NSP1 (ротавирус)

Идентификаторы

Условное обозначение

Rota_NS53

Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum	краткое изложение структуры
PDB	5jeo : B

NSP1 , продукт гена 5 ротавируса , представляет собой неструктурный РНК-связывающий белок, который содержит богатую цистеином область и является компонентом промежуточных продуктов ранней репликации. Прогнозы сворачивания РНК предполагают, что эта область мРНК NSP1 может взаимодействовать сама с собой, создавая структуру стебель-петля, подобную той, которая обнаруживается около 5'-конца мРНК NSP1 . ^[1]

Карбоксильная половина неструктурного белка ротавируса NSP1 не требуется для репликации вируса. ^[2]

NSP1 может играть роль в ограничении диапазона хостов. ^[3]

Богатая цистеином область NSP1 не считается существенной для реассортации сегмента генома с гетерологичным вирусом. ^[4]

NSP1 взаимодействует с IRF3 в инфицированной клетке. NSP1 является антагонистом пути передачи сигналов IFN. ^[5]

Фактор регуляции интерферона 3 ( IRF3 ) является ключевым фактором транскрипции, участвующим в индукции интерферона (IFN) в ответ на вирусную инфекцию. NSP1 связывается и нацеливается на IRF3 для деградации протеасом на ранних этапах после инфицирования. Деградация IRF3 зависит от присутствия NSP1 и целостности N-концевого цинк-связывающего домена в сочетании с регулируемой стабильностью IRF3 и NSP1 протеасомой, что в совокупности подтверждает гипотезу о том, что NSP1 является убиквитинлигазой E3. ^[6]

NSP1 может опосредовать деградацию IRF3 , IRF5 и IRF7 , распознавая общий элемент белков IRF, тем самым позволяя NSP1 действовать как антагонист широкого спектра функции IRF. ^[7]

NSP1 также подавляет активацию NFkappaB ^[8]

NSP1 ингибирует клеточный апоптоз, напрямую взаимодействуя с субъединицей p85 PI3K и, таким образом, активируя путь выживания PI3K / Akt на ранних стадиях ротавирусной инфекции. ^[9]^[10]

Ссылки [ править ]

^ Хуа Дж, Мэнселл Э.А., Паттон Дж. Т. (сентябрь 1993 г.). «Сравнительный анализ гена ротавируса NS53: сохранение основных и богатых цистеином областей в белке и возможных структур петля-стебель в РНК». Вирусология . 196 (1): 372–8. DOI : 10.1006 / viro.1993.1492 . PMID 8395125 .
↑ Хуа Дж, Паттон Дж. Т. (февраль 1994 г.). «Карбоксильная половина неструктурного белка ротавируса NS53 (NSP1) не требуется для репликации вируса». Вирусология . 198 (2): 567–76. DOI : 10.1006 / viro.1994.1068 . PMID 8291239 .
^ Dunn SJ, Cross TL, Гринберг HB (август 1994). «Сравнение неструктурного белка ротавируса NSP1 (NS53) из разных видов с помощью анализа последовательности и гибридизации методом Нозерн-блоттинга». Вирусология . 203 (1): 178–83. DOI : 10.1006 / viro.1994.1471 . PMID 8030275 .
Перейти ↑ Okada J, Kobayashi N, Taniguchi K, Urasawa S (1999). «Анализ повторной сортировки генов ротавируса NSP1, лишенных кодирующей области для богатого цистеином мотива цинкового пальца». Архив вирусологии . 144 (2): 345–53. DOI : 10.1007 / s007050050508 . PMID 10470258 . S2CID 13288814 .
Перейти ↑ Barro M, Patton JT (март 2005 г.). «Неструктурный белок 1 ротавируса разрушает врожденный иммунный ответ, вызывая деградацию регуляторного фактора 3 IFN» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (11): 4114–9. Bibcode : 2005PNAS..102.4114B . DOI : 10.1073 / pnas.0408376102 . PMC 554789 . PMID 15741273 .
^ Graff JW, Ивен J, K Ettayebi, Hardy ME (февраль 2007). «Цинк-связывающий домен ротавируса NSP1 необходим для протеасомозависимой деградации IRF3 и ауторегуляторной стабильности NSP1» . Журнал общей вирусологии . 88 (Pt 2): 613–20. DOI : 10.1099 / vir.0.82255-0 . PMID 17251580 .
Перейти ↑ Barro M, Patton JT (май 2007 г.). «Ротавирус NSP1 ингибирует экспрессию интерферона типа I, противодействуя функции факторов регуляции интерферона IRF3, IRF5 и IRF7» . Журнал вирусологии . 81 (9): 4473–81. DOI : 10,1128 / JVI.02498-06 . PMC 1900170 . PMID 17301153 .
^ Graff JW, Ettayebi K, Hardy ME (январь 2009). Шерри Би (ред.). «Ротавирус NSP1 ингибирует активацию NFκB, индуцируя протеасомозависимую деградацию β-TrCP: новый механизм антагонизма IFN» . PLOS Патогены . 5 (1): e1000280. DOI : 10.1371 / journal.ppat.1000280 . PMC 2627925 . PMID 19180189 .
^ Багчи P, D Датта, Chattopadhyay S (июль 2010). «Ротавирусный неструктурный белок 1 подавляет индуцированный вирусами клеточный апоптоз для облегчения вирусного роста путем активации путей выживания клеток на ранних стадиях заражения» . Журнал вирусологии . 84 (13): 6834–6845. DOI : 10,1128 / JVI.00225-10 . PMC 2903281 . PMID 20392855 .
^ Багчи P, S Нанди, Найяк MK (февраль 2013 г. ). «Молекулярный механизм, лежащий в основе активации киназы PI3, опосредованной ротавирусом NSP1: взаимодействие между NSP1 и субъединицей p85 киназы PI3» . Журнал вирусологии . 87 (4): 2358–2362. DOI : 10,1128 / JVI.02479-12 . PMC 3571490 . PMID 23221569 .

