Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Каталаза
PDB 7cat EBI.jpg
Идентификаторы
СимволКаталаза
PfamPF00199
ИнтерПроIPR011614
PROSITEPDOC00395
SCOP27cat / SCOPe / SUPFAM
OPM суперсемейство370
Белок OPM3e4w
CDDcd00328
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Каталаза
Идентификаторы
Номер ЕС1.11.1.6
Количество CAS9001-05-2
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
каталаза
Идентификаторы
ПсевдонимыСемейство белков активного центра каталазы
Внешние идентификаторыГенные карты : [1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

н / д

н / д

Ансамбль

н / д

н / д

UniProt

н
а

н / д

RefSeq (мРНК)

н / д

н / д

RefSeq (белок)

н / д

н / д

Расположение (UCSC)н / дн / д
PubMed поискн / дн / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека

Каталаза - это распространенный фермент, обнаруженный почти во всех живых организмах, подвергающихся воздействию кислорода (например, бактерии , растения и животные), который катализирует разложение перекиси водорода до воды и кислорода . [1] Это очень важный фермент в защите клетки от окислительного повреждения от активных форм кислорода (ROS). Точно так же каталаза имеет один из самых высоких показателей оборота среди всех ферментов; одна молекула каталазы может каждую секунду превращать миллионы молекул перекиси водорода в воду и кислород. [2]

Каталаза представляет собой тетрамер из четырех полипептидных цепей, каждая из которых имеет длину более 500 аминокислот . [3] Он содержит четыре железосодержащие гемовые группы, которые позволяют ферменту реагировать с перекисью водорода. Оптимальный pH для каталазы человека составляет приблизительно 7, [4] и имеет довольно широкий максимум: скорость реакции существенно не изменяется между pH 6,8 и 7,5. [5] Оптимум pH для других каталаз колеблется от 4 до 11 в зависимости от вида. [6] Оптимальная температура также зависит от вида. [7]

Структура [ править ]

Каталаза человека образует тетрамер, состоящий из четырех субъединиц , каждую из которых можно концептуально разделить на четыре домена. [8] Обширное ядро ​​каждой субъединицы генерируется восьмицепочечным антипараллельным b-цилиндром (b1-8), при этом связь ближайшего соседа ограничена петлями b-цилиндра с одной стороны и петлями a9 с другой. [8] винтовая домена на одной поверхности Ь бочки состоит из четырех С-концевых спиралей (А16, А17, А18 и А19) и четырех спиралей , полученных из остатков между b4 и b5 (а4, а5, а6, и а7). [8] Альтернативный сплайсинг может привести к получению различных вариантов белка.

История [ править ]

Каталаза была впервые замечена в 1818 году, когда Луи Жак Тенар , открывший H 2 O 2 ( перекись водорода ), предположил, что ее разрушение вызвано неизвестным веществом. В 1900 году Оскар Лоу первым дал ему название каталаза и обнаружил его во многих растениях и животных. [9] В 1937 году каталаза из говяжьей печени была кристаллизована Джеймсом Б. Самнером и Александром Даунсом [10], а молекулярная масса была определена в 1938 году [11].

Аминокислотная последовательность бычьей каталазы была определена в 1969 г. [12] , и трехмерная структура в 1981 г. [13]

Функция [ править ]

Реакция [ править ]

2 Н 2 О 2 → 2 Н 2 О + О 2

Присутствие каталазы в микробном образце или образце ткани можно продемонстрировать, добавив перекись водорода и наблюдая за реакцией. О производстве кислорода можно судить по образованию пузырьков. Этот простой тест, который можно увидеть невооруженным глазом без помощи инструментов, возможен, потому что каталаза имеет очень высокую удельную активность , которая вызывает обнаруживаемый ответ, а также тот факт, что одним из продуктов является газ.

