| Криптохром / фотолиаза, С-конец, связывание с FAD | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Деазафлавиновая фотолиаза из Anacystis nidulans , иллюстрирующая два светособирающих кофактора: FADH - (желтый) и 8-HDF (голубой). | |||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | FAD_binding_7 | ||||||||||
| Pfam | PF03441 | ||||||||||
| ИнтерПро | IPR005101 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00331 | ||||||||||
| SCOP2 | 1qnf / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
| |||||||||||
| дезоксирибодипиримидин-фото-лиаза (CPD) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Димер тимин-тимин-циклобутана, вызванный УФ-излучением (справа), представляет собой тип повреждения ДНК, которое восстанавливается ДНК-фотолиазой. Примечание. Приведенная выше диаграмма неправильно обозначена как тимин, поскольку в структурах отсутствуют 5-метильные группы. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 4.1.99.3 | ||||||||
| Количество CAS | 37290-70-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | Amigo / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Фотолиазы ( EC 4.1.99.3) представляют собой ферменты репарации ДНК, которые восстанавливают повреждения, вызванные воздействием ультрафиолета . Этим ферментам необходим видимый свет (с фиолетового / синего конца спектра) как для их собственной активации [1], так и для фактического восстановления ДНК. [2] Механизм репарации ДНК с участием фотолиаз называется фотореактивацией. Они в основном превращают димеры пиримидина в нормальную пару пиримидиновых оснований.
Функция [ править ]
Фотолиазы связывают комплементарные цепи ДНК и разрушают определенные типы димеров пиримидина, которые возникают, когда пара оснований тимина или цитозина на одной и той же цепи ДНК становится ковалентно связанной. Длина связи этой димеризации короче, чем длина связи нормальной структуры B-ДНК, которая дает неправильную матрицу для репликации и транскрипции. [3] Более распространенная ковалентная связь включает образование циклобутанового мостика. Фотолиазы имеют высокое сродство к этим поражениям и обратимо связываются и превращают их обратно в исходные основания.
Эволюция [ править ]
Фотолиаза является филогенетически старый фермент , который присутствует и функциональный у многих видов, от бактерий до грибов с растениями [4] и к животным . [5] Фотолиаза особенно важна для восстановления растений, вызванных УФ-излучением. Механизм фотолиазы больше не работает у людей и других плацентарных млекопитающих, которые вместо этого полагаются на менее эффективный механизм эксцизионной репарации нуклеотидов , хотя они сохраняют многие криптохромы . [6]
Фотолиазы являются флавопротеинами и содержат два светособирающих кофактора . Многие фотолиазы имеют N-концевой домен, который связывает второй кофактор. Все фотолиазы содержат восстановленный двумя электронами FADH - ; они разделены на два основных класса , основанных на втором кофактор, который может быть либо птеринового methenyltetrahydrofolate (МТГФ) в фолата photolyases или deazaflavin 8-гидрокси-7,8-didemethyl-5-deazariboflavin (8-HDF) в deazaflavin photolyases . Хотя для каталитической активности требуется только FAD, второй кофактор значительно ускоряет скорость реакции в условиях низкой освещенности. Фермент действует путемперенос электронов, при котором восстановленный флавин FADH - активируется световой энергией и действует как донор электронов для разрушения димера пиримидина. [7]
На основе сходства последовательностей ДНК-фотолиазы можно разделить на несколько классов: [8] [9]
|
- Фотолиазы CPD класса 1 представляют собой ферменты, которые обрабатывают повреждения димером циклобутан-пиримидин (CPD) грамотрицательных и грамположительных бактерий, галофильных архей Halobacterium halobium .
- Фотолиазы CPD класса 2 также обрабатывают поражения CPD. Они содержатся в таких растениях, как тале-кресс Arabidopsis thaliana и рис .
- Растительные и грибы Cryptochromes похожи на класс 1 ДСП. Это фоторецепторы синего света, которые опосредуют индуцированную синим светом экспрессию генов и модуляцию циркадных ритмов .
