Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Не путать с Эстеразой .
РНК-полимераза из Saccharomyces cerevisiae в комплексе с α-аманитином (красный). Несмотря на использование термина «полимераза», РНК-полимеразы классифицируются как форма нуклеотидилтрансферазы. [1]

Трансферазы представляют собой любая из класса ферментов , которые предписать передачу конкретных функциональных групп (например, метил или гликозильной группу) из одной молекулы ( так называемый донором) к другому ( так называемому акцептором). [2] Они участвуют в сотнях различных биохимических путей на протяжении всей биологии и являются неотъемлемой частью некоторых из наиболее важных жизненных процессов.

Трансферазы участвуют во множестве реакций в клетке. Три примера этих реакций активность кофермента А (КоА) трансферазы, который передает тиоловых эфиров , [3] действием N-ацетилтрансферазы , которая является частью пути , который усваивает триптофан , [4] и регулирование пируват - дегидрогеназы (PDH), который превращает пируват в ацетил-КоА . [5] Трансферазы также используются при переводе. В этом случае аминокислотная цепь - это функциональная группа, переносимая пептидилтрансферазой.. Передача включает в себя удаление растущей аминокислотной цепочки от тРНК молекулы в А-сайте в рибосоме и его последующем дополнение к аминокислотам , прикрепленных к тРНКу в Р-сайте . [6]

Механически фермент, который катализирует следующую реакцию, будет трансферазой:

В приведенной выше реакции X будет донором, а Y - акцептором. [7] «Группа» - это функциональная группа, переносимая в результате активности трансферазы. Донором часто выступает кофермент .

История [ править ]

Некоторые из наиболее важных открытий, касающихся трансфераз, были сделаны еще в 1930-х годах. Самые ранние открытия активности трансферазы произошли в других классификациях ферментов , включая бета-галактозидазу , протеазу и кислотную / основную фосфатазу . До осознания того, что отдельные ферменты способны выполнять такую ​​задачу, считалось, что два или более ферментов осуществляют перенос функциональных групп. [8]

Биоразложение дофамина с помощью катехол-O-метилтрансферазы (вместе с другими ферментами). Механизм разложения дофамина привел к присуждению Нобелевской премии по физиологии и медицине в 1970 году.

Трансаминирование , или перенос аминогруппы (или NH 2 ) из аминокислоты в кетокислоту с помощью аминотрансферазы (также известной как «трансаминаза»), впервые было отмечено в 1930 году Дороти М. Нидхэм после наблюдения за исчезновением из глутаминовой кислоты добавляет к голубям грудной мышце. [9] Это наблюдение было позже подтверждено открытием механизма его реакции Браунштейном и Крицманном в 1937 году. [10] Их анализ показал, что эта обратимая реакция может быть применена к другим тканям. [11] Это утверждение было подтверждено работой Рудольфа Шёнхаймера срадиоизотопы в качестве индикаторов в 1937 году. [12] [13] Это, в свою очередь, открыло бы путь к возможности того, что аналогичный перенос был основным средством производства большинства аминокислот посредством переноса аминокислот. [14]

Другой такой пример ранних исследований трансферазы и более поздней реклассификации связан с открытием уридилтрансферазы. В 1953 году было показано , что фермент UDP- глюкозопирофосфорилаза является трансферазой, когда было обнаружено, что он может обратимо продуцировать UTP и G1P из UDP-глюкозы и органического пирофосфата . [15]

Другой примером исторического значения , относящееся к трансферазам является открытием механизма катехоламинов пробоя по катехолу-O-метилтрансферазе . Это открытие во многом стало причиной Нобелевской премии по физиологии и медицине 1970 года Юлиуса Аксельрода (совместно с сэром Бернардом Кацем и Ульфом фон Эйлером ). [16]

Классификация трансфераз продолжается и по сей день, при этом часто обнаруживаются новые. [17] [18] Примером этого является Pipe, сульфотрансфераза, участвующая в формировании дорсально-вентрального паттерна дрозофилии . [19] Первоначально точный механизм Пайпа был неизвестен из-за отсутствия информации о его подложке. [20] Исследования каталитической активности Pipe исключили вероятность того, что это гликозаминогликан сульфата гепарана. [21] Дальнейшие исследования показали, что Pipe воздействует на структуры яичников для сульфатирования. [22] Трубка в настоящее время классифицируется как гепарансульфат 2-О-сульфотрансфераза Drosophilia . [23]

Номенклатура [ править ]

Систематические названия трансфераз построены в форме «донор: акцепторная групптрансфераза». [24] Например, метиламин: L-глутамат N-метилтрансфераза будет стандартным условным обозначением для трансферазы метиламин-глутамат N-метилтрансферазы , где метиламин является донором, L-глутамат является акцептором, а метилтрансфераза относится к группе категорий EC. . Это же действие трансферазы можно проиллюстрировать следующим образом:

метиламин + L-глутамат NH 3 + N-метил-L-глутамат [25]

Однако для трансфераз чаще используются другие общепринятые названия, которые часто образуют как «акцепторная групптрансфераза» или «донорская групптрансфераза». Например, ДНК-метилтрансфераза - это трансфераза, которая катализирует перенос метильной группы к акцептору ДНК . На практике многие молекулы не упоминаются с использованием этой терминологии из-за более распространенных общих названий. [26] Например, РНК-полимераза - это современное общее название того, что ранее было известно как РНК-нуклеотидилтрансфераза, разновидность нуклеотидилтрансферазы, которая переносит нуклеотиды на 3'-конец растущей цепи РНК . [27]В системе классификации ЕС общепринятое название РНК-полимеразы - ДНК-направленная РНК-полимераза. [28]

Классификация [ править ]

Трансферазы, описываемые в первую очередь на основе типа переносимой биохимической группы, можно разделить на десять категорий (на основе классификации EC Number ). [29] Эти категории включают более 450 различных уникальных ферментов. [30] В системе нумерации EC трансферазам присвоена классификация EC2 . Когда речь идет о мишенях трансферазы, водород не считается функциональной группой; вместо этого, перенос водорода включены в оксидоредуктаз , [30] из - за соображений электронных переводов.

