Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Белки периферической мембраны - это мембранные белки, которые лишь временно прикрепляются к биологической мембране, с которой они связаны. Эти белки прикрепляются к интегральным мембранным белкам или проникают в периферические области липидного бислоя . Регуляторные белковые субъединицы многих ионных каналов и трансмембранных рецепторов , например, можно определить как периферические мембранные белки. В отличие от интегральных мембранных белков, периферические мембранные белки имеют тенденцию собираться в водорастворимом компоненте или фракции всех белков, экстрагированных во время процедуры очистки белка . Белки сЯкоря GPI являются исключением из этого правила и могут иметь очищающие свойства, аналогичные свойствам интегральных мембранных белков.

Было показано, что обратимое прикрепление белков к биологическим мембранам регулирует передачу сигналов клетки и многие другие важные клеточные события с помощью множества механизмов. [1] Например, тесная ассоциация между многими ферментами и биологическими мембранами может привести их в непосредственную близость с их липидным субстратом (ами). [2] Связывание с мембраной может также способствовать перестройке, диссоциации или конформационным изменениям во многих структурных доменах белков, что приводит к активации их биологической активности . [3] [4]Кроме того, расположение многих белков локализовано либо на внутренней, либо на внешней поверхности или на листках их резидентной мембраны. [5] Это облегчает сборку мультибелковых комплексов за счет увеличения вероятности любых подходящих межбелковых взаимодействий .

Схематическое изображение различных типов взаимодействия между монотопными мембранными белками и клеточной мембраной : 1. взаимодействие посредством амфипатической α-спирали, параллельной плоскости мембраны (плоская спираль мембраны) 2. взаимодействие посредством гидрофобной петли 3. взаимодействие посредством ковалентно связанный мембранный липид ( липидирование ) 4. электростатические или ионные взаимодействия с мембранными липидами ( например, через ион кальция)

Связывание с липидным бислоем [ править ]

PH домен фосфолипазы C дельта 1. Средняя плоскость липидного бислоя - черные точки. Граница области углеводородного ядра - синие точки (внутриклеточная сторона). Слой липидных фосфатов - желтые точки.

Белки периферической мембраны могут взаимодействовать с другими белками или непосредственно с липидным бислоем . В последнем случае они известны как амфитропные белки. [3] Некоторые белки, такие как G-белки и определенные протеинкиназы , одновременно взаимодействуют с трансмембранными белками и липидным бислоем. Некоторые полипептидные гормоны , антимикробные пептиды и нейротоксины накапливаются на поверхности мембраны до того, как обнаруживаются и взаимодействуют с их рецепторами-мишенями на клеточной поверхности, которые сами могут быть белками периферических мембран.

Фосфолипидный бислой , который образует на поверхности клеток мембрана состоит из гидрофобной внутренней области сердцевины , расположенный между двумя областями гидрофильности , один на внутренней поверхности и один на наружной поверхности клеточной мембраны (см липидный бислой статью для более детального структурного описания клеточная мембрана). Было показано, что внутренняя и внешняя поверхности или межфазные области модельных фосфолипидных бислоев имеют толщину примерно от 8 до 10 Å , хотя она может быть шире в биологических мембранах, которые включают большие количества ганглиозидов или липополисахаридов . [6]Гидрофобная внутренняя сердцевина типичных биологических мембран может иметь толщину от 27 до 32 Å, по оценке методом малоуглового рассеяния рентгеновских лучей (SAXS) . [7] Граничная область между гидрофобным внутренним ядром и гидрофильными межфазными областями очень узкая, около 3 Å (см. Статью о липидном бислое для описания составляющих его химических групп). Перемещение наружу от гидрофобной области сердцевины , и в межфазной гидрофильной области, эффективная концентрация воды быстро изменяется через этот пограничный слой, от почти нуля до концентрации около 2 M . [8] [9]Фосфатные группы внутри фосфолипидных бислоев полностью гидратированы или насыщены водой и расположены примерно на 5 Å за пределами области гидрофобного ядра (см. Рисунки). [10]

Некоторые водорастворимые белки необратимо связываются с липидными бислоями и могут образовывать трансмембранные альфа-спиральные или бета-цилиндрические каналы. Такие превращения происходят в порообразующих токсинах, таких как колицин А, альфа-гемолизин и другие. Они также могут встречаться в BcL-2-подобном белке , в некоторых амфифильных антимикробных пептидах и в некоторых аннексинах . Эти белки обычно описываются как периферические, поскольку одно из их конформационных состояний растворимо в воде или лишь слабо связано с мембраной. [11]

Механизмы связывания мембраны [ править ]

Фосфолипаза А2 пчелиного яда (1poc). Средняя плоскость липидного бислоя - черные точки. Граница области углеводородного ядра - красные точки (внеклеточная сторона). Слой липидных фосфатов - желтые точки.

Ассоциация белка с липидным бислоем может включать значительные изменения в третичной структуре белка. Они могут включать сворачивание участков белковой структуры, которые ранее были развернуты, или перегруппировку при сворачивании, или рефолдинг ассоциированной с мембраной части белков. Он также может включать образование или диссоциацию белковых четвертичных структур или олигомерных комплексов и специфическое связывание ионов , лигандов или регуляторных липидов .

