Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Пепсин
1PSO.png
Пепсин в комплексе с пепстатином . [1]
Идентификаторы
Номер ЕС3.4.23.1
Количество CAS9001-75-6
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
пепсин B
Идентификаторы
Номер ЕС3.4.23.2
Количество CAS9025-48-3
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
пепсин С (гастриксин)
Идентификаторы
Номер ЕС3.4.23.3
Количество CAS9012-71-9
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Пепсин - это эндопептидаза, которая расщепляет белки на более мелкие пептиды . Он вырабатывается в основных клетках слизистой оболочки желудка и является одним из основных пищеварительных ферментов в пищеварительной системе человека и многих других животных, где он помогает переваривать белки, содержащиеся в пище . Пепсин - это аспарагиновая протеаза , в активном центре которой используется каталитический аспартат . [2]

Это одна из трех основных протеаз в пищеварительной системе человека, две другие - химотрипсин и трипсин . В процессе пищеварения эти ферменты, каждый из которых специализируется на разрыве связей между определенными типами аминокислот , взаимодействуют, чтобы расщепить пищевые белки на их компоненты, то есть пептиды и аминокислоты, которые могут легко всасываться тонкой кишкой. . Специфичность расщепления пепсина широкая, но некоторые аминокислоты, такие как тирозин , фенилаланин и триптофан, увеличивают вероятность расщепления. [3]

Пепсин в Профермент , пепсиноген , освобождаются от главных клеток в стенке желудка, и при смешивании с соляной кислотой в желудочном соке , активизирует пепсиноген , чтобы стать пепсином. [2]

История [ править ]

Пепсин был одним из первых ферментов, открытых в 1836 году Теодором Шванном . Шванн создал свое название от греческого слова πέψις pepsis , что означает « пищеварение » (от πέπτειν peptein «переваривать»). [4] [5] [6] [7] Примерно в это время ученые начали открывать множество биохимических соединений, которые играют важную роль в биологических процессах, и пепсин был одним из них. Было определено, что кислым веществом, способным превращать пищу на основе азота в водорастворимый материал, является пепсин. [8]

В 1928 году он стал одним из первых ферментов, кристаллизованных, когда Джон Х. Нортроп кристаллизовал его с помощью диализа, фильтрации и охлаждения. [9]

Предшественник [ править ]

Пепсин выражается в виде зимогена называется пепсиногена, чья первичная структура имеет дополнительные 44 аминокислот , по сравнению с активным ферментом.

В желудке главные клетки выделяют пепсиноген. Этот зимоген активируется соляной кислотой (HCl), которая выделяется париетальными клетками слизистой оболочки желудка. Гормон гастрин и блуждающий нерв вызывают высвобождение пепсиногена и HCl из слизистой оболочки желудка при приеме пищи. Соляная кислота создает кислую среду, которая позволяет пепсиногену разворачиваться и расщепляться автокаталитически , генерируя пепсин (активная форма). Пепсин отщепляет 44 аминокислоты из пепсиногена, чтобы создать больше пепсина.

Пепсиногены в основном сгруппированы в 5 различных групп в зависимости от их первичной структуры: пепсиноген A (также называемый пепсиногеном I), пепсиноген B, прогастриксин (также называемый пепсиногеном II и пепсиногеном C), прохимозин (также называемый прореннином) и пепсиноген F (также называемый беременностью -ассоциированный гликопротеин). [10]

Активность и стабильность [ править ]

Пепсин наиболее активен в кислой среде с pH от 1,5 до 2,5. [11] Оптимальная температура пепсина составляет от 37 ° C до 42 ° C. [12] [13] Соответственно, его первичный сайт синтеза и активности находится в желудке ( pH 1,5–2). У человека концентрация пепсина в желудке достигает 0,5 - 1 мг / мл. [14] [15]

Пепсин неактивен при pH 6,5 и выше, однако пепсин не полностью денатурирован или необратимо инактивирован до pH 8,0. [11] [16] Следовательно, пепсин в растворах с pH до 8,0 можно реактивировать при повторном подкислении. Стабильность пепсина при высоких значениях pH оказывает значительное влияние на заболевание, связанное с ларингофарингеальным рефлюксом . Пепсин остается в гортани после желудочного рефлюкса. [17] [18] При среднем значении pH гортани (pH = 6,8) пепсин будет неактивным, но может реактивироваться при последующих событиях кислотного рефлюкса, что приведет к повреждению местных тканей.