Классификация трансфераз на подклассы
Номер ЕСПримерыГруппа (ы) переданы
EC 2.1метилтрансфераза и формилтрансферазаОдноразрядные углеродные группы
EC 2.2транскетолаза и трансальдолазаальдегидные или кетоновые группы
EC 2.3ацилтрансферазаацильные группы или группы, которые становятся алкильными группами во время переноса
EC 2.4гликозилтрансфераза , гексозилтрансфераза и пентозилтрансферазагликозильные группы, а также гексозы и пентозы
EC 2.5рибофлавинсинтаза и хлорофиллсинтазаалкильные или арильные группы, кроме метильных групп
EC 2.6трансаминаза и оксиминотрансферазаазотистые группы
EC 2.7фосфотрансфераза , полимераза и киназафосфорсодержащие группы; подклассы основаны на акцепторе (например, спирт , карбоксил и т. д.)
EC 2.8серотрансфераза и сульфотрансферазасеросодержащие группы
2.9 по К.Э.селотрансферазаселеновые отработанные группы
2.10 по К.Э.молибдентрансфераза и вольфстентрансферазамолибден или вольфрам

Роль [ править ]

EC 2.1: одноуглеродные трансферазы [ править ]

Реакция с участием аспартат-транскарбамилазы.

EC 2.1 включает ферменты, переносящие одноуглеродные группы. Эта категория состоит из переносов метильных , гидроксиметильных , формильных, карбоксильных, карбамоильных и амидогрупп. [31] Карбамоилтрансферазы, например, переносят карбамоильную группу от одной молекулы к другой. [32] Карбамоильные группы имеют формулу NH 2 CO. [33] В ATCase такой перенос записывается как карбамоилфосфат + L- аспартат, L-карбамоил-аспартат + фосфат . [34]

EC 2.2: трансферазы альдегидов и кетонов [ править ]

Реакция, катализируемая трансальдолазой

Ферменты, переносящие альдегидные или кетоновые группы и включенные в EC 2.2. В эту категорию входят различные транскетолазы и трансальдолазы. [35] Трансальдолаза, тезка альдегидтрансфераз, является важной частью пентозофосфатного пути. [36] Реакция, которую он катализирует, состоит из переноса функциональной группы дигидроксиацетон на глицеральдегид-3-фосфат (также известный как G3P). Реакция следующая: седогептулоза 7-фосфат + глицеральдегид 3-фосфат эритроза 4-фосфат + фруктозо 6-фосфат . [37]

EC 2.3: ацилтрансферазы [ править ]

Перенос ацильных групп или ацильных групп, которые становятся алкильными группами в процессе переноса, являются ключевыми аспектами EC 2.3. Кроме того, эта категория также различает аминоацильные и неаминоацильные группы. Пептидилтрансфераза - это рибозим, который способствует образованию пептидных связей во время трансляции . [38] В качестве aminoacyltransferase, он катализирует перенос пептида к аминоацил-тРНК , после этой реакции: пептидил-тРНК + аминоацил-тРНК В тРНК + пептидил аминоацил-тРНК Б . [39]

EC 2.4: гликозил, гексозил и пентозил трансферазы [ править ]

EC 2.4 включает ферменты, переносящие гликозильные группы, а также те, которые переносят гексозу и пентозу. Гликозилтрансфераза является подкатегорией ЕС 2,4 трансфераз , что участвует в биосинтезе из дисахаридов и полисахаридов путем передачи моносахаридов с другими молекулами. [40] Примером известной гликозилтрансферазы является лактозосинтаза, которая представляет собой димер, содержащий две белковые субъединицы . Его основное действие заключается в производстве лактозы из глюкозы и UDP-галактозы. [41]Это происходит по следующему пути: UDP-β-D-галактоза + D-глюкоза UDP + лактоза. [42]

EC 2.5: алкил- и арилтрансферазы [ править ]

EC 2.5 относится к ферментам, которые переносят алкильные или арильные группы, но не включает метильные группы. Это отличается от функциональных групп, которые при переносе становятся алкильными группами, как те, которые включены в EC 2.3. EC 2.5 в настоящее время имеет только один подкласс: алкил- и арилтрансферазы. [43] Цистеинсинтаза , например, катализирует образование уксусной кислоты и цистеина из O 3 -ацетил-L-серина и сероводорода: O 3 -ацетил-L-серин + H 2 S L-цистеин + ацетат. [44]

EC 2.6: азотистые трансферазы [ править ]

Аспартатаминотрансфераза может действовать на несколько разных аминокислот.

Группировка, соответствующая переносу азотистых групп, составляет EC 2.6. Сюда входят такие ферменты, как трансаминаза (также известная как «аминотрансфераза»), и очень небольшое количество оксиминотрансфераз и других ферментов, переносящих азотные группы. EC 2.6 ранее включал амидинотрансферазу, но с тех пор был переклассифицирован в подкатегорию EC 2.1 (одноуглеродные переносящие ферменты). [45] В случае аспартаттрансаминазы , которая может действовать на тирозин , фенилаланин и триптофан , она обратимо переносит аминогруппу от одной молекулы к другой. [46]

Например, реакция идет в следующем порядке: L-аспартат + 2-оксоглутарат оксалоацетат + L-глутамат. [47]

EC 2.7: трансферазы фосфора [ править ]

EC 2.7 включает ферменты, которые переносят фосфорсодержащие группы, но также включает нуклеотидилтрансферазы. [48] Подкатегория фосфотрансферазы делится на категории в зависимости от типа группы, которая принимает перенос. [24] Группы, которые классифицируются как акцепторы фосфата, включают: спирты, карбоксильные группы, азотистые группы и фосфатные группы. [29] Другими составляющими этого подкласса трансфераз являются различные киназы. Известной киназой является циклин-зависимая киназа (или CDK), которая включает подсемейство протеинкиназ . Как следует из их названия, CDK сильно зависят от конкретного циклина.молекулы для активации . [49] После объединения комплекс CDK-циклин способен выполнять свою функцию в рамках клеточного цикла. [50]

CDK катализирует следующую реакцию: АТФ + целевой белок АДФ + фосфопротеин. [51]

EC 2.8: трансферазы серы [ править ]

Ленточная диаграмма вариантной структуры эстроген сульфотрансферазы (PDB 1aqy EBI) [52]

Перенос серосодержащих групп регулируется EC 2.8 и подразделяется на подкатегории серотрансфераз, сульфотрансфераз и КоА-трансфераз, а также ферментов, переносящих алкилтиогруппы. [53] Особую группу сульфотрансфераз составляют те, которые используют PAPS в качестве донора сульфатной группы. [54] В эту группу входит алкогольная сульфотрансфераза, которая обладает широкой способностью к нацеливанию. [55] Из-за этого алкогольсульфотрансфераза также известна под несколькими другими названиями, включая «гидроксистероидсульфотрансфераза», «стероидсульфокиназа» и «эстрогенсульфотрансфераза». [56] Снижение его активности было связано с заболеванием печени человека. [57]Эта трансфераза действует посредством следующей реакции: 3'-фосфоаденилилсульфат + спирт аденозин 3 ', 5'бисфосфат + алкилсульфат. [58]