Типичные амфитропные белки должны сильно взаимодействовать с липидным бислоем, чтобы выполнять свои биологические функции. К ним относятся ферментативная обработка липидов и других гидрофобных веществ, закрепление мембраны, а также связывание и перенос небольших неполярных соединений между различными клеточными мембранами. Эти белки могут быть закреплены на бислое в результате гидрофобных взаимодействий между бислоем и незащищенными неполярными остатками на поверхности белка, посредством специфических нековалентных связывающих взаимодействий с регуляторными липидами или посредством их присоединения к ковалентно связанным липидным якорям .

Было показано, что сродство связывания с мембраной многих периферических белков зависит от конкретного липидного состава мембраны, с которой они связаны. [12]

Неспецифическая гидрофобная ассоциация [ править ]

Амфитропные белки связываются с липидными бислоями через различные гидрофобные якорные структуры. Такие как амфифильные α-спирали , открытые неполярные петли, посттрансляционно ацилированные или липидированные аминокислотные остатки или ацильные цепи специфически связанных регуляторных липидов, таких как фосфатидилинозитолфосфаты . Было показано, что гидрофобные взаимодействия важны даже для высококатионных пептидов и белков, таких как многоосновный домен белка MARCKS или гистактофилин, когда присутствуют их естественные гидрофобные якоря. [13]

Ковалентно связанные липидные якоря [ править ]

Заякоренные в липидах белки ковалентно присоединяются к ацильным цепям различных жирных кислот на цитоплазматической стороне клеточной мембраны посредством пальмитоилирования , миристоилирования или пренилирования . На экзоплазматической стороне клеточной мембраны липидно-заякоренные белки ковалентно присоединены к липидам гликозилфосфатидилинозитолу (GPI) и холестерину . [14] [15] Ассоциация белков с мембранами за счет использования ацилированных остатков является обратимым процессом. , поскольку ацильная цепь может быть похоронена в гидрофобном связывающем кармане белка после диссоциации от мембраны. Этот процесс происходит внутри бета-субъединиц G-белков . Возможно, из-за этой дополнительной потребности в структурной гибкости липидные якоря обычно связаны с очень гибкими сегментами третичной структуры белков, которые не могут быть хорошо разрешены с помощью кристаллографических исследований белков .

Специфическое связывание белков с липидами [ править ]

P40phox PX домен НАДФН-оксидазы Средняя плоскость липидного бислоя - черные точки. Граница области углеводородного ядра - синие точки (внутриклеточная сторона). Слой липидных фосфатов - желтые точки.

Некоторые цитозольные белки привлекаются к различным клеточным мембранам путем распознавания определенных типов липидов, обнаруженных в данной мембране. [16] Связывание белка со специфическим липидом происходит через специфические мембранные структурные домены, которые встречаются внутри протеина и имеют специфические карманы связывания для липидных головных групп липидов, с которыми они связываются. Это типичный биохимическое белково - лиганд взаимодействия, и стабилизируется за счет образования межмолекулярных водородных связей , ван - дер - ваальсовых взаимодействий , а также гидрофобных взаимодействий между белком и липидный лиганда. Такие комплексы также стабилизируются за счет образования ионных мостиков между аспартатными или глутаматными остатками белка и липидными фосфатами через промежуточные ионы кальция (Ca 2+ ). Такие ионные мостики могут возникать и являются стабильными, когда ионы (такие как Ca 2+ ) уже связаны с белком в растворе до связывания липидов. Формирование ионных мостиков наблюдается в белково-липидном взаимодействии между доменами типа С2 и аннексинами .

Электростатические взаимодействия белков и липидов [ править ]

Любой положительно заряженный белок будет притягиваться к отрицательно заряженной мембране за счет неспецифических электростатических взаимодействий. Однако не все периферические пептиды и белки являются катионными, и только определенные стороны мембраны заряжены отрицательно. К ним относятся цитоплазматическая сторона плазматических мембран , внешний листок наружных бактериальных мембран и митохондриальные мембраны. Таким образом, электростатическое взаимодействие играет важную роль в мембране ориентации на электронные носитель , таких как цитохром с , катионными токсинами , такими как charybdotoxin, И специфические мембранные нацеливания домены , такие как некоторые PH домены , домены С1 и домены С2 .