Пепсин проявляет широкую специфичность к расщеплению. Пепсин переваривает до 20% поглощенных амидных связей. [19] : 96 Остатки в положениях P1 и P1 'наиболее важны для определения вероятности расщепления. Обычно гидрофобные аминокислоты в положениях P1 и P1 'увеличивают вероятность расщепления. Фенилаланин , лейцин и метионин в положении P1 и фенилаланин , триптофан и тирозин в положении P1 'приводят к самой высокой вероятности расщепления. [3] [19] : 675 Положительно заряженные аминокислоты гистидин мешают расщеплению ,лизин и аргинин в позиции P1. [3]

Пепсин расщепляет Phe 1 Val, Gln 4 His, Glu 13 Ala, Ala 14 Leu, Leu 15 Tyr, Tyr 16 Leu, Gly 23 Phe, Phe 24 в цепи B инсулина. [ необходима цитата ]

При ларингофарингеальном рефлюксе [ править ]

Пепсин - одна из основных причин повреждения слизистой оболочки при ларингофарингеальном рефлюксе . [20] [21] Пепсин остается в гортани (pH 6,8) после желудочного рефлюкса. [17] [18] Хотя ферментативно неактивен в этой среде, пепсин остается стабильным и может реактивироваться при последующих событиях кислотного рефлюкса. [16] Воздействие ферментативно активного пепсина на слизистую оболочку гортани, но не необратимо инактивированного пепсина или кислоты, приводит к снижению экспрессии защитных белков и, таким образом, увеличивает восприимчивость гортани к повреждению. [16] [17] [18]

Пепсин также может вызывать повреждение слизистых оболочек при слабокислотном или некислотном желудочном рефлюксе. Слабый или некислотный рефлюкс коррелирует с симптомами рефлюкса и повреждением слизистой оболочки. [22] [23] [24] [25] В некислотных условиях (нейтральный pH) пепсин усваивается клетками верхних дыхательных путей, таких как гортань и гортань, в результате процесса, известного как рецептор-опосредованный эндоцитоз . [26] Рецептор, с помощью которого происходит эндоцитоз пепсина, в настоящее время неизвестен. После клеточного поглощения пепсин накапливается во внутриклеточных везикулах с низким pH, при котором его ферментативная активность восстанавливается. Пепсин сохраняется в клетке до 24 часов. [27]Такое воздействие пепсина при нейтральном pH и эндоциктоза пепсина вызывает изменения в экспрессии генов, связанные с воспалением, которое лежит в основе признаков и симптомов рефлюкса [28] и прогрессирования опухоли. [29] Это и другие исследования [30] показывают, что пепсин участвует в канцерогенезе, связанном с желудочным рефлюксом.

Пепсин в образцах из дыхательных путей считается чувствительным и специфическим маркером ларингофарингеального рефлюкса. [31] [32] Исследования по разработке новых терапевтических и диагностических инструментов для лечения желудочного рефлюкса, нацеленных на пепсин, продолжаются. Теперь доступна быстрая неинвазивная диагностика пепсина под названием Peptest, которая определяет присутствие пепсина в образцах слюны. [33]

Хранилище [ править ]

Пепсины следует хранить при очень низких температурах (от -80 ° C до -20 ° C), чтобы предотвратить автолиз (самопереваривание).