EC 2.9: трансферазы селена [ править ]

ЕС 2.9 включает ферменты , что передача селена отработанный групп. [59] Эта категория содержит только две трансферазы и, таким образом, является одной из самых маленьких категорий трансфераз. Селеноцистеинсинтаза, которая была впервые добавлена ​​в систему классификации в 1999 году, превращает серил-тРНК (Sec UCA) в селеноцистеил-тРНК (Sec UCA). [60]

EC 2.10: трансферазы металлов [ править ]

Категория EC 2.10 включает ферменты, переносящие молибденовые или вольфрамсодержащие группы. Однако по состоянию на 2011 г. был добавлен только один фермент: молибдоптерин-молибдотрансфераза . [61] Этот фермент является компонентом биосинтеза MoCo в Escherichia coli . [62] Реакция он катализирует выглядят следующим образом : adenylyl- molybdopterin + молибдат молибден кофактор + AMP. [63]

Роль в группе крови [ править ]

Трансферазы A и B являются основой системы групп крови ABO человека . Обе трансферазы A и B являются гликозилтрансферазами, что означает, что они переносят молекулу сахара на H-антиген. [64] Это позволяет H-антиген синтезировать гликопротеин и гликолипидов конъюгаты, которые известны как A / B антигенов . [64] Полное название трансферазы A - альфа 1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза [65], и ее функция в клетке заключается в добавлении N-ацетилгалактозамина к H-антигену, создавая A-антиген. [66] : 55 Полное название В-трансферазы - альфа-1-3-галактозилтрансфераза, [65]и его функция в клетке заключается в добавлении молекулы галактозы к H-антигену, создавая B-антиген. [66]

У Homo sapiens может быть любой из четырех разных типов крови : тип A (экспрессируют антигены A), тип B (экспрессируют антигены B), тип AB (экспрессируют антигены A и B) и тип O (не экспрессируют ни A, ни B. антигены). [67] Ген трансфераз A и B расположен на хромосоме 9 . [68] Ген содержит семь экзонов и шесть интронов [69], а сам ген имеет длину более 18 килобайт. [70] Аллели трансфераз A и B очень похожи. Полученные ферменты различаются только 4 аминокислотными остатками. [66] Разные остатки расположены в положениях 176, 235, 266 и 268 ферментов.[66] : 82–83

Недостатки [ править ]

Галактозо-1-фосфатуридилтрансфераза E. coli . Дефицит человеческой изоформы этой трансферазы вызывает галактоземию.

.

Недостаток трансферазы лежит в основе многих распространенных заболеваний . Наиболее частым результатом дефицита трансферазы является накопление клеточного продукта .

Дефицит SCOT [ править ]

Дефицит сукцинил-КоА: 3-кетокислота-КоА трансферазы (или дефицит SCOT ) приводит к накоплению кетонов . [71] Кетоны образуются при расщеплении жиров в организме и являются важным источником энергии. [72] Неспособность использовать кетоны приводит к прерывистому кетоацидозу , который обычно впервые проявляется в младенчестве. [72] Больные страдают тошнотой, рвотой, неспособностью есть и затрудненным дыханием. [72] В крайних случаях кетоацидоз может привести к коме и смерти. [72] Дефицит вызван мутацией в гене OXCT1. [73]Лечение в основном зависит от диеты пациента. [74]

Дефицит CPT-II [ править ]

Дефицит карнитин-пальмитоилтрансферазы II (также известный как дефицит СРТ-II ) приводит к избытку длинноцепочечных жирных кислот , поскольку организм лишен способности транспортировать жирные кислоты в митохондрии для обработки в качестве источника топлива. [75] Заболевание вызвано дефектом гена CPT2. [76] Этот дефицит проявляется у пациентов одним из трех способов: летальный неонатальный, тяжелая инфантильная гепатокардиомышечная форма и миопатическая форма. [76] Миопатия является наименее тяжелой формой дефицита и может проявиться в любой момент жизни пациента. [76] Две другие формы появляются в младенчестве. [76]Общие симптомы летальной неонатальной формы и тяжелых младенческих форм включают печеночную недостаточность, проблемы с сердцем, судороги и смерть. [76] Миопатическая форма характеризуется болью в мышцах и слабостью после интенсивных упражнений. [76] Лечение обычно включает изменения в диете и добавление карнитина. [76]

Галактоземия [ править ]

Галактоземия возникает из-за неспособности перерабатывать галактозу, простой сахар . [77] Этот дефицит возникает, когда ген галактозо-1-фосфатуридилилтрансферазы ( GALT ) имеет любое количество мутаций, что приводит к дефициту количества продуцируемого GALT. [78] [79] Есть две формы галактоземии: классическая и дуарте. [80] Галактоземия Дуарте обычно менее серьезна, чем классическая галактоземия, и вызвана дефицитом галактокиназы . [81] Галактоземия делает младенцев неспособными перерабатывать сахар в грудном молоке, что приводит к рвоте и анорексии в течение нескольких дней после рождения. [81] Большинство симптомов болезни вызвано накоплением в организме галактозо-1-фосфата . [81] Среди распространенных симптомов - печеночная недостаточность, сепсис , задержка роста и умственные нарушения. [82] В линзах глаз происходит накопление второго токсичного вещества, галактита , что вызывает катаракту . [83] В настоящее время единственным доступным лечением является ранняя диагностика с последующим соблюдением диеты, не содержащей лактозы, и назначением антибиотиков для лечения инфекций, которые могут развиться. [84]

Дефицит холинацетилтрансферазы [ править ]

Холинацетилтрансфераза (также известная как ChAT или CAT) - важный фермент, вырабатывающий нейромедиатор ацетилхолин . [85] Ацетилхолин участвует во многих нервно-психических функциях, таких как память, внимание, сон и возбуждение. [86] [87] [88] Фермент имеет глобулярную форму и состоит из одной аминокислотной цепи. [89] ЧАТ функции для передачи в ацетильную группу из ацетил коэнзим А к холина в синапсах в нервных клетках и существует в двух формах: растворимые и связанный с мембраной. [89] Ген ChAT расположен на 10-й хромосоме .[90]

Болезнь Альцгеймера [ править ]

Снижение экспрессии ChAT - один из признаков болезни Альцгеймера . [91] У пациентов с болезнью Альцгеймера наблюдается снижение активности на 30–90% в нескольких областях мозга, включая височную , теменную и лобную доли . [92] Однако дефицит ChAT не считается основной причиной этого заболевания. [89]