Молекулярный механизм [ править ]

Хотя полный механизм каталазы в настоящее время неизвестен, [14] считается, что реакция происходит в две стадии:

H 2 O 2 + Fe (III) -E → H 2 O + O = Fe (IV) -E (. +)
H 2 O 2 + O = Fe (IV) -E (. +) → H 2 O + Fe (III) -E + O 2 [14]

Здесь Fe () - E представляет собой железный центр гемовой группы, присоединенной к ферменту. Fe (IV) -E (. +) Представляет собой мезомерную форму Fe (V) -E, что означает, что железо не полностью окисляется до + V, но получает некоторую стабилизирующую электронную плотность от гемового лиганда, которая затем отображается как катион-радикал (. +).

Когда перекись водорода входит в активный центр , она взаимодействует с аминокислотами Asn148 ( аспарагин в положении 148) и His75 , заставляя протон ( ион водорода ) переноситься между атомами кислорода. Свободный атом кислорода координирует, освобождая новообразованную молекулу воды, и Fe (IV) = O. Fe (IV) = O реагирует со второй молекулой перекиси водорода с преобразованием Fe (III) -E и образованием воды и кислорода. [14] Реакционная способность железа центра может быть улучшена за счет присутствия фенолята лиганда из Tyr358 в положении пятого координации, которые могут помочь в окислениииз Fe (III) в Fe (IV). Эффективность реакции также можно повысить за счет взаимодействия His75 и Asn148 с промежуточными продуктами реакции . [14] Разложение пероксида водорода каталазой происходит в соответствии с кинетикой первого порядка, скорость пропорциональна концентрации пероксида водорода. [15]

Каталаза может также катализировать окисление перекисью водорода различных метаболитов и токсинов, включая формальдегид , муравьиную кислоту , фенолы , ацетальдегид и спирты . Это происходит в соответствии со следующей реакцией:

Н 2 О 2 + Н 2 R → 2 Н 2 О + R

Точный механизм этой реакции неизвестен.

Любой ион тяжелого металла (например, катионы меди в сульфате меди (II) ) может действовать как неконкурентный ингибитор каталазы. Кроме того, цианид яда является неконкурентным ингибитором [16] каталазы при высоких концентрациях перекиси водорода . [17] Арсенат действует как активатор . [18] Трехмерные белковые структуры промежуточных продуктов перекисной каталазы доступны в Protein Data Bank .

Сотовая роль [ править ]

Перекись водорода - вредный побочный продукт многих нормальных метаболических процессов; чтобы предотвратить повреждение клеток и тканей, его необходимо быстро превратить в другие, менее опасные вещества. С этой целью клетки часто используют каталазу, чтобы быстро катализировать разложение перекиси водорода на менее реактивные газообразные молекулы кислорода и воды. [19]

Мыши, генетически модифицированные с отсутствием каталазы, изначально фенотипически нормальны, [20] однако дефицит каталазы у мышей может увеличить вероятность развития ожирения , ожирения печени [21] и диабета 2 типа . [22] У некоторых людей очень низкий уровень каталазы ( акаталазия ), но мало побочных эффектов.

Увеличились окислительный стресс , который происходит при старении у мышей облегчен сверхэкспрессиями каталазы. [23] сверхэкспресирующим мышь не проявляет возрастную потери сперматозоидов , тестикулярного ростка и клеток Сертоли видела в диком типе мышее. Окислительный стресс у мышей дикого типа обычно вызывает окислительное повреждение ДНК (измеряемое как 8-oxodG ) в сперматозоидах при старении, но эти повреждения значительно уменьшаются у старых мышей с избыточной экспрессией каталазы. [23] Кроме того, у этих сверхэкспрессирующих мышей не наблюдается снижения в зависимости от возраста числа детенышей в помете. Избыточная экспрессия каталазы, нацеленной на митохондрии, увеличивает продолжительность жизни мышей. [24]

Каталаза обычно находится в клеточной органелле, называемой пероксисомой . [25] Пероксисомы в растительных клетках участвуют в фотодыхании (использовании кислорода и производстве углекислого газа) и симбиотической фиксации азота (расщепление двухатомного азота (N 2 ) на реактивные атомы азота). Перекись водорода используется как сильнодействующее противомикробное средство, когда клетки инфицированы патогеном. Каталаза-положительные патогены, такие как Mycobacterium tuberculosis , Legionella pneumophila и Campylobacter jejuni, заставляют каталазу дезактивировать перекисные радикалы, тем самым позволяя им выжить в организме хозяина невредимыми . [26]