[pmid8395125-1] Хуа Дж, Мэнселл Э.А., Паттон Дж. Т. (сентябрь 1993 г.). «Сравнительный анализ гена ротавируса NS53: сохранение основных и богатых цистеином областей в белке и возможных структур петля-стебель в РНК». Вирусология . 196 (1): 372–8. DOI : 10.1006 / viro.1993.1492 . PMID 8395125 .

[pmid8291239-2] Хуа Дж, Паттон Дж. Т. (февраль 1994 г.). «Карбоксильная половина неструктурного белка ротавируса NS53 (NSP1) не требуется для репликации вируса». Вирусология . 198 (2): 567–76. DOI : 10.1006 / viro.1994.1068 . PMID 8291239 .

[pmid8030275-3] Dunn SJ, Cross TL, Гринберг HB (август 1994). «Сравнение неструктурного белка ротавируса NSP1 (NS53) из разных видов с помощью анализа последовательности и гибридизации методом Нозерн-блоттинга». Вирусология . 203 (1): 178–83. DOI : 10.1006 / viro.1994.1471 . PMID 8030275 .

[pmid10470258-4] Перейти ↑ Okada J, Kobayashi N, Taniguchi K, Urasawa S (1999). «Анализ повторной сортировки генов ротавируса NSP1, лишенных кодирующей области для богатого цистеином мотива цинкового пальца». Архив вирусологии . 144 (2): 345–53. DOI : 10.1007 / s007050050508 . PMID 10470258 . S2CID 13288814 .

[pmid15741273-5] Перейти ↑ Barro M, Patton JT (март 2005 г.). «Неструктурный белок 1 ротавируса разрушает врожденный иммунный ответ, вызывая деградацию регуляторного фактора 3 IFN» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (11): 4114–9. Bibcode : 2005PNAS..102.4114B . DOI : 10.1073 / pnas.0408376102 . PMC 554789 . PMID 15741273 .

[pmid17251580-6] Graff JW, Ивен J, K Ettayebi, Hardy ME (февраль 2007). «Цинк-связывающий домен ротавируса NSP1 необходим для протеасомозависимой деградации IRF3 и ауторегуляторной стабильности NSP1» . Журнал общей вирусологии . 88 (Pt 2): 613–20. DOI : 10.1099 / vir.0.82255-0 . PMID 17251580 .

[pmid17301153-7] Перейти ↑ Barro M, Patton JT (май 2007 г.). «Ротавирус NSP1 ингибирует экспрессию интерферона типа I, противодействуя функции факторов регуляции интерферона IRF3, IRF5 и IRF7» . Журнал вирусологии . 81 (9): 4473–81. DOI : 10,1128 / JVI.02498-06 . PMC 1900170 . PMID 17301153 .

[8] Graff JW, Ettayebi K, Hardy ME (январь 2009). Шерри Би (ред.). «Ротавирус NSP1 ингибирует активацию NFκB, индуцируя протеасомозависимую деградацию β-TrCP: новый механизм антагонизма IFN» . PLOS Патогены . 5 (1): e1000280. DOI : 10.1371 / journal.ppat.1000280 . PMC 2627925 . PMID 19180189 .

[9] Багчи P, D Датта, Chattopadhyay S (июль 2010). «Ротавирусный неструктурный белок 1 подавляет индуцированный вирусами клеточный апоптоз для облегчения вирусного роста путем активации путей выживания клеток на ранних стадиях заражения» . Журнал вирусологии . 84 (13): 6834–6845. DOI : 10,1128 / JVI.00225-10 . PMC 2903281 . PMID 20392855 .

[10] Багчи P, S Нанди, Найяк MK (февраль 2013 г. ). «Молекулярный механизм, лежащий в основе активации киназы PI3, опосредованной ротавирусом NSP1: взаимодействие между NSP1 и субъединицей p85 киназы PI3» . Журнал вирусологии . 87 (4): 2358–2362. DOI : 10,1128 / JVI.02479-12 . PMC 3571490 . PMID 23221569 .

[1]