Боковой амиотрофический склероз (БАС или болезнь Лу Герига) [ править ]

У пациентов с БАС наблюдается заметное снижение активности ChAT в двигательных нейронах спинного и головного мозга . [93] Низкий уровень активности ChAT является ранним признаком заболевания и обнаруживается задолго до того, как моторные нейроны начинают умирать. Это можно обнаружить даже до появления у пациента симптомов . [94]

Болезнь Хантингтона [ править ]

У пациентов с болезнью Хантингтона также наблюдается заметное снижение продукции ChAT. [95] Хотя конкретная причина снижения продукции не ясна, считается, что гибель мотонейронов среднего размера с шиповидными дендритами приводит к более низким уровням продукции ChAT. [89]

Шизофрения [ править ]

У пациентов с шизофренией , также демонстрируют пониженные уровни ХАТ, локализованные в mesopontine tegment мозга [96] и прилежащем ядре , [97] , который , как полагают, коррелируют с уменьшились когнитивные функции испытываемые этими пациентами. [89]

Синдром внезапной детской смерти (СВДС) [ править ]

Недавние исследования показали, что у младенцев СВДС наблюдается снижение уровня ХАТ как в гипоталамусе, так и в полосатом теле . [89] Младенцы с СВДС также имеют меньше нейронов, способных продуцировать ХАТ в системе блуждающего нерва. [98] Эти дефекты в продолговатом мозге могут привести к неспособности контролировать важные вегетативные функции, такие как сердечно-сосудистая и дыхательная системы. [98]

Врожденный миастенический синдром (ВМС) [ править ]

CMS - это семейство заболеваний, которые характеризуются дефектами нервно-мышечной передачи, что приводит к повторяющимся приступам апноэ (неспособности дышать), которые могут быть фатальными. [99] Дефицит ChAT связан с синдромами миастении, при которых проблема перехода возникает пресинаптически . [100] Эти синдромы характеризуются неспособностью пациентов повторно синтезировать ацетилхолин . [100]

Использование в биотехнологии [ править ]

Терминальные трансферазы [ править ]

Терминальные трансферазы представляют собой трансферазы, которые можно использовать для мечения ДНК или для получения плазмидных векторов . [101] Он выполняет обе эти задачи, добавляя дезоксинуклеотиды в форме матрицы к нижнему или 3'- концу существующей молекулы ДНК. Терминальная трансфераза - одна из немногих ДНК-полимераз, способных функционировать без праймера РНК. [101]

Трансферазы глутатиона [ править ]

Семейство глутатионовых трансфераз (GST) чрезвычайно разнообразно, и поэтому их можно использовать для ряда биотехнологических целей. Растения используют трансферазы глутатиона как средство отделения токсичных металлов от остальной части клетки. [102] Эти трансферазы глутатиона могут быть использованы для создания биосенсоров для обнаружения загрязняющих веществ, таких как гербициды и инсектициды. [103] Глутатионтрансферазы также используются в трансгенных растениях для повышения устойчивости к биотическому и абиотическому стрессу. [103] Трансферазы глутатиона в настоящее время исследуются как мишени для противораковых препаратов из-за их роли в устойчивости к лекарствам . [103] Кроме того, гены глутатионтрансферазы были исследованы на предмет их способности предотвращать окислительное повреждение и показали повышенную устойчивость трансгенных культигенов . [104]

Резиновые трансферазы [ править ]

В настоящее время доступно только коммерческий источник натурального каучука является гевея завода ( гевея бразильской ). Натуральный каучук превосходит синтетический каучук в ряде коммерческих применений. [105] Предпринимаются усилия по производству трансгенных растений, способных синтезировать натуральный каучук, включая табак и подсолнечник . [106] Эти усилия сосредоточены на секвенировании субъединиц ферментного комплекса каучуковой трансферазы с целью трансфекции этих генов в другие растения. [106]

Мембранные трансферазы [ править ]

Многие трансферазы ассоциировать с биологическими мембранами как периферических мембранных белков или прикреплены к мембраны через одну трансмембранной спирали , [107] , например многочисленные гликозилтрансферазы в аппарате Гольджи . Некоторые другие представляют собой трансмембранные белки с множеством пролетов , например определенные олигосахарилтрансферазы или микросомальную глутатион-S-трансферазу из семейства MAPEG .

Ссылки [ править ]