Электростатические взаимодействия сильно зависят от ионной силы раствора. Эти взаимодействия являются относительно слабыми в физиологической ионной силе ( 0,14 М NaCl ): ~ 3 до 4 ккал / моль для небольших катионных белков, таких как цитохром с , charybdotoxin или hisactophilin . [13] [17] [18]

Пространственное положение в мембране [ править ]

Ориентация и глубина проникновения многих амфитропных белков и пептидов в мембраны изучаются с помощью сайт-направленного спинового мечения , [19] химического мечения, измерения сродства связывания с мембраной мутантов белка , [20] флуоресцентной спектроскопии, [21] растворной или твердотельной ЯМР-спектроскопия , [22] НПВО ИК-Фурье-спектроскопия , [23] рентгеновская дифракция или нейтронная дифракция [24] и вычислительные методы. [25] [26] [27] [28]

Были идентифицированы два различных способа ассоциации белков с мембраной. Типичные водорастворимые белки не имеют открытых неполярных остатков или каких-либо других гидрофобных якорей. Следовательно, они полностью остаются в водном растворе и не проникают в липидный бислой, что было бы экономически затратно. Такие белки взаимодействуют с бислоями только электростатически, например, в этом режиме с мембранами взаимодействуют рибонуклеаза и полилизин . Однако типичные амфитропные белки имеют различные гидрофобные якоря, которые проникают в межфазную область и достигают углеводородной внутренней части мембраны. Такие белки «деформируют» липидный бислой, снижая температуру перехода липидная жидкость-гель. [29] Связывание обычно является сильно экзотермической реакцией.[30] Аналогичным образом происходит ассоциация амфифильных α-спиралей с мембранами. [24] [31] Внутренне неструктурированные или развернутые пептиды с неполярными остатками или липидными якорями также могут проникать в межфазную область мембраны и достигать углеводородного ядра, особенно когда такие пептиды являются катионными и взаимодействуют с отрицательно заряженными мембранами. [32] [33] [34]

Категории [ править ]

Ферменты [ править ]

Периферические ферменты участвуют в метаболизме различных компонентов мембраны, таких как липиды ( фосфолипазы и холестериноксидазы ), олигосахариды клеточной стенки ( гликозилтрансфераза и трансгликозидазы ) или белки ( сигнальная пептидаза и тиоэстеразы пальмитоил-протеина ). Липазы также могут переваривать липиды, образующие в воде мицеллы или неполярные капли.

Учебный классФункцияФизиологияСтруктура
Альфа / бета гидролазная складкаКатализирует гидролиз химических связей. [35]Включает в себя бактериальный , грибковые , желудка и поджелудочной железы липазы , Palmitoyl белка тиоэстеразы , cutinase и холинэстераз
Фосфолипаза А2 (секреторная и цитозольная)Гидролиз sn-2 жирнокислотной связи фосфолипидов . [36]Переваривание липидов, разрушение мембран и передача липидных сигналов .
Фосфолипаза CГидролизует PIP2, фосфатидилинозит , на два вторых мессенджера, инозитолтрифосфат и диацилглицерин . [37]Липидная сигнализация
ХолестериноксидазыОкисляет и изомеризует холестерин до холест-4-ен-3-она. [38]Истощает клеточные мембраны холестерина, используемого в патогенезе бактерий .
Каротиноидная оксигеназаРасщепляет каротиноиды . [39]Каротиноиды действуют как у растений, так и у животных как гормоны (включая витамин А у людей), пигменты , ароматизаторы , цветочные ароматы и защитные соединения.
ЛипоксигеназыЖелезный отработанные ферменты , которые катализируют в диоксигенирование полиненасыщенных жирных кислот . [40]У животных липоксигеназы участвуют в синтезе медиаторов воспаления, известных как лейкотриены .
Альфа-токсиныРасщепляет фосфолипиды в клеточной мембране, подобно фосфолипазе С. [41]Бактериальный патогенез, особенно Clostridium perfringens .
Сфингомиелиназа CФосфодиэстеразы , расщепляет фосфодиэфирные облигации. [42]Обработка липидов, таких как сфингомиелин .
Гликозилтрансферазы : MurG и трансгликозидазыКатализирует перенос сахарных фрагментов от активированных донорных молекул к специфическим акцепторным молекулам, образуя гликозидные связи. [43]Биосинтез дисахаридов , олигосахаридов и полисахаридов (гликоконъюгатов), MurG участвует в биосинтезе бактериального пептидогликана .
ФеррохелатазаПревращает протопорфирин IX в гем . [44]Участвующие в метаболизме порфиринов , протопорфирины используются для укрепления яичной скорлупы .
Семейство белков, связанных с миотубуляриномЛипидная фосфатаза , дефосфорилирующая PtdIns3P и PtdIns (3,5) P2 . [45]Требуется для дифференцировки мышечных клеток.
ДигидрооротатдегидрогеназыОкисление дигидрооротата (DHO) до оротата. [46]Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов в прокариотических и эукариотических клетках.
Гликолят оксидазаКатализирует окисление α- гидроксикислот до соответствующих α- кетокислот . [47]У зеленых растений фермент участвует в фотодыхании . У животных фермент участвует в производстве оксалата .

Мембранные нацеленные домены («липидные зажимы») [ править ]

С1 домен PKC-дельта (1ptr) Средняя плоскость липидного бислоя - черные точки. Граница области углеводородного ядра - синие точки (цитоплазматическая сторона). Слой липидных фосфатов - желтые точки.

Направляющие на мембрану домены специфически связываются с головными группами своих липидных лигандов, встроенных в мембрану. Эти липидные лиганды присутствуют в разных концентрациях в разных типах биологических мембран (например, PtdIns3P можно найти в основном в мембранах ранних эндосом , PtdIns (3,5) P2 в поздних эндосомах и PtdIns4P в Гольджи ). [16] Следовательно, каждый домен нацелен на определенную мембрану.

