В энзимологии , UDP-N-ацетилглюкозамина 1-carboxyvinyltransferase ( ЕС 2.5.1.7 ) является ферментом [1] , который катализирует первый совершил шаг в пептидогликана биосинтеза бактерий:
UDP-N-ацетилглюкозамин 1-карбоксивинилтрансфераза | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||
ЕС нет. | 2.5.1.7 | |||||||
№ CAS | 9023-27-2 | |||||||
Базы данных | ||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | |||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | |||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | |||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | |||||||
MetaCyc | метаболический путь | |||||||
ПРИАМ | профиль | |||||||
Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Генная онтология | Amigo / QuickGO | |||||||
|
- фосфоенолпируват + UDP-N-ацетил-D-глюкозамин фосфат + UDP-N-ацетил-3-O- (1-карбоксивинил) -D-глюкозамин
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются фосфоенолпируват и UDP-N-ацетил-D-глюкозамин , тогда как двумя его продуктами являются фосфат и UDP-N-ацетил-3-O- (1-карбоксивинил) -D-глюкозамин . Фрагмент пирувата обеспечивает линкер, который связывает гликановую и пептидную части пептидогликана. [2]
Фермент ингибируется антибиотиком фосфомицином , который ковалентно модифицирует остаток цистеина в активном центре . [3]
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , особенно к тем, которые переносят арильные или алкильные группы, отличные от метильных. Систематическое название данного фермента класса фосфоенолпирувата: UDP-N-ацетил-D-глюкозамина 1-carboxyvinyltransferase . [4] Этот фермент участвует в метаболизме аминосахаров и биосинтезе гликанов .
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 г. было решено 10 структур для этого класса ферментов с кодами доступа PDB 1A2N , 1DLG , 1EJC , 1EJD , 1EYN , 1NAW , 1Q3G , 1RYW , 1UAE и 1YBG .
Рекомендации
- ^ "Энолпируваттрансфераза, семейство EPT" . Проверено 23 ноября 2008 .
- ^ Brown ED, Vivas EI, Walsh CT, Kolter R (июль 1995 г.). «MurA (MurZ), фермент, который катализирует первую коммитируемую стадию биосинтеза пептидогликана, необходим для Escherichia coli» . J. Bacteriol . 177 (14): 4194–7. DOI : 10.1128 / jb.177.14.4194-4197.1995 . PMC 177162 . PMID 7608103 .
- ^ Кинг, Майкл Б. (2005). Ланге, вопросы и ответы . Нью-Йорк: McGraw-Hill, Medical Pub. Разделение. С. 298 . ISBN 0-07-144578-1.
- ^ Другие широко используемые названия включают MurA-трансферазу, UDP-N-ацетилглюкозамин-1-карбоксивинилтрансферазу, UDP-N-ацетилглюкозаминэноилпирувилтрансферазу, еноилпируваттрансферазу, фосфоенолпируват-UDP-ацетилглюкозамин-3-енолпируват: фосфоенолпируват-2-UDP-ацетилглюкозамин-3-енолпируват фосфат-2-ацетилглюкозамин-3-енолпируват: -деокси-D-глюкозо-2-еноил-1-карбоксиэтилтрансфераза, фосфоенолпируват: уридиндифосфат, N-ацетилглюкозаминэнолпирувилтрансфераза, фосфоенолпируват: уридин-5'-дифосфо-N-ацетил-2-энолпируват, уридин-5'-дифосфо-N-ацетил-2-энолпируват, уридин-5'-дифосфо-N-ацетил-2-еноглупиранс-2-ацетил-2-энтоспирансин-2-фосфорс-2-амино-2-аминогруппа дифосфоацетилглюкозаминпируваттрансфераза, пируват-UDP-ацетилглюкозаминтрансфераза, пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозаминтрансфераза, пируват-уридиндифосфо-N-ацетил-глюкозаминтрансфераза, N-ацетил-глюкозаминтрансфераза и пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозаминтрансфераза, и пируват-уридиндифосфо-N-дифосфо-N-ацетил-глюкозаминтрансфераза, и пируватилглюкозаминтрансфераза.
Литература
- Гунетилеке К.Г., Анвар Р.А. (1968). «Биосинтез уридиндифосфо-N-ацетилмурамовой кислоты. II Очистка и свойства пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозаминтрансферазы и характеристика уридиндифосфо-N-ацетиленопирувилглюкозамина». J. Biol. Chem . 243 (21): 5770–8. PMID 5699062 .
- Земелл Р.И., Анвар Р.А. (1975). «Очистка пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозаминтрансферазы до гомогенности и ингибирования с обратной связью». J. Biol. Chem . 250 (8): 3185–92. PMID 1123336 .
- ван Хейенорт Дж (2001). «Последние достижения в формировании мономерной единицы бактериального пептидогликана». Nat. Prod. Rep . 18 (5): 503–19. doi : 10.1039 / a804532a . PMID 11699883 .