  1. ^ "EC 2.7.7 Nucleotidyltransferases" . Номенклатура ферментов. Рекомендации . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Дата обращения 4 октября 2020 .
  2. ^ "Трансфераза" . Домашний справочник по генетике . Национальный институт здоровья . Проверено 4 ноября 2013 года .
  3. ^ Moore SA, Дженкс WP (сентябрь 1982). «Модельные реакции для трансферазы КоА, включающие перенос тиола. Образование ангидрида из сложных эфиров тиола и карбоновых кислот». Журнал биологической химии . 257 (18): 10882–92. PMID 6955307 . 
  4. ^ Уишарт Д. "Метаболизм триптофана" . База данных путей малых молекул . Департамент компьютерных наук и биологических наук Университета Альберты . Проверено 4 ноября 2013 года .
  5. ^ Herbst EA, Макферсон RE, Леблан PJ, Рой BD, Jeoung NH, Харрис Р., Питерс SJ (январь 2014). «Пируватдегидрогеназа-киназа-4 способствует рециркуляции глюконеогенных предшественников во время восстановления гликогена после тренировки» . Американский журнал физиологии. Регуляторная, интегративная и сравнительная физиология . 306 (2): R102–7. DOI : 10,1152 / ajpregu.00150.2013 . PMC 3921314 . PMID 24305065 .  
  6. ^ Уотсон, Джеймс Д. Молекулярная биология гена . Река Аппер Сэдл, Нью-Джерси: Пирсон, 2013. Печать.
  7. Перейти ↑ Boyce S, Tipton KF (2005). «Классификация и номенклатура ферментов». eLS . DOI : 10.1038 / npg.els.0003893 . ISBN 978-0470016176. Отсутствует или пусто |title=( справка )
  8. ↑ Morton RK (июль 1953 г.). «Трансферазная активность гидролитических ферментов». Природа . 172 (4367): 65–8. Bibcode : 1953Natur.172 ... 65M . DOI : 10.1038 / 172065a0 . PMID 13072573 . S2CID 4180213 .  
  9. Перейти ↑ Needham, Dorothy M (1930). «Количественное исследование янтарной кислоты в мышцах: глутаминовая и аспарагиновая кислоты в качестве предшественников» . Biochem J . 24 (1): 208–27. DOI : 10.1042 / bj0240208 . PMC 1254374 . PMID 16744345 .  
  10. ↑ Snell EE, Jenkins WT (декабрь 1959 г.). «Механизм реакции переаминирования». Журнал клеточной и сравнительной физиологии . 54 (S1): 161–177. DOI : 10.1002 / jcp.1030540413 . PMID 13832270 . 
  11. ^ Браунштейн AE, Kritzmann MG (1937). «Образование и распад аминокислот путем межмолекулярного переноса аминокислотной группы». Природа . 140 (3542): 503–504. Bibcode : 1937Natur.140R.503B . DOI : 10.1038 / 140503b0 . S2CID 4009655 . 
  12. ^ Schoenheimer R (1949). Динамическое состояние составляющих тела . ISBN Hafner Publishing Co Ltd. 978-0-02-851800-8.
  13. ↑ Guggenheim KY (ноябрь 1991 г.). «Рудольф Шёнхаймер и концепция динамического состояния составных частей тела». Журнал питания . 121 (11): 1701–4. DOI : 10.1093 / JN / 121.11.1701 . PMID 1941176 . 
  14. ^ Hird FJ, Rowsell EV (сентябрь 1950). «Дополнительные трансаминирования препаратами нерастворимых частиц печени крысы». Природа . 166 (4221): 517–8. Bibcode : 1950Natur.166..517H . DOI : 10.1038 / 166517a0 . PMID 14780123 . S2CID 4215187 .  
  15. Перейти ↑ Munch-Petersen A, Kalckar HM, Cutolo E, Smith EE (декабрь 1953 г.). «Уридилтрансферазы и образование уридинтрифосфата; ферментативное производство уридинтрифосфата: пирофосфолиз уридиндифосфоглюкозы». Природа . 172 (4388): 1036–7. Bibcode : 1953Natur.172.1036M . DOI : 10.1038 / 1721036a0 . PMID 13111246 . S2CID 452922 .  
  16. ^ "Физиология и медицина 1970 - пресс-релиз" . Nobelprize.org . Nobel Media AB . Проверено 5 ноября 2013 года .
  17. ^ Lambalot RH, Gehring AM, Flugel RS, Zuber P, LaCelle M, Marahiel MA, Reid R, Khosla C, Walsh CT (ноябрь 1996). «Новое суперсемейство ферментов - фосфопантетеинилтрансферазы» . Химия и биология . 3 (11): 923–36. DOI : 10.1016 / S1074-5521 (96) 90181-7 . PMID 8939709 . 
  18. ^ Wongtrakul Дж, Pongjaroenkit S, Leelapat Р, Nachaiwieng Вт, Prapanthadara Л.А., Ketterman AJ (март 2010). «Экспрессия и характеристика трех новых трансфераз глутатиона, эпсилон (AcGSTE2-2), омега (AcGSTO1-1) и тета (AcGSTT1-1) из Anopheles cracens (Diptera: Culicidae), основного переносчика малярии в Таиланде». Журнал медицинской энтомологии . 47 (2): 162–71. DOI : 10,1603 / me09132 . PMID 20380296 . S2CID 23558834 .  
  19. ↑ Sen J, Goltz JS, Stevens L, Stein D (ноябрь 1998 г.). «Пространственно ограниченная экспрессия трубы в яйцевой камере Drosophila определяет дорсально-вентральную полярность эмбриона». Cell . 95 (4): 471–81. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (00) 81615-3 . PMID 9827800 . S2CID 27722532 .  
  20. ^ Moussian В, Рот S (ноябрь 2005 г.). «Формирование дорсовентральной оси в эмбрионе Drosophila - формирование и преобразование градиента морфогена». Текущая биология . 15 (21): R887–99. DOI : 10.1016 / j.cub.2005.10.026 . PMID 16271864 . S2CID 15984116 .  
  21. ↑ Zhu X, Sen J, Stevens L, Goltz JS, Stein D (сентябрь 2005 г.). «Активность трубочного белка дрозофилы в яичнике и эмбриональной слюнной железе не требует гепарансульфатных гликозаминогликанов» . Развитие . 132 (17): 3813–22. DOI : 10.1242 / dev.01962 . PMID 16049108 . 
  22. ↑ Zhang Z, Stevens LM, Stein D (июль 2009 г.). «Сульфатирование компонентов яичной скорлупы с помощью Пайпа определяет дорсально-вентральную полярность у эмбриона дрозофилы» . Текущая биология . 19 (14): 1200–5. DOI : 10.1016 / j.cub.2009.05.050 . PMC 2733793 . PMID 19540119 .  
  23. Перейти ↑ Xu D, Song D, Pedersen LC, Liu J (март 2007). «Мутационное исследование гепарансульфат 2-О-сульфотрансферазы и хондроитинсульфат 2-О-сульфотрансферазы» . Журнал биологической химии . 282 (11): 8356–67. DOI : 10.1074 / jbc.M608062200 . PMID 17227754 . 
  24. ^ a b «Введение в EC 2» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии Лондонского университета . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 5 ноября 2013 года .
  25. ^ Shaw WV, Tsai L, Stadtman ER (февраль 1966). «Ферментативный синтез N-метилглутаминовой кислоты». Журнал биологической химии . 241 (4): 935–45. PMID 5905132 . 