Как и алкогольдегидрогеназа , каталаза превращает этанол в ацетальдегид, но маловероятно, что эта реакция является физиологически значимой. [27]

Распространение среди организмов [ править ]

Подавляющее большинство известных организмов используют каталазу в каждом органе , особенно высокие концентрации встречаются в печени у млекопитающих. [28] каталазо находится в основном в пероксисе и цитозоль из эритроцитов (а иногда и в митохондриях [29] )

Практически все аэробные микроорганизмы используют каталазу. Он также присутствует в некоторых анаэробных микроорганизмах , таких как Methanosarcina barkeri . [30] Каталаза также универсальна среди растений и встречается в большинстве грибов . [31]

Одно уникальное применение каталазы происходит у жука-бомбардира . У этого жука два набора жидкостей, которые хранятся отдельно в двух парных железах. Большая из пары, камера хранения или резервуар, содержит гидрохиноны и перекись водорода, а меньшая, реакционная камера, содержит каталазы и пероксидазы . Чтобы активировать ядовитый спрей, жук смешивает содержимое двух отсеков, вызывая высвобождение кислорода из перекиси водорода. Кислород окисляет гидрохиноны, а также действует как пропеллент. [32] Реакция окисления очень экзотермична (ΔH = -202,8 кДж / моль) и быстро нагревает смесь до точки кипения. [33]

У долгожителей термитов Reticulitermes speratus окислительное повреждение ДНК значительно ниже, чем у не репродуктивных особей (рабочих и солдат). [34] Королевы имеют более чем в два раза более высокую активность каталазы и в семь раз более высокие уровни экспрессии гена каталазы RsCAT1, чем рабочие. [34] Похоже, что эффективная антиоксидантная способность маток термитов может частично объяснить, как они достигают более продолжительной жизни.

Ферменты каталазы разных видов имеют сильно различающиеся оптимальные температуры. Пойкилотермные животные обычно имеют каталазы с оптимальными температурами в диапазоне 15-25 ° C, в то время как у млекопитающих или птиц оптимальные температуры могут быть выше 35 ° C [35] [36], а каталазы растений варьируются в зависимости от их привычки роста . [35] Напротив, каталаза, выделенная из гипертермофильной археи Pyrobaculum calidifontis, имеет температурный оптимум 90 ° C. [37]

Клиническое значение и применение [ править ]

Пероксид водорода

Каталаза используется в пищевой промышленности для удаления перекиси водорода из молока перед производством сыра . [38] Еще одно применение - это упаковка для пищевых продуктов, где он предотвращает окисление пищи . [39] Каталаза также используется в текстильной промышленности, удаляя перекись водорода из тканей, чтобы убедиться, что материал не содержит перекиси. [40]

Незначительное использование - гигиена контактных линз - некоторые средства для чистки линз дезинфицируют линзы с помощью раствора перекиси водорода; затем раствор, содержащий каталазу, используется для разложения перекиси водорода перед повторным использованием линзы. [41]

Идентификация бактерий (каталазный тест) [ править ]

Положительная каталазная реакция

Тест на каталазу - один из трех основных тестов, используемых микробиологами для определения видов бактерий. Если бактерии обладают каталазой (т.е. являются каталазо-положительными), при добавлении небольшого количества бактериального изолята к перекиси водорода наблюдаются пузырьки кислорода. Тест на каталазу проводится путем нанесения капли перекиси водорода на предметное стекло микроскопа . К колонии прикасаются палочкой-аппликатором, а затем кончик мазка наносится на каплю перекиси водорода.