  • С1-домены [1] связывают диацилглицерин и сложные эфиры форбола .
  • Домены C2 [2] связывают фосфатидилсерин или фосфатидилхолин.
  • Домены гомологии плэкстрина [3] , домены PX [4] и домены Табби [5] связывают различные фосфоинозитиды.
  • Домены FYVE [6] более специфичны для PtdIns3P.
  • Домены ENTH [7] связывают PtdIns (3,4) P2 или PtdIns (4,5) P2 .
  • Домен ANTH [8] связывает PtdIns (4,5) P2.
  • Белки из семейства ERM (эзрин / радиксин / моэзин) [9] связывают PtdIns (4,5) P2.
  • Другие фосфоинозитид- связывающие белки включают фосфотирозин- связывающий домен [10] и определенные PDZ-домены . Они связывают PtdIns (4,5) P2.
  • Дискоидиновые домены факторов свертывания крови [11]
  • ENTH , VHS и Anth домены [12]

Структурные домены [ править ]

Структурные домены опосредуют прикрепление других белков к мембранам. Их связывание с мембранами может быть опосредовано ионами кальция (Ca 2+ ), которые образуют мостики между кислотными остатками белка и фосфатными группами липидов, как в аннексинах или доменах GLA.

Учебный классФункцияФизиологияСтруктура
АннексиныКальций- зависимое связывание внутриклеточной мембраны / фосфолипидов . [48]Функции включают перенос везикул , слияние мембран и образование ионных каналов .
Синапсин IОбволакивает синаптические пузырьки и связывается с несколькими элементами цитоскелета . [49]Функции регуляции высвобождения нейромедиаторов .
СинуклеинНеизвестная клеточная функция. [50]Считается, что играет роль в регулировании стабильности и / или обновления плазматической мембраны . Связан как с болезнью Паркинсона, так и с болезнью Альцгеймера .
GLA-домены свертывающей системыГамма-карбоксиглутаматные (GLA) домены ответственны за высокоаффинное связывание ионов кальция. [51]Участвует в функции факторов свертывания в каскаде свертывания крови.
Спектрин и α- актинин -2Обнаружен в нескольких белках цитоскелета и микрофиламентов . [52]Поддержание целостности плазматической мембраны и структуры цитоскелета.

Переносчики небольших гидрофобных молекул [ править ]

Эти периферические белки функционируют как переносчики неполярных соединений между различными типами клеточных мембран или между мембранами и цитозольными белковыми комплексами. Переносимые вещества представляют собой фосфатидилинозит, токоферол, ганглиозиды, гликолипиды, производные стерола, ретинол, жирные кислоты, воду, макромолекулы, эритроциты, фосфолипиды и нуклеотиды.

  • Белки-переносчики гликолипидов
  • Липокалин в том числе ретинола связывающих белков и жирные кислоты -связывающих белков
  • Полиизопреноид-связывающий белок, такой как домен белка YceI
  • Белки-активаторы ганглиозида GM2
  • Домен CRAL-TRIO ( белки-переносчики α- токоферола и фосфатидилинозита sec14p)
  • Белки-носители стеролов
  • Белки-переносчики фосфатидилинозита и STAR-домены
  • Оксистерин-связывающий белок

Электронные носители [ править ]

Эти белки участвуют в цепях переноса электронов . Они включают цитохром с , купредоксины , протеин железа с высоким потенциалом , адренодоксинредуктазу, некоторые флавопротеины и другие.

Полипептидные гормоны, токсины и антимикробные пептиды [ править ]

Многие гормоны, токсины , ингибиторы или антимикробные пептиды специфически взаимодействуют с трансмембранными белковыми комплексами. Они также могут накапливаться на поверхности липидного бислоя до связывания своих белков-мишеней. Такие полипептидные лиганды часто заряжены положительно и электростатически взаимодействуют с анионными мембранами.

Некоторые водорастворимые белки и пептиды также могут образовывать трансмембранные каналы . Обычно они подвергаются олигомеризации , значительным конформационным изменениям и необратимо связываются с мембранами. Определена трехмерная структура одного из таких трансмембранных каналов - α-гемолизина . В других случаях экспериментальная структура представляет собой водорастворимую конформацию, которая взаимодействует с липидным бислоем периферически, хотя некоторые из каналообразующих пептидов довольно гидрофобны и поэтому изучались методом ЯМР-спектроскопии в органических растворителях или в присутствии мицелл .