  26. ^ Нижний С. "Названия химических веществ" . Виртуальный учебник общей химии Chem1 . Проверено 13 ноября 2013 года .
  27. ^ Hausmann R. Чтобы понять сущность жизни: история молекулярной биологии . Дордрехт: Спрингер. С. 198–199. ISBN 978-90-481-6205-5.
  28. ^ "EC 2.7.7.6" . Номенклатура ферментов IUBMB . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 12 ноября 2013 года .
  29. ^ a b «Номенклатура трансфераз EC2» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии Лондонского университета . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 4 ноября 2013 года .
  30. ^ a b "Трансфераза" . Encyclopdia Britannica . Большой энциклопедический словарь Inc . Проверено 28 июля +2016 .
  31. ^ «EC 2.1.3: Карбокси- и карбамоилтрансферазы» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии Лондонского университета . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 25 ноября 2013 года .
  32. ^ «карбамоилтрансфераза» . Бесплатный словарь . Фарлекс, Инк . Проверено 25 ноября 2013 года .
  33. ^ "карбамоильная группа (CHEBI: 23004)" . ChEBI: База данных и онтология химических объектов, представляющих биологический интерес . Европейская лаборатория молекулярной биологии . Проверено 25 ноября 2013 года .
  34. ^ Рейхард P, Hanshoff G (1956). «Аспартаткарбамилтрансфераза из Escherichia coli » (PDF) . Acta Chemica Scandinavica . 10 : 548–566. DOI : 10.3891 / acta.chem.scand.10-0548 .
  35. ^ "ENZYME class 2.2.1" . ExPASy: портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 25 ноября 2013 года .
  36. ^ "Путь пентозофосфата" . Молекулярная биохимия II Примечания . Программа биохимии и биофизики в Политехническом институте Ренссалаэр . Проверено 25 ноября 2013 года .
  37. ^ "EC 2.2.1.2 Трансальдолаза" . База данных ферментных структур . Европейская лаборатория молекулярной биологии . Проверено 25 ноября 2013 года .
  38. ^ Воорис RM, Weixlbaumer A, D Loakes, Kelley AC, Ramakrishnan V (май 2009). «Понимание стабилизации субстрата из снимков пептидилтрансферазного центра интактной 70S рибосомы» . Структурная и молекулярная биология природы . 16 (5): 528–33. DOI : 10.1038 / nsmb.1577 . PMC 2679717 . PMID 19363482 .  
  39. ^ «Запись ENZYME: EC 2.3.2.12» . ExPASy: портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 26 ноября 2013 года .
  40. ^ «Ключевое слово гликозилтрансфераза» . UniProt . Консорциум UniProt . Проверено 26 ноября 2013 года .
  41. ^ Фицджеральд ДК, Brodbeck U, Kiyosawa я, Mawal R, Кольвин В, Эбнер КА (апрель 1970). «Альфа-лактальбумин и реакция синтетазы лактозы» . Журнал биологической химии . 245 (8): 2103–8. PMID 5440844 . 
  42. ^ "Запись ENZYME: EC 2.4.1.22" . ExPASy: портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 26 ноября 2013 года .
  43. ^ "EC 2.5" . IntEnz . Европейская лаборатория молекулярной биологии . Проверено 26 ноября 2013 года .
  44. ^ Qabazard В, Ahmed S, Ли L, Arlt В.М., Мур ПК, Stürzenbaum SR (2013). «Старение C. elegans регулируется сероводородом и сульфгидрилазой / цистеинсинтазой цисл-2» . PLOS ONE . 8 (11): e80135. Bibcode : 2013PLoSO ... 880135Q . DOI : 10.1371 / journal.pone.0080135 . PMC 3832670 . PMID 24260346 .  
  45. ^ "EC 2.6.2" . IUBMB Enzyme Nomenclatur . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 28 ноября 2013 года .
  46. ^ Кирш ДФ, Eichele G, Форд ГХ, Винсент М.Г., Jansonius Ю.Н., Геринг Н, Крестят Р (апрель 1984 г.). «Механизм действия аспартатаминотрансферазы предложен на основе ее пространственной структуры». Журнал молекулярной биологии . 174 (3): 497–525. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (84) 90333-4 . PMID 6143829 . 
  47. ^ «Запись фермента: 2.6.1.1» . ExPASy: портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 28 ноября 2013 года .
  48. ^ "EC 2.7" . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии Лондонского университета . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 4 декабря 2013 года .
  49. ↑ Yee A, Wu L, Liu L, Kobayashi R, Xiong Y, Hall FL (январь 1996). «Биохимическая характеристика киназы, активирующей циклин-зависимую протеинкиназу человека. Идентификация p35 как новой регуляторной субъединицы» . Журнал биологической химии . 271 (1): 471–7. DOI : 10.1074 / jbc.271.1.471 . PMID 8550604 . S2CID 20348897 .  
  50. ^ Льюис R (2008). Генетика человека: концепции и приложения (8-е изд.). Бостон: Макгро-Хилл / Высшее образование. п. 32 . ISBN 978-0-07-299539-8.
  51. ^ "ENZYME Entry: EC 2.7.11.22" . ExPASy: портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 4 декабря 2013 года .
  52. ^ "1aqy Summary" . Банк данных по белкам в Европе: структура биологии . Европейский институт биоинформатики . Проверено 11 декабря 2013 года .
  53. ^ "EC 2.8 Перенос серосодержащих групп" . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии Лондонского университета . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 11 декабря 2013 года .
  54. ^ Негиши М, Педерсен ЛГ, Petrotchenko Е, Шевцов С, Горохов А, Какюта Y, Педерсен LC - июнь (2001). «Структура и функции сульфотрансфераз» . Архивы биохимии и биофизики . 390 (2): 149–57. DOI : 10,1006 / abbi.2001.2368 . PMID 11396917 . 
  55. ^ "EC 2.8 Перенос серосодержащих групп" . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии Лондонского университета . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 11 декабря 2013 года .
  56. ^ «Фермент 2.8.2.2» . Кегг: DBGET . Центр биоинформатики Киотского университета . Проверено 11 декабря 2013 года .
  57. ^ Оу Z, Ши Х, Джилрой Р.К., Kirisci л, Romkes М, С Линча, Ван Н, Сюй М, Цзян М, Рен S, Gramignoli R, Strom SC, Хуанг М, Се Вт (январь 2013). «Регулирование гидроксистероидной сульфотрансферазы человека (SULT2A1) с помощью RORα и RORγ и его потенциальное значение для заболеваний печени человека» . Молекулярная эндокринология . 27 (1): 106–15. DOI : 10.1210 / me.2012-1145 . PMC 3545217 . PMID 23211525 .  