Ингибиторы [ править ]

Пепсин может подавляться высоким pH (см. Активность и стабильность ) или соединениями-ингибиторами. Пепстатин представляет собой низкомолекулярное соединение и мощный ингибитор, специфичный для кислотных протеаз с Ki около 10 -10 M для пепсина. Считается, что статильный остаток пепстатина ответственен за ингибирование пепстатином пепсина; статин является потенциальным аналогом переходного состояния для катализа пепсином и другими кислотными протеазами. Пепстатин не связывает пепсин ковалентно, и поэтому ингибирование пепсина пепстатином является обратимым. [34] 1-бис (диазоацетил) -2-фенилэтан обратимо инактивирует пепсин при pH 5, реакция, которая ускоряется присутствием Cu (II). [35]

Пепсин свиньи ингибируется ингибитором пепсина-3 (PI-3), продуцируемым крупными аскаридами свиней ( Ascaris suum ). [36] PI-3 занимает активный сайт пепсина, используя его N-концевые остатки, и тем самым блокирует связывание субстрата . Аминокислотные остатки 1-3 (Gln-Phe-Leu) зрелого PI-3 связываются с положениями P1 '- P3' пепсина. N-конец PI-3 в комплексе PI-3: пепсин позиционируется водородными связями, которые образуют восьмицепочечный β-лист , где три цепи вносятся пепсином, а пять - PI-3. [36]

Пепсин также подвергается ингибированию с помощью обратной связи; продукт переваривания белков замедляет реакцию, ингибируя пепсин. [37] [38]

Сукральфат также подавляет активность пепсина. [39]

Приложения [ править ]

Пепсиновая жевательная резинка Бимана
Adams Pepsin Tutti Frutti Gum, продаваемый «Для облегчения расстройства желудка и диспепсии»

Коммерческий пепсин извлекается из железистого слоя желудков свиней. Это компонент сычужного фермента, который используется для свертывания молока при производстве сыра. Пепсин используется для различных целей в производстве пищевых продуктов: для модификации и обеспечения взбиваемости соевого белка и желатина, [40] для модификации растительных белков для использования в немолочных закусках, для превращения предварительно приготовленных злаков в горячие каши быстрого приготовления [41]. и для приготовления гидролизатов животного и растительного белка для использования в ароматизаторах пищевых продуктов и напитков. Он используется в кожевенной промышленности для удаления волос и остатков тканей со шкуры и для извлечения серебра из выброшенных фотопленок путем переваривания слоя желатина, который удерживает серебро. [42]Пепсин была исторически добавкой Биманов в резинке марке жевательной резинки д - р Эдвард Е. Биман.

Пепсин обычно используется для получения фрагментов F (ab ') 2 из антител. В некоторых анализах предпочтительно использовать только антигенсвязывающую (Fab) часть антитела . Для этих применений антитела могут быть ферментативно расщеплены с образованием Fab или F (ab ') 2 -фрагмента антитела. Чтобы получить фрагмент F (ab ') 2, IgG расщепляют пепсином, который расщепляет тяжелые цепи около шарнирной области. [43]Одна или несколько дисульфидных связей, которые присоединяются к тяжелым цепям в шарнирной области, сохраняются, поэтому две области Fab антитела остаются соединенными вместе, давая двухвалентную молекулу (содержащую два сайта связывания антитела), отсюда обозначение F (ab ' ) 2. Легкие цепи остаются неповрежденными и прикрепляются к тяжелой цепи. Фрагмент Fc расщепляется на небольшие пептиды. Fab-фрагменты генерируются расщеплением IgG папаином.вместо пепсина. Папаин расщепляет IgG над шарнирной областью, содержащей дисульфидные связи, которые присоединяются к тяжелым цепям, но ниже места дисульфидной связи между легкой цепью и тяжелой цепью. Это генерирует два отдельных моновалентных (содержащих один сайт связывания антитела) Fab-фрагмента и интактный Fc-фрагмент. Фрагменты могут быть очищены гель-фильтрацией, ионообменной или аффинной хроматографией. [44]