- Лиазы CPD класса 3 составляют сестринскую группу по отношению к криптохромам растений, которые, в свою очередь, являются сестринской группой CPD класса 1.
- Группа Cry-DASH - это CPD-лиазы, высокоспецифичные для одноцепочечной ДНК. Члены включают Vibrio cholerae , X1Cry из Xenopus laevis и AtCry3 из Arabidopsis thaliana . [5] Первоначально DASH был назван в честь Drosophila , Arabidopsis , Synechocystis и Human , четырех таксонов, которые изначально считались несущими это семейство лиаз. С тех пор категоризация изменилась. Часть их названия "Cry" возникла из-за первоначального предположения, что они были криптохромами. [8]
- Эукариотические (6-4) ДНК-фотолиазы образуют группу с криптохромами животных, которые контролируют циркадные ритмы. Они встречаются у разных видов, в том числе у дрозофилы и человека. Криптохромы имеют свою детальную группировку. [9]
- Бактериальные 6-4 лиазы ( InterPro : IPR007357 ), также известные как группа FeS-BCP, образуют свою собственную внешнюю группу по отношению ко всем фотолиазам.
Ветвь CPD, не относящаяся к классу 2, обычно объединяется в класс 1 в некоторых системах, таких как PRINTS (PR00147). Хотя члены меньших групп согласованы, филогения может сильно различаться среди авторов из-за различий в методологии, что приводит к некоторой путанице с авторами, которые пытаются уместить все (без FeS-BCP) в двухклассовую классификацию. [9] Криптохромы образуют полифилетическую группу, включающую фотолиазы, которые утратили свою активность репарации ДНК и вместо этого контролируют циркадные ритмы. [8] [9]
Заявление [ править ]
Добавление фотолиазы из сине-зеленой водоросли Anacystis nidulans к клеткам HeLa частично уменьшало повреждение ДНК от воздействия ультрафиолета B. [10]
Белки человека, содержащие этот домен [ править ]
CRY1 ; CRY2 ;
Номенклатура [ править ]
Систематическое название данного фермента класса deoxyribocyclobutadipyrimidine пиримидин-лиазы . Другие имена в общем пользовании включают photoreactivating фермента , ДНК фотолиаза , ДНК-photoreactivating фермента , ДНК циклобутана дипиримидин фотолиаза , ДНК фотолиаза , дезоксирибонуклеиновый фотолиаз , deoxyribodipyrimidine фотолиаза , фотолиаз , PRE , PhrB фотолиаз , дезоксирибонуклеиновой циклобутан дипиримидин фотолиаз , нск фотолиаз , дипиримидин фотолиаз ( светочувствительный)и дезоксирибонуклеатпиримидиндимерлиаза (светочувствительная) . Этот фермент принадлежит к семейству лиаз , а именно к «универсальному» классу углерод-углеродных лиаз.
Ссылки [ править ]
- Перейти ↑ Yamamoto J, Shimizu K, Kanda T, Hosokawa Y, Iwai S, Plaza P, Müller P (октябрь 2017 г.). «Потеря четвертого переносящего электроны триптофана у животных (6-4) Фотолиаза ухудшает активность восстановления ДНК в бактериальных клетках». Биохимия . 56 (40): 5356–5364. DOI : 10.1021 / acs.biochem.7b00366 . PMID 28880077 .
- ^ Тиагараян V, Byrdin M, Экер А.П., Мюллер P, Brettel K (июнь 2011). «Кинетика расщепления димера циклобутан-тимина ДНК-фотолиазой, непосредственно контролируемая в УФ-диапазоне» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (23): 9402–7. Bibcode : 2011PNAS..108.9402T . DOI : 10.1073 / pnas.1101026108 . PMC 3111307 . PMID 21606324 .