  • Если смесь образует пузыри или пену, организм считается «каталазоположительным». Стафилококки [42] и микрококки [43] являются каталазоположительными. Другие каталазоположительные организмы включают Listeria , Corynebacterium diphtheriae , Burkholderia cepacia , Nocardia , семейство Enterobacteriaceae ( Citrobacter , E. coli , Enterobacter , Klebsiella , Shigella , Yersinia , Proteus , Salmonella , Serratia ), Pseudomonas, Mycobacterium tuberculosis , Aspergillus , Cryptococcus и Rhodococcus equi .
  • В противном случае организм «каталазо-отрицательный». Streptococcus [44] и Enterococcus spp. каталаза-отрицательные.

Хотя тест на каталазу сам по себе не может идентифицировать конкретный организм, он может помочь в идентификации в сочетании с другими тестами, такими как устойчивость к антибиотикам. Присутствие каталазы в бактериальных клетках зависит как от условий роста, так и от среды, используемой для роста клеток.

Также можно использовать капиллярные трубки . Небольшая проба бактерий собирается на конце капиллярной трубки, не блокируя пробирку, чтобы избежать ложноотрицательных результатов. Затем противоположный конец погружают в перекись водорода, которая втягивается в трубку за счет капиллярного действия и переворачивается вверх дном, так что образец бактерий направлен вниз. Затем руку, держащую трубку, постукивают по столу, перемещая перекись водорода вниз, пока она не коснется бактерий. Если при контакте образуются пузырьки, это указывает на положительный результат каталазы. Этот тест может обнаруживать каталаза-положительные бактерии при концентрациях выше примерно 10 5 клеток / мл [45] и прост в использовании.

Бактериальная вирулентность [ править ]

Нейтрофилы и другие фагоциты используют перекись для уничтожения бактерий. Фермент НАДФН-оксидаза генерирует супероксид внутри фагосомы , который через перекись водорода превращается в другие окисляющие вещества, такие как хлорноватистая кислота, которые убивают фагоцитированные патогены. [46] У людей с хронической гранулематозной болезнью (ХГБ) наблюдается дефект в производстве пероксида из-за мутаций в оксидазах фагоцитов, таких как миелопероксидаза . [47]Нормальный клеточный метаболизм по-прежнему будет производить небольшое количество перекиси, и эту перекись можно использовать для производства хлорноватистой кислоты для искоренения бактериальной инфекции. Однако, если люди с ХГБ инфицированы каталазоположительными бактериями, бактериальная каталаза может разрушить избыток пероксида, прежде чем его можно будет использовать для производства других окисляющих веществ. У этих людей патоген выживает и становится хронической инфекцией. Эта хроническая инфекция обычно окружена макрофагами в попытке изолировать инфекцию. Эта стенка макрофагов, окружающих возбудителя, называется гранулемой.. Многие бактерии являются каталазоположительными, но некоторые из них лучше продуцируют каталазу, чем другие. Мнемоника «кошкам нужно место, чтобы отрыгнуть комочки шерсти» может быть использована для запоминания каталазоположительных бактерий (а также грибов Candida и Aspergillus): нокардии , псевдомонады , листерии , аспергилла , кандида , кишечной палочки , стафилококка , серратиоза и т. Д. B. cepacia и H. pylori . [48]

Акаталазия [ править ]

Акаталазия - это состояние, вызванное гомозиготными мутациями CAT, приводящими к нехватке каталазы. Симптомы легкие и включают язвы во рту. Гетерозиготная мутация CAT приводит к более низкому, но все же присутствующему уровню каталазы. [49]

Седые волосы [ править ]

Низкий уровень каталазы может играть роль в процессе поседения человеческих волос. Перекись водорода вырабатывается организмом естественным образом и расщепляется каталазой. Если уровень каталазы снижается, перекись водорода не может так хорошо расщепляться. Перекись водорода препятствует выработке меланина , пигмента, придающего цвет волосам. [50] [51]

Взаимодействия [ править ]

Каталаза взаимодействует с генами ABL2 [52] и Abl . [52] Заражение вирусом лейкемии мышей вызывает снижение активности каталазы в легких, сердце и почках мышей. И наоборот, диетический рыбий жир увеличивает активность каталазы в сердце и почках мышей. [53]