Фрагменты антител Fab и F (ab ') 2 используются в аналитических системах, где присутствие области Fc может вызывать проблемы. В тканях, таких как лимфатические узлы или селезенка, или в препаратах периферической крови присутствуют клетки с рецепторами Fc (макрофаги, моноциты, B-лимфоциты и естественные клетки-киллеры), которые могут связывать область Fc интактных антител, вызывая фоновое окрашивание в областях, которые не содержат антиген-мишень. Использование фрагментов F (ab ') 2 или Fab гарантирует, что антитела связываются с антигеном, а не с рецепторами Fc. Эти фрагменты также могут быть желательны для окрашивания клеточных препаратов в присутствии плазмы, поскольку они не способны связывать комплемент, который может лизировать клетки. Фрагменты F (ab ') 2 и, в большей степени, Fab позволяют более точно локализовать антиген-мишень, т.е.в окрашивании ткани для электронной микроскопии. Двухвалентность фрагмента F (ab ') 2 позволяет ему перекрестно связывать антигены, что позволяет использовать его для анализов преципитации, клеточной агрегации через поверхностные антигены или анализов розетения.[45]

Гены [ править ]

Следующие три гена кодируют идентичные ферменты пепсиноген А человека:

Четвертый ген человека кодирует гастриксин, также известный как пепсиноген C:

Ссылки [ править ]