  58. ^ Sekura RD, Marcus CJ, Лион ES, Jakoby WB (май 1979). «Анализ сульфотрансфераз». Аналитическая биохимия . 95 (1): 82–6. DOI : 10.1016 / 0003-2697 (79) 90188-X . PMID 495970 . 
  59. ^ "EC 2.9.1" . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии Лондонского университета . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 11 декабря 2013 года .
  60. ^ Forchhammer K, Böck A (апрель 1991). «Селеноцистеинсинтаза из Escherichia coli. Анализ последовательности реакций». Журнал биологической химии . 266 (10): 6324–8. PMID 2007585 . 
  61. ^ «EC 2.10.1» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии Лондонского университета . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 11 декабря 2013 года .
  62. ^ Nichols JD, Xiang S, Schindelin H, Rajagopalan KV (январь 2007). «Мутационный анализ Escherichia coli MoeA: карта двух функциональных активностей с расщелиной активного сайта» . Биохимия . 46 (1): 78–86. DOI : 10.1021 / bi061551q . PMC 1868504 . PMID 17198377 .  
  63. ^ Wünschiers Р, М Яна, Яна Д, Шомбург я, Peifer S, Heinzle Е, Burtscher Н, Гарбе Дж, Стин А, Шоберт М, Oesterhelt D, J Wachtveitl, Чанг А (2010). «Глава 3: Метаболизм». В Michal G, Schomburg D (ред.). Биохимические пути: атлас биохимии и молекулярной биологии (2-е изд.). Оксфорд: Wiley-Blackwell. п. 140. DOI : 10.1002 / 9781118657072.ch3 . ISBN 9780470146842.
  64. ^ а б Нисида С., Томита Т., Нишияма М., Сузуки Р., Хара М., Ито Ю., Огава Н., Окумура К., Нишияма С. (2011). «B-трансфераза с заменой Pro234Ser приобретает активность AB-трансферазы» . Биологические науки, биотехнология и биохимия . 75 (8): 1570–5. DOI : 10.1271 / bbb.110276 . PMID 21821934 . 
  65. ^ a b «Группа крови ABO ABO (трансфераза A, альфа 1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза; трансфераза B, альфа 1-3-галактозилтрансфераза) [Homo sapiens (человек)]» . NCBI . Проверено 2 декабря 2013 года .
  66. ^ a b c d Datta SP, Smith GH, Campbell PN (2000). Оксфордский словарь биохимии и молекулярной биологии (Rev. ed.). Оксфорд: Oxford Univ. Нажмите. ISBN 978-0-19-850673-7.
  67. ^ О'Нил Д. «Группы крови ABO» . Человеческая кровь: введение в ее компоненты и типы . Кафедра поведенческих наук, Паломарский колледж . Проверено 2 декабря 2013 года .
  68. ^ «Группа крови ABO (трансфераза A, альфа 1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза; трансфераза B, альфа 1-3-галактозилтрансфераза)» . Генные карты: Сборник генов человека . Институт науки Вейцмана . Проверено 2 декабря 2013 года .
  69. ↑ Моран, Лоуренс (22 февраля 2007 г.). "Ген АВО человека" . Проверено 2 декабря 2013 года .
  70. ^ Кидд, Кеннет. «Группа крови ABO (трансфераза A, альфа 1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза; трансфераза B, альфа 1-3-галактозилтрансфераза)» . Проверено 2 декабря 2013 года .
  71. ^ «Сукцинил-КоА: дефицит трансферазы 3-кетокислоты КоА» . Домашний справочник по генетике . Национальный институт здоровья . Проверено 4 ноября 2013 года .
  72. ^ a b c d "СУКЦИНИЛ-КоА: ДЕФИЦИТ ПЕРЕДАЧИ 3-ОКСОКИСЛОТА КоА" . OMIM . Проверено 22 ноября 2013 года .
  73. ^ «Дефицит SCOT» . NIH . Проверено 22 ноября 2013 года .
  74. ^ «Дефицит сукцинил-КоА 3-оксокислоты трансферазы» (PDF) . Национальный информационный центр восхождения . Проверено 22 ноября 2013 года .
  75. ^ «Дефицит карнитин-пламитоилтрансферазы I» . Домашний справочник по генетике . Национальный институт здоровья . Проверено 4 ноября 2013 года .
  76. ^ Б с д е е г Weiser, Thomas (1993). «Дефицит карнитин-пальмитоилтрансферазы II» . NIH . Проверено 22 ноября 2013 года .
  77. ^ «Галактоземия» . Домашний справочник по генетике . Национальный институт здоровья . Проверено 4 ноября 2013 года .
  78. ^ Добровольский SF, Banas Р.А., Suzow JG, Berkley M, Нейлор EW (февраль 2003). «Анализ распространенных мутаций в гене галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы: новые анализы для повышения чувствительности и специфичности скрининга новорожденных на галактоземию» . Журнал молекулярной диагностики . 5 (1): 42–7. DOI : 10.1016 / S1525-1578 (10) 60450-3 . PMC 1907369 . PMID 12552079 .  
  79. ↑ Murphy M, McHugh B, Tighe O, Mayne P, O'Neill C, Naughten E, Croke DT (июль 1999 г.). «Генетическая основа трансферазодефицитной галактоземии в Ирландии и история популяции ирландских путешественников». Европейский журнал генетики человека . 7 (5): 549–54. DOI : 10.1038 / sj.ejhg.5200327 . PMID 10439960 . S2CID 22402528 .  
  80. ^ Mahmood U, Имран М, Найк С.И., Чима HA, Saeed А, Аршад М, Mahmood S (ноябрь 2012). «Выявление общих мутаций в гене GALT с помощью ARMS». Джин . 509 (2): 291–4. DOI : 10.1016 / j.gene.2012.08.010 . PMID 22963887 . 
  81. ^ a b c «Галактоземия» . НОРД . Проверено 22 ноября 2013 года .
  82. Перейти ↑ Berry GT (2000). «Классическая галактоземия и клинический вариант галактоземии» . GeneReviews [Интернет] . PMID 20301691 . 
  83. ↑ Bosch AM (август 2006 г.). «Возвращение к классической галактоземии». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 29 (4): 516–25. DOI : 10.1007 / s10545-006-0382-0 . PMID 16838075 . S2CID 16382462 .  
  84. ^ Карадаг Н., Зенджироглу А., Эминоглу Ф. Т., Дилли Д., Карагол Б. С., Кундак А., Дурсун А., Хакан Н., Окумус Н. (2013). «Обзор литературы и исходы классической галактоземии, диагностированной в неонатальном периоде». Клиническая лаборатория . 59 (9–10): 1139–46. DOI : 10,7754 / clin.lab.2013.121235 . PMID 24273939 . 
  85. ↑ Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (февраль 1991 г.). «Ген холинацетилтрансферазы человека картируется в области 10q11-q22.2 путем гибридизации in situ». Геномика . 9 (2): 396–8. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90273-H . PMID 1840566 . 
