5903–8. Bibcode : 2015PNAS..112.5903T . DOI : 10.1073 / pnas.1420361112 . PMC 4434688 . PMID 25918425 .  
  45. Перейти ↑ Stevens FC (август 1983). «Кальмодулин: введение». Канадский журнал биохимии и клеточной биологии . 61 (8): 906–10. DOI : 10.1139 / o83-115 . PMID 6313166 . 
  46. ↑ Chin D, Means AR (август 2000 г.). «Кальмодулин: прототип датчика кальция». Тенденции в клеточной биологии . 10 (8): 322–8. DOI : 10.1016 / S0962-8924 (00) 01800-6 . PMID 10884684 . 
  47. ^ Берг JM (1990). «Домены цинковых пальцев: гипотезы и текущие знания». Ежегодный обзор биофизики и биофизической химии . 19 (1): 405–21. DOI : 10.1146 / annurev.bb.19.060190.002201 . PMID 2114117 . 
  48. ^ Jeoung J, J Fesseler, Goetzl S, Dobbek H (2014). «Глава 3. Окись углерода. Токсичный газ и топливо для анаэробов и аэробов: дегидрогеназы окиси углерода». В Kroneck PM, Sosa Torres ME (ред.). Металлическая биогеохимия газообразных соединений окружающей среды . Ионы металлов в науках о жизни. 14 . Springer. С. 37–69. DOI : 10.1007 / 978-94-017-9269-1_3 . ISBN 978-94-017-9268-4. PMID  25416390 .
  49. Перейти ↑ Aoki K, Murayama K, Hu N (2017). «Глава 7. Твердотельные структуры комплексов свинца, актуальные для биологических систем». В Astrid S, Helmut S, Sigel RK (ред.). Свинец: его влияние на окружающую среду и здоровье . Ионы металлов в науках о жизни. 17 . де Грюйтер. С. 123–200. DOI : 10.1515 / 9783110434330-007 . ISBN 9783110434330. PMID  28731300 .
  50. ^ Романи, Андреа М. П. (2013). «Глава 4. Гомеостаз магния в клетках млекопитающих». В Банчи, Лючия (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. 12 . Springer. С. 69–118. DOI : 10.1007 / 978-94-007-5561-1_4 . ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402 . PMID  23595671 .
  51. ^ Рот Дж, Ponzoni S, Aschner М (2013). «Глава 6. Гомеостаз марганца и транспорт». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. 12 . Springer. С. 169–201. DOI : 10.1007 / 978-94-007-5561-1_6 . ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402 . PMC  6542352 . PMID  23595673 .
  52. ^ Dlouhy AC, Outten CE (2013). «Глава 8. Металлом железа в эукариотических организмах». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. 12 . Springer. С. 241–78. DOI : 10.1007 / 978-94-007-5561-1_8 . ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402 . PMC  3924584 . PMID  23595675 .
  53. ^ Cracan В, Бэнерджи R (2013). «Глава 10 Транспорт и биохимия кобальта и корриноидов». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. 12 . Springer. DOI : 10.1007 / 978-94-007-5561-10_10 (неактивен 2021-01-19). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402 .CS1 maint: DOI неактивен с января 2021 г. ( ссылка )
  54. ↑ Sigel A, Sigel H, Sigel RK, ред. (2008). Никель и его удивительное воздействие на природу . Ионы металлов в науках о жизни. 2 . Вайли. ISBN 978-0-470-01671-8.
  55. ^ Сидор AM, Zambie DB (2013). «Глава 11. Металломика никеля: общие темы, управляющие гомеостазом никеля». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. 12 . Springer. DOI : 10.1007 / 978-94-007-5561-10_11 (неактивен 2021-01-19). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402 .CS1 maint: DOI неактивен с января 2021 г. ( ссылка )
  56. ^ Жилет KE, Хашая HF, Cobine PA (2013). «Глава 13. Металлом меди в эукариотических клетках». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. 12 . Springer. DOI : 10.1007 / 978-94-007-5561-10_12 (неактивный 2021-01-19). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402 .CS1 maint: DOI неактивен с января 2021 г. ( ссылка )
  57. Перейти ↑ Maret W (2013). «Глава 14 Цинк и цинковый протеом». В Banci L (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. 12 . Springer. DOI : 10.1007 / 978-94-007-5561-10_14 (неактивный 2021-01-19). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402 .CS1 maint: DOI неактивен с января 2021 г. ( ссылка )
  58. ^ Peackock AF, Pecoraro V (2013). «Глава 10. Натуральные и искусственные белки, содержащие кадмий». В Sigel A, Sigel H, Sigel RK (ред.). Кадмий: от токсикологии к сущности . Ионы металлов в науках о жизни. 11 . Springer. С. 303–337. DOI : 10.1007 / 978-94-007-5179-8_10 . ISBN 978-94-007-5178-1. PMID  23430777 .
  59. ^ Freisinger EF, Vasac M (2013). «Глава 11. Кадмий в металлотионеинах». В Sigel A, Sigel H, Sigel RK (ред.). Кадмий: от токсикологии к сущности . Ионы металлов в науках о жизни. 11 . Springer. С. 339–372. DOI : 10.1007 / 978-94-007-5179-8_11 . ISBN 978-94-007-5178-1. PMID  23430778 .
  60. ^ Мендель, Ральф Р. (2013). «Глава 15. Метаболизм молибдена». В Банчи, Лючия (ред.). Металломика и клетка . Ионы металлов в науках о жизни. 12 . Springer. DOI : 10.1007 / 978-94-007-5561-10_15 (неактивный 2021-01-19). ISBN 978-94-007-5561-1. ISSN  1868-0402 .CS1 maint: DOI неактивен с января 2021 г. ( ссылка )
  61. ^ Ten Brink, Феликс (2014). «Глава 2. Жизнь на ацетилене. Первозданный источник энергии». В Кронеке, Питер М. Х .; Соса Торрес, Марта Э. (ред.). Металлическая биогеохимия газообразных соединений окружающей среды . Ионы металлов в науках о жизни. 14 . Springer. С. 15–35. DOI : 10.1007 / 978-94-017-9269-1_2 . ISBN 978-94-017-9268-4. PMID  25416389 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Металлопротеин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Семинар Екатерины Дреннан: Снимки металлопротеинов