Учебный классБелкиФизиология
Ядовитые токсины
  • Яд скорпиона
  • Змеиный яд
  • Конотоксины
  • Понератоксин (насекомое)
Хорошо известные типы биотоксинов включают нейротоксины , цитотоксины , гемотоксины и некротоксины . Биотоксины выполняют две основные функции: уничтожение ( токсины змей , скорпионов и шишек ) и защиту ( токсины пчел и муравьев ). [53]
Токсины морского анемона
  • Токсин, ингибирующий натриевые каналы морского анемона
  • Нейротоксин III
  • Цитолизины
Ингибирование натриевых и калиевых каналов и образование пор мембран являются основными действиями более 40 известных пептидных токсинов морского анемона. Морские анемоны - хищные животные и используют токсины для хищничества и защиты; токсин анемона аналогичен токсичности наиболее токсичных фосфорорганических боевых отравляющих веществ. [54]
Бактериальные токсины
  • Перфринголизин О
  • Ботулинический токсин B
  • Термостабильный энтеротоксин B
  • δ- Эндотоксины
  • Бактериоцины , такие как микроцин )
  • Лантибиотические пептиды, такие как низин )
  • Грамицидин S
Микробные токсины являются основными факторами вирулентности для множества патогенных бактерий. Некоторые токсины - это токсины, образующие поры, которые разрушают клеточные мембраны. Другие токсины подавляют синтез белка или активируют пути вторичных мессенджеров, вызывая драматические изменения в путях передачи сигналов, критических для поддержания множества клеточных функций. Некоторые бактериальные токсины могут действовать непосредственно на иммунную систему , действуя как суперантигены и вызывая массивную пролиферацию Т-клеток. , что чрезмерно расширяет иммунную систему. Ботулинический токсин - это нейротоксин, который предотвращает стыковку / слияние нейросекреторных везикул с плазматической мембраной нервного синапса , ингибируя высвобождение нейротрансмиттера . [55]
Грибковые токсины
  • Циклические липопептидные антибиотики
    Сурфактин и даптомицин [13]
  • Пептайболы [14]
Эти пептиды характеризуются наличием необычной аминокислоты, α-аминоизомасляной кислоты , и проявляют антибиотические и противогрибковые свойства из-за их активности по формированию мембранных каналов. [56]
Антимикробные пептиды
  • Пептид HP
  • Сапозин B и NK-лизин
  • Лактоферрицин B
  • Магайнин и Плевроцидин
Способы действия, с помощью которых антимикробные пептиды убивают бактерии, разнообразны и включают разрушение мембран, нарушение метаболизма и нацеливание на цитоплазматические компоненты. В отличие от многих обычных антибиотиков эти пептиды, по-видимому, обладают бактерицидным действием, а не бактериостатическим .
Defensins
  • Дефенсины насекомых
  • Дефенсины растений , включая циклотиды и тионины
Дефенсины - это разновидность антимикробного пептида; и являются важным компонентом практически всех врожденных защит хозяина от микробного вторжения. Дефенсины проникают через мембраны микробных клеток за счет электрического притяжения и образуют поры в мембране, обеспечивающие отток, что в конечном итоге приводит к лизису микроорганизмов. [57]
Нейрональные пептиды
  • Пептиды тахикинина [15]
Эти белки возбуждают нейроны, вызывают поведенческие реакции, являются мощными вазодилататорами и ответственны за сокращение многих типов гладких мышц . [58]
Регуляторы апоптоза
  • Bcl-2
Члены семейства Bcl-2 регулируют проницаемость внешней мембраны митохондрий . Сам Bcl-2 подавляет апоптоз в различных типах клеток, включая лимфоциты и нейрональные клетки .

См. Также [ править ]

  • Антимикробные пептиды
  • Липопротеины
  • Мембранные белки
  • Трансмембранные белки

Ссылки [ править ]