  86. ^ Braida D, Ponzoni л, Мартуччи Р, Р Sparatore, Готти С, М Sala (май 2014 г.). «Роль нейронных никотиновых рецепторов ацетилхолина (nAChR) на обучение и память у рыбок данио». Психофармакология . 231 (9): 1975–85. DOI : 10.1007 / s00213-013-3340-1 . PMID 24311357 . S2CID 8707545 .  
  87. ↑ Stone TW (сентябрь 1972 г.). «Холинергические механизмы в соматосенсорной коре головного мозга крыс» . Журнал физиологии . 225 (2): 485–99. DOI : 10.1113 / jphysiol.1972.sp009951 . PMC 1331117 . PMID 5074408 .  
  88. Перейти ↑ Guzman MS, De Jaeger X, Drangova M, Prado MA, Gros R, Prado VF (март 2013 г.). «Мыши с селективным устранением выделения ацетилхолина в полосатом теле худые, демонстрируют измененный энергетический гомеостаз и измененный цикл сна / бодрствования» . Журнал нейрохимии . 124 (5): 658–69. DOI : 10.1111 / jnc.12128 . PMID 23240572 . S2CID 22798872 .  
  89. ^ a b c d e f Oda Y (ноябрь 1999 г.). «Холинацетилтрансфераза: структура, распределение и патологические изменения в центральной нервной системе» (PDF) . Патология Интернэшнл . 49 (11): 921–37. DOI : 10.1046 / j.1440-1827.1999.00977.x . PMID 10594838 . S2CID 23621617 .   
  90. ^ "Холин-О-ацетилтрансфераза" . Генные карты: Сборник генов человека . Институт науки Вейцмана . Проверено 5 декабря 2013 года .
  91. ^ Сигети С, Н Bencsik, Simonka AJ, Legradi А, КаСа Р, К Гуля (май 2013 г. ). «Долгосрочные эффекты селективных иммунных поражений холинергических нейронов ядра basalis magnocellularis на восходящие холинергические пути у крыс: модель болезни Альцгеймера» (PDF) . Бюллетень исследований мозга . 94 : 9–16. DOI : 10.1016 / j.brainresbull.2013.01.007 . PMID 23357177 . S2CID 22103097 .   
  92. ^ Гонсалеса-Кастанеда RE, Санчес Гонсалес VJ, Flores-Soto M, Васкес-Камачо G, Macías-Islas MA, Ortiz GG (март 2013). «Нейронный рестриктивный фактор сайленсера и экспрессия холинацетилтрансферазы в мозговой ткани пациентов с болезнью Альцгеймера: пилотное исследование» . Генетика и молекулярная биология . 36 (1): 28–36. DOI : 10.1590 / S1415-47572013000100005 . PMC 3615522 . PMID 23569405 .  
  93. Перейти ↑ Rowland LP, Shneider NA (май 2001 г.). "Боковой амиотрофический склероз". Медицинский журнал Новой Англии . 344 (22): 1688–700. DOI : 10.1056 / NEJM200105313442207 . PMID 11386269 . 
  94. ^ Касас С, Herrando-Grabulosa М, Мэнзэ R, R Манкузо, Ост R, Наварро Х (март 2013). «Ранняя пресимптоматическая холинергическая дисфункция на мышиной модели бокового амиотрофического склероза» . Мозг и поведение . 3 (2): 145–58. DOI : 10.1002 / brb3.104 . PMC 3607155 . PMID 23531559 .  
  95. ↑ Smith R, Chung H, Rundquist S, Maat-Schieman ML, Colgan L, Englund E, Liu YJ, Roos RA, Faull RL, Brundin P, Li JY (ноябрь 2006 г.). «Холинергический нейрональный дефект без потери клеток при болезни Хантингтона» . Молекулярная генетика человека . 15 (21): 3119–31. DOI : 10,1093 / HMG / ddl252 . PMID 16987871 . 
  96. ^ Karson CN, Казанова М.Ф., Кляйнман JE, Гриффин WS (март 1993). «Холинацетилтрансфераза при шизофрении». Американский журнал психиатрии . 150 (3): 454–9. DOI : 10,1176 / ajp.150.3.454 . PMID 8434662 . 
  97. ^ Mancama D, Мат I, Кервины RW, Arranz MJ (октябрь 2007). «Варианты холина ацетилтрансферазы и их влияние на шизофрению и оланзапиновый ответ». Американский журнал медицинской генетики Часть B . 144B (7): 849–53. DOI : 10.1002 / ajmg.b.30468 . PMID 17503482 . S2CID 6882521 .  
  98. ^ a b Mallard C, Tolcos M, Leditschke J, Campbell P, Rees S (март 1999 г.). «Снижение иммунореактивности холинацетилтрансферазы, но не иммунореактивности мускаринового рецептора m2 в стволе мозга детей с СВДС» . Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии . 58 (3): 255–64. DOI : 10.1097 / 00005072-199903000-00005 . PMID 10197817 . 
  99. ^ Engel AG, Шен XM, Selcen D, Sine S (декабрь 2012). «Новые горизонты врожденных миастенических синдромов» . Летопись Нью-Йоркской академии наук . 1275 (1): 54–62. Bibcode : 2012NYASA1275 ... 54E . DOI : 10.1111 / j.1749-6632.2012.06803.x . PMC 3546605 . PMID 23278578 .  
  100. ^ a b Маселли Р.А., Чен Д., Мо Д., Боу С., Фентон Г., Воллманн Р.Л. (февраль 2003 г.). «Мутации холина ацетилтрансферазы при миастеническом синдроме из-за недостаточного ресинтеза ацетилхолина». Мышцы и нервы . 27 (2): 180–7. DOI : 10.1002 / mus.10300 . PMID 12548525 . S2CID 10373463 .  
  101. ^ a b Боуэн, Р. "Терминальная трансфераза" . Биотехнология и генная инженерия . Государственный университет Колорадо . Проверено 10 ноября 2013 года .
  102. ^ Kumar B, Singh-Pareek SL, Sopory SK (2008). «Глава 23: Гомеостаз глутатиона и абиотические стрессы у растений: физиологические, биохимические и молекулярные подходы». В Kumar A, Sopory S (ред.). Последние достижения в области биотехнологии растений и ее приложений: памятный том профессора доктора Карла-Германа Ноймана . Нью-Дели: Международный паб IK. Жилой дом. ISBN 9788189866099.
  103. ^ a b c Chronopoulou EG, Labrou NE (2009). «Трансферазы глутатиона: новые междисциплинарные инструменты в красной и зеленой биотехнологии». Последние патенты по биотехнологии . 3 (3): 211–23. DOI : 10.2174 / 187220809789389135 . PMID 19747150 . 
  104. ^ Sytykiewicz H (2011). «Паттерны экспрессии гена глутатионтрансферазы (GstI) в проростках кукурузы в условиях окислительного стресса, вызванного юглоном» . Международный журнал молекулярных наук . 12 (11): 7982–95. DOI : 10.3390 / ijms12117982 . PMC 3233451 . PMID 22174645 .  
  105. ^ Шинтани Д. "Что такое резина?" . Эластомика . Университет Невады, Рино . Проверено 23 ноября 2013 года .
  106. ^ а б «Развитие отечественных промышленных культур, производящих натуральный каучук, с помощью биотехнологии» . USDA . Проверено 23 ноября 2013 года .
  107. ^ Надсемейства однопроходных трансмембранных трансфераз в базе данных мембран