  1. ^ PDB : 1PSO ; Fujinaga M, Chernaia MM, Tarasova NI, Mosimann SC, James MN (май 1995 г.). «Кристаллическая структура пепсина человека и его комплекса с пепстатином» . Белковая наука . 4 (5): 960–72. DOI : 10.1002 / pro.5560040516 . PMC  2143119 . PMID  7663352 .
  2. ^ a b «Запись фермента 3.4.23.1» . Портал ресурсов по биоинформатике ExPASy . SIB . Проверено 14 декабря 2008 года .
  3. ^ a b c Хамуро Ю., Коалс С.Дж., Молнар К.С., Таске С.Дж., Морроу Дж.А. (апрель 2008 г.). «Специфичность иммобилизованного свиного пепсина в условиях, совместимых с H / D обменом». Быстрые коммуникации в масс-спектрометрии . 22 (7): 1041–6. Bibcode : 2008RCMS ... 22.1041H . DOI : 10.1002 / rcm.3467 . PMID 18327892 . 
  4. ^ Florkin M (март 1957). «[Открытие пепсина Теодором Шванном]». Revue Médicale de Liège (на французском языке). 12 (5): 139–44. PMID 13432398 . 
  5. ↑ Азимов I (1980). Краткая история биологии . Вестпорт, Коннектикут: Greenwood Press. п. 95. ISBN 9780313225833.
  6. ^ Харпер Д. "Пепсин" . Интернет-словарь этимологии .
  7. ^ πέψις , πέπτειν . Лидделл, Генри Джордж ; Скотт, Роберт ; Греко-английский лексикон в проекте Perseus .
  8. ^ Fruton JS (июнь 2002). «История пепсина и родственных ферментов». Ежеквартальный обзор биологии . 77 (2): 127–47. DOI : 10.1086 / 340729 . JSTOR 3071644 . PMID 12089768 . S2CID 24979344 .   
  9. ↑ Northrop JH (май 1929 г.). «Кристаллический пепсин». Наука . 69 (1796): 580. Bibcode : 1929Sci .... 69..580N . DOI : 10.1126 / science.69.1796.580 . PMID 17758437 . 
  10. ^ Кагеяма T (февраль 2002). «Пепсиногены, прогастриксины и прохимозины: структура, функция, эволюция и развитие». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 59 (2): 288–306. DOI : 10.1007 / s00018-002-8423-9 . PMID 11915945 . S2CID 8907522 .  
  11. ^ a b Piper DW, Fenton BH (октябрь 1965 г.). «Кривые стабильности pH и активности пепсина с особым упором на их клиническое значение» . Кишечник . 6 (5): 506–8. DOI : 10.1136 / gut.6.5.506 . PMC 1552331 . PMID 4158734 .  
  12. ^ «Влияние pH» . Уортингтон Биохимическая корпорация . Проверено 29 апр 2010 .
  13. ^ «Информация по EC 3.4.23.1 - пепсин А» . BRENDA -ферменты . Проверено 14 декабря 2008 года .
  14. Перейти ↑ Zhu H, Hart CA, Sales D, Roberts NB (сентябрь 2006 г.). «Убийство бактерий в желудочном соке - влияние pH и пепсина на Escherichia coli и Helicobacter pylori» . Журнал медицинской микробиологии . 55 (Pt 9): 1265–1270. DOI : 10,1099 / jmm.0.46611-0 . PMID 16914658 . 
  15. ^ Brodkorb A, Egger L, Alminger M, Alvito P, Assunção R, Ballance S и др. (Апрель 2019 г.). «ИНФОГЕСТ статическое моделирование in vitro пищеварения желудочно-кишечного тракта» . Протоколы природы . 14 (4): 991–1014. DOI : 10.1038 / s41596-018-0119-1 . PMID 30886367 . 
  16. ^ a b c Джонстон Н., Деттмар П. У., Бишвокарма Б., Лайвли Миссури, Куфман Дж. А. (июнь 2007 г.). «Активность / стабильность человеческого пепсина: последствия для болезни гортани, вызванной рефлюксом» . Ларингоскоп . 117 (6): 1036–9. DOI : 10.1097 / MLG.0b013e31804154c3 . PMID 17417109 . S2CID 22124366 .  
  17. ^ a b c Джонстон Н., Найт Дж., Деттмар П. У., Лайвли МО, Куфман Дж. (декабрь 2004 г.). «Пепсин и изофермент карбоангидразы III в качестве диагностических маркеров ларингофарингеальной рефлюксной болезни» . Ларингоскоп . 114 (12): 2129–34. DOI : 10.1097 / 01.mlg.0000149445.07146.03 . PMID 15564833 . S2CID 23773155 .  
  18. ^ a b c Джонстон Н., Деттмар П. У., Лайвли МО, Постма Г. Н., Белафски ПК, Бирчалл М., Куфман Дж. А. (январь 2006 г.). «Влияние пепсина на реакцию гортанного стрессового белка (Sep70, Sep53 и Hsp70): роль в ларингофарингеальной рефлюксной болезни». Анналы отологии, ринологии и ларингологии . 115 (1): 47–58. DOI : 10.1177 / 000348940611500108 . PMID 16466100 . S2CID 29939465 .  