  1. ^ Cafiso, Дэвид С. (2005). «Структура и взаимодействие доменов C2 на поверхности мембраны». У Тамма, Л.К. (ред.). Белок-липидные взаимодействия: от мембранных доменов до клеточных сетей . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. С. 403–22. ISBN 3-527-31151-3.
  2. ^ Ghosh M, Tucker, DE., Et al. (2006). «Свойства семейства фосфолипаз А 2 группы IV (обзор)». Прогресс в исследованиях липидов . 45 (6): 487–510. DOI : 10.1016 / j.plipres.2006.05.003 . PMID 16814865 . 
  3. ^ a b Джонсон Дж, Корнелл Р. (2002). «Амфитропные белки: регуляция обратимых мембранных взаимодействий (обзор)». Mol Membr Biol . 16 (3): 217–35. DOI : 10.1080 / 096876899294544 . PMID 10503244 . 
  4. ^ Guruvasuthevan RT, Craig JW, и др. (2006). «Доказательства того, что введение в мембрану цитозольного домена Bcl-xL регулируется электростатическим механизмом» . Журнал молекулярной биологии . 359 (4): 1045–1058. DOI : 10.1016 / j.jmb.2006.03.052 . PMC 1785297 . PMID 16650855 .  
  5. ^ Takida S, Wedegaertner PB (2004). «Независимое от экзоцитарного пути нацеливание на плазматическую мембрану гетеротримерных G-белков» . Письма FEBS . 567 (2–3): 209–213. DOI : 10.1016 / j.febslet.2004.04.062 . PMID 15178324 . S2CID 36940600 .  
  6. ^ Макинтош, TJ; Видаль А; Саймон С.А. (2003). «Энергетика пептидно-липидных взаимодействий: модификация межфазными диполями и холестерином». Актуальные темы в мембранах . 52 . Академическая пресса. С. 205–253. ISBN 978-0-12-643871-0.
  7. ^ Митра К, Ubarretxena-Belandia Я, Тагучи Т, Warren G, Engelman D (2004). «Модуляция двуслойной толщины мембран экзоцитозного пути мембранными белками, а не холестерином» . Proc Natl Acad Sci USA . 101 (12): 4083–4088. Bibcode : 2004PNAS..101.4083M . DOI : 10.1073 / pnas.0307332101 . PMC 384699 . PMID 15016920 .  
  8. Перейти ↑ Marsh, D (2001). «Профили полярности и проницаемости в липидных мембранах» . Труды Национальной академии наук . 98 (14): 7777–7782. Bibcode : 2001PNAS ... 98.7777M . DOI : 10.1073 / pnas.131023798 . PMC 35418 . PMID 11438731 .  
  9. Перейти ↑ Marsh D (2002). «Мембранные профили водопроницаемости от центробежных этикеток». Европейский биофизический журнал . 31 (7): 559–562. DOI : 10.1007 / s00249-002-0245-Z . PMID 12602343 . S2CID 36212541 .  
  10. ^ Нэйгл Дж, Тристрэй-Нэйгл S (2000). «Строение липидных бислоев» . Biochim Biophys Acta . 1469 (3): 159–195. DOI : 10.1016 / S0304-4157 (00) 00016-2 . PMC 2747654 . PMID 11063882 .  
  11. ^ Гони, F (2002). «Непостоянные белки в мембранах: когда белки приходят в качестве посетителей (Обзор)». Молекулярная мембранная биология . 19 (4): 237–45. DOI : 10.1080 / 0968768021000035078 . PMID 12512770 . S2CID 20892603 .  
  12. Перейти ↑ McIntosh T, Simon S (2006). «Роль свойств двухслойного материала в функции и распределении мембранных белков». Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул . 35 (1): 177–198. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.35.040405.102022 . PMID 16689633 . 
  13. ^ a b Hanakam F, Gerisch G, Lotz S, Alt T, Seelig A (1996). «Связывание гистактофилинов I и II с липидными мембранами регулируется pH-зависимым переключателем миристоил-гистидина». Биохимия . 35 (34): 11036–11044. DOI : 10.1021 / bi960789j . PMID 8780505 . 
  14. Перейти ↑ Silvius, JR (2003). «Липидированные пептиды как инструменты для понимания мембранных взаимодействий липид-модифицированных белков». Актуальные темы в мембранах . 52 . Академическая пресса. С. 371–395. ISBN 978-0-12-643871-0.
  15. ^ Бауманн, Н.А. Меннон, АК (2002). «Липидные модификации белков». In Vance, DE; Вэнс, Дж. Э. (ред.). Биохимия липидов, липопротеинов и мембран (4-е изд.). Elsevier Science. С. 37–54. ISBN 978-0-444-51139-3.
  16. ^ Б Cho, W. & Stahelin, RV (июнь 2005). «Мембранно-белковые взаимодействия в передаче сигналов и мембранном переносе клеток» . Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул . 34 : 119–151. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.33.110502.133337 . PMID 15869386 . Проверено 23 января 2007 . 
  17. ↑ Ben-Tal N, Honig B, Miller C, McLaughlin S (октябрь 1997 г.). «Электростатическое связывание белков с мембранами. Теоретические предсказания и экспериментальные результаты с харибдотоксином и фосфолипидными пузырьками» . Биофизический журнал . 73 (4): 1717–1727. Bibcode : 1997BpJ .... 73.1717B . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (97) 78203-1 . PMC 1181073 . PMID 9336168 .  
  18. ^ Шанкарам, МБ; Марш, Д. (1993). «Белково-липидные взаимодействия с белками периферических мембран». В Уоттс, А. (ред.). Белково-липидные взаимодействия . Эльзевир. С. 127–162. ISBN 0-444-81575-9.
  19. Перейти ↑ Malmberg N, Falke J (2005). «Использование насыщения мощности ЭПР для анализа геометрии стыковки с мембраной периферических белков: приложения к доменам C2» . Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул . 34 (1): 71–90. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.34.040204.144534 . PMC 3637887 . PMID 15869384 .  
  20. ↑ Спенсер А., Тюресон Э, Отто Дж, Песня I, Смит Т., ДеВитт Д., Гаравито Р., Смит В. (1999). «Мембранные связывающие домены простагландин-эндопероксид H-синтаз 1 и 2. Пептидное картирование и мутационный анализ» . Журнал биологической химии . 274 (46): 32936–32942. DOI : 10.1074 / jbc.274.46.32936 . PMID 10551860 . 
  21. ^ Лэтроп В, Гадд М, Biltonen R, G Правило (2001). «Изменение аффинности Ca2 + при активации фосфолипазы A2 Agkistrodon piscivorus piscivorus». Биохимия . 40 (11): 3264–3272. DOI : 10.1021 / bi001901n . PMID 11258945 . 
  22. ^ Кутателадзе Т, Overduin М (2001). «Структурный механизм стыковки эндосом с помощью домена FYVE». Наука . 291 (5509): 1793–1796. Bibcode : 2001Sci ... 291.1793K . DOI : 10.1126 / science.291.5509.1793 . PMID 11230696 . 
  23. ^ Tatulian S, Цинь S, Панде A, Он X (2005). «Расположение мембранных белков с помощью новых белковых инженерных и биофизических подходов» . Журнал молекулярной биологии . 351 (5): 939–947. DOI : 10.1016 / j.jmb.2005.06.080 . PMID 16055150 . 