См. Также [ править ]

  • Кинетика ферментов
  • Глутатион пероксидаза
  • Пероксидаза
  • Супероксиддисмутаза

Ссылки [ править ]

  1. ^ Chelikani P, Fita I, Лоуэн PC (январь 2004). «Разнообразие структур и свойств каталаз». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 61 (2): 192–208. DOI : 10.1007 / s00018-003-3206-5 . hdl : 10261/111097 . PMID  14745498 . S2CID  4411482 .
  2. ^ Goodsell DS (2004-09-01). «Каталаза» . Молекула месяца . RCSB Protein Data Bank . Проверено 23 августа 2016 .
  3. ^ Бун Э.М., Даунс А., Марси Д. «Каталаза: H 2 O 2 : H 2 O 2 оксидоредуктаза» . Структурный учебный текст Catalase . Проверено 11 февраля 2007 .
  4. ^ Maehly AC, вероятность B (1954). «Анализ каталаз и пероксидаз». Методы биохимического анализа . Методы биохимического анализа. 1 . С. 357–424. DOI : 10.1002 / 9780470110171.ch14 . ISBN 978-0-470-11017-1. PMID  13193536 .
  5. ^ Aebi Н (1984). Каталаза in vitro . Методы в энзимологии. 105 . С.  121–6 . DOI : 10.1016 / S0076-6879 (84) 05016-3 . ISBN 978-0-12-182005-3. PMID  6727660 .
  6. ^ «EC 1.11.1.6 - каталаза» . BRENDA: Комплексная информационная система по ферментам . Кафедра биоинформатики и биохимии, Технический университет Брауншвейга . Проверено 26 мая 2009 .
  7. ^ Тонер К, Сойка Г., Эллис Р. «Количественное исследование ферментов; КАТАЛАЗА» . bucknell.edu. Архивировано из оригинала на 2000-06-12 . Проверено 11 февраля 2007 .
  8. ^ a b c Компакт-диск Putnam, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA (февраль 2000 г.). «Активные и ингибированные структуры каталазы человека: лиганд, связывание NADPH и каталитический механизм». Журнал молекулярной биологии . 296 (1): 295–309. DOI : 10.1006 / jmbi.1999.3458 . PMID 10656833 . 
  9. ↑ Loew O (май 1900). «Новый фермент общего происхождения в организмах» . Наука . 11 (279): 701–2. Bibcode : 1900Sci .... 11..701L . DOI : 10.1126 / science.11.279.701 . JSTOR 1625707 . PMID 17751716 .  
  10. ^ Самнер JB, Даунс AL (апрель 1937). «Кристаллическая каталаза». Наука . 85 (2206): 366–7. Bibcode : 1937Sci .... 85..366S . DOI : 10.1126 / science.85.2206.366 . PMID 17776781 . 
  11. ^ Самнер JB, Gralén N (март 1938). «Молекулярный вес кристаллической каталазы». Наука . 87 (2256): 284. Bibcode : 1938Sci .... 87..284S . DOI : 10.1126 / science.87.2256.284 . PMID 17831682 . 
  12. ^ Schroeder WA Шелтон JR, Шелтон JB, Robberson B, APELL G (май 1969). «Аминокислотная последовательность каталазы бычьей печени: предварительный отчет». Архивы биохимии и биофизики . 131 (2): 653–5. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (69) 90441-X . PMID 4892021 . 
  13. ^ Мурти MR, Reid TJ, Sicignano A, Танака N, Rossmann MG (октябрь 1981). «Состав каталазы говяжьей печени». Журнал молекулярной биологии . 152 (2): 465–99. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (81) 90254-0 . PMID 7328661 . 
  14. ^ a b c d Бун Э.М., Даунс А., Марси Д. «Предлагаемый механизм каталазы» . Каталаза: H 2 O 2 : H 2 O 2 Оксидоредуктаза: Учебное пособие по структуре каталазы . Проверено 11 февраля 2007 .