  19. ^ a b Кокс М., Нельсон Д.Р., Ленингер А.Л. (2008). Принципы биохимии Ленингера . Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-7108-1.
  20. ↑ Goldberg HI, Dodds WJ, Gee S, Montgomery C, Zboralske FF (февраль 1969). «Роль кислоты и пепсина в остром экспериментальном эзофагите» . Гастроэнтерология . 56 (2): 223–30. DOI : 10.1016 / S0016-5085 (69) 80121-6 . PMID 4884956 . 
  21. ^ Lillemoe KD, Johnson LF, Harmon JW (август 1982). «Роль компонентов гастродуоденального содержимого в экспериментальном кислотном эзофагите». Хирургия . 92 (2): 276–84. PMID 6808683 . 
  22. ^ Tamhankar А.П., Петерс JH, Portale G, Се CC, Hagen JA, Бремнер CG, DeMeester TR (ноябрь 2004). «Омепразол не уменьшает гастроэзофагеальный рефлюкс: новые открытия с использованием технологии многоканального внутрипросветного импеданса». Журнал желудочно-кишечной хирургии . 8 (7): 890–7, обсуждение 897–8. DOI : 10.1016 / j.gassur.2004.08.001 . PMID 15531244 . S2CID 6574429 .  
  23. ^ КАВАМУРА О, Аслам М, Rittmann Т, Хофман С, шейкер R (июнь 2004 г.). «Физические и pH свойства гастроэзофагоглоточного рефлюкса: 24-часовое одновременное амбулаторное исследование импеданса и мониторинга pH». Американский журнал гастроэнтерологии . 99 (6): 1000–10. PMID 15180717 . 
  24. ^ Oelschlager BK, Кироги E, Isch JA, Куэнка-Abente F (январь 2006). «Обнаружение гастроэзофагеального и глоточного рефлюкса с использованием импеданса и 24-часового мониторинга pH у бессимптомных субъектов: определение нормальной среды». Журнал желудочно-кишечной хирургии . 10 (1): 54–62. DOI : 10.1016 / j.gassur.2005.09.005 . PMID 16368491 . S2CID 41176354 .  
  25. ^ Mainie I, Tutuian R, S Шей, Vela M, Zhang X, Sifrim D, Castell DO (октябрь 2006). «Кислотный и некислотный рефлюкс у пациентов со стойкими симптомами, несмотря на кислотосупрессивную терапию: многоцентровое исследование с использованием комбинированного амбулаторного мониторинга импеданса и pH» . Кишечник . 55 (10): 1398–402. DOI : 10.1136 / gut.2005.087668 . PMC 1856433 . PMID 16556669 .  
  26. ↑ Johnston N, Wells CW, Blumin JH, Toohill RJ, Merati AL (декабрь 2007 г.). «Рецептор-опосредованное поглощение пепсина эпителиальными клетками гортани». Анналы отологии, ринологии и ларингологии . 116 (12): 934–8. DOI : 10.1177 / 000348940711601211 . PMID 18217514 . S2CID 32026624 .  
  27. Перейти ↑ Johnston N, Wells CW, Samuels TL, Blumin JH (август 2010). «Обоснование выбора пепсина в лечении рефлюксной болезни». Анналы отологии, ринологии и ларингологии . 119 (8): 547–58. DOI : 10.1177 / 000348941011900808 . PMID 20860281 . S2CID 44531943 .  
  28. ^ Сэмюэлс TL, Джонстон N (ноябрь 2009). «Пепсин как возбудитель воспаления при некислотном рефлюксе». Отоларингология - хирургия головы и шеи . 141 (5): 559–63. DOI : 10.1016 / j.otohns.2009.08.022 . PMID 19861190 . S2CID 23855277 .  
  29. ^ Balkwill F, Мантовани A (февраль 2001). «Воспаление и рак: вернуться к Вирхову?». Ланцет . 357 (9255): 539–45. DOI : 10.1016 / S0140-6736 (00) 04046-0 . PMID 11229684 . S2CID 1730949 .  
  30. ^ Адамс Дж, Хайнтц Р, Гросс Н, Р Андерсена, Эвертс Е, воск М, Коэн J (март 2000 г.). «Кислота / пепсин способствует канцерогенезу в защечном мешочке хомяка» . Архивы отоларингологии - хирургия головы и шеи . 126 (3): 405–9. DOI : 10,1001 / archotol.126.3.405 . PMID 10722017 . 
  31. ^ Найт Дж, Лайвли МО, Джонстон N, Деттмар PW, Koufman JA (август 2005 г.). «Чувствительный иммуноанализ пепсина для выявления ларингофарингеального рефлюкса» . Ларингоскоп . 115 (8): 1473–8. DOI : 10.1097 / 01.mlg.0000172043.51871.d9 . PMID 16094128 . S2CID 2196018 .  
