| SeqA, C-концевой домен | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура белка SeqA E.coli в комплексе с ДНК несовпадения n6-метиладенингуанина | ||||||||
| Идентификаторы | ||||||||
| Символ | SeqA | |||||||
| Pfam | PF03925 | |||||||
| ИнтерПро | IPR005621 | |||||||
| SCOP2 | 1lrr / SCOPe / SUPFAM | |||||||
| ||||||||
В молекулярной биологии SeqA белок обнаружен в бактерий и архей . Функция этого белка очень важна для репликации ДНК . Белок отрицательно регулирует инициацию репликации ДНК в ориджине репликации у Escherichia coli , OriC . [1] Кроме того, белок играет дополнительную роль в секвестрации. Важность этого белка жизненно важна, без его помощи в репликации ДНК не могло бы произойти деление клеток и другие важные процессы. Считается, что этот белковый домен является частью гораздо более крупного белкового комплекса, который включает другие белки, такие как SeqB.[2]
Функция [ править ]
Репликация ДНК - это энергоемкий процесс, поэтому у бактерий этот процесс происходит только в определенной контрольной точке клеточного цикла. Связывания из SeqA белка с полуметилированной GATC последовательностей имеет важное значение в отрицательной модуляции хромосомной инициации в Oric, а также в формировании SeqA фокусов необходимы для кишечной палочки сегрегации хромосом . [3]
Тетрамеры SeqA способны агрегировать или мультимеризоваться обратимым, зависимым от концентрации образом. [3] Помимо своей функции в контроле репликации ДНК, SeqA также может быть специфическим фактором транскрипции . [4]
Кроме того, считается, что SeqA играет роль в организации хромосом и регуляции генов . [5]
Локализация [ править ]
Большая часть SeqA в клетке оказывается связанной с новой ДНК на вилке репликации . [5]
Структура [ править ]
N-терминальный домен [ править ]
N-концевого домена складок на две альфа-спиралей и одну бета-цепь. Этот белковый домен жизненно важен для поддержки мультимеризации. [5]
C-терминальный домен [ править ]
С-концевой домен белка играет важную роль в связывании с ДНК. Он связывается с полностью метилированными и полуметилированными последовательностями GATC на oriC. Структура в С-концевым доменом состоит из семи альфа-спиралей и три многожильных бета-листа . [5]
Ссылки [ править ]
- ^ Слейтер S, S Вольд, Лу М, Бойе Е, Skarstad К, Kleckner Н (сентябрь 1995). «Белок E. coli SeqA связывает oriC в двух различных метил-модулированных реакциях, соответствующих его роли в инициации репликации ДНК и секвестрации ориджина». Cell . 82 (6): 927–36. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (95) 90272-4 . PMID 7553853 . S2CID 14652024 .
- ^ Shakibai Н, Ishidate К, Решетняк Е, Гундзи S, Kohiyama М, Rothfield л (сентябрь 1998). «Связывание с высоким сродством гемиметилированного oriC мембранами Escherichia coli опосредуется мультибелковой системой, которая включает SeqA и недавно идентифицированный фактор, SeqB» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (19): 11117–21. Bibcode : 1998PNAS ... 9511117S . DOI : 10.1073 / pnas.95.19.11117 . PMC 21605 . PMID 9736699 .
- ↑ a b Lee H, Kang S, Bae SH, Choi BS, Hwang DS (сентябрь 2001 г.). «Агрегация белка SeqA необходима для функции SeqA» . Журнал биологической химии . 276 (37): 34600–6. DOI : 10.1074 / jbc.M101339200 . PMID 11457824 .
- ^ Slomińska M, Wegrzyn A, Konopa G, Skarstad K, Wegrzyn G (июнь 2001). «SeqA, белок секвестрации происхождения Escherichia coli, также является специфическим фактором транскрипции». Молекулярная микробиология . 40 (6): 1371–9. DOI : 10.1046 / j.1365-2958.2001.02480.x . PMID 11442835 . S2CID 21295910 .
- ^ a b c d Waldminghaus T, Skarstad K (май 2009 г.). «Белок SeqA Escherichia coli». Плазмида . 61 (3): 141–50. DOI : 10.1016 / j.plasmid.2009.02.004 . PMID 19254745 .