  15. ^ Aebi Н (1984). «Каталаза in vitro». Методы в энзимологии . 105 : 121–6. DOI : 10.1016 / S0076-6879 (84) 05016-3 . PMID 6727660 . 
  16. ^ Нестационарное ингибирование действия ферментов. Цианидное ингибирование каталазы
  17. ↑ Ogura Y, Yamazaki I (август 1983 г.). «Установившаяся кинетика каталазной реакции в присутствии цианида». Журнал биохимии . 94 (2): 403–8. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a134369 . PMID 6630165 . 
  18. ^ Kertulis-татарское GM, Rathinasabapathi B, Ма LQ (октябрь 2009). «Характеристика глутатионредуктазы и каталазы в листьях двух папоротников Pteris при воздействии мышьяка». Физиология и биохимия растений . 47 (10): 960–5. DOI : 10.1016 / j.plaphy.2009.05.009 . PMID 19574057 . 
  19. ^ Гаэтани GF, феррари AM, Rolfo M, Mangerini R, S Arena, Kirkman HN (февраль 1996). «Преобладающая роль каталазы в утилизации перекиси водорода в человеческих эритроцитах» . Кровь . 87 (4): 1595–9. DOI : 10.1182 / blood.V87.4.1595.bloodjournal8741595 . PMID 8608252 . 
  20. ^ Хо Ю.С., Сюн Y, Ma W, Спектор А, Хо DS (июль 2004). «Мыши, лишенные каталазы, развиваются нормально, но проявляют дифференциальную чувствительность к повреждению тканей окислителем» . Журнал биологической химии . 279 (31): 32804–12. DOI : 10.1074 / jbc.M404800200 . PMID 15178682 . 
  21. ^ Хейт С, Маршалл S, S Синг, Ю. Х, Charkoftaki G, Чжао Н, Orličky ди - джей, Фриц К. С., Томпсон DC, Василиу В (2017). «Делеция каталазы способствует развитию преддиабетического фенотипа у мышей» . Свободная радикальная биология и медицина . 103 : 48–56. DOI : 10.1016 / j.freeradbiomed.2016.12.011 . PMC 5513671 . PMID 27939935 .  
  22. ^ Goth л, Nagy Т (2012). «Акаталаземия и сахарный диабет». Архивы биохимии и биофизики . 525 (2): 195–200. DOI : 10.1016 / j.abb.2012.02.005 . PMID 22365890 . 
  23. ^ a b Селваратнам Дж, Робер Б. (ноябрь 2016 г.). «Избыточная экспрессия каталазы у мышей снижает возрастной окислительный стресс и поддерживает производство спермы». Exp. Геронтол . 84 : 12–20. DOI : 10.1016 / j.exger.2016.08.012 . PMID 27575890 . S2CID 2416413 .  
  24. ^ Schriner SE, Linford NJ, Мартин GM, Treuting P, Ogburn CE, Emond M, Coskun PE, Ladiges W, N Wolf, Ван Remmen H, Уоллес DC, Рабинович PS (июнь 2005). «Увеличение продолжительности жизни мышей за счет сверхэкспрессии каталазы, направленной на митохондрии». Наука . 308 (5730): 1909–11. Bibcode : 2005Sci ... 308.1909S . DOI : 10.1126 / science.1106653 . PMID 15879174 . S2CID 38568666 .  
  25. Перейти ↑ Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). «Пероксисомы» . Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Наука о гирляндах. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  26. ^ Сриниваса Рао PS, Ямада Y, Leung KY (сентябрь 2003). «Основная каталаза (KatB), которая необходима для устойчивости к H2O2 и опосредованному фагоцитами уничтожению Edwardsiella tarda». Микробиология . 149 (Pt 9): 2635–44. DOI : 10.1099 / mic.0.26478-0 . PMID 12949187 . 
  27. ↑ Либер, Чарльз С. (январь 1997 г.). «Метаболизм этанола, цирроз и алкоголизм». Clinica Chimica Acta . 257 (1): 59–84. DOI : 10.1016 / S0009-8981 (96) 06434-0 . PMID 9028626 . 