  32. ^ Сэмюэлс TL, Джонстон N (март 2010). «Пепсин как маркер экстраэзофагеального рефлюкса». Анналы отологии, ринологии и ларингологии . 119 (3): 203–8. DOI : 10.1177 / 000348941011900310 . PMID 20392035 . S2CID 29266257 .  
  33. ^ Сабир КД, Strugala В, Деттмар PW (2012). «Возвращение к рефлюксу: повышение роли пепсина» . Международный журнал отоларингологии . 2012 : 646901. дои : 10,1155 / 2012/646901 . PMC 3216344 . PMID 22242022 .  
  34. ^ Marciniszyn Дж, Hartsuck JA, Тан J (1977). «Механизм ингибирования пепстатина». Успехи экспериментальной медицины и биологии . 95 : 199–210. DOI : 10.1007 / 978-1-4757-0719-9_12 . ISBN 978-1-4757-0721-2. PMID  339690 .
  35. ^ Хусайн С.С., Фергюсон JB, Fruton JS (ноябрь 1971). «Бифункциональные ингибиторы пепсина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 68 (11): 2765–8. Bibcode : 1971PNAS ... 68.2765H . DOI : 10.1073 / pnas.68.11.2765 . PMC 389520 . PMID 4941985 .  
  36. ^ a b Ng KK, Petersen JF, Cherney MM, Garen C, Zalatoris JJ, Rao-Naik C, et al. (Август 2000 г.). «Структурная основа ингибирования свиного пепсина ингибитором пепсина-3 Ascaris». Структурная биология природы . 7 (8): 653–7. DOI : 10.1038 / 77950 . PMID 10932249 . S2CID 39440342 .  
  37. ^ Northrop HJ (1932). «История выделения кристаллического пепсина и трипсина». Ежемесячный научный журнал . 35 (4): 333–340. Bibcode : 1932SciMo..35..333N .
  38. ^ Greenwell P Ноулз JR, Sharp H (июнь 1969). «Ингибирование реакций, катализируемых пепсином, продуктами и аналогами продуктов. Кинетические доказательства для упорядоченного высвобождения продуктов» . Биохимический журнал . 113 (2): 363–8. DOI : 10.1042 / bj1130363 . PMC 1184643 . PMID 4897199 .  
  39. ^ Samloff IM, О'Делл C (август 1985). «Подавление пептической активности сукральфатом». Американский журнал медицины . 79 (2С): 15–8. DOI : 10.1016 / 0002-9343 (85) 90566-2 . PMID 3929601 . 
  40. ^ Kun LY (2006). Микробная биотехнология: принципы и приложения (2-е изд.). Сингапур: Всемирная научная издательская компания. ISBN 981-256-677-5.
  41. ^ Патент США 2259543 , Биллингс HJ, «Укрепленный Зерновой», опубликованный в 1938, назначен манной каше Corporation 
  42. ^ Смит ER (сентябрь 1933). "Желатиназа и метод Гейтса-Гилмана-Коугилла оценки пепсина" . Журнал общей физиологии . 17 (1): 35–40. DOI : 10,1085 / jgp.17.1.35 . PMC 2141270 . PMID 19872760 .  
  43. ^ Фалкенбург WJ, ван Schaardenburg Д, Ooijevaar-де Хир P, Tsang-A-Sjoe МВт, Bultink IE, Voskuyl А.Е., и др. (Январь 2017 г.). «Анти-шарнирные антитела распознают неоэпитопы, ограниченные подклассом IgG и протеазой» . Журнал иммунологии . 198 (1): 82–93. DOI : 10.4049 / jimmunol.1601096 . PMID 27864476 . 
  44. Перейти ↑ Lane DS, Harlow E (1988). Антитела: лабораторное руководство . Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: Лаборатория Колд-Спринг-Харбор. стр. A2926. ISBN 0-87969-314-2.
  45. ^ "Пепсин" . Enzyme Explorer . Merck KGaA.

Внешние ссылки [ править ]

  • Merops интерактивной базы данных для пептидаз и их ингибиторов: пепсин A A01.001 , пепсин B A01.002 , пепсин C (Gastricsin) A01.003
  • Pepsin + A в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
  • Пепсиногены в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Pepsinogen + A в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Pepsinogen + C в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)
  • Beemans Gum
  • Пепсин: Молекула месяц Архивированных 2015-11-30 в Wayback Machine , Дэвид Goodsell, RCSB Protein Data Bank
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P20142 (Human Gastricsin) в PDBe-KB .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P0DJD7 ( Pepsin A-4) в PDBe-KB .