| SelP, N конец | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | ||||||||
| Символ | SelP_N | |||||||
| Pfam | PF04592 | |||||||
| Клан пфам | CL0172 | |||||||
| ИнтерПро | IPR007671 | |||||||
| ||||||||
| SelP, конец C | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | ||||||||
| Символ | SelP_C | |||||||
| Pfam | PF04593 | |||||||
| ИнтерПро | IPR007672 | |||||||
| ||||||||
В молекулярной биологии , то домен белка селенопротеины Р ( SELP ) является единственным известным эукариотической селенопротеины , который содержит несколько селеноцистеина (сек) остатки. Это секретируемый гликопротеин , часто обнаруживаемый в плазме . Его точная функция еще предстоит выяснить; однако считается, что он обладает антиоксидантными свойствами. [1] Этот конкретный белок содержит два домена: C-концевой и N-концевой . N-концевой домен больше, чем C-конец [2], и считается, что N-концевойгликозилированный . [3]
Функция [ править ]
SelP может обладать антиоксидантными свойствами. Он может прикрепляться к эпителиальным клеткам и может защищать эндотелиальные клетки сосудов от токсичности пероксинитрита . [1] Высокое содержание селена в SelP предполагает, что он может участвовать в межклеточном транспорте или хранении селена . [3] промотор структура из бычьей SELP предполагает , что он может быть вовлечен в борьбе с тяжелыми металлами интоксикации, а также может иметь функцию развития. [4]
Структура [ править ]
N-концевая область всегда содержит один остаток Sec, и он отделен от C-концевой области (9-16 остатков Sec) богатой гистидином последовательностью . [3] Большое количество остатков Sec в С-концевой части SelP предполагает, что он может участвовать в транспорте или хранении селена. Однако также возможно, что эта область выполняет окислительно-восстановительную функцию. [3]
N-терминальный домен [ править ]
Функция [ править ]
N-концевой домен обеспечивает сохранение селена всего тела и, по-видимому, поставляет селен в почки [5]
Структура [ править ]
Структура N-концевого домена больше и содержит меньше селена. Однако считается, что он сильно гликозилирован [5]
C-терминальный домен [ править ]
Функция [ править ]
Известно, что функция С-концевого домена жизненно важна для поддержания уровней селена в головном мозге и семенниках, но не для поддержания уровня селена во всем организме. Ткань мозга и яичек . [5]
Структура [ править ]
С-концевой домен меньше по размеру, но гораздо более богат селеном. [5]
Взаимодействие с белками [ править ]
Связывается с гепарином в зависимости от pH [2]
Ссылки [ править ]
- ^ а б Мостерт V (апрель 2000 г.). «Селенопротеин Р: свойства, функции и регуляция». Arch. Биохим. Биофиз . 376 (2): 433–8. DOI : 10,1006 / abbi.2000.1735 . PMID 10775431 .
- ^ а б Бурк РФ; Хилл К.Э. (2009). «Селенопротеин Р-экспрессия, функции и роли у млекопитающих» . Biochim Biophys Acta . 1790 (11): 1441–7. DOI : 10.1016 / j.bbagen.2009.03.026 . PMC 2763998 . PMID 19345254 .
- ^ а б в г Крюков Г.В.; Гладышев В.Н. (декабрь 2000 г.). «Метаболизм селена у рыбок данио: множественность генов селенопротеинов и экспрессия белка, содержащего 17 остатков селеноцистеина» . Гены Клетки . 5 (12): 1049–60. DOI : 10.1046 / j.1365-2443.2000.00392.x . PMID 11168591 . S2CID 31432708 .
- ^ Fujii M; Saijoh K; Кобаяши Т; Fujii S; Ли MJ; Сумино К. (октябрь 1997 г.). «Анализ гена бычьего селенопротеина Р-подобного белка и доступность металлочувствительного элемента (MRE), расположенного в его промоторе». Джин . 199 (1-2): 211-7. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (97) 00369-7 . PMID 9358058 .
- ^ a b c d Hill KE, Zhou J, Austin LM, Motley AK, Ham AJ, Olson GE и др. (2007). «Богатый селеном C-концевой домен мышиного селенопротеина P необходим для доставки селена в мозг и семенники, но не для поддержания селеном всего тела» . J Biol Chem . 282 (15): 10972–80. DOI : 10.1074 / jbc.M700436200 . PMID 17311913 .