  24. ^ a b Христова К., Уимли В.К., Мишра В.К., Анантарамия Г.М., Сегрест Дж. П., Белый С.Х. (2 июля 1999 г.). «Амфипатическая альфа-спираль на границе раздела мембран: структурное исследование с использованием нового метода дифракции рентгеновских лучей». Журнал молекулярной биологии . 290 (1): 99–117. DOI : 10.1006 / jmbi.1999.2840 . PMID 10388560 . 
  25. ^ Murray D, Хонига B (2002). «Электростатический контроль мембранного нацеливания доменов C2». Молекулярная клетка . 9 (1): 145–154. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (01) 00426-9 . PMID 11804593 . 
  26. ^ Ефремов R, Нольде D, Коншина А, Syrtcev Н, Арсеньевы А (2004). «Пептиды и белки в мембранах: чему мы можем научиться с помощью компьютерного моделирования?». Современная лекарственная химия . 11 (18): 2421–42. DOI : 10.2174 / 0929867043364496 . PMID 15379706 . 
  27. ^ Ломизе A, Погожева I, Ломизе M, Mosberg H (2006). «Размещение белков в мембранах: вычислительный подход» . Белковая наука . 15 (6): 1318–1333. DOI : 10.1110 / ps.062126106 . PMC 2242528 . PMID 16731967 .  
  28. ^ Lomize A, Lomize M, Pogozheva I. "Сравнение с экспериментальными данными" . Ориентация белков в мембранах . Мичиганский университет . Проверено 8 февраля 2007 .
  29. ^ Papahadjopoulos Д, Moscarello М, Eylar Е, Isac Т (1975). «Влияние белков на термотропные фазовые переходы фосфолипидных мембран». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 401 (3): 317–335. DOI : 10.1016 / 0005-2736 (75) 90233-3 . PMID 52374 . 
  30. ^ Силиг J (2004). «Термодинамика липид-пептидных взаимодействий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1666 (1-2): 40-50. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2004.08.004 . PMID 15519307 . 
  31. ^ Darkes МДж, Дэвис С.М., Брэдшоу JP (1997). «Взаимодействие тахикининов с фосфолипидными мембранами: нейтронографическое исследование». Physica B . 241 : 1144–1147. Bibcode : 1997PhyB..241.1144D . DOI : 10.1016 / S0921-4526 (97) 00811-9 .
  32. ^ Эллена ДФ, Moulthrop Дж, Ву Дж, Раух М, Jaysinghne S, Замок JD, Cafiso DS (ноябрь 2004 г.). «Положение мембраны основного ароматического пептида, который секвестрирует фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат, определенное с помощью сайт-направленного спинового мечения и ЯМР высокого разрешения» . Биофизический журнал . 87 (5): 3221–3233. Bibcode : 2004BpJ .... 87.3221E . DOI : 10.1529 / biophysj.104.046748 . PMC 1304792 . PMID 15315949 .  
  33. ^ Маркотт I, Dufourc E, Уэлла M, ож M (2003). «Взаимодействие нейропептида мет-энкефалина с цвиттерионными и отрицательно заряженными бицеллами по данным твердотельного ЯМР 31P и 2H» . Биофизический журнал . 85 (1): 8105–8109. Bibcode : 2003BpJ .... 85..328M . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (03) 74477-4 . PMC 1303088 . PMID 12829487 .  
  34. Перейти ↑ Zhang W, Crocker E, McLaughlin S, Smith S (2003). «Связывание пептидов с основными и ароматическими остатками с двухслойными мембранами: фенилаланин в миристоилированном богатом аланином эффекторном домене субстрата С-киназы проникает в гидрофобное ядро ​​бислоя» . Журнал биологической химии . 278 (24): 21459–21466. DOI : 10.1074 / jbc.M301652200 . PMID 12670959 . 
  35. ^ «Запись Pfam Abhydrolase 1» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
  36. ^ "Запись Pfam: Фосфолипаза A2" . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
  37. ^ «Запись Pfam: фосфатидилинозитол-специфическая фосфолипаза C, домен X» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
  38. ^ "Запись Pfam: Холестериноксидаза" . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
  39. ^ "Запись Pfam: Белок пигментной эпителиальной мембраны сетчатки" . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
  40. ^ «Запись Pfam: Липоксигеназа» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
  41. ^ Запись PDBsum: Альфа-токсин
  42. ^ «Запись Pfam: фосфодиэстераза типа I» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
  43. ^ «Запись Pfam: группа гликозилтрансфераз 1» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
  44. ^ "Запись Pfam: Феррохелатаза" . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
  45. ^ «Запись Pfam: связанные с миотубулярином» . Архивировано из оригинала на 2007-09-26 . Проверено 25 января 2007 .
  46. ^ "Запись Pfam: Дигидрооротатдегидрогеназа" . Архивировано из оригинала на 2007-09-26 . Проверено 25 января 2007 .
  47. ^ «Запись Pfam: FMN-зависимая дегидрогеназа» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
  48. ^ «Запись Pfam: Аннексин» . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
  49. ^ "Запись Pfam Synapsin N" . Архивировано из оригинала на 2007-09-26 . Проверено 25 января 2007 .
  50. ^ "Синуклеин входа Pfam" . Архивировано из оригинала на 2007-09-26 . Проверено 25 января 2007 .
  51. ^ "Запись Pfam: Gla" . Архивировано из оригинала на 2007-09-29 . Проверено 25 января 2007 .
  52. ^ "Pfam entry Spectrin" . Архивировано из оригинала на 2007-09-26 . Проверено 25 января 2007 .
  53. ^ Роша, Эрве; Martin-Eauclaire, Marie-France, ред. (2000). Токсины животных: факты и протоколы . Базель: Birkhũser Verlag. ISBN 3-7643-6020-8.
  54. ^ Паточка, Иржи и Анна Strunecka. (1999) Токсины морской анемона. Архивировано 15 июня 2013 г. в Wayback Machine Информационный бюллетень ASA.
  55. ^ Шмитта С, Meysick К, О'Брайен А (1999). «Бактериальные токсины: друзья или враги?» . Возникающие инфекционные заболевания . 5 (2): 224–234. DOI : 10.3201 / eid0502.990206 . PMC 2640701 . PMID 10221874 .  
  56. ^ Чага J, Уоллес В (2001). «Пептайболы: модели ионных каналов» (PDF) . Труды биохимического общества . 29 (Pt 4): 565–70. DOI : 10.1042 / BST0290565 . PMID 11498029 .  
  57. ^ Оппенгейм, JJ, A Biragyn, LW Квак и D Yang (2003). «Роль антимикробных пептидов, таких как дефенсины, в врожденном и адаптивном иммунитете» . Анналы ревматических болезней . 62 (90002): ii17–21. DOI : 10.1136 / ard.62.suppl_2.ii17 . PMC 1766745 . PMID 14532141 .  CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  58. ^ "Pfam entry Tachykinin" . Архивировано из оригинала на 2007-09-26 . Проверено 25 января 2007 .