  28. ^ Илюха В. А. (2001). «Супероксиддисмутаза и каталаза в органах млекопитающих разного экогенеза». Журнал эволюционной биохимии и физиологии . 37 (3): 241–245. DOI : 10,1023 / A: 1012663105999 . S2CID 38916410 . 
  29. ^ Бай Дж, Цедербаум А. И. (2001). «Митохондриальная каталаза и окислительное повреждение». Биологические сигналы и рецепторы . 10 (3–4): 3189–199. DOI : 10.1159 / 000046887 . PMID 11351128 . S2CID 33795198 .  
  30. ^ Brioukhanov А.Л., Нетрусов А.И., Eggen RI (июнь 2006). «Гены каталазы и супероксиддисмутазы транскрипционно активируются при окислительном стрессе у строго анаэробной археи Methanosarcina barkeri» . Микробиология . 152 (Pt 6): 1671–7. DOI : 10.1099 / mic.0.28542-0 . PMID 16735730 . 
  31. ^ Hansberg W, Салас-Lizana R, L Домингес (сентябрь 2012). «Грибковые каталазы: функция, филогенетическое происхождение и структура». Архивы биохимии и биофизики . 525 (2): 170–80. DOI : 10.1016 / j.abb.2012.05.014 . PMID 22698962 . 
  32. ^ Эйснер T, Aneshansley DJ (август 1999). «Распылитель на жука-бомбардира: фотографические свидетельства» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (17): 9705–9. Bibcode : 1999PNAS ... 96.9705E . DOI : 10.1073 / pnas.96.17.9705 . PMC 22274 . PMID 10449758 .  
  33. ^ Бехешть N, McIntosh AC (2006). «Биомиметическое исследование взрывного разряда жука-бомбардира» (PDF) . Int. Журнал дизайна и природы . 1 (1): 1–9. Архивировано из оригинального (PDF) 26 июля 2011 года.
  34. ^ а б Тасаки Э, Кобаяси К., Мацуура К., Юти Y (2017). «Эффективная антиоксидантная система в долгоживущей королеве термитов» . PLOS ONE . 12 (1): e0167412. Bibcode : 2017PLoSO..1267412T . DOI : 10.1371 / journal.pone.0167412 . PMC 5226355 . PMID 28076409 .  
  35. ^ a b Мицуда, Хисатэру (1956-07-31). «Исследования каталазы» (PDF) . Бюллетень Института химических исследований Киотского университета . 34 (4): 165–192 . Проверено 27 сентября 2017 года .
  36. ^ Akkus Çetinus Ş, Nursevin Öztop H (июнь 2003). «Иммобилизация каталазы в химически сшитых шариках хитозана». Ферментные и микробные технологии . 32 (7): 889–894. DOI : 10.1016 / S0141-0229 (03) 00065-6 .
  37. ^ Amo T, Atomi H, Imanaka T (июнь 2002). «Уникальное присутствие марганцевой каталазы в гипертермофильных архее Pyrobaculum calidifontis VA1» . Журнал бактериологии . 184 (12): 3305–12. DOI : 10.1128 / JB.184.12.3305-3312.2002 . PMC 135111 . PMID 12029047 .  
  38. ^ "Каталаза" . Руководство по ферментам Worthington . Уортингтон Биохимическая корпорация . Проверено 1 марта 2009 .
  39. ^ Hengge A (1999-03-16). "Re: как каталаза используется в промышленности?" . Общая биология . Сеть MadSci . Проверено 1 марта 2009 .
  40. ^ «Текстильная промышленность» . Пример из практики 228 . Международный информационный центр по чистому производству. Архивировано из оригинала на 2008-11-04 . Проверено 1 марта 2009 .
  41. ^ Патент США 5521091 , Кук JN, Ворл JL, «Композиция и способ уничтожения перекиси водорода на контактной линзе», выданный 1996-05-28 
  42. ^ Роллинз DM (2000-08-01). «Список бактериальных патогенов» . BSCI 424 Патогенная микробиология . Университет Мэриленда . Проверено 1 марта 2009 .
