Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Номер оборота имеет два разных значения:

В энзимологии число оборота (также называемое k cat ) определяется как максимальное количество химических превращений молекул субстрата в секунду, которое один активный сайт будет выполнять для данной концентрации фермента для ферментов с двумя или более активными сайтами. [1] Для ферментов с одним активным центром k cat называют каталитической константой. [2] Его можно рассчитать исходя из максимальной скорости реакции и концентрации катализатора на сайте следующим образом:

(См. Кинетику Михаэлиса-Ментен ).

В других областях химии, таких как металлоорганический катализ , число оборотов (сокращенно TON ) имеет другое значение: количество молей субстрата, которое моль катализатора может преобразовать до того, как станет инактивированным. [3] В этом смысле идеальный катализатор имел бы бесконечное число оборачиваемости, потому что он никогда не будет потреблен, но на практике часто можно встретить числа оборачиваемости от 100 до 40 миллионов для каталазы . Термин частота оборота (сокращенно TOF ) используется для обозначения оборота в единицу времени, как в энзимологии. Для наиболее важных промышленных приложений частота переключения находится в диапазоне 10 -2 - 102 с -1 (ферменты 10 3 - 10 7 с -1 ). [1] Частота оборота каталазы максимальная, т.е. 4 X 10 7 с -1 .

Число оборотов ограниченных диффузией ферментов [ править ]

AChE представляет собой сериновую гидролазу с известной каталитической константой> 10 000 / с. Это означает, что AChE реагирует с ацетилхолином со скоростью, близкой к ограниченной диффузией. [4]

Карбоангидраза - один из самых быстрых ферментов, и его скорость обычно ограничивается скоростью диффузии его субстратов . Типичные каталитические константы для различных форм этого фермента составляют от 10 4 до 10 6 реакций в секунду. [5]

См. Также [ править ]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Roskoski, Роберт (2015-01-01), "Михаэлис-Ментна Кинетика ☆" , Reference Module в области биомедицинских наук , Elsevier, DOI : 10.1016 / b978-0-12-801238-3.05143-6 , ISBN 978-0-12-801238-3, получено 15 декабря 2020 г.
  2. Перейти ↑ Leskovac V (2003). Комплексная кинетика ферментов . Нью-Йорк, США: Kluwer Academic / Plenum.
  3. ^ Bligaard, Томас; Баллок, Р. Моррис; Кэмпбелл, Чарльз Т .; Чен, Цзингуан Г .; Гейтс, Брюс С .; Gorte, Raymond J .; Джонс, Кристофер В .; Джонс, Уильям Д .; Китчин, Джон Р .; Скотт, Сюзанна Л. (2016). «К сравнительному анализу в науке о катализе: передовой опыт, проблемы и возможности» . Катализ ACS . 6 (4): 2590–2602. DOI : 10.1021 / acscatal.6b00183 .
  4. Перейти ↑ Quinn DM (1987). «Ацетилхолинэстераза: структура фермента, динамика реакции и виртуальные переходные состояния». Химические обзоры . 87 : 955–79. DOI : 10.1021 / bi00349a019 .
  5. ^ Lindskog S (1997). «Строение и механизм карбоангидразы». Фармакология и терапия . 74 (1): 1–20. DOI : 10.1016 / S0163-7258 (96) 00198-2 . PMID 9336012 .