Общие ссылки [ править ]

  • Лукас К. Тамм (редактор) (2005). Белок-липидные взаимодействия: от мембранных доменов до клеточных сетей . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. ISBN 3-527-31151-3.CS1 maint: дополнительный текст: список авторов ( ссылка )
  • Чо В. и Стахелин Р. В. (июнь 2005 г.). «Мембранно-белковые взаимодействия в передаче сигналов и мембранном переносе клеток». Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул . 34 (1): 119–151. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.33.110502.133337 . PMID  15869386 .
  • Гони FM (2002). «Непостоянные белки в мембранах: когда белки приходят в качестве посетителей» (PDF) . Мол. Membr. Биол . 19 (4): 237–245. DOI : 10.1080 / 0968768021000035078 . PMID  12512770 . S2CID  20892603 .
  • Джонсон Дж, Корнелл Р. (1999). «Амфитропные белки: регуляция обратимых мембранных взаимодействий (обзор)» (PDF) . Mol Membr Biol . 16 (3): 217–235. DOI : 10.1080 / 096876899294544 . PMID  10503244 .
  • Ситон Б.А. и Робертс М.Ф. Белки периферических мембран. С. 355–403. В биологических мембранах (ред. К. Мерц и Б. Ру), Birkhauser Boston, 1996.
  • Бенга Г. Белок-липидные взаимодействия в биологических мембранах, стр. 159–188. В книге «Структура и свойства биологических мембран» , т. 1 (Ред. Г. Бенга) Boca Raton CRC Press, 1985.
  • Кессель А. и Бен-Тал Н. 2002. Детерминанты свободной энергии пептидной ассоциации с липидными бислоями. In Current Topics in Membranes 52: 205–253.
  • Мальмберг Н., Фальке Дж. (2005). «Использование насыщения мощности ЭПР для анализа геометрии стыковки с мембраной периферических белков: приложения к доменам C2» . Annu Rev Biophys Biomol Struct . 34 (1): 71–90. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.34.040204.144534 . PMC  3637887 . PMID  15869384 .
  • Макинтош Т., Саймон С. (2006). «Роль свойств двухслойного материала в функции и распределении мембранных белков». Annu Rev Biophys Biomol Struct . 35 (1): 177–198. DOI : 10.1146 / annurev.biophys.35.040405.102022 . PMID  16689633 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Белки периферических мембран в базе данных OPM
  • ДОЛОП Геномно -ориентированная база данных бактериальных липопротеинов
  • База данных пептаибола
  • База данных по антимикробным пептидам, заархивированная 20 июля 2011 г. на Wayback Machine