  43. ^ Джонсон М. "Производство каталазы" . Биохимические тесты . Общественный колледж Меса. Архивировано из оригинала на 2008-12-11 . Проверено 1 марта 2009 .
  44. ^ Фокс А. «Streptococcus pneumoniae и стафилококки» . Университет Южной Каролины . Проверено 1 марта 2009 .
  45. ^ Мартин, AM (2012-12-06). Обработка рыболовства: биотехнологические приложения . Springer Science & Business Media. ISBN 9781461553038.
  46. ^ Уинтерборн, Кристин С .; Чайник, Энтони Дж .; Хэмптон, Марк Б. (02.06.2016). «Реактивные виды кислорода и функция нейтрофилов». Ежегодный обзор биохимии . 85 (1): 765–792. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-060815-014442 . ISSN 0066-4154 . PMID 27050287 .  
  47. ^ Мерфи, Патрик (2012-12-06). Нейтрофил . Springer Science & Business Media. ISBN 9781468474183.
  48. ^ Ле, Дао; Бхушан, Викас (2017-01-06). Первая помощь для USMLE step 1 2017: руководство для студентов . Ле, Тао, Бхушан, Викас, Сочат, Мэтью, Каллианос, Кимберли, Чавда, Яш, Зурейк, Эндрю Х. (Эндрю Харрисон), 1991- (27-е изд.). Нью-Йорк. ISBN 9781259837623. OCLC  986222844 .
  49. ^ "OMIM Entry - # 614097 - ACATALASEMIA" . www.omim.org .
  50. ^ «Почему волосы становятся седыми - это уже не серая область: наши волосы сами обесцвечиваются по мере того, как мы становимся старше» . Новости науки . ScienceDaily. 2009-02-24 . Проверено 1 марта 2009 .
  51. ^ Wood JM, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H, Spencer JD, Hasse S, Thornton MJ, Shalbaf M, Paus R, Schallreuter KU (июль 2009 г.). «Старческое поседение волос: окислительный стресс, опосредованный H2O2, влияет на цвет волос человека, притупляя восстановление сульфоксида метионина». Журнал FASEB . 23 (7): 2065–75. arXiv : 0706.4406 . DOI : 10.1096 / fj.08-125435 . PMID 19237503 . 
  52. ^ а б Цао Ц., Ленг Й., Куфе Д. (август 2003 г.). «Активность каталазы регулируется c-Abl и Arg в ответ на окислительный стресс» . Журнал биологической химии . 278 (32): 29667–75. DOI : 10.1074 / jbc.M301292200 . PMID 12777400 . 
  53. ^ Xi S, Chen LH (2000). «Влияние диетического рыбьего жира на тканевый глутатион и ферменты антиоксидантной защиты у мышей с мышиными помощниками». Исследования питания . 20 (9): 1287–99. DOI : 10.1016 / S0271-5317 (00) 00214-1 .

Внешние ссылки [ править ]

  • «GenAge запись для CAT (Homo sapiens)» . Геномные ресурсы старения человека . Проверено 5 марта 2009 .
  • «Каталаза» . MadSci FAQ . madsci.org . Проверено 5 марта 2009 .
  • «Видео испытаний каталазы и оксидазы» . Regnvm Prokaryotae . Проверено 5 марта 2009 .
  • «ЭК 1.11.1.6 - каталаза» . Бренда: Комплексная информационная система по ферментам . Проверено 5 марта 2009 .
  • «PeroxiBase - база данных пероксидазы» . Швейцарский институт биоинформатики . Архивировано из оригинала на 2008-10-13 . Проверено 5 марта 2009 .
  • «Каталазная процедура» . MicrobeID.com . Проверено 22 апреля 2009 .
  • «Молекула месяца каталазы» . Банк данных белков. Архивировано из оригинала на 2013-05-11 . Проверено 8 января 2013 .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P04040 ( Catalase ) в PDBe-KB .