- ^ Garrett RH, Гришэм CM (2010). Биохимия . Брукс / Коул, Cengage Learning. ISBN 978-0-495-10935-8. OCLC 984382855 .
- ^ Тераниши, М., Накамура, К., Мориока, Х., Ямамото, К. и Хидема, Дж. (2008). «Нативная фотолиаза димера циклобутана пиримидина риса фосфорилируется» . Физиология растений . 146 (4): 1941–1951. DOI : 10.1104 / pp.107.110189 . PMC 2287361 . PMID 18235036 .
- ^ a b Селби CP, Санкар A (ноябрь 2006 г.). «Класс криптохромов / фотолиаз ферментов с одноцепочечной ДНК-специфической фотолиазной активностью» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (47): 17696–700. Bibcode : 2006PNAS..10317696S . DOI : 10.1073 / pnas.0607993103 . PMC 1621107 . PMID 17062752 .
- ^ Lucas-Lledo JI, Lynch M (май 2009). «Эволюция скорости мутаций: филогеномный анализ семейства фотолиазы / криптохрома» . Молекулярная биология и эволюция . 26 (5): 1143–53. DOI : 10.1093 / molbev / msp029 . PMC 2668831 . PMID 19228922 .
- ^ Sancar A (июнь 2003). «Структура и функция ДНК-фотолиазы и криптохромных фоторецепторов синего света». Химические обзоры . 103 (6): 2203–37. DOI : 10.1021 / cr0204348 . PMID 12797829 .
- ^ a b c d Scheerer P, Zhang F, Kalms J, von Stetten D, Krauß N, Oberpichler I, Lamparter T (май 2015 г.). «Структура фотолиазы циклобутанпиримидиндимера класса III выявляет новый сайт связывания антенного хромофора и альтернативные пути фотовосстановления» . Журнал биологической химии . 290 (18): 11504–14. DOI : 10.1074 / jbc.M115.637868 . PMC 4416854 . PMID 25784552 .
- ^ a b c d Rivera AS, Ozturk N, Fahey B, Plachetzki DC, Degnan BM, Sancar A, Oakley TH (апрель 2012 г.). «Криптохром, чувствительный к синему свету, экспрессируется в губчатом глазу, лишенном нейронов и опсина» . Журнал экспериментальной биологии . 215 (Pt 8): 1278–86. DOI : 10,1242 / jeb.067140 . PMC 3309880 . PMID 22442365 .
- ^ Kulms Д, Pöppelmann В, D Ярош, Люгер Т.А., Krutmann Дж, Шварц Т (июль 1999 г.). «Эффекты ядер и клеточных мембран независимо вносят вклад в индукцию апоптоза в клетках человека, подвергнутых воздействию УФ-В излучения» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (14): 7974–9. Bibcode : 1999PNAS ... 96.7974K . DOI : 10.1073 / pnas.96.14.7974 . PMC 22172 . PMID 10393932 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Экер А.П., Фихтингер-Шепман А.М. (1975). «Исследования фотореактивирующего фермента ДНК из Streptomyces griseus II. Очистка фермента». Биохим. Биофиз. Acta . 378 (1): 54–63. DOI : 10.1016 / 0005-2787 (75) 90136-7 . PMID 804322 .
- Санкар Г.Б., Смит Ф.В., Рид Р., Пейн Г., Леви М., Санкар А. (1987). «Механизм действия ДНК-фотолиазы Escherichia coli. I. Формирование фермент-субстратного комплекса». J. Biol. Chem . 262 (1): 478–85. PMID 3539939 .
- Сетлоу Дж. К., Боллум Ф. Дж. (1968). «Минимальный размер субстрата для фотореактивирующего фермента дрожжей». Биохим. Биофиз. Acta . 157 (2): 233–7. DOI : 10.1016 / 0005-2787 (68) 90077-4 . PMID 5649902 .
Внешние ссылки [ править ]
- СМИ, связанные с Photolyase на